Para la sintesis del grupo hemo se comienza el proceso en la mitocondria con la condensación de succinil-CoAy glicina para formar otro compuesto conocido como acido 5-aminolevulinico.
Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.Lourdes Sánchez
Estructura y características de Hemoglobina y Mioglobina. Sus semejanzas y diferencias. Para conocer más del tema visita: http://trabajosmedicos.blogspot.com/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-estructura.html
Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.Lourdes Sánchez
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Diseño e implementación de un simulador de paciente con señales antropométric...SalMndez5
Utilizando el Software Lattice DiamondR , se
realiz´o el dise˜no de un simulador de paciente,
descrito en el lenguaje VHDL, el cu´al devuelve
una se˜nal de Electrocardiograma y Fotopletismograma lo suficientemente clara para apreciar los
principales componentes de cada una; usando como base el funcionamiento de un sintetizador de
se˜nales digitales.
Ensayo: Midiendo la viscosidad de la lava en el campoSalMndez5
A lo largo del tiempo en el campo de la geología han existido múltiples intentos en medir propiedades físicas de un liquido considerado importante, debido a la estrecha relación que tiene con el desarrollo de la Tierra y múltiples objetos de estudio que en ella se encuentran.
Es un aminoacido esencial, lo que significa que el cuerpo no es capaz de generarlo por sí mismo, por lo que necesitamos consumirlo diariamente a traves de alimentos.
Ensayo: El construccionismo social en el objetivo científicoSalMndez5
La ciencia es casi por definición el mayor acierto cultural del hombre, creada a partir de su ventaja evolutiva y utilizando su raciocinio, ha sido un parteaguas en la historia humana desde los tiempos más remotos; el conocimiento científico es ya ahora una enorme e importante parte de la cultura en la sociedad actual.
A partir de los complicados proceso que conlleva el nacimiento de un nuevo ser, comenzando con la fertilización y posteriormente en las etapas más tempranas a partir de la obtención de un cigoto diploide, se puede asegurar que la formación de un organismo tan complejo como lo es un ser humano está llena de intrigantes hasta el día de hoy. Una de las mayores interrogantes es, ¿cómo las células tempranas comienzan a diferenciarse para formar tejidos tan diferentes entre si?
La plasticidad cerebral es la capacidad del sistema nervioso y más específicamente de las neuronas, para cambiar su estructura en orden de mantener las condiciones óptimas de supervivencia en el organismo ante una perturbación.
Pinker, Steven. - La tabla rasa. La negacion moderna de la naturaleza humana ...
Hemoglobina
1. Hemoglobina
Sa´ul M´endez Guti´errez
19 de junio de 2020
Para la sintesis del grupo hemo se comienza el
proceso en la mitocondria con la condensaci´on
de succinil-CoAy glicina para formar otro com-
puesto conocido como acido 5-aminolevulinico.
A su vez ´este se transporta a el citoplasma y
se convierte en una estructura anillada (Copro-
porphyrinogen III ) que regresa a la mitocondria
en donde a trav´es de m´as reacciones produce
Protoporphyrin IX. Despu´es de ello una enzima
llamada ferroquetalasa le agrega hierro al Pro-
toporphyrin IX y con ello se produce el grupo
hemo.
Ahora para la prote´ına globina partes de ella
son sintetizadas en los ribosomas y el citoplas-
ma, la secuencia de amino´acidos de las cadenas
polip´epticas forman una estructura tetrah´edri-
ca final. La hemoglobina A, o la hemoglobina
’adulta’ tiene cuatro cadenas polipeptidicas uni-
das, dos cadenas α y dos cadenas β, con 141 y
146 amino´acidos respectivamente. Cada una de
estas cadenas tiene a un grupo hemo.
La hemoglobina puede ser saturada con oxi-
geno en el proceso de la respiraci´on al unirse al
grupo hemo, este proceso se da a cabo en los
capilares unidos a los alveolos, por lo cual este
oxigeno corre por los vasos sangu´ıneos y es uti-
lizado como el aceptor terminal de la cadena de
electrones en la producci´on de ATP
La vida de los eritrocitos es de 100-140 d´ıas
por lo que su proceso de envejecimiento es m´as
acelerado que la mayor´ıa de las c´elulas del cuer-
po; existen dos maneras de eliminar a los eritro-
citos cuya vida ´util est´a por acabar:
Hemolisis extravascular: Se eliminan en el ba-
zo, el h´ıgado, y la m´edula ´osea; representa apro-
ximadamente el 90 % de la destrucci´on de eri-
trocitos.
Hemolisis intravascular: Elimina al 10 % de
los eritrocitos no ´utiles y se da dentro de los
vasos sangu´ıneos.
La hemoglobina resultante de este proceso de
eliminaci´on de eritrocitos seniles es captada por
la haptoglobina en el sistema circulatorio que
posteriormente depurar´a el complejo en el h´ıga-
do. El grupo hemo y las globinas se disocian,
dando acceso al hierro, el cual se convierte en
ferritina y se reutiliza en varias otras c´elulas del
cuerpo.
La bilirrubina se produce de la destrucci´on de
la hemoglobina de los eritrocitos, cuando estos
son destruidos en diferentes partes del cuerpo.se
trasporta en la sangre ayudada por la prote´ına
alb´umina y se transporta al h´ıgado; en el h´ıga-
do se junta con el ´acido gluc´onico y se elimina
junto con la bilis hacia el intestino, en donde se
convierte en urobilin´ogeno que se elimina en las
heces.
La reacci´on de hemoglobina con oxigeno se
da debido al ´atomo de hierro en el centro de
cada grupo hemo, cuando la sangre pasa por
los capilares en los pulmones, el hierro se une
al oxigeno debido al incremento de presi´on de
oxigeno en ellos y despu´es ´este oxigeno se suelta
en los tejidos en donde la presi´on de ´este mismo
elemento es menor.
Cuando un atomo de hierro en cada grupo he-
mo de la hemoglobina se une al una molecula de
O2, las otras tres subunidades de prote´ınas res-
1
2. tantes se unir´an a los dem´as ´atomos de oxigeno
de una manera m´as f´acil en un efecto llamado
de ’cooperatividad’ que no est´a del todo com-
prendido a´un.
Cuando el grupo hemo est´a oxidado forma
oxihemoglobina que tiene como caracter´ıstica su
color rojizo y cuando no tiene oxigeno, en su for-
ma dexidrogenada es de un color rojo azulado.
Referencias
[1] H Franklin Bunn, Bernard G Forget, et al.
Hemoglobin–molecular, genetic, and clinical
aspects. WB Saunders Co., 1986.
[2] MILES J Edwards and ROBERT J Martin.
Mixing technique for the oxygen-hemoglobin
equilibrium and bohr effect. Journal of ap-
plied physiology, 21(6):1898–1902, 1966.
[3] R Fliickiger and KH Winterhalter. In vi-
tro synthesis of hemoglobin a. FEbs Lett,
71:356–360, 1976.
[4] Isidore Gersh. The site of renal elimination
of hemoglobin in the rabbit. The Anatomical
Record, 65(4):371–375, 1936.
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