1. VARIACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS REGIONES CONSTANTES DE LAS INMUNOGLOBULINAS Myriam Del Río

2. Los principales isotipos de inmunoglobulinas se distinguen por la estructura de sus regiones constantes de la cadena pesada.

3. Diferencias de secuencia entre las cadenas pesadas de inmunoglobulina: Número y localización de los puentes disulfurointercatenarios. Número de residuos oligosacáridos unidos. Número de dominios C. Longitud de la región bisagra. Organización estructural de los monómeros de los principales isotipos de inmunoglobulinas humanas.

4. El mismo exón VH puede asociarse a diferentes genes CH en el curso de una respuesta inmunitaria. CAMBIO DE ISOTIPO

5. 200 kb hacia el extremo 3’ de JH Cada gen CH se divide en exones El gen que codifica la región C de la cadena se encuentra más cerca de los segmentos génicos JH y, por lo tanto, más cerca del exón ensamblado de la región V después del reordenamiento del ADN. Organización de los genes de la región C de la cadena pesada de inmunoglobulinas en el ser humano y en el ratón.

6. Transquito primario La coexpresión de IgD e IgM se regula por procesamiento de ARN.

7. El cambio a otros isotipos se produce sólo una vez las células B han sido estimuladas por el antígeno. Mecanismo de recombinación de ADN. Switchregions. El cambio de isotipo conlleva recombinación entre señales de cambio específicas.

8. Las formas secretada y transmembrana de las inmunoglobulinas se generan a partir de transcritos alternativos de cadena pesada.

9. Las formas secretada y transmembrana de las inmunoglobulinas se generan a partir de transcritos alternativos de cadena pesada. Las formas transmembrana y secretada de las inmunoglobulinas derivan de la misma secuencia de cadena pesada por procesamiento alternativo del ARN.

10. Las regiones C de las inmunoglobulinas confieren especialización funcional.

11. Las regiones C de las inmunoglobulinas confieren especialización funcional.

12. IgM e IgA pueden formar polímeros. Cola de 18 aa Residuo de cisteína (polimerización) Cadena J Las moléculas de IgM e IgA pueden formar multímeros.