Este documento presenta preguntas sobre enzimas y metabolismo. Define las enzimas como catalizadores biológicos proteicos que aceleran reacciones químicas. Explica que las enzimas comparten características con otros catalizadores como proporcionar una ruta alternativa de menor energía de activación, y tienen propiedades únicas como alta especificidad y capacidad de regularse a sí mismas. Además, clasifica las enzimas en seis grupos dependiendo de la reacción que catalizan e introduce conceptos como sitio activo,

1. CUESTIONARIOS DE BIOQUÍMICA
ENZIMAS
1 ­ Define por su naturaleza química y función biológica el término “enzima” e indique:
a ­ Qué características generales son comunes a las enzimas y a los catalizadores no
biológicos y abióticos.
b ­ Qué propiedades particulares caracterizan a las enzimas.
Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.
a ­ Los catalizadores son moléculas o átomos que aumentan la velocidad de reacción, sin
modificar su equilibrio. Funciona proporcionando un camino de reacción alternativo al producto
de reacción. La velocidad de la reacción aumenta a medida que esta ruta alternativa tiene una
menor energía de activación que la ruta de reacción no mediada por el catalizador. En otras
palabras, la reacción catalítica tiene un menor cambio de energía libre de la etapa limitante
hasta el estado de transición.
b ­ Las características de las enzimas son:
Un alto poder catalítico específicas y regulable si no cambian después de la reacción. Además
actúan aumentando la concentración local de las moléculas del sustrato y los mantiene en la
orientación correcta. Parte de la energía de fijación contribuye directamente a la catalisis.
2 ­ ¿Qué es un sitio activo de una enzima?
Es la zona de la enzima que se une al sustrato para ser catalizado. Se demostró que dicho sitio
activo cambia de junto con el sustrato durante la catalisis. Al liberarse el producto vuelve a su
conformación original.
3 ­ Una reaccion catalizada biológicamente puede suceder con variación positiva o negativa de
la energía libre. Indique:
a ­ En qué caso esta reacción ser espontánea y qué fenómeno biológico de acoplarse en caso
de que no lo sea.
Cuando la variación de energía libre de gibbs es negativa la reacción ocurre espontáneamente.
Cuando no lo es a otros reactivos de menor ∆G como el ATP.

2. b ­ Qué es la energía de activación (EA) y como influye en la reaccion descripta (A→P).
La Energía de activación es la mínima energía libre necesaria para que se produzca una
reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben
colisionar en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.
c ­ Qué efecto produce el agregado de una enzima sobre el valor de la energía de activación en
una reacción? Fundamente.
La enzima actúa disminuyendo de la energía de activación debido a su complementariedad y
por lo tanto provoca una disminución en el tiempo requerido para que se forma el producto.
4 ­ Indique las características principales ver la clasificación decimal de enzimas. Indique los 6
Grupos que las enzimas se clasifican por la reaccion que catalizan
El nombre de las enzimas deriva del sustrato o reacción química de cataliza. Los seis grupos
son:
(1) OXIDORREDUCTASA: catalizan reacciones redox, incluye deshidrogenasas y
oxidasas.
(2) TRANSFERASAS: transfieren grupos activos a otras sustancias receptoras. Incluye
quinasas, y sintazas.
(3) HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrólisis por ejemplo la obtención de
monómeros a partir de polímeros. Un ejemplo es la nucleasa.
(4) LIASAS: catalizan reacciones en las que se eliminan grupo H2O CO2 NH3 para formar
un doble enlace o añadirle un doble enlace. Un ejemplo son las hidratasas,
deshidratasas, y aldolasas.
(5) ISOMERASAS: cambiar los isómeros funcionales o de posición de una molécula. Ej:
mutasas, epimerasas
(6) LIGASAS: cataliza la degradación o síntesis de enlaces fuerte mediante el acoplamiento
de ATP. Por ejemplo las carboxilasas.
5 ­ Explique qué son los cofactores de las enzimas. Clasifiquelos y ejemplifique.
Algunas enzimas requieren la unión con una molécula no proteica denominada cofactor para
poder ejercer su actividad. Este puede ser orgánico (Coenzima) o inorgánico. La mayoría no se
unen covalentemente a la enzima. Pueden utilizarse para transferir cierto grupo.
7 ­ Dada la reacción E + S ←→ ES → P + E
a­ Grafique en la variación de la velocidad de reacción velocidades iniciales en función de la
concentración del sustrato explique el comportamiento diferencial observado con altas y bajas
[S]
En concentraciones bajas, la cinética es de orden 1, la velocidad crece exponencialmente con
el agregado. En concentraciones altas cinética tiende a 0, alcanzando la velocidad máxima.

3.
b ­ Qué es la velocidad máxima (Vmax) o límite y qué es la constante de michaelis(KM)?
La Vmax es la velocidad máxima que puede tener una concentración de enzima, e indica que
todos los centros activos están ocupados. En la práctica esto nunca sucederá de tal forma,
pero representa la asintota a la que tiene la curva con el agregado de sustrato.
La km es la medida de afinidad de las enzimas por una o sustrato semillas como la
concentración de sustrato necesaria para qué lástima alcance la mitad de su velocidad máxima.
c ­ Escribe la ecuación de michaelis menten indique que postulados y supuestos se
fundamenta.
Vi = Vi Max * [S] / Km + [S]
Supuestos : [P] = 0 al inicio, [S] > [E],
8 ­ ¿Cómo actúan los inhibidores enzimáticos? Grafique para una situación competitiva y no
competitiva. Fundamente las variaciones de .vMax y km.
Actúan uniéndose a la enzima e inhibiendo su actividad. Puede ser reversibles o irreversibles.
Dentro de los reversibles se clasifican como competitivos y no competitivos.
En la inhibición competitiva de sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima.
Esto provoca un retraso para alcanzar la vMax sin modificar su valor, y aumenta la KM. La
velocidad variará a valores bajos y medios de sustrato. En la no competitiva en inhibidor se une
a la enzima reduciendo su actividad pero no afecta su unión al sustrato inición dependerá
solamente de la cantidad de inhibidor y por ende el km no varía pero sí disminuye la velocidad
máxima. La velocidad variará a valores altos de sustrato.
9 ­ ¿Qué son las enzimas alostéricas? Ejemplifique.
Las enzimas alostéricas son aquellas que contienen varios sitios activos. Ademas de fijación de
sustrato, tiene sitios de unión débil con otras moléculas que cambian su conformación
estructural. Puede ser inhibidores o activadores de enzimas, y son una forma muy común de
regular la velocidad de las reacciones metabólicas celulares.
10 ­ Grafique V = f([S]) para un sistema catalizado por una enzima alostérica. Indique en la
figura el efecto que se produce al agregar: un efecto positivo, y un efecto negativo. Explique.
(Ver gráfico en la guía)
La velocidad graficada en función de la concentración de sustrato de las enzimas alostericas
toma una forma sigmoide. Con el agregado de un inhibidor la figura a la derecha aumentando
la km y disminuyendo la velocidad en concentraciones medias y bajas de sustrato. Con el
agregado de un activador, se produce el efecto contrario, notándose un desplazamiento de la
curva hacia la izquierda. En ambos casos la velocidad máxima permanece constante.

4. 11 ­ ¿Que son las isoenzimas?
Las isoenzimas son diferentes formas moleculares que catalizan una misma reacción. En
general comparten origen evolutivo y tiene una secuencia de aminoácidos parecida. Pueden
coexistir en la célula pero hallase no en organelas distintas. Muestran diferentes parámetros
cinéticos, propiedades regulatorias, requerimientos de cofactores, y compartimiento subcelular.
Permiten un ajuste fino del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
tejido o etapa de desarrollo.
INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
1 ­ ¿Qué entiende por vía metabólica? distinga las características de vías anabólicas y
catabólicas.
La vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas que se producen en la célula que
conducen de sustrato inicial a uno o varios productos finales a través de una serie de
metabolismos intermediarios.
2 ­ Realice un esquema que muestre la convergencia de las vías catabólicas indique la ventaja
de esta estrategia.
(Esquema en la guía)
Convergen para aprovechar al máximo los productos de cada reacción.
3 ­ Explique en qué condiciones celulares están activadas las vías anabólicas indique qué
ocurre con las catabólicas en esas condiciones justifique su respuesta.
Las reacciones anabólicas y catabólicas se producen simultáneamente en la célula, y están
organizadas en rutas metabólicas. Cada una de estas rutas posee uno o varios puntos de
control, que se encargan de asegurar las necesidades que en cada instante posee la célula. La
célula produce la energía, las macromoléculas y los eslabones estructurales que necesita en
cada momento, con independencia de la abundancia en el medio. Es decir, lo que determina la
velocidad del catabolismo es la necesidad de ATP.
4 ­ Indique los destinos de la energía obtenida de la degradación metabólica de nutrientes en la
célula de un organismo heterotrofo, comparelo con lo que ocurre en una célula fotosintética.
La energía se utiliza para generar ATP y poder reductor que posteriormente se utilizarán para
nuevas reacciones metabólicas como biosíntesis, transporte activo, contracción muscular y
calor.
En celulas fotosintéticas la mayor parte del ATP es generado a partir de glucosas que se
generan en proceso de fotosíntesis que utiliza energía del sol

5. 5 ­ Dada una secuencia de reacciones a→b→c→d→e→f catalizadas por las enzimas E1 E2 E3
E4 E5 respectivamente ¿De qué depende la velocidad de formación del producto F? Justifique.
Depende de la concentración de enzimas y sustrato, concentración de coenzimas, pH,
temperatura,presencia o ausencia inhibidor, carga energética, y si es un proceso catabólico o
anabólico.
7 ­ Describa el mecanismo de regulación llamado retroinhibición (Feed back)
Es cuando la enzima es inhibida por el producto final de la secuencia de reacciones que
cataliza, de tal modo que cuando se produce acumulación de dicho producto inhibe la enzima
cerrando así ese segmento de metabolismo.
8 ­ Enumere las principales estructuras subcelulares de la celula eucarionte. Discuta
brevemente la importancia de la compartimentación celular en relación a la regulación
metabólica.
Núcleo, nucleolo, aparato de Golgi, peroxisomas, mitocondrias, lisosomas, microfilamentos,
retículo endoplasmático liso y rugoso, cloroplasto.
Cada compartimiento u orgánulo contiene su propia dotación de enzimas, otras moléculas
especializadas y un complejo sistema de distribución que transporta específicamente los
compuestos de un compartimiento a otro. Por lo tanto, la compartimentación, o subdivisión
celular en compartimientos, conduce a la especialización funcional.
GLUCOLISIS
1 ­ ¿Qué es la Glucólisis? En qué organismos tiene lugar? Cuáles son sus etapas? Cuál es su
ubicacion celular?
La Glucólisis es un proceso catabólico en el cual se degrada un azúcar (glucosa) a dos triosas
(piruvato) para obtener energía. La realizan todos los organismos vivos, y tiene lugar es citosol
de la célula.
Tiene dos etapas: La preparativa, donde se consume energía dos moléculas de ATP para
transformar glucosa en fructosa bifosfato; y la oxidativa, donde se producen una serie de
reacciones de oxidación, la cual dan como producto final 4 ATPs y 2 NADH reducidos.
3 ­ Escriba en detalle la etapa oxidativa de la Glucólisis ¿Qué es la fosforilación a nivel de
sustrato?
La fosforilación a nivel de sustrato es una reacción química que se puede definir como la
producción de ATP (o GTP) por un acoplamiento con una transformación enzimática de un
sustratos.

6. 4 ­ ¿Cuáles son los pasos irreversibles de la Glucólisis? ¿Cuáles son sus enzimas y cómo
están reguladas?
Los pasos irreversibles de la Glucólisis son aquellos que utilizan ATP y son regulables: De
glucosa a glucosa­6­fosfato, catalizada por la enzima hexoquinasa; de fructosa 6 fosfato a
fructosa­1,6­bifosfato, catalizada por la enzima fosfofructoquinasa, y de fosfoenolpiruvato a
piruvato catalizado por la enzima piruvato quinasa. La primera está regulada por la cantidad de
su propio producto (feedback), la segunda tiene como inhibidor al ATP y al citrato y como
activador al AMP, y la última como inhibidor tiene la acetil coa y ácidos grasos. Se tratan de
enzimas quinasas (transferasas).
5 ­ ¿Qué destino metabólico puede tener el producto final de la Glucólisis y en qué condiciones
ocurre?
Fermentación láctica: A falta oxígeno, es la que ocurre por ejemplo durante el ejercicio.
Produce dos moléculas de lactato, y baja el pH si se acumula. La producen gran parte de
bacterias anaeróbicas o facultativas.
Fermentación alcohólica: La producen por ejemplo las levaduras o las frutas en situaciones
anaeróbicas. Da como producto CO2, y etanol que sale fácilmente de la célula.
Respiración: Se produce en presencia de oxígeno, en organismos aeróbicos, el cual oxida el
piruvato en acetil coa que ingresa a la mitocondria donde produce más ATP y poder reductor a
través del ciclo de krebs y la cadena respiratoria. Libera como desecho CO2.
6 ­ Cuántos moles de ATP rinde la oxidación de un mol de glucosa que ha seguido la via
glucolica cuando ésta se oxida hasta piruvato, y hasta CO2?
Hasta piruvato produce un método de 2 moles por mol de glucosa CO2 produce 36 ATP como
producto de cada mol de glucosa.
7 ­ Enuncia y explica el efecto pasteur.
El efecto pasteur o es un efecto definición de fermentación alcohólica debido a la participación
de oxígen. Se produce el organismos capaces de realizar tanto fermentación como respiración
denominados facultativos. En presencia de oxígeno creciente, se observa una disminución
creciente de producción ver producto de fermentación (alcohol ácido láctico etc.)
8 ­ Escribe las ecuaciones correspondientes a la fermentación alcohólica y láctica a partir de
piruvato. Indique el objetivo biológico de la reacción de fermentación.
Piruvato ­­­piruvato descarboxilasa→ Acetaldehído ­­alcohol deshidrogenasa (ADH)→ Etanol
Piruvato ­­­ lactato deshidrogenasa (LDH)→ Lactato

7. La finalidad de producir energía en ausencia de oxígeno a partir de glucosa, aunque la
respiración celular tiene un balance mucho más grandes de ATP/glucosa. El piruvato no queda
como producto final porque a falta de un medio oxidante, debe reaccionar el poder reductor de
NADH.
9 ­ Describa las bases biológicas que sufre el material vegetal ensilado ¿Qué tipo de
fermentación es deseable? Justifique
1­ La aeróbica, apenas se cierra el Silo. Unas pocas horas donde el O2 atmosférico presente
en la masa vegetal disminuye rápidamente debido a la respiración de los materiales vegetales y
a las levaduras y enterobacterias. Hay una actividad importante de encima vegetales como las
proteasas y la carboxilasas. El pH debe mantenerse entre 6,5 y 6, y los productos H2O y CO2
(residuos) La etapa finaliza cuando se acaba el O2.
2­ Fermentación: Comienza a producirse un ambiente anaeróbico. Si la fermentación es exitosa
proliferar las bacterias BAC, y será la población dominante. El pH bajara a 3,8/5, y los
productos son ácido láctico y acético.
3 ­ Establece: Mientras se mantenga el ambiente sin aire ocurren pocos cambios ya que los
microorganismos reducen su presencia a causa del bajo PH. Los que toleran ambientes ácidos
continúan activos pero a menor ritmo.
4 ­ Deterioro aeróbico: se abrió el cielo y comienza la exposición al aire se puede dividir este
deterioro en dos etapas. Para comenzar, el inicio de degradación de ácidos orgánicos que
conservan el ensilaje por acción de levaduras y ocasionalmente por bacterias que producen
ácido acético. Esto causa un aumento de pH y temperatura, y de la actividad de los
microorganismos que deterioran el ensilaje (bacilos). La segunda etapa influye la actividad de
otros microorganismos aeróbicos externos como el moho y las enterobacterias, permitido por
las condiciones que dejó la primera. La tasa de deterioro depende de la concentración de los
organismos.
La fermentación deseable es la láctica y por ende hay que evitar la entrada de oxígeno durante
el cierre del silo.
10 ­ Cuáles son las principales fermentacionen rumiales?
Las bacterias del rumen utilizan nutrientes en condiciones anaeróbicas. El piruvato sufre
distintas rutas de fermentación para transformarse en ácidos grasos volátiles (AGV), que son el
acético, el propionato,y el butrinato que son asimilados para la producción energética, de
reserva y de leche del animal.
11 ­ Realiza un cuadro… ​
(ver en la guía)
12 ­ Explique la influencia de la Alimentación en proporción de los ácidos grasos volátiles
producidos en el rumen.
Cuando la dieta está basada en forrajes se encuentra un 65 % de acetato, cuando es alta en
granos hay un 40 % de propionato y un 45 % de acetato.

8.
13 ­ Indique los diferentes destinos de los AGV formados en el rumen.
El ácido acético se utiliza en el hígado y se oxida en la mayor parte del cuerpo para producir
ATP también se usa como fuente principal de acetil coa en la síntesis de lípidos.
El ácido propiónico es retirado casi completamente hacia el hígado, y sirve como sustratos
primordial para la gluconeogénesis.
El ácido butírico sale del rumen como cetonas, las cuales se oxidan en muchos tejidos para la
producción de energía.
15 ­ Indique cómo las reacciones de fermentación producidas por distintos microorganismos
contribuyen a mantener el equilibrio redox en el rumen.
El interior del rumen es anaerobio por excelencia, lo que indica que se encuentra
constantemente en condiciones de reducción. La baja concentración de oxígeno en el rumen,
según lo indica un potencial negativo de oxidación, estimula el crecimiento y supervivencia de
microorganismos anaeróbicos. Se demostró que existe una relación lineal existente entre el
potencial redox y pH ruminales. En el ambiente ruminal, las bacterias utilizan su sustrato como
un aceptor de electrones, manteniendo así el equilibrio redox.
CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXILICOS
1­ El ciclo de los acidos tricarboxílicos indique;:
a) Cuál es el complejo multienzimático que cataliza la conversión de piruvato a acetil coa.
El complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) que contiene trancetilasas, ácido lipoico, y FAD. Es
inhibido por la acumulación de acetil coa y el NADH.
b) La ubicación celular del citado ciclo.
Ocurre en la matriz mitocondrial, osea dentro de la membrana interna de la mitocondria.
3 ­ Escriba las reacciones redox que ocurren en el ciclo e indique los probables destino de las
coenzimas reducidas
Isocitrato + NAD ­> a­cetoglutarato + NADH + CO2
a­cetoglutarato + NAD + CoA ­> Succinil CoA + NADH + CO2
Succinato + FAD ­> Fumarato + FADH2
Malato + NAD ­> Oxalacetato + NADH
Las coenzimas reducidas durante el ciclo pasan a la membrana interna de la mitocondria dónde
son utilizadas en la cadena respiratoria contribuyendo en el bombeo de protones qué generará
ATP.

9.
4 ­ Describa mediante ejemplos el carácter anfibólico del ciclo de los ácidos tricarboxílicos.
Anfibolismo: Actúa en el catabolismo y metabolismo.
Aparte de su papel en el catabolismo oxidativo de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos el
ciclo proporciona precursores para muchas vías biosintéticas. Por ejemplo el alfa cetoglutarato
puede servir como precursores de aminoácidos.
5 ­ Explique y ejemplifique el concepto de reaccion anaplerotica.
Las reacciones anapleróticas son aquellas que reponen los intermediarios del ciclo del ácido
cítrico a medida que son retirados para servir como precursores biosintéticos. Comúnmente
para rellenar existen 3 reacciones: de piruvato a oxalacetato (PK, exceso de acetil­CoA), de
fosfoenolpiruvato en oxalacetato (PEPC), y de piruvato a Malato (Malica).
6 ­ Indique cuáles son los sitios de regulación del ciclo de krebs.
En la condensación del acetil coa con el oxalacetato y en la oxidación y descarboxilación de la
Alfa cetoglutarato a succinil coa.
CADENA RESPIRATORIA
1 ­ indique la ubicación celular de la cadena respiratoria.
La cadena respiratoria sucede la mitocondria, específicamente la membrana interna (crestas
mitocondriales)
2 ­ En referencia a la cadena respiratoria indique
a ­ denominación de los complejos
COMPLEJO I: NADH ubiquinona oxidorreductasa, contiene FMN y 6 centros ferrosulfurados.
COMPLEJO II: Succinato deshidrogenasa. Contiene FAD
COMPLEJO III: complejo citocromo b c ubiquinona citocromo oxidoreductasa
COMPLEJO IV: citocromo oxidasa
b­ disposición de la membrana mitocondrial
Se asocian a la membrana interna formando reprisoma. Son proteínas transmembrana.

10. c­ Función
La función de todo esto es generar fuerza protón motriz a través de la energía del flujo de
electrones. Esta energía impulsará a la formación de ATP a través de un quinto complejo la
ATP sintetasa.
d ­ Cuáles son los valores y aceptores de electrones para complejo
En el complejo 1 el NADH es el dador de electrones., en el complejo 2 el Fumarato, y ambos
transfieren los electrones la ubiquinona el complejo 3 todos los electrones de la ubiquinona y
los transporta el citocromo C el complejo 4, por último, transfiere los electrones del citocromo C
al oxígeno que se reduce a H2O siendo éste el aceptor final de electrones.
e ­ Cómo se genera el gradiente de protones
Dicho gradiente se consigue mediante el flujo de electrones entre diversas sustancias de esta
cadena que favorece la translocación de protones que generan el gradiente.El pasaje de los
electrones del NADH por el complejo I bombea 4 protones (el NADH transfiere 2 electrones).
Esos mismos electrones cuando pasan por el complejo III bombean otros 4 protones, y cuando
pasan por el complejo IV se bombean 2 protones más (10 en total por NADH y 6 por FADH2).
3 ­ Describe la constitución y funciones de las ATPasas de membrana e indique cuántas
moléculas de ATP son producidas en relación al movimiento de protones.
Es un complejo enzimático formado por dos complejos principales que se asocian mediante
interacciones electrostáticas. Uno, que atraviesa la membrana, llamado F​
o es el motor
impulsado por protones. El otro, que sobresale de la membrana, se llama F​
1​
, y esta formado
por varias subunidades que catalizan la formación de ATP a partir de ADP y Pi a medida que
pasan los protones por el complejo F​
o​
. Se sabe que cada 4 protones que vuelven por el
complejo de la ATP sintasa se sintetiza 1 ATP. Es por ello que cada NADH produce FPM para
sintetizar 2,5 ATP y cada FADH2 1,5 ATP (en la convención más usada se consideran 3 ATP
por cada NADH y 2 ATP por cada FADH2)
4 ­ Compare y los procesos de fosforilación oxidativa y fosforilación a nivel de sustrato.
Fosforilación oxidativa: Se produce en la mitocondria y es la producción de ATP a través de la
oxidación de sustratos en organismos aeróbicos, reduciendo O2. Se produce un flujo de
electrones. Implica enzimas de membrana y gradiente de protones (FPM).
Fosforilación a nivel de sustrato: la energía liberada en la oxidación del grupo aldehído a
carboxilatos (glucosa a piruvato) se conserva en forma de ATP y NADH. Sucede en el citosol.
Implica enzimas solubles e intermediarios químicos.

11. 5 ­ Señale las diferencias entre agentes desacoplantes e inhibidores de la cadena respiratoria.
Los inhibidores inhiben las enzimas evitando que se produzcan las reacciones de la cadena.
Los desacoplantes detienen la generación de ATP, ya que dejan pasar libremente a los
protones, pero no afectan el gradiente de electrones. Se genera calor. Puede suceder cuando
se rompen las mitocondrias o por los compuestos químicos como ácidos débiles con
propiedades hidrofobicas
6 ­ Calcula el rendimiento energético correspondiente a la oxidación completa de una molécula
de glucosa.
Glucolisis: aporta 2 ATP y 2 NADH
Piruvato deshidrogenasa: aporta 2 NADH
2 Ciclos de Krebs: aportan 6 NADH y 2 FADH2 y 2 ATP
En la cadena transportadora cada NADH bombea 10 H+, por lo tanto
2 NADH + 2 NADH + 6 NADH = 10 NADH x 10 = 100 H+
Los FADH2 es responsable del bombeo de 6 H+ cada uno, por lo tanto
2 FADH2 x 6 = 12 H+
Si cada 4 H+ se produce un ATP en la fosforilación oxidativa
tenemos 112 H+ que significan 28 ATP
a estos 28 ATP sumamos 2 ATP de glucólisis y 2 ATP del ciclo de Krebs =32 ATP totales.
DEGRADACION DE LIPIDOS
1 ­ a ­ ¿Cuáles son los lípidos de reserva?
En su mayoría triglicéridos (glicéridos). Generalmente grasas en animales y aceites en
vegetales.
b ­¿Qué característica diferencial presentan los ácidos grasos que lo constituyen en el reino
animal y en el vegetal qué propiedades físicas les confieren?
En el reino animal los lípidos cumple una función de reserva energética y protección térmica.
Predominan los triglicéridos con ácidos grasos saturados (grasas). Las células que los
contienen se denominan a Adipocito. Los lípidos de reserva suelen encontrarse en todo el
animal y se degradan para tener acetil coa que ingresar al ciclo de krebs para obtener energía.
El reino vegetal los triglicéridos se encuentran como reservas en semillas y frutos,
generalmente con predominio de ácidos grasos insaturados (aceites). Se utilizan para producir
acetil coa a partir del cual se sintetiza glucosa sin necesidad de luz. Esto se realiza en el
peroxisoma, particularmente en el glioxisoma.

12. 2 ­ En la degradación de los lípidos de reserva contenidos en los liposomas:
a ­ Qué productos se obtienen?
Se obtiene FADH2 que en plantas se vuelve a oxidar en presencia de O2, generando H2O2,
NADH qué también se vuelve a oxidar y acetil coa (uno por cada dos carbonos de la cadena de
ácido graso). En animales el NADH y el FADH2 entran a la cadena respiratoria produciendo
ATP.
b y c ­ ¿Qué enzimas intervienen? ¿De que tipo?
Para la Glucólisis intervienen las lipasas (tipo 3).
Para la activación de acil graso coa sintetasa (tipo 2)
Para el ingreso en la matriz mitocondrial acil carnitina transferasa (tipo 2) (junto con un
transportador)
Para la Beta oxidación (1)deshidrogenasas (6)hidratasas y (2)transferasas (Tiolasas)
d ­ ¿Es una reacción reversible?
No.
3 ­ ¿Cuáles pueden ser los destinos de glicerol resultante de la degradación de los
triglicéridos? Fórmula de las reacciones involucradas.
La molécula de glicerol producto de la lipólisis, por hidrólisis de un glicérido, se oxida con gasto
de ATP en gliceraldehído 3 fosfato o dihidroxiacetona monofosfato (isómeros) que pasarán a
ser parte de la Glucólisis, para luego sintetizar piruvato.
4 ­ ¿Cuál es la principal vía degradativa de los ácidos grasos?
La principal vía de oxidación se produce dentro de la matriz mitocondrial en animales, y en el
glioxisoma en vegetales, y se denomina Beta­oxidación. Se generan sucesivas unidades de
acetil coa por oxidación de acetil­ácidograso­coa produciendo ademas NADH y FADH2 en cada
espiral.
5 ­ ¿ Cómo se activan los restos acilos para ser degradados?
La activación se produce en la membrana externa de la mitocondria en animales y en el
glioxisoma en vegetales. El grupo acil(graso) es trasferido al CoA intramitocondrial hidrolizando
2 fósforos inorgánicos de una molécula de ATP para dar AMP que se une al grupo acilo, y
luego con esa misma energía de hidrolisis, el AMP es remplazado por el CoA, dando
acil­graso­CoA, listo para ser oxidado.

13. 6 ­ ¿Cuál es la función de la carnitina en la degradación de los ácidos grasos?
La carnitina estimula a la entrada de los ácidos grasos a través de la membrana interna
mitocondrial (en animales). La acil­carnitina­transferasa I cataliza la transferencia del grupo
acilo graso desde su enlace tioester con el coa a un enlace ester con el grupo hidroxilo de la
carnitina, este enlace (acil­carnitina) presenta un alto contenido energético. Esta molécula
atraviesa la membrana interna a través de un transportador, y llega a la matriz. La
acil­carnitina­transferasa II separa de nuevo la carnitina y el grupo acilo vuelve a unirse al CoA.
7 ­ ¿Qué tipo de reacciones involucrada cada espiral completa de Beta oxidación?
Deshidrogenación, Hidratación, nuevamente Deshidrogenación y por último Tiolisis.
8 ­ ¿Qué enzimas adicionales permiten la Beta oxidación de los ácidos grasos insaturados?
La mayoría de los ácidos grasos insaturados tiene la configuración Cis. La enzima
enoi­coa­isomerasa cataliza un desplazamiento reversible del doble enlace de Cis a Trans.
Ahora el ácido graso insaturado puede ser hidratado por la enzima enoil­coa­hidratasa
produciendo 3­hidroxiacil­coa qué puede pasar a la oxidación tradicional completa.
Los ácidos grasos poliinsaturados necesitan una segunda enzima auxiliar, la 3­hidroxiacil­coa
epimerasa que cataliza la isomerización luego de las reacciones antes descritas para dar el
isómero L, y luego completa su ciclo de oxidación.
SÍNTESIS DE LÍPIDOS
1 ­ En qué ubicación subcelular se lleva a cabo la biosíntesis de ácidos grasos en animales y
en órganos vegetales fotosintéticos?
En animales el acetil coa sale de la mitocondria por acción de la lanzadera pasando el citosol
donde se realiza la síntesis. En Plantas la síntesis se realiza en el estroma del cloroplasto.
2 ­ ¿Cuál es el metabolito precursor para la síntesis de ácidos grasos?
El principal precursor de los ácidos grasos es el malonil­CoA, una molécula que aporta dos de
sus tres átomos de carbono al esqueleto carbonado del ácido graso en crecimiento. El
malonil­CoA proviene, a su vez, del acetil­CoA.
3 ­ Cuál es el papel del co2 en la reaccion de sintesis de malonil coa? ¿Qué vitamina actua
como grupo prostético en dicha reacción?
El CO2 junto con el acetil­coa forma el malonil­coa, en una reacción catalizada por la enzima
Acetil coa Carboxilasa, con gasto de ATP, la cual es regulada en los animales por el citrato (+)
y los ácidos grasos (­), y en vegetales por la activación de la enzima RuBisCO (+)

14. 4 ­ Explique la diferencia de la síntesis de ácidos grasos de mamíferos bacterias y vegetales
En mamíferos el complejo multienzimático de la ácido graso sintetasa es un solo complejo que
realiza toda la síntesis. En plantas y bacterias son siete complejos que realizan distintas partes
(polipéptidos) ( ACP, MT, AT, ER, HAD CAR y CAS)
5 ­ ¿Qué es la ACP y cuál es su grupo activo? ¿Qué papel cumple en la síntesis de ácidos
grasos?
La ACP es la proteína transportadora de grupos acilos. Es una proteína de 77 restos con un
grupo prostético unido covalentemente. Capta las 6 moléculas enzimática del complejo de la
ácido graso sintetasa y contiene una prolongada cadena lateral de proteínas qué sirve como
brazo oscilante que transporta los grupos acilo de una molécula enzimatica del complejo a la
otra, llevando a cabo las seis etapas que se necesitan para la incorporación de cada unidad de
dos carbonos.
6 ­ ¿Qué reacciones involucra cada etapa de la adición de una unidad de 2 carbonos?
La reacción de adición de dos unidades de carbono ocurre en cuatro etapas:
Para comenzar cada grupo malonilo y acilo es activado por un enlace tioéster que lo une al
ácido graso sintetasa a través de la ACP.
(1)Se condensa dicho grupo acilo activado con dos carbonos provenientes del malonil­coa, con
la eliminación de CO2 del grupo malonilo. El producto es una cadena acilo con 2 carbonos más
un grupo Beta­ceto
(2) El NADPH reduce el primer carbono Beta­ceto a alcohol
(3) En una reacción de deshidratación se genera un doble enlace.
(4) el doble enlace se reduce por acción de la NADPH para formar el correspondiente grupo
acilo saturado.
7 ­ ¿Qué coenzimas de oxidorreducción es necesaria para la síntesis de ácidos grasos en
animales y vegetales? ¿Qué vía metabólica provee en animales y células vegetales no
fotosinteticas? ¿Y en células fotosintéticas?
El NADPH en animales se produce en la lanzadera de grupos acetilo en la oxidación del malato
a piruvato por la enzima malica. En organismo fotosintéticos se produce en la etapa lumínica de
la fotosíntesis. En ambos también puede producirse a través de la vía de las pentosas fosfato
en caso de requerirlo.
8 ­ ¿Cuál es la fuente principal del glicerol fosfato para la síntesis de triglicéridos?
El glicerol 3 fosfato proviene de la reducción de dihidroxiacetona fosfato (la cual proviene de la
glucosa vía glucólisis). Esta reacción es catalizada por la enzima glicerol 3­fosfato
deshidrogenasa. En algunos tejidos, se forma directamente por la fosforilación de glicerol por
la acción de la enzima glicerol cinasa.

15. 9 ­ ¿Cuál es el rol del ácido fosfatídico en la síntesis de triglicéridos y fosfolípidos?
Durante la síntesis de triglicéridos el primer paso es la acilacion del glicerol para dar ácido
fosfatídico. Este ácido es esterificado para formar triglicéridos.
También puede unirse con una cabeza (serina colina etc.) para formar un glicerofosfolipidos
(fosfoglicerido) que irá parar a membrana.
FOTOSINTESIS ­ ETAPA BIOSINTETICA
13 ­ En el ciclo de Calvin ¿Cuál es el aceptor primario de CO2? ¿Que enzima cataliza la
reacción?
El aceptor primario de CO2 es la ribulosa 1,5 difosfato que pasará a ser 2,3 fosfoglicerato. La
enzima catalizadora esta reacción es la ribulosa 1,5 bifosfato carboxilasa/oxigenasa (rubisco).
Existe un producto intermedio que es el 2 carboxi 3 oxi rivotril 1 5 difosfato
14 ­ ¿En cuáles etapas del Ciclo de Calvin se utiliza ATP y el NADPH producidos en la etapa
lumínica de la fotosíntesis?
El ATP se usa en la fosforilación del 3­fosfoglicerato (enzima: fosfoglicerato quinasa)
3­fosfoglicerato + ATP ­­­> 1,3­bifosfoglicerato + ADP
Y en la regeneración de la RuBP (enzimas : aldolasas, isomerasas, transcetolasas,
fosfatoribuloquinasas)
(5) Gliceraldehido­3p + (3) ATP ­­­> (3) Ribulosa­1,5BF + ADP
El NADPH se usa en la reducción de 1,3­bifosfoglicerato (enzima Gliceraldehído­fosfato
deshidrogenasa)
1,3­bifosfosfoglicerato + NADPH ­­­> Gliceraldehído­3P + NADP
15 ­ Las plantas de maíz, sorgo, caña de azúcar etc., presentan un mecanismo especial para la
fijación de co2
a ­ ¿Sobre qué molécula se fija el CO2 atmosférico? ¿Cuál es el producto primario de dicha
fijación?
En plantas C4 el CO2 atmosférico el fijado sobre el fosfoenolpiruvato, reacción catalizada por la
enzima fosfoenolpiruvato carboxilasa. Los primeros productos de la fijación de CO2 son ácidos
dicarboxilicos con 4 carbonos como el oxalacético, el malico y el aspartico
Fosfoenolpiruvato + CO2 ­­fosfoenolpiruvato carboxilasa­­> Oxalacetato + Pi

16. b ­ ¿ Cómo continúa el proceso de fijación del CO2?
Una vez que se fija el CO2 en forma de oxalacetato, es reducido a malato el cual es transferido
a las células de la túnica vascular donde experimenta carboxilacion por la malato
deshidrogenasa formando nuevamente co2. Así penetra en el coclo de calvin para generar
hexosas.
16 ­
a­ ¿Que es la fotorrespiración? ¿Qué organelas están comprometidas en este fenómeno?
Durante el proceso de fotosíntesis la mayoría de las plantas realizan también la respiración
celular, que es afectada por la influencia de la luz y no es mitocondrial. Es muy activa en las
plantas C3 y no va acompañada por la producción de ATP. Se comienza en el cloroplasto
donde actúa la RuBisCO, luego pasa al peroxisomas donde actúan las enzimas de óxido
reducción y transaminacion, y luego pasa a la mitocondria donde libera CO2 y NH4, y regresa
al cloroplasto por el camino inverso.
b­ ¿Qué actividad tiene la enzima ribulosa 1 5 bifosfato carboxilasa oxigenasa rubisco o
carboxidilmutasa en la primera reacción de fotorrespiración?
En la parte de la formación de fosfoglicolato y fosfoglicolato por la oxigenación de ribulosa 1 5
bifosfato. Cabe aclarar que a pesar de la diferencia de afinidades, normalmente hay mucha
mayor concentración de O2 que de CO2 en el aire, por lo cual la RuBisCO es capaz de actuar
de esta manera.
RU1,5BP + O2 ­­RuBisCO→ Fosfoglicolato + 3­fosfoglicerato + 2 H
c ­ ¿Este fenómeno sucede o no en plantas c4? fundamente
En las plantas C4 se produce de forma mucho mas baja. Estas plantas tienen una superficie de
hoja amplia lo cual contribuye a una fijación mucho mayor de CO2 en las células del mesófilo,
que a diferencia de otras plantas, es transportado a una célula distinta, donde la RuBisCO tiene
actividad. De esa forma se obtiene una mayor concentración de CO2, evitando que la enzima
comience este ciclo fútil.
17 ­ Describe el metabolismo de las plantas CAM.
En las plantas CAM tanto la fijación de CO2 como el ciclo de Calvin se realiza dentro de las
celulas mesofilas. Están adaptadas a climas cálidos y secos, para no perder agua sólo abre sus
estromas durante la noche capturando CO2 para convertirlo en malato, qué es almacenado
como ácido málico dentro de la vacuola. Durante el día el malato sale de la vacuola liberando
CO2, que es enviado al ciclo de Calvin para obtener glucosa.
En conclusión hay una separación temporal en el proceso, y la actividad de la rubisco es
máxima durante el día disminuyendo, durante la noche. Esto supone un gran gasto de energía,
por lo que estas especies crecen más lento.

17. 18 ­ Indique las reacciones de síntesis de sacarosa a partir de triosa fosfato.
La sacarosa se sintetiza en el citosol.
Las triosas fosfato que vienen del ciclo de calvin se condensan para formar fructosa 1 6
bifosfato, reaccion catalizada por la aldolasa, que luego se hidroliza a fructosa 6 fosfato y se
isomeriza dando glucosa 1 fosfato. Esta gracias a la enzima UDP­G pirofosforilasa forma
UDP­glucosa que reacciona con una fructosa 6 fosfato condensandose en forma de sacarosa 6
fosfato, que finalmente es hidrolizada por la sacarosa 6 fosfatasa eliminando el grupo fosfato.
19 ­ Escriba las reacciones de síntesis de almidón en cloroplastos a partir de fructosa 6 fosfato.
La fructosa 6 fosfato se isomeriza para dar glucosa 1 fosfato, que se condensa con ATP
gracias a la enzima ADP­G­pirofosfatasa para formar ADP­glucosa, un nucleótido­azúcar
activado. La almidon sintetasa transfiere residuos de glucosa desde la ADP glucosa a
moléculas de almidón existentes. Como ven, este proceso es muy similar a la síntesis de
sacarosa, sólo que utiliza un nucleótido transportador diferente. El caso de la síntesis de
celulosa utiliza GTP.
METABOLISMO DEL NITROGENO
1 ­ a ­ Mencioné las reacciones generales del metabolismo de los alfa aminoácidos.
Los aminoácidos provienen de intermediarios de la Glucólisis, ciclo de krebs, o vía de las
pentosas fosfato. El nitrógeno entra en estas vías a través del glutamato y la glutamina.
El glutamato a su vez proviene del Alfa cetoglutarato, precursor del ciclo de krebs, por una
reaccion de transaminacion.Este glutamato puede pasar a glutamina por una transferencia de
un grupo amino (NH4) con gasto de atp. Del glutamato se puede formar también alanina y
prolina.
b ­ Qué tipo de desaminaciones pueden producirse?
Existen desaminaciones oxidativas, y no oxidativas.
c ­ ¿Que desaminaciones oxidativas conoce? Comente las diferentes enzimas y/o coenzimas
intervinientes en los distintos tipos de desaminación oxidativa. d ­ formule ejemplos
La desaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un
grupo amino. Esta reacción es muy importante a nivel biológico en la degradación de los
aminoácidos.
El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria por la glutamato deshidrogenasa
(GDH), utilizando como cofactor NAD o NADP. Esta desaminacion es reversible. Da como
producto alfa cetoglutamato y NH4.

18. Los D­aminoacidos pueden ser oxidados por la enzima D­aminoacido­oxidasa, utilizando FAD
como co­factor en una reacción irreversible, y luego espontaneamente la molécula pasará a
desaminarse hidratandose, dando como resultado un cetoacido y NH4.
2 ­ ¿Qué son las transaminaciones? Define con una ecuación general, indique si son o no
reacciones reversibles y de ejemplo.
La transaminacion son reacciones de traspaso de grupo amino. No se produce una
desaminación neta. La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa­cetoácido, en la
que el grupo amino es transferido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del
aminoácido en su correspondiente alfa­cetoácido.Después de la formación de glutamato, éste
transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa­cetoácidos por varias reacciones
reversibles de transaminación. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas
aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como
grupo prostético, una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.
Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que
produce alfa­cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros
alfa­cetoácidos para formar aminoácidos por diferentes reacciones de transaminación.
3 ­ Ejemplifique las reacciones de amidacion y desaminación de aminoácidos, indicando
ecuaciones y su reversibilidad.
Estas reacciones se dan aminoácidos que poseen el grupo Grupo N adicional en forma de
amida como por ejemplo la glutamina y la asparagina. La formación de glutamina a partir de
glutamato con la enzima de glutamina sintetasa y gasto de ATP es un ejemplo de reacción de
la AMIDACION. La reacción inversa, la regeneración de glutamato a partir de glutamina, la
cataliza la enzima glutaminasa y es un ejemplo de reacción de DESAMIDACION. Ambas son
irreversibles.
4 ­ Considerando el ciclo de la urea:
a ­ Indique la localización subcelular del mismo.
Ocurre en los hepatocitos función del hígado, dentro de la mitocondria y el citoplasma dicha
célula.
b ­ Escriba las reacciones de síntesis de carbamoil fosfato indique su importancia
CO2 + NH4 + 2 ATP ­­­­­carbamoil fosfato sintetiza­­­­> Carbamoil fosfato
Esta parte será la mitocondria y es muy importante porque el amoníaco es tóxico.

19. c ­ La síntesis de la urea es un proceso endergonico. Explique el origen del ATP requerido
relacionándolo con el ciclo de krebs.
El ciclo de la urea se relaciona directamente con el ciclo de krebs, ya que ambos se producen
en la mitocondria. De ahí proviene el ATP. Además el ciclo de la urea da lugar a la reducción
de oxalacetato a fumarato que al volver a oxidarse por la malato deshidrogenasa producen la
vache que genera 2,5 atps durante la respiración mitocondrial.
CICLO DEL NITROGENO
1­ Esquematiza el ciclo del nitrógeno mencionando como se denominan los procesos bióticos y
abióticos involucrados y los estados de oxidación del nitrógeno.
(Ver en la guía)
2 ­ ¿Qué se entiende por fijación del nitrógeno? Fórmula de la ecuación correspondiente.
¿A qué se llama fijación biológica del N2? ¿Qué tipo de fijación biológica conoce?
Fijación del nitrógeno es la reducción del nitrógeno atmosférico por bacterias fijadoras de
nitrógeno para proporcionar amoníaco. Cómo es la reacción simple es muy exergónica ya que
el triple enlace nitrógeno nitrógeno es fuerte, los organismos que la realizan deben hidrolizar
altas cantidades de ATP.
La fijación la realiza el complejo nitrogenasa qué utilizan las enzimas nitrogenasa para la
ruptura del triple enlace, gastando 16 ATP, y la nitrogenasa reductasa para el la reaccion redox
que utiliza como poder reductor a la ferredoxina.
N2 + 10H + 8e + 16 ATP ­­­­­­­> 16 ADP + 16 Pi + 2 NH4 + H2
Los electrones se transfieren del piruvato a la dinitrogenasa a través de la ferredoxina y la
enzima dinitrogenasa reductorasa, dando como producto CO2 y acetil coa.
Las bacterias que realizan esto son las cianobacterias y las especies fijadoras de nitrogeno que
viven en los nódulos de las plantas de las raíces de las leguminosas, llevando a cabo una
relación simbiótica.
3 ­ En la fijación simbiótica de N2
a­ Explica el proceso de infección radicular por parte de bacterias fijadoras y mencione que
cambios se producen en estas y en el hospedante.
La bacteria es atraída por la raíz a la que se adhiere en los pelos radicales y determinar su
modificación, esto es mediado por la ricadesina, una proteína específica de adherencia
presente en la superficie de toda bacteria Rhizobium. Así forman a travez de señales
moleculares un cordón disección, o tubo infeccioso, a través del cual las bacterias se dirigen a
las células del cortex de las capas más inferiores que se han dividido, formando un nódulo, que
va a servir para albergar a las bacterias liberadas de dicho cordón. Así se multiplican y
proliferan, dando inicio a la fijación de nitrógeno. Luego de la formación del nodulo, las células
bacterianas y vegetales deben permanecer en constante división.

20.
b. Qué tipo de molécula es la leghemoglobina? Cómo y dónde se sintetiza? Cuál es su función
de la fijación de N2?
La leghemoglobina es una proteína generada por la planta qué fija el oxígeno y lo suministra
para la bacteria con el fin de que no interfiera en la fijación del nitrógeno.
4 ­ a ­ ¿Cómo está constituido el complejo nitrogenasa?
Consiste de dos unidades proteicas diferentes conocidas como dinitrogenasa y reductasa de
dinitrogenasa.
Los electrones necesarios para la reducción del nitrógeno son suministrados a la nitrogenasa
mientras se encuentra asociada una la proteína Fe reducida. El ATP suministra la energía
necesaria para conducir la transferencia de electrones desde la proteína Fe a la proteína MoFe.
El potencial de reducción de esta transferencia, se utiliza para romper los enlaces entre los
atomos de nitrógeno. La nitrogenasa, finalmente, enlaza a cada átomo de nitrógeno con tres
átomos de hidrógeno para formar amoníaco.
b ­ ¿Qué otros compuestos pueden reducir la nitrogenasa?
Además de catalizar la reacción N≡N → 2 NH
3, la nitrogenasa también es capaz de catalizar las siguientes reacciones entre otras:
HC≡CH (acetileno) → H2C=CH2 (etileno)
N≡N–O → N2 + H2O
N=N=N → N2 + NH3
C≡N → CH4, NH3, H3C–CH3, H2C=CH2
C=O=S → CO + H2S[9]
O=C=O → CO + H2O[9]
c ­ ¿Cuál es el destino del NH3 en el bacteroide y en el hospedante? ¿Qué enzimas
intervienen?
Una pequeña parte del amonio producido lo utiliza la bacteria para sintetizar proteínas y el resto
es expulsado por la bacteria dentro del nódulo y absorbido por las de la planta el cual es
asimilado por las enzimas GS y GOGAT para formar glutamato, y luego otras para sintetizar las
distintos aminoácidos.
5 ­ a­ ¿Qué es la amonificación?
La modificación es el proceso en el cual se realiza la conversión a ion amonio (NH4) de
nitrógeno organico, el cual en la materia viva aparece principalmente como grupos amino
(­NH2) o imino (­NH­).

21. b ­ ¿Qué compuestos químicos presentes en el suelo pueden generar amoníaco?
El nitrógeno biológico que no llega ya como amonio al sustrato (organismos muertos, urea, etc),
la mayor parte en ecosistemas continentales, es convertido a esa forma por la acción de
microorganismos descomponedores.
6 ­ ¿Cuál es el concepto de nitrificación? Fórmula de la ecuación correspondiente. ¿Qué tipo de
proceso es teniendo en cuenta la variación de energía libre? Mencioné un género de bacterias
que intervienen en cada etapa de este proceso.
La nitrificación es la oxidación biológica del amonio al nitrato por microorganismos aerobios que
usan el O2 como agente oxidante, o plantas. Se divide en nitratacion y nitritacion.
Nitritacion: NH3 + O2 ­­­> NO2­ + 3H+ + 2e
Nitratacion: NO2­ + H2O ­­­­> NO3­ + 2H + 2e
Es un proceso exergonico (∆G < 0)
La nitritacion la realizan bacterias de, entre otros, los géneros Nitrosomonas y Nitrosococcus.
La nitratacion la realizan bacterias del género Nitrobacter.
7 ­ ¿Cuál es la fórmula química del nitrógeno del suelo es absorbido en mayor cantidad por las
plantas?
Las plantas absorben mayormente el nitrógeno en forma de nitrato (NO3) que entra a favor de
gradiente a través de un co transporte de protones. Para esto la risosfera debe estar
acidificada.
8 ­ a ­ ¿Qué es la reducción asimiladora de los nitratos?
Es la conversión del nitrato y nitrito a la forma gaseosa N2O y a la forma ion amonio. Es llevado
a cabo por algunas algas y bacterias como las del género Citrobacter, típicas de la flora
intestinal.
b ­ ¿Cuáles son las dos etapas involucradas en dicho proceso? Fórmula indicando encimas,
dadores de protones y electrones en células fotosintéticas y no fotosintéticas.
NO3­ + NADPH ­­­Nitrato reductasa­­­> NO2­ + NADP
Ubicacion: Citosol
NO2­ + FedRed ­­­ Nitrito reductasa→ NH4 + FedOxi
Ubicacion: Aminoplastido

22. 9 ­ Fórmule en las vías de asimilación de amonio en las plantas (GDH, GS, GOGAT)
(ver en guía)
b ­ ¿Cuál de la vía es más ventajosa en lo que respecta a la afinidad de la enzima por el
sustrato?
La GS­GOGAT se hace más que la GDH porque la GS tiene más afinidad por el amonio. Solo
si aumenta mucho la concentración, la GDH aumenta su actividad.
La función principal de la GDH no es la reacción descripta, sino la inversa a esta, la
desaminacion oxidativa del glutamato para dar alfa ceto glutamato.
GERMINACIÓN
1 ­ ¿Cuáles pueden ser las sustancias de reserva de una semilla?
Existe una gran diferencia en las semillas en su contenido de reserva. Los principales
carbohidratos son las helicelulosas celulosas, y el almidón. Se encuentra principalmente en
gramíneas y leguminosas, y la hemicelulosa en los géneros lupulina y prímula.
Las proteínas de reserva más abundantes son las gluteinas y prolaminas, insolubles en agua,
en gramíneas, y las globulinas en las leguminosas. Se hayan en cuerpos proteicos.
Los lípidos son el material material de reserva fundamental en las oleaginosas, principalmente
triglicerios. Se encuentran cuerpos lipidicos.
2 ­ ¿Qué etapas involucra el proceso de germinación?
La fase 1, donde comienza la absorción de agua y se reanuda la actividad metabólica,
fundamentalmente la respiración y la síntesis de proteínas, recomponiendo las células. Se
conoce como fase de inhibición. Puede haber una breve pérdida de solutos.
La fase 2, donde se detiene la absorción de agua, y se tienen lugar los principales
acontecimientos metabólicos que conducen a la emergencia de la radicula, en semillas no
durmientes.
La fase 3, clasificada como por germinación, sólo se da cuando la semilla esta apta para
germinar. Durante esta fase, comienza la extrusión radicular, y se da lugar a un nuevo
incremento en la toma de agua.
3 ­ Qué factores intrínsecos y extrínsecos influyen en la germinación.
Para empezar existen factores externos medioambientales que regulan la germinación, como
puede ser la luz, (inhibe) la temperatura (rango característico), el estrés hídrico, y las bajas
concentraciones de oxígeno u altas de dióxido carbono (inhiben).
La germinación depende hormonas como la giberelina (estímulo) y el ABA (inhibes).

23. Existen controles de germinación internos que son responsables de un proceso denominado
dormición. La misma puede ser primaria o secundaria según si la capacidad germinativa este
impedida antes o después de su dispersión, respectivamente. Hay otros tipos de causas
dormición como la cubierta seminal dura. La principal señor de dormición primaria es la síntesis
de ABA que se va a la biosíntesis de proteínas lea que contribuyen a la tolerancia a la
desecación.
4 ­ ¿Qué es el cociente respiratorio? ¿Cuál es su valor para un monosacárido, un lípido, y una
proteína? ¿Qué implicancias biológicas tiene?
El cociente respiratorio es una relación que existe entre el dióxido de carbono liberado y
oxígeno consumido.
QR = CO2 liberado / O2 consumido
Para un carbohidrato oxidado completamente es 1 para el limpio alrededor de 0,7 y para
proteínas alrededor de 1,33.
Se puede utilizar para hacer ciertas deducciones sobre el sustrato utilizado en el proceso
respiratorio.
5 ­ Nombre y esquematiza las rutas metabólicas de utilización del almidón durante la
germinación.
Una ruta es la hidrolitica, qué implica la acción de Alfa y Beta amilasas (1­4 y 1­6) qué
aparecen ante la señal del ácido gebrico. Las amilasas dan como producto de su acción
conjunta glucosa, Alfa maltosa y Alfa maltotriosa ,que pueden seguir siendo hidrolizadas hasta
obtener sólo glucosa.
La otra ruta es la fosforilitica. La fosforilasa incorpora fosfato en lugar de agua en el enlace Alfa
1­4 en el extremo no reductor, liberando una molécula de glucosa­1­P. Se liberan dextrinas
limite.
6 ­ En la hidrólisis de almidón cariopses de cebada:
¿Que enzimas preexisten en la semilla madura?
B­Amilasa, fosforisas, amilopectinasa, 1­6 glucosidasas.
Tienen un nivel de actividad considerable en semillas sin germinar aumentando notablemente
desde el primer momento de germinación.
b ­ ¿Cual debe ser sintetizada durante la germinación? Donde se sintetiza? Que hormona
regula su síntesis y cuál es su mecanismo de acción?
Durante la germinación de cereales el embrión se produce ácido giberélico, qué se conduce a
la capa de aleurona (células vivas) para dar señal de síntesis de fosfatasas, Alfa amilasas,
glucosidasas y proteasas. Estas enzimas se dirigen al endosperma (tejido muerto) para realizar
la degradación.

24.
7 ­En la germinación de semillas de arveja:
a ­ ¿Cuáles son los azúcares de reserva utilizados inicialmente?
Principalmente se usa almidón, en forma de gránulos. La movilización en los cotiledones
comienza después de que la radicula ha comenzado su elongación. La primera enzima que
comienza su actividad es la fosforilasa, seguida de la amilasa unos días después.
b ­ Formule un ejemplo indicando sustrato enzima y producto.
Amilosa + Amilopectinasa + P ­­Fosforilasa→ Glucosa­1P + Dextrina Límite
8 ­ ¿Qué importancia tienen las fosforilasas en las primeras etapas de la germinación en
semillas de arveja?
Como resultado de que aparezcan primero la fosforilasa las primeras degradaciones para hacer
por estas. El principal papel allí es que suministra sustrato para la Glucólisis (Glucosa­1P) sin
necesidad de consumir ATP, ya que aprovecha la energía de hidrólisis para generar el enlace.
9 ­ ¿Cuáles son los posibles destinos metabólicos de los productos de degradación de los
polisacáridos de reserva?
La glucosa obtenida por utilizarse principalmente para obtener ATP mediante los procesos de
Glucólisis y respiración. También puede formar junto con una molécula de fructosa­6­fosfato
(glucolisis), sacarosa para reserva.
10 ­ En la etapa final de la germinación
a­ ¿Cuál es la Fuente principal de fósforo utilizado?
El ácido fítico es la reserva principal de fosfato en las semillas, y dado a qué puede encontrarse
formando sales con K, Mg y Ca, también es la Fuente principal de estos macronutrientes.
Además observó la degradación de RNA y DNA durante el proceso, los degrada la enzima
fitasa.
b­ Cuál es el destino principal del fósforo?
Son transportados al eje embrionario dónde son utilizados para la síntesis de fosfolípidos y
nucleótidos.
11 ­ Respecto a la utilización de reserva proteicas:
a­ ¿Qué enzima cataliza la hidrólisis de proteínas y/o polipéptidos?
La degradación de proteínas de reserva se logra por enzimas proteolíticas, cuya importancia es
vital para el desarrollo de una nueva plántula. Se clasifican en 4 grupos basado en sus centros

25. activos: serin proteasas (serina) metaloproteasas (iones metálicos) ácido proteasa (activas a
pH ácido)
b­ Nombre de las características diferenciales de las enzimas con respecto a su modo de
acción.
Con respecto a su acción se clasifican en:
Endopeptidasas, rompen enlaces internos liberando polipéptidos menores.
Aminopeptidasa (exopeptidasas), atacan los extremos amino de la cadena liberando
aminoácidos libres.
Carboxipeptidasas (exopeptidasas), ídem, pero desde los extremos carboxílicos.
Respecto a la utilización de reservas lipidicas:
a­ ¿Qué organelas subcelulares están implicadas en su utilización?
Los cuerpos lipidicos, el glioxisoma, y la mitocondria.
b­ Indique las etapas metabólicas que ocurren en cada una.
Dentro del cuerpo lipidico, ocurre la lipólisis por las lipasas, liberándose glicerol que entra la
ruta glucolitica convirtiéndose en piruvato, y ácidos grasos que pasaran a activarse dentro del
glioxisoma donde también ocurre la Beta oxidación generando moleculas de acetil coa.
El acetil coa puede ser oxidado completamente por el ciclo de krebs, o permanecer dentro del
glioxisoma y utilizarse en el ciclo del glioxilato para sintetizar succinato, el cual entra a la
mitocondria para ser transformado en oxalacetato que por último, es convertido en glucosa en
el citoplasma, por la ruta de gluconeogenesis.
c­ ¿Qué enzimas se inducen durante este proceso?
Se inducen las lipasas en la lipólisis; ácidolgraso­coa sintetasa para la activación;
deshidrogenasas, hidratasas y tiolasas para la Beta oxidación; citrato sintasa, aconitasa,
isocitrato liasa, malato sintasa y malato deshidrogenasa para el ciclo del glioxilato; succinato
deshidrogenasa, y fumarasa para la síntesis del malato; nuevamente malato deshidrogenasa, y
Pep carboxiquinasa para el fosfoenol piruvato, y muchas otras para la gluconeogénesis (idem
glucólisis, pero con fructosa 1 6 glucosa 6 fosfatasas).
13 ­ ¿Qué causas físicas, fisiológicas y bioquímicas impide la germinación de una semilla
madura?
Para empezar existen factores externos medioambientales que regulan la germinación, como
puede ser la luz, (inhibe) la temperatura (rango característico), el estrés hídrico, y las bajas
concentraciones de oxígeno y altas de dióxido carbono (inhiben).
La germinación depende hormonas como la giberelina (estímulo) y el ABA (inhibes).
Existen controles de germinación internos que son responsables de un proceso denominado
dormición. La misma puede ser primaria o secundaria según si la capacidad germinativa este

26. impedida antes o después de su dispersión, respectivamente. Hay otros tipos de causas
dormición como la cubierta seminal dura. La principal señor de dormición primaria es la síntesis
de ABA que se va a la biosíntesis de proteínas lea que contribuyen a la tolerancia a la
desecación.
14 ­ Respecto a la vía de las pentosas fosfato:
a­ ¿Cuál es la localización celular de esta vía?
El citosol.
b­ ¿Cuáles son las reacciones que implican la conversión de glucosa 6 fosfato pentosa fosfato?
(Ver en la guía)
Reacciones: oxidación, Hidratación, descarboxilación oxidativa, e isomerización.
c­ ¿Como se denominan las enzima que cataliza la reacción y a qué clase pertenecen en la
clasificación decimal de enzimas?
Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa (1), lactonasa (2), bifosfoglucosa deshidrogenasa (1),
isomerasa (5).
d­ Cuál es la coenzima?
NADP, que una vez reducido, podrá proporcionar poder reductor para reacciones anabolicas.
15 ­ ¿Cuál es el destino metabólico de los productos de la primera etapa? considere tanto el
metabolito cpn el que esta etapa concluye, como la utilización posterior de las coenzimas
reducidas.
Ribulosa 5 fosfato: síntesis de nucleótidos o regeneración de la glucosa.
NADPH: síntesis de ácidos grasos, u otras reacciones anabólicas.
16 ­ ¿Cuáles son las enzimas y los cofactores que intervienen en la etapa no oxidativa de la vía
de las pentosas fosfato?
En esta etapa cataliza la interconversión de pentosa fosfato a glucosa 6 fosfato. Las enzimas
son pentosa­fosfato isomerasa y epimerasa, trancetolasas, transaldolasas, y glucosa­6P
Isomerasa.
17­ ¿Cuales son las funciones primordiales que cumple esta via metabólica en la germinación?
Proveen NADPH, el principal co­factor de reducción para las vías de síntesis metabólica. En
plantas adultas, este se reduce durante la etapa fotoquimica del proceso de fotosíntesis, pero al
hayarse la semilla en oscuridad, no puede hacerlo de este modo.

27. Además produce Ribulosa­5­fosfato que sirve para la síntesis de nucleótidos y ácidos
nucleicos, primordial para la división celular.
TRANSFERENCIA DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
1­ Indique brevemente las características de estructura y composición química del ácido
desoxirribonucleico.
Los ADN son polímeros de nucleótidos qué consisten en una base nitrogenada, un azúcar
pentosa (en este caso desoxirribosa) y un grupo fosfato y están unidos entre monómeros por
un enlace fosfodiéster entre el grupo hidroxilo en 5 prima de una pentosa con el 3 prima de la
siguiente. Son los portadores de la información genética.
Watson y Crick postularon que la de Nativo consiste en dos cadenas antiparalelas que forman
una doble helice dextrogira.
2­ En células eucarióticas ¿Qué organelas subcelulares poseen ADN?
El ADN se encuentra en el núcleo de la célula. También se encuentra en proporciones más
pequeñas en los cloroplastos y las mitocondrias.
3­ ¿Qué significa el término duplicación (también replicación) del ADN? Indique el porqué del
nombre y en qué momento de la vida celular ocurre.
La replicación del ADN es el proceso mediante el cual se hacen copias fieles de esta molécula.
Es semiconservativa actuando cada hebra molde para una nueva hebra hija.
Esto se produce en la fase s del ciclo celular, es decir justo antes de dividirse mediante el
proceso conocido como mitosis. Por ende ocurren una sola vez en la vida de la célula.
4­ ¿ Qué significa herencia semiconservativa del ADN?
Significa que en cada una de las moléculas hijas se conserva una hebra de la molécula madre.
5­ Indique cuáles son y qué función cumplen las ADN polimerasas escritas para la bacteria e.
coli.
ADN polimerasa I : Elimina los cebadores y rellena con fragmentos de ADN
ADN polimerasa II : Repara el daño del ADN

28. ADN polimerasa III : Alarga el ADN a partir del cebador de de 5’ a 3’ (Elongación)
ADN pol IV y V: Reparaciones poco habituales.
6 ­ Indique los requerimientos de la ADN polimerasa 3. Describa el mecanismo de acción de la
misma.
Los requerimientos son: cadena abierta de ADN, factores de transcripción unidos a ella, y
ribonucleótidos para unir. Es importante que la ADN Pol III sea muy procesiva, y por esa razón
suele formar parte de un complejo denominado holoenzima ADN Pol III que le da una mayor
procesividad. Este complejo consta de diversas subunidades polipeptidicas encargadas cada
una de una función, y que constituyen en su conjunto un dimero asimétrico: una mitad se
encarga de la síntesis de la hebra adelantada y la otra mitad de la hebra rezagada.
7 ­ ¿Qué es la horquilla de replicación?
Ese lugar físico donde ocurre la replicación.
Debido a que en la célula ambas cadenas de la doble hélice de ADN se duplican al mismo
tiempo, éstas deben separarse para que cada una de ellas sirva de molde para la síntesis de
una nueva cadena. Por eso, la replicación avanza con una estructura en forma de horquilla
formándose una burbuja u ojo de replicación que avanza en dirección a la región de ADN no
duplicado dejando atrás los dos moldes de ADN de cadena simple donde se está produciendo
la replicación.
8 ­ ¿A qué se llama hebra conductora y hebra retardada? ¿Cuál es la orientación de cada una?
Cómo es la ADN sólo puede ser sintetizado en el sentido 5 prima a 3 prima, solo una de las dos
cadenas podrá ser sintetizada de forma continua llamada hebra conductora. La otra, cuya
dirección es opuesta a la del crecimiento de la horquilla, se sintetiza discontinuamente,
denominada hebra rezagada.
9 ­ ¿Qué son los fragmentos de okazaki? ¿Cómo se producen?
Los fragmentos de okazaki son los trozos cortos recién sintetizados en la hebra rezagada.
Éstos se sintetizan en dirección 5´­> 3´ a partir de cebadores de ARN que después son
eliminados. Los fragmentos de Okazaki se unen entre sí mediante la ADN ligasa completando
la nueva cadena.
10 ­ Indique la función del ADN ligasa
Cataliza la unión entre fragmentos de okazaki, formando enlaces fosfodiéster entre el extremo
5’ de un fragmento con el extremo 3’ del otro. Utiliza ATP.

29. 11 ­ Indique qué son los replicones
Los replicones son los segmentos (unidades) de replicación que comienzan en un origen
(ORC) que funciona también como regulador. En otras palabras, es la cantidad de ADN que se
puede sintetizar a partir de un único origen.
12 ­ Indique cuáles son los ARN que se conocen y describa brevemente la estructura función y
ubicación de los mismos.
RNA de transferencia: clase de molécula de RNA cuyas bases se combinan covalentemente
con un aminoácido específico como primer paso de la síntesis de proteínas.
RNA mensajero: RNA qué es complementario a una cadena de ADN. Portador de mensaje
genético del cromosoma a los ribosomas.
RNA ribosomal: Componen los ribosomas, junto con proteínas complejas de gran tamaño que
se llevan a cabo la síntesis de proteínas.
RNA nuclear pequeño: molécula pequeña de RNA que se encuentra en el núcleo en un papel
en el splicing.
13 ­ Cuáles son las diferencias estructurales y químicas entre el ADN y los diferentes ARN
mencionados en la pregunta anterior?
Los ARN tienen ribosa, y sus bases pirimidinicas son uracilo y citosina. Los ADN contienen
2­desoxirribosa y sus bases pirimidicas son timina y citosina.
Por otro lado el rna es una cadena simple que puede plegarse sobre sí misma y formar bucles
u orquillas. El ADN consiste en dos cadenas complementarias y antiparalelas que se enrollan
formando una doble helice dextrogira.
14 ­ El coeficiente S (coeficiente de sedimentación) ¿Con qué características de las moléculas
está relacionado?
El coeficiente S es una constante física que expresa la velocidad de sedimentación de una
partícula en un campo centrífugo en condiciones específicas. Se relaciona con la masa y la
forma del ARN
15 ­ ¿Cuáles son los ARN de mayor coeficiente S y como se denominan las partículas
constituidas por esos ARn y proteínas? ¿Cuántas unidades constitution dichas partículas y
cómo se llaman?
Los ARN de mayor coeficiente S son los ARN ribosomales.

30. 16 ­ Define GEN. Esquematiza y señale las partes constitutivas del mismo en referencia a la
síntesis de ARN.
Un GEN es un segmento de un cromosoma que codifica una sola cadena de polipéptidos
funcional o molécula de RNA. Es la unidad de almacenamiento de información genética y
unidad de herencia molecular.
Contienen una secuencia promotora denominada tata, y una secuencia de terminacion. Los
genes eucariotas contienen secuencias que se transcriben en intrones y exones, los intrones
son cortados y eliminamos de la molécula de RNA recién sintetizada.
17 ­ ¿Qué es y qué función cumple la ARN polimerasa ADN dependiente? Indique Cuáles son
los requerimientos de la misma.
Cataliza la formación de RNA a partir de ribonucleótidos 5`­trifosfato utilizando una hebra de
ADN como molde. No requiere un cebador, el inicio ocurre cuando la RNA polimerasa se une a
una secuencia específica de ADN denominada promotor.
Son enzimas que requieren además de un molde de ADN, los cuatro ribonucleótidos 5 prima
trifosfato (ATP, GTP, UTP, CTP) como precursores de las unidades nucleótidos de ARN, y Mg.
Sintetiza ARN a partir de una secuencia de ADN denominada molde o patrón. Reconoce los
patrones y sintetiza un ARN cebador para la elongación posterior.
18 ­ Esquematice el proceso de transcripción en E. coli
Reconocimiento: Comienza la unión con la ARN polimerasa a la cadena bicatenaria de ADN en
el promotor después se separa las cadenas para que el molde esté disponible para el
apareamiento de bases utilizando ribonucleótidos. La burbuja de transcripción se forma
mediante el desenrollamiento local que comienza en el sitio donde se une la ARN polimerasa.
Iniciación: Síntesis de los primeros enlaces nucleótidos en el ARN las enzima permanece en el
promotor mientras se sintetizan los primeros 4 enlaces nucleótidicos. Para el control de la
iniciación está el factor Sigma, qué es distinto en cada promotor la fase terminal cuando la
enzima se extiende más allá de la promotor a la cadena.
Elongación: La enzima se mueve a lo largo del ADN desenrollando la hélice y añadiendo
nucleótidos desde el extremo 3’, extendiendo de esta forma la cadena. Implica un movimiento
de la burbuja.
Terminación: Se reconoce a la secuencia de ADN denominada terminado. Se deja de añadir
bases a la cadena y el ARN se separa del ADN a medida que se desarma la burbuja de
transcripción volviendo al ADN original.

31. 19 ­ Cuántas son las rna polimerasas­DNA dependientes presentes en las células eucariotas?
¿Qué función cumple cada una?
RNA pol I : síntesis de pre­RNA que contiene los precursores de rRNA.
RNA pol II : síntesis de mrna y algunos rna especializados. Reconoce distintos patrones usar
secuencias difieren ampliamente. Requieren de muchos factores proteicos.
RNA pol III : traduce tRNA y algunos RNA especializados promotores bien caracterizados.
20 ­ ¿Qué se entiende por código genético? Indique las características principales la
importancia y como se traduce el mensaje genético con el mismo.
El código genético es lo que define el conjunto de bases en forma de tripletes en el ADN que
codifican los aminoácidos de las proteínas. Es degenerado porque varios tripletes que codifican
a un mismo amino ácido (Sólo hay veinte) y universal porque es común en (casi) todos los
organismos vivos.
Los nucleótidos se leen sucesivamente y sin solapamiento. Un primer codón tienen la función
de inicio (AUG) para formar la cadena polipeptídica, y otros 3 dan la señal de terminación
(codones sin sentido). Los RNA de transferencia se aparean con el codón de RNA mensajero
mediante una secuencia complementaria de tres bases del tRNA a denominadas anticodón. A
medida que pasa esto sucede el crecimiento de los polipéptidos en los ribosomas que empieza
con el aminoácido amino terminal y avanza por la adición sucesiva de nuevos residuos hasta el
extremo carboxilo terminal.
21 ­ ¿Cuál es el mecanismo de activación de aminoácidos para la síntesis de proteínas?
indique cuál es el nombre de la enzima que cataliza la reacción y el nombre general del
producto.
La síntesis de un polipéptido de secuencia definida exige un cumplimiento de los
requerimientos químicos fundamentales: el grupo carboxilo de cada aminoácido debe ser
activado para facilitar la formación del enlace peptídico y se tiene que establecer una relación
entre cada nuevo aminoácido y la información contenida en el mRNA. Ambos requerimientos
están garantizados gracias a la unión del aminoácido al tRNA en la primera etapa de la síntesis
proteica. La unión del aminoácido correcto al tRNA que le corresponde es determinante. Esta
reacción tiene lugar en el citosol, por la aminoacil trna sintetasa hidrolizando ATP a AMP. Se
afirma que los tRNA que están unidos a su aminoácido están cargados. El producto es
denominado aminoacil­tRNA.
23 ­ Describa el proceso de traducción.
La síntesis proteica dada por la traducción tiene lugar en cinco fases:
Activación: por la aminoacil­tRNA sintetasa que en el citosol cataliza la formación de aminoacil
tRNA asociado a la hidrólisis de ATP a AMP.