Este documento trata sobre péptidos y proteínas. Explica que los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y las proteínas están constituidas por más de 100 aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los procesos de desnaturalización y renaturalización. También menciona algunos péptidos importantes biológicamente como la oxitocina y colecistocinina.

1. Universidad de Guadalajara
Centro Universitario de la Costa Sur
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Lic. Nutrición
Departamento de producción agrícola
3er. Semestre
Bases Moleculares
DR. Gerardo Rodríguez Flores
Equipo No.1
Autlán de Navarro, Jalisco, Méx.
Febrero 2014

2. Proteínas
Amino ( -NH2 ) Carboxilo ( -COOH )
Éteres
Nitrilos
Amidas
Aminoácidos
Péptidos

3. Péptidos
 Son polímeros de los aminoácidos.
 Moléculas formadas por la unión de 2 o más aminoácidos
mediante enlaces amida (Enlaces peptídicos)
Polímeros: la unión de una o varias moléculas.

4. Enlace peptídico:
Resultado de la reacción de un solo COOH con un grupo NH2
liberando una molécula de agua

5. Enlace Peptídico
Grupo COOH Grupo NH2
Enlace Peptídico
Liberación de H20
Reacción Química

6. Clasificación de Péptidos:
1.Oligopéptido: Constituidos por 2 a 10 aminoácidos
2.Polipéptido: Constituido por 10 a 100 aminoácidos
3.Proteínas: Constituido por más de 100 aminoácidos.

7. Síntesis de Proteínas
 En la síntesis de proteínas se utilizan 20
aminoácidos diferentes.
 Nuestras células carecen de mecanismos
para producir todos los aminoácidos.
 fabrican sólo 11 aminoácidos.

8. Aminoácidos
2. No esenciales
AMINOÁCIDO ABREVIACIÓN SIMBOLO
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Cisteína Cys C
Glutamato Glu E
Glutanamina Gln Q
Glicina Gly G
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyn Y
1. Esenciales
AMINOÁCIDO ABREVIACIÓN SIMBOLO
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Treonina Thr T
Triptófano Trp W
Valina Val V
“El cuerpo NOlos sintetiza y son necesarios”
“El cuerpo tiene la capacidad de Sintetizarlos”

9. Péptidos de Importancia biológica:
 Muchas hormonas son péptidos.
 Se emplean para corregir estados de deficiencia nutricional.
 Actúan sobre el sistema nervioso como neurotransmisores.
 Forman antibióticos (Penicilina).

10. Oxitocina
 Neuropéptido
 Hormona femenina encargada de regular el proceso físico de la
ovulación
 Contracción de la musculatura pelviana femenina.
 Compuesto por 9 aminoácidos:
Cisteína-tirosina-isoleucina-glutamina-asparagina-cisteína-prolina-
leucina-glicina
Péptidos

11. Colecistocinina
 Neurotransmisores.
 Sustancia química.
 Compuesto por 33 Aminoácidos.
 Control de la secreción de enzimas digestivas.

12. Albumina:
 Proteína abundante en el plasma
 585 Aminoácidos
 Mantiene la presión sanguínea (Osmosis)
 Transporte de hormonas tiroideas.
 Control de PH
 Funciona como transportador de la sangre.

13. Proteínas

14. Proteínas:
 Estructural
 Función enzimática
 Receptora
 Hormonal
 Defensiva
 Transporte
 Reserva
 Contráctil
 Calorígena (Kcal.)
 Osmótica

15. Composición Química
Conjugadas
Glicoproteínas
Lipoproteínas
Simples Hemoproteínas
aminoácidos
Solo la cadena de aminoácidos Proteína + Otro compuesto

16. Niveles de organización estructural de proteínas
Terciaria
Primaria
Secundaria

17. Estructura Primaria:
 Determinada por la secuencia lineal de los aminoácidos y
puentes disulfuró.
CARACTERÍSTICAS:
 Tiene una secuencia determinada de alfa-aminoácidos,
definidos por un gen.
 Se unen por puentes peptídicos.

19. Estructura Secundaria:
 Indica la distribución de la secuencia de los aminoácidos
en el espacio.
 Adquiere una disposición espacial estable.
 Esta estructura se produce por el giro de sus enlaces y de
la formación de enlaces débiles. (No covalentes)

20. La a(alfa)-hélice
La conformación beta

21. Estructura terciaria:
 Es la conformación tridimensional o espacial de la
proteína.
 Gobernada por todo el conjunto de interacciones.
 Representada por superplegamientos de la secundaria.

23. Estructura Cuaternaria:
 Asociación NO covalente de dos o mas cadenas
polipéptidicas con estructura terciaria.
 No la poseen todas las proteínas (la hemoglobina)

25. Desnaturalización:
 Es la pérdida de la estructura natural de una
proteína.
 Se da por la ruptura de enlaces débiles.
 Se conserva solamente la estructura primaria en
todos los casos.

26. Renaturalización:
 Una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación (Sucede dentro del cuerpo)

27. Bibliografías
 Enriquez Sánches, Javier Romero, Mercedes Gozales (2009)
Bioquímica, 4ta. Edición, Universidad de Guadalajara.
 Carlos Beas, Daniel Ortuño, Juan Armendariz (2009) Biología
Molecular, Fundamentos y aplicaciones, China, Mc GraW Hill.
 José M. Macarulla, Félix M. Goñi (1994) Bioquímica Humana, 2da.
Edición, España, Editorial Reverté, S.A.