1. Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos que forman su estructura primaria. 2. La estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas se debe al plegamiento de la cadena polipeptídica. 3. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas específicas y su actividad puede verse afectada por factores como la temperatura, el pH, la concentración de sustratos y la presencia de inhibidores o moléculas regul

1. Las proteínas
Aminoácidos
Propiedades
Estereoisomería
Carácter
anfótero
Enlace peptídico
Estructura de
las proteínas
Estructura
primaria
Estructura
secundaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Enzimas
Mecanismo
enzimático
Velocidad
de reacción
Control de
la actividad
enzimática
Retroalimentació
n negativa
Alosterismo Modificaciones
covalentes
Temperatura
i pH
Inhibición
de enzimas

2. Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Funciones
Estructural
Glicoproteínas: membranas celulares
Histonas: DNA
Colágeno y elastina: cabello, piel, etc.
Queratina: piel, picos, uñas, etc.
Fibroína: hilos de seda
Enzimática: funciones metabólicas
Hormonal y reguladora
Insulina y glucagón: metabolismo de la glucosa
Calcitonina: metabolismo del calcio
Adrenocorticotrópica: regulación de los corticoides
Ciclina: división celular
Defensiva
Inmunoglobulinas: anticuerpos
Trombina y fibrinógeno: coagulación de la sangre
Mucina: protección de las mucosas

3. Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Funciones
Transportadora
Hemoglobina, mioglobina y hemocianina: O2
Lipoproteínas: lípidos
Citocromos: electrones
Contráctil: movimientos musculares (actina y miosina) y
celulares (dineína)
Reserva
Ovoalbúmina: huevos
Lactoalbúmina: mamíferos

4. Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Clasificación
Según estructura
Fibrosas: estructurales (colágeno, actina, etc.)
Globulares: otras funciones (hormones, enzimas, etc.)
Según composición química
Según aminoácidos
Completas: los tienen todos
Incompletas: no los tienen todos
Holoproteínas: sólo aminoácidos
Heteroproteínas: aminoácido + grupo prostético
Propiedades
Están codificadas en el ADN
Proteínas globulares  solubles en agua
Proteínas fibrosas  insolubles en agua
La estructura se puede deshacer  desnaturalización 
renaturalitzación
Capacidad amortiguadora

5. Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Ácido
Amino
Radical
(es diferente en
cada
aminoácido)

6. Aminoácidos apolares alifáticos
Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A
Valina (Val) V
Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I
Prolina (Pro) P

7. Aminoácidos polares sin carga
Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q
Cisteína (Cys) C
Serina (Ser) S
Treonina (Thr) T
Metionina (Met) M

8. Aminoácidos aromáticos
Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Tirosina (Tyr) Y
Triptófano (Trp) W
Ácido aspártico (Asp) D
Fenilalanina (Phe) F
Aminoácidos cargados negativamente (ácidos)
Ácido glutámico (Glu) E

9. Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Histidina (His) H
Aminoácidos cargados positivamente (básicos)
Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R
Aminoácidos esenciales: se deben obtener a través de la dieta
porque el cuerpo no los puede sintetizar: treonina, metionina, lisina,
valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.

10. Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Propiedades
Grupo carboxilo  ácido + grupo amino  básico anfótero
Carácter anfótero
pH ácido pH neutro pH básico
carga 0 = zwitterión
En solución  X % carga - ; Y % carga 0 ; Z % carga +
pH en el que la carga total es 0  punto isoeléctrico
(depende del grupo R)

11. Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Propiedades
Estereoisomería
Forma D Forma L
carbono α

12. Grupo carboxilo + grupo amino
Proteínas
1. Aminoácidos
a) Propiedades
b) Enlace
peptídico
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
Enlace peptídico

13. Estructura primaria
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
a) Estructura
primaria
b) Estructura
secundaria
c) Estructura
terciaria
d) Estructura
cuaternaria
3. Enzimas
Número d aminoácidos
Péptido: entre 10 i 100
Proteína: más de 100
Carácter de la proteína (según el tipo de aminoácidos)
Disposición lineal de los aminoácidos

14. Estructura secundaria
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
a) Estructura
primaria
b) Estructura
secundaria
c) Estructura
terciaria
d) Estructura
cuaternaria
3. Enzimas
Plegamiento de los aminoácidos en estructuras determinadas
Gira hacia la derecha
Grandes radicales polares
mirando hacia fuera
Lámina β
Hélice α
Puentes de hidrógeno entre
los enlaces peptídicos
Disposición zig-zag
Aminoácidos apolares
alineados arriba y abajo
Puentes de
hidrógeno entre
los enlaces
peptídicos

15. Estructura terciaria
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
a) Estructura
primaria
b) Estructura
secundaria
c) Estructura
terciaria
d) Estructura
cuaternaria
3. Enzimas
Si la proteína no está bien plegada, no es funcional
Plegamiento de estructuras secundarias entre sí
Estructura muy compleja donde cada aminoácido tiene
un lugar determinado
Se añaden grupos prostéticos
Estabilización de la estructura terciaria
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Puentes disulfuro

16. Estructura cuaternaria
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
a) Estructura
primaria
b) Estructura
secundaria
c) Estructura
terciaria
d) Estructura
cuaternaria
3. Enzimas
Grupos de proteínas que trabajan juntas
Cada proteína es una subunidad
Estabilización de la
estructura cuaternaria
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Puentes disulfuro
Tipos
Homotípicas: todas las subunidades son iguales
Heterotípicas: las subunidades son proteínas
diferentes

17. Características
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Facilitan la rotura de enlaces estables
Las enzimas son específicas  cada enzima hace sólo su
reacción
Tipos
Cada reacción tiene un enzima concreta
Oxidoreductasas: oxidaciones y reducciones
Transferasas: pasar grupos de una molécula a otra
Hidrolasas: roturas con agua
Liasas: reordenación de electrones
Isomerasas: cambios de isómero
Ligasas: unión de moléculas

18. Coenzimas
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Ayudan a las enzimas a hacer correctamente su función
Se unen a la enzima o al sustrato
Pueden participar en la reacción
Ribozimas
Moléculas de ARN que actúan como enzimas
Se encuentran en los ribosomas

19. Mecanismo enzimático
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Centro activo: Parte de la enzima donde se coloca el sustrato y tiene
lugar la reacción
La enzima no altera el equilibrio, sólo facilita llegar a la energía de
activación

20. Mecanismo enzimático
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
La enzima vuelve a su estado original después de la reacción

21. Velocidad de reacción
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
max·[ ]
[ ]M
V S
V
K S



22. Velocidad de reacción
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas

23. Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Alosterismo
Enzimas alostéricas  tienen dos lugares de unión de moléculas
Centro activo (sustrato)
Molécula reguladora
Tipos de control alostérico
Positivo: la molécula reguladora activa la enzima
Negativo: la molécula reguladora inactiva la enzima

24. Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Retroalimentación negativa
Alosterismo en cadena  el regulador negativo de la primera enzima
es el producto de la última
El producto final anula la primera enzima y, por lo tanto, toda la
cadena
Modificaciones covalentes
Añadir o quitar grupos prostéticos  permitir o impedir la acción de
la enzima
Reversible: la modificación se puede deshacer
Irreversible: la modificación es permanente
Tipos

25. Control de la actividad enzimática
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Temperatura i pH
Cada enzima tiene su temperatura y pH óptimos y un margen de
tolerancia en el que puede funcionar
Temperatura
Rango óptimo: 10ºC – 50ºC
Fuera del margen de tolerancia, se rompen los enlaces débiles
 desnaturalización
pH
Rango óptimo: pH
neutro
Fuera del margen de
tolerancia las cargas
de las cadenas
laterales se pliegan
mal 
desnaturalización

26. Inhibición de enzimas
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Inhibidores reversibles
Unión a la enzima con enlaces débiles
Inhibición competitiva
El sustrato y el inhibidor se unen al mismo sitio
La sustancia que se una depende de las concentraciones
Inhibición no competitiva
El sustrato y el
inhibidor se unen a
diferentes sitios
La unión del inhibidor
cambia la forma de la
enzima para que el
sustrato no se le una

27. Inhibición de enzimas
Proteínas
1. Aminoácidos
2. Estructura de
les proteínas
3. Enzimas
a) Mecanismo
enzimático
b) Velocidad de
reacción
c) Control de la
actividad
d) Inhibición de
enzimas
Inhibidores irreversibles
Unión a la enzima con enlaces covalentes fuertes
La enzima queda inactivada permanentemente
Ejemplos
Venenos naturales de plantas y animales
Antibióticos y medicamentos per a infecciones
Herbicidas e insecticidas
Desinfectantes