1) Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. 2) Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino y uno carboxilo. 3) Las proteínas son polímeros de aminoácidos que adquieren estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria y realizan funciones vitales en los seres vivos.

1. TEMA 1: COMPONENTES
QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA
D. Prótidos
PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS
CEA VEGA MEDIA
JUAN BUENDIA ESCUDERO

2. Prótidos
p.54
- Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas
siempre por C, H, O y N aunque también suelen presentar
S. Se forman por la unión de aminoácidos (monómero)
Definición
- Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas que tienen en
común la presencia de grupo amino -NH2 y de otro ácido
-COOH. Se conocen cientos pero sólo 20, los proteínicos,
forman proteínas.
17. Lípidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos

3. p.54
Estructura
Prótidos
17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos
Grupo
amino
Grupo carboxilo
Radical o cadena lateral: determina y caracteriza al aa

4. p.54
Los aminoácidos
presentan
estereoisomería
porque su C central
es asimétrico (Cα).
Estructura
L D
Prótidos
17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos

5. Prótidos
p.54
17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos
Aminoácidos esenciales: aquellos que el organismo no
puede sintetizar. Hay que incorporarlos con la dieta.

6. - Sólidos fácilmente cristalizables
- Incoloros o blanquecinos
- Sabores diversos
- Muchos solubles en agua (polares)
- Algunos totalmente insolubles (apolares con grupos muy hidrófobos)
Propiedades
Prótidos
17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos
Comportamiento anfótero: pueden comportarse como ácido o como base dependiendo del
pH del medio.
pH < 7 (ácido): se comporta como una base pH > 7 (básico): se comporta como un ácido
H+
H+
p.55

7. p.56
Prótidos
18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
Enlace peptídico
Dipéptido Agua
Se trata de un
enlace covalente
que sitúa a los 4
átomos que
intervienen en un
mismo plano
rígido
Extremo N-terminal
Extremo C-terminal

8. Prótidos
18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
p.57
Proteínas Son polipéptidos formados por centenares o miles de aminoácidos y
tienen una enorme importancia biológica por su abundancia (50%
peso seco celular), por la diversidad de tipos existentes y por la
variedad e importancia de sus funciones.

9. Prótidos
19. Niveles de organización de las proteínas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
p.57
Primaria Secuencia de aminoácidos; tipo de aas que conforman el polipéptido y
posición que ocupan.

10. Prótidos
19. Niveles de organización de las proteínas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
p.58
Secundaria
α-hélice Hélice de colágeno
Disposición en el espacio secuencia de aminoácidos
-C-O
-N-H
Pte de H
-R
El elevado número de ptes
de H confieren estabilidad
Más extendida que la α-hélice. La
unión de 3 de ellas mediante enlaces
por ptes de H y covalentes origina
una superhélice de colágeno
Lámina β
Las cadenas en zig-zag se
unen por ptes de H para dar
una lámina β muy estable.

11. Prótidos
19. Niveles de organización de las proteínas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
p.59
Terciaria Disposición en el espacio o plegamiento de la estructura secundaria
Adquiere una
conformación
globular que se
mantiene estable
gracias a la existencia
de puentes disulfuro
(enlaces fuertes) y de
puentes de H, fuerzas
de Van der Waals o
interacciones iónicas
(débiles)
La secuencia de aminoácidos específica de cada proteína es la que determina la estructura 1ª, 2ª y 3ª, y la
estructura 3ª es la que determina, en última instancia, la actividad biológica de la proteína.
Puente disulfuro: entre
aminoácidos que tienen
radicales -SH

12. Prótidos
19. Niveles de organización de las proteínas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
p.59
Cuaternaria Resultado de la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria mediante enlaces débiles.
Según el número de unidades polipeptídicas se hablaría de
dímero, trímero, etc.
Hemoglobina: tetrámero (2α y 2β)

13. Prótidos
19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización,
renaturalización, especificidad y carácter anfótero
p.60
Desnaturalización
Pérdida de su estructura molecular nativa, lo que a su vez
implica la pérdida de su actividad biológica.
Cada proteína requiere
unas condiciones
ambientales
determinadas. Así, si se
producen cambios en la
temperatura, el pH o la
salinidad del medio, las
estructuras cuaternaria,
terciaria e incluso
secundaria se verán
afectadas.
Calor
Detergentes
urea
Naturaleza poliiónica:
extremos N y C-terminal +
radicales
Soluble: dispersiones coloidales Insoluble: precipita
Los radicales quedan
hacia el interior de la
molécula
Renaturalización
En algunas ocasiones la proteína puede recuperar su estructura
original. al restablecerse las condiciones ambientales iniciales.
DESNATURALIZACIÓN

14. Prótidos
19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización,
renaturalización, especificidad y carácter anfótero
p.61
Especificidad
Carácter anfótero
-Su secuencia de aas es específica de cada especie e
incluso de cada individuo. A mayor parecido entre
proteínas de dos individuos, mayor probabilidad de que
tengan un antepasado común.
-Esta secuencia es la que determina la estructura de la
proteína y, consecuentemente, su actividad biológica.
-Las proteínas presentan esta propiedad debido al
carácter anfótero de los aas que la componen.
-Gracias a ello las proteinas actúan como
amortiguadores (tampones) o reguladores del pH.

15. Prótidos
19. Funciones de las proteínas
p.63
Energética
Estructural
Vitamínica
Hormonal
Enzimática
Transporte
Defensa
Genética
Contráctil
Homeostática
Inmunológica
Receptores
Protectora y
lubricante
Hemostática
Ovoalbúmina, caseína
Microtúbulos, colágeno Actina y miosina, tubulina
B5 y B9 tampon
Adrenalina, insulina
Catalizan todas las
reacciones del organismo
De membr, reconocen
señales químicas
A través de la mbr,
hemoglobina
Mucinas y líquido sinovial
Antibióticos fabricados por
microorganismos
coagulación
Son el reflejo de los genes
inmunoglobulinas

16. Prótidos
19. Clasificación de las proteínas: holo y heteroproteínas. Ejemplos
representativos
p.62
Solo aas
Grupo proteico
+
No proteico
(prostético)

17. TEMA 1: COMPONENTES
QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA
E. Biocatalizadores
PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS
CEA VEGA MEDIA
JUAN BUENDIA ESCUDERO

18. Biocatalizadores
20. Las enzimas
p.64
Definición Son proteínas muy importantes debido a su función biológica.
Biocatalizan todas las reacciones que se producen en los seres vivos,
haciendo posible que éstas transcurran a la velociad adecuada.
Características -Aumentan la velocidad de las reacciones sin altos requerimientos
energéticos. Disminuyen la energía de activación de la reacción.
-No sufren modificación alguna ni alteran el producto de la reacción .
-Presentan especificidad por el sustrato.
-Su actividad catalítica puede ser regulada.
Estructura La mayoría son heteroproteínas globulares
Apoenzima Cofactor
Parte proteica Parte no proteica
Holoenzima
Inorgánico
(iones metálicos)
orgánico
Coenzima

19. Biocatalizadores
20. Mecanismo de acción de las enzimas: especificidad enzimática
p.65
Las enzimas se unen siempre
a un sustrato muy específico
Complejo transitorio
Centro activo
parte de la enzima que se
une directamente al sustrato
En el modelo del guate-
mano el centro activo
tiene cierto grado de
complementariedad con
el sustrato. Se adapta a el
mediante un ligero
cambio mientras dura el
complejo (ES)

20. Biocatalizadores
21. Concepto de Vitamina. Importancia en el organismo y en la dieta de las
vitaminas lipo e hidrosolubles
p.69
Definición Son glúcidos o lípidos sencillos que actúan como coenzimas y que en
general los animales no pueden sintetizar o lo hacen en cantidades
insuficientes, por lo que tienen que ingerirlas en la dieta. Son
sintetizadas por plantas y bacterias.
Avitaminosis: carencia total de una determinada vitamina
Hipoavitaminosis: niveles bajos
Hioeravitaminosis: exceso
De naturaleza lipídica y por tanto
solubles en disolventes orgánicos
No lipídicas. Son solubles en agua
y por eso se difunden muy bien
por la sangre.
A, D,
E, K
B, C