3. Proceso por el cual se aumenta la
velocidad de una reacción química.CATÁLISIS
Sustancia que está presente en una
reacción química en contacto físico
con los reactivos, y acelera, induce
o propicia dicha reacción sin actuar
en la misma. .
CATALIZADOR
4.
5.
6. Proteína que actúa como catalizador de una reacción química
acelerándola, siempre que sea termodinámicamente posible
7. • Disminuyen la energía de
activación (ΔG‡) de una reacción,
de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de
reacción.
• No alteran el balance energético
de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo
tanto, el equilibrio de la reacción,
pero consiguen acelerar el
proceso incluso millones de
veces.
Triosa-fosfato isomerasa
8.
9. • Unen su sustrato (S) en el centro
activo (CA) que suele estar
protegido del agua para evitar
interacciones no deseadas.
• En el CA la disposición espacial y
los tipos de AA son
fundamentales para orientar
correctamente el sustrato e
interaccionar de la forma
deseada.
10. • Muy selectivas en relación a los
sustratos que modifican.
• Más grandes que sus sustratos
• En muchas ocasiones requieren
de la participación de moléculas
más pequeñas (cofactores).
12. • Componente no aminoacídico
que se une a la apoenzima de
las enzimas (ya sea una
holoproteína o heteroproteína)
• Enlace no covalente.
GRUPO PROSTÉTICO
• Componente no aminoacídico que
forma parte de la estructura de
las heteroproteínas o proteínas
conjugadas
• Unión covalente a la apoproteína.
COENZIMAS
13. Elemento Enzima Activada
Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas.
Mg++ Fosfohidrolasas, RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas.
Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.
Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa.
Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina
Ca2+ 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina.
K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.
Co Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en
plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno.
Ni Ureasa.
INONES INORGÁNICOS
14. GRUPO PROSTÉTICO
Grupo prostético Función Distribución
Flavín
mononucleótido
Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Flavín adenín
dinucleótido
Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirroloquinolina
quinona
Reacciones Redox Bacterias
Fosfato de piridoxal
Transaminación,
descarboxilación y
desaminación
Bacterias, Archaea y eucariotas
Biotina Carboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Metilcobalamina Metilación e isomerización Bacterias, Archaea y eucariotas
Pirofosfato de
tiamina
Descarboxilación Bacterias, Archaea y eucariotas
Hemo Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
Molibdopterina Reacciones de oxigenación Bacterias, Archaea y eucariotas
Ácido lipoico Reacciones redox Bacterias, Archaea y eucariotas
15. Coenzima Grupo químico transferido Distribución
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotas
S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'-
fosfosulfato
Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotas
Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Tetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y electrones Bacterias, arqueas y eucariotas
Citidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos lipídicos Bacterias, arqueas y eucariotas
Azúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y eucariotas
Glutatión Electrones
Algunas bacterias y la mayoría de
eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos
COENZIMAS NO VITAMINAS
16. COENZIMAS VITAMINAS Y DERIVADOS
Coenzima Vitamina Componente adicional
Grupo químico
transferido
Distribución
NAD + y NADP + Niacina (B3) ADP Electrones
Bacterias, arq
eucariotas
Coenzima A
Ácido
pantoténico
(B5)
ADP
Grupo acetilo y otros
grupos acilo
Bacterias, arq
eucariotas
Ácido
tetrahidrofólico
Ácido fólico
(B9)
Residuos de glutamato
Grupos metilo, formilo,
metileno y formimino
Bacterias, arq
eucariotas
Filoquinona (K1)
Menaquinona (K2)
Menadiona(K3)*
Vitamina K Ninguno
Grupo carbonilo y
electrones
Bacterias, arq
eucariotas
* Sintética
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones
Bacterias, arq
eucariotas
Coenzima F420
Riboflavina
(B2)
Aminoácidos Electrones
Metanógeno
algunas bacte
20. III. Hidrolasas. (Reacciones de hidrólisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa).
II. Transferasas. (Transferencia de grupos funcionales).
I. Oxidorreductasas. (transferencia de electrones).
21. VI. Ligasas (Sintetasas). (Formación de enlaces con hidrólisis de ATP).
V. Isomerasas. (Reacciones de isomerización.Ej. fosfoglucosa isomerasa).
IV. Liasas. (Adición a dobles enlaces. Ej. Carboxilasa).
22.
23.
24.
25.
26. • Estudia la velocidad a la que transcurren las
reacciones catalizadas por enzimas
• Deduce la actividad enzimática, su afinidad
por el sustrato y los mecanismos a través de
los cuales lleva a cabo la catálisis.
• Velocidad máxima (Vmax): Velocidad en la que
la tasa de formación de producto es
constante. En este estado, todos los sitios
activos de todas las moléculas se encuentran
saturados con sustrato. (Michaelis y Menten
– 1913).
27. La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la
concentración de sustrato hasta que la enzima se satura
28. • KM (constante de Michaelis-
Menten): Concentración de
sustrato necesaria para
obtener la mitad de la
velocidad máxima (Vmax/2).
• Cada enzima tiene un valor de
Km característico para un
determinado sustrato, el cual
puede decirnos cómo de afín
es la unión entre el sustrato y la
enzima.
