Enzimas y su uso en la industria

UNIVERSIDAD AUTONOMA DE SANTO DOMINGO (UASD)
ESCUELA DE MICROBIOLOGIA Y PARASITOLOGIA
FACULTAD DE CIENCIAS
Química Bioindustrial
Asignatura
Sección 01
Radhames Perez
Facilitador
Enzimas
Tema
Yina De Los Santos BE-9155
Ángela Reyes 100081078
Edward Polanco DE-0489
Jenifer Ramírez 100046471
Sustentantes
14 de Noviembre del 2015
Fecha
Santo Domingo D.N

Las enzimas: son moléculas de naturaleza proteica y estructural que
catalizan reacciones químicas. Son generalmente proteína globulares que
pueden presentar tamaño muy variados
Se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el
proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional
de la enzima, susceptible de presentar actividad.
Triosafosfato isomerasa

Algo de historia
• La enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François
Persoz en1833.
• Louis Pasteur en el siglo XIX,, llegó a la conclusión de que la fermentación
era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura,
llamadas fermentos.
• En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el término enzima,
• En 1897 Eduard Buchner encontró que el azúcar era fermentado inclusive
cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.
Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”.
• 1938 John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley llegaron a La
conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas .

Loius Pasteur Anselme Payen Jean Francois
Eduard Bucheres Wendell Meredith John Hward Northrop

Características de las enzimas
*Son moléculas estrictamente proteicas
*Las sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.
*Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular.
*Actúan en el mismo lugar donde se segregan.
*Son solubles en agua y tienen gram difusibilidad en los
líquidos orgánicos.
*Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de
enzimas: una extrictamente Protéica y otra constituida por la unión
mediante enlaces.
*Son activas a concentraciones pequeñas.
*Son catalizadores orgánicos verdaderos.
*Elevada especificidad.
*Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.

Clasificación general de la enzimas
1. Oxidorreductasas: Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-
reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de
hidrógeno. Ejs:deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y
catalasas.
2. Transferasas: Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a.
otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o
fosforilo). Ejs: aminotransferasas (transaminasas).
3. Hidrolasas: Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces
químicos, tales como C=O, C-N, C-C.. Ejs: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa,
pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina,
tripsina y quimotripsina.

Clasificacion general de las enzima
4. Liasas: También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N,
excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas,
citrato- liasa , deshidratasas y aldolasas.
5. Isomerasas: Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.:
Epimerasas, racemasas y mutaras.
6. Ligaras: Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos.
Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la
hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.

Clasificacion de las enzimas en los alimentos
1. LAS HIDROLASAS
1.1. ESTERASAS
a) Lipasas .
b) Fosfatasas.
c) Clorofilasas.
d) Pectino-esterara
1.2 .CARBOHIDRASAS.
a) Hexosidasas.
b) Poliasas.
1.3 PROTEASAS.
a) Proteinasas.
b) Peptidasas.
c) Catepsinas.
d) Renina.
2. DESMOLASAS O ENZIMAS
OXIDANTES.
2.1 Oxidasas.
a) Las Oxidasas Férricas:Catalasa.
Peroxidasa,
b) Oxidasas tirosinasa,catecolasa.
2.2 Deshidrogenasas.
a) Xantino-oxidasa,
b) Lipoxidasa.

Términos relacionados con enzimas
• Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte
de la estructura de las proteínas conjugadas, estando unido
covalentemente a la apoproteína.
• Coenzimas: Son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos
químicos de una enzima a otra.
• Con factores: Unión de moléculas no proteica ,necesaria para Algunas
enzimas mostrar una total actividad.
• Holoenzima : Es una enzima que está formada por una proteína y
un cofactor.
• Complejo enzima sustrato :Es La unión se mantiene entre la enzima y el
sustrato gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del
sustrato y la enzima, como enlace por puente de hidrógeno o puentes
salinos, durante la catálisis.

Términos relacionados con enzima
• Sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une
el sustrato para ser catalizado.
• Sitio alosterico: es la zona de unión en la enzima a una molécula que
modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación
distante.
• Apoenzima: es la parte proteica de una holoenzima , es decir,
una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de
los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.)
• Sustrato : es una molécula sobre la que actúa una enzima.

Cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica
química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo
catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en
la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o
potenciada por otro tipo de moléculas.
Cinética de Michaelis –Menten :Propusieron un modelo para medir la
velocidad enzimatica 1913.Cuando se une el sustrato (s) en el lugar activo de
una enzima (e), se forma un complejos intermediario (es). Durante el estado
de la transicion, el sustrato se convierte en producto. Tras un breve espacios de
tiempo, el producto se disocia de la enzima.

La concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa
constante de formación de producto. La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima
libre, que se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima
velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen
sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total de
enzima. Sin embargo, Vmax es solo una de las constantes cinéticas de la
enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada
velocidad de reacción tambien es impotante.
Para encontrar la máxima velocidad de una reacción
enzimática

Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre
la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción.

Catálisis : a pesar de los valiosos que son los estudio cinéticos , explican
poco acerca de la forma en que las enzima catalizan las racciones
bioquimicas. Las investigaciones del mecanismo enzimático busca
relacionar la actividad enzimática con la estructura y función del lugar
activo . Se usa cristalografía de rayos x, etc.
A pesar de una investigación extensa, solo se conocen con un detalla
suficientes los mecanismos de unas pocas enzimas.
Factores contribuyen a la catálisis enzimática:
*Los efectos de proximidad y tensión .
*Los efectos electrostáticos.
*La catálisis acidobásica.
*Catálisis covalentes.

Factores físico-químicos que pueden modificar la
actividad enzimática
• Temperatura: Las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse
modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas
óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras.
• pH: El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes
enzimas.
• Concentración salina : Al igual que en los casos anteriormente
mencionados, la concentración de sales del medio es crucial para una
óptima actividad enzimática.
• Las velocidades de las enzimas: Dependen de las condiciones de la
solución y de la concentración de sustrato.

Inhibidor enzimático y clasificacion.
Los inhibidores enzimáticos: son moléculas que se unen a enzimas y
disminuyen su actividad.
Inhibidores o sustratos reversibles: se unen a las enzimas mediante
interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno.
Tipos de inhibidores reversibles.
* inhibición competitiva: el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo.
* inhibición no competitiva: el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo
tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión
del sustrato, y viceversa.
* inhibición mixta : la unión del inhibidor con la enzima reduce
su actividad pero no afecta la unión con el sustrato

Regulación alostérica y enzimatica
Regulación enzimatica: Las miles de reacciones química de las células
catalizada por enzimas esta organizada en diversa rutas bioquimicas.Cada
ruta consta de una secuencia de pasos catalisticos.
La regulación es esencial por varias razones :
* Mantenimientos de un estado ordenado.
* Conservación de la energía.
* Respuesta a las variaciones ambientales.
Control de la regulación se realiza:
* Control genético
* Modificación covalente
* Regulación alosterica
* compartimentalizacion

Regulación alostérica y enzimatica
Regulación alosterica :Es un modo de regulación de las enzimas por el que la
unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las
condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio
catalítico) de la enzima.
Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores
alostéricos y aquellos que disminuyan dicha actividad se llaman inhibidores
alostéricos.
A -Sitio activo
B -Sitio alostérico
C -Sustrato
D -Inhibidor
E -Enzima
Diagrama que representa la
regulación alostérica de una
enzima

INACTIVACIÓN/REACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
• Es un proceso que puede ser revertido mediante el retiro del
agente inactivante y su posterior incubación en un medio que
promueva el replegamiento de la proteína enzimática y, como
consecuencia, su reactivación. Considerando que el fenómeno de
inactivación puede ser representado por un mecanismo en serie, la
enzima inicialmente activa y estructuralmente homogénea, luego
de la primera etapa de inactivación habrá perdido tal
homogeneidad y existirá como una mezcla de especies enzimáticas
con diferentes actividades específicas, lo que se reflejará en un
decaimiento de su actividad catalítica.
• Durante la posterior reactivación, la enzima recuperará parte o la
totalidad de su actividad, debido a la redistribución de las especies
enzimáticas, viéndose e este caso favorecidas las especies con
mayor actividad específica, completándose así el primer ciclo de
inactivación/reactivación.

INACTIVACIÓN/REACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
• Si se realiza otra etapa de inactivación (segundo ciclo), se
considerará como punto de partida las condiciones finales de
la etapa anterior y
• así sucesivamente, durante los sucesivos ciclos de inactivación
reactivación a que se someta el biocatalizador. Las
suposiciones realizadas para el desarrollo del modelo son que
el sistema enzimático es inicialmente homogéneo y que la
especie inicial nativa no es susceptible de transitar a una
especie de mayor actividad específica.

Tecnología enzimática
• La tecnología enzimática tiene como objetivo la superación de
todos los inconvenientes que parecen retrasar la utilización de
las enzimas a escala industrial. La tecnología enzimática se
aplica desde tiempos remotos como la fermentación de
bebidas y otros.
• Actualmente en diferentes industrias a diferentes niveles, se
aplica la utilización de las enzimas para optimizar el
procesamiento de un determinado producto, por ejemplo:
detergentes, aditivos alimenticios, productos químicos
farmacéuticos.

Tecnología enzimática
• La tecnología enzimática se presenta como alternativa
biotecnológica basada en que las industrias desarrollen productos
de calidad homogénea, aprovechando óptimamente sus materias
primas, acelere sus procesos de producción, minimicen
desperdicios y disminuyan el deterioro del medio ambiente.

Mercado de las enzimas
• El tamaño del mercado de las enzimas es difícil de estimar,
primeramente por razones de índole puramente comercial y
también por el hecho de que en varios procesos las enzimas son
producidas y consumidas por la misma empresa.es el caso de los
procesos enzimáticos de producción de aminoácidos y de algunas
compañías productoras de jarabes glucosados y fructosados. Sin
embargo puede afirmarse que la producción y consumo de enzimas
crudas crece a un ritmo de 5% anual, habiéndose producido 80000
toneladas de productos enzimáticos en 1985; es decir una 4000
toneladas de proteínas activas. El valor del mercado oscila entre los
500 y 600 millones de dólares.

Las enzimas disponibles comercialmente se dividen en tres grupos
según su disponibilidad, precio y pureza:
TIPO DISPONIBILIDAD PRECIO PUREZA
Empleadas a gran
escala
Elevada Bajo Relativamente baja
Ampliamente
empleadas
Pequeña Alto Alta
Especializados Muy limitada Muy alto Variable

Se deben tener en cuenta una serie de consideraciones a
la hora de seleccionar las enzimas adecuadas para un
proceso determinado:
• Especificidad
• Consideraciones del pH
• Consideraciones térmicas
• Activadores e inhibidores
• Métodos de análisis
• Disponibilidad
• Soportes técnicos
• Costos

ESTABILIDAD DE ENZIMAS
• Diversas estrategias han sido elaboradas para producir
biocatalizadores intrínsecamente más estables y para
incrementar la estabilidad durante el proceso catalítico.
• Entre las estrategias elaboradas para producir enzimas
más estables y para incrementar la estabilidad durante el
proceso catalítico se encuentra el uso de M.O.
extremófilos y de organismos mutantes y recombinantes,
obtenidos por técnicas de mutagénesis dirigida en
ingeniería genética, como fuentes de enzimas de elevada
estabilidad.

ESTABILIDAD DE ENZIMAS
• Otra estrategia para asegurar la estabilidad es el uso de enzimas
soportadas o contenidas en matrices y el uso de enzimas en medios
de reacción no convencionales.
• Las enzimas inmovilizadas pueden ser notablemente más estables
que sus contrapartes solubles, al reducirse la movilidad molecular y
crearse un microambiente eventualmente protector.

EXTREMOZIMAS
• Los microorganismos extremófilos son capaces de crecer a altas
temperaturas, en algunos casos por encima de la temperatura de
ebullición del agua.
• Los hipertermófilos son capaces de crecer a estas temperaturas tan
altas porque producen moléculas estables al calor, incluidas
enzimas.
• Se utiliza el nombre de extremozima para referirse a enzimas que
funcionan a temperaturas extremadamente altas, pero también a
aquellas que funcionan bien a cualquier condición, frío o altas
concentraciones salinas o pH ácidos.

EXTREMOZIMAS
• Muchos procesos industriales funcionan mejor a altas
temperaturas, por lo que las extremozimas provenientes de M.O.
hipertermófilos se están haciendo cada vez más atractivas como
biocatalizadores para las aplicaciones industriales y también para
uso en investigación, que requieren enzimas. Ejemplo: proteasas,
celulasas, pululanasas y xilanasas son extremadamente
termoestables. Otras extremozimas son activas a bajas
temperaturas como es la enzimas psicrófilas.
• Otras son activas en presencia de altas concentraciones de sales (de
halófilos) o activas a pH muy altos o muy bajos (de alcalófilos y
acidófilos respectivamente y muy seguramente serán utilizadas en
los próximos años a nivel industrial en situaciones que requieren
biocatálisis en condiciones extremas.

ENZIMAS INMOVILIZADAS
• Para su utilización en procesos industriales, es mejor utilizar una
enzima en forma inmovilizada. La inmovilización no sólo hace más
fácil realizar la reacción en condiciones a gran escala, sino que
además estabiliza la enzima frente a la desnaturalización.
Existen tres formas de realizar la inmovilización:
• Formación de enlaces transversales (polimerización) de las
moléculas de la enzima. La unión de las moléculas de enzima entre
si se suele hacer mediante reacción química con un agente
bifuncional formador de enlaces transversales, como el
glutaraldehido, reaccionando grupos aminos con este reactivo.
• Si se hace la reacción adecuadamente, la enzima puede mantener
la mayor parte de su actividad.

ENZIMAS INMOVILIZADAS
• Unión de la enzima a un soporte. La unión puede ser por
absorción, por enlaces iónicos o por enlaces covalentes.Entre los
soportes utilizados figuran celulosas modificadas, carbón activado,
minerales de la arcilla, óxido de aluminio y perlas de vidrio.
• Inclusión de la enzima, que implica la incorporación de la enzima a una
membrana semipermeable. Las enzimas pueden encerrarse en
microcápsulas, geles, membranas de polímeros semipermeables o
polímeros fibrosos como el acetato de celulosa.
• Cada uno de estos métodos tiene ventajas e inconvenientes y el
procedimiento utilizado depende de la enzima y de la aplicación industrial
concreta.

CÉLULAS INMOVILIZADAS
• En algunos casos no es necesario usar la enzima purificada .
• Las células ricas en enzimas pueden ser inmovilizadas y realizar el
proceso industrial en forma continua.
• Bacillus coagulans que produce glucosa isomerasa, se utiliza para la
producción de jarabe de cereales rico en fructosa.
• El jarabe rico en fructosa se hace pasar a través de columnas que
contienen las células inmovilizadas y se produce el jarabe de
fructosa.

ENZIMAS RECOMBINANTES
• Utilizando DNA recombinante ha sido posible producir una
serie de enzimas de gran utilidad en la actualidad.
• La producción de enzimas por microbiología industrial era ya
un negocio floreciente antes de la era del DNA recombinante,
pero precisamente la I.G. se adapta perfectamente a los
objetivos de mejora de esta biotecnología comercial, y
empezó a usarse de modo casi inmediato en cuanto
estuvieron a punto las técnicas.

• La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la
producción de enzimas recombinantes en microorganismos.
• Para garantizar la seguridad de su uso debe controlarse que los
microorganismos de donde se extraen no sean patógenos, ni
fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen
una larga tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la
industria cervecera y los fermentos lácticos.
• Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de
microorganismos bien conocidas, su manipulación es segura, son de
crecimiento rápido y producen grandes cantidades de enzimas,
generalmente mediante fermentación.
• El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es
igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de
experimentación.

• Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen
que codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las
especies anteriores.
• De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el
tanque de fermentación.
• El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo cual
contribuye a una mejor calidad del producto.
• En la industria alimentaria: Quimosina recombinante (rennina) para la
elaboración de quesos. Muy empleada en EE.UU y Gran Bretaña (90% de
los quesos duros), sustityendo a la escasa quimosina de terneros y a la
biotecnológica tradicional obtenida de hongos (Rhizomucor, Endothia
parasitica). La quimosina recombinante se obtiene en Kluyveromyces
lactis y Aspergillus niger manipulados.
• Somatotropina bovina recombinante parece estimular la producción de
leche de vacas en los EE.UU. (aprobada por la FDA en 1994)

• En la industria de detergentes: la Lipolasa® de Novo-Nordisk (ahora
Novozymes) es la primera enzima recombinante aprobada para
detergentes. El gen de esta lipasa, aislado de hongo filamentoso
Humicola se transfirió a Aspergillus oryzae.
• La cutinasa de Fusarium, buena degradadora de ácidos grasos, se
expresa por ingeniería genética en la levadura Saccharomyces
cerevisiae.
• Entre las proteasas, hay que destacar la subtilisina de Bacillus
licheniformis y B. amyloquefaciens, que ayuda a eliminar manchas
de sangre, comida, etc. Por ingeniería de proteínas ha sido posible
mejorar las ya de por sí buenas cualidades de la subtilisina, creando
variantes resistentes a la oxidación por peróxido de hidrógeno
derivado de los perboratos, resistentes a pH alcalinos y
termorresistentes.

Uso de las enzimas como indicador de calidad
• El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a
cabo a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la
presencia o ausencia de algunas enzimas en particular se
relacionan con una determinada condición microbiológica o
químicamente de un producto.
Evaluación de tratamientos térmicos:
• Peroxidasa (vegetales)
• Fosfatasa alcalina (leche, lácteos)
• Β-acetilglucosaminidasa (huevo)
Evaluación de congelación/ descongelación:
• Enzima málica (ostras)
• Glutamato oxaloacetato transaminasa (carnes)

Evaluación de contaminación bacteriana:
• Fosfatasa ácida (carne, huevo)
• Catalasa, reductasa o glutamato descarboxilasa(leche)
Detección de infestación de insectos:
• Uricasa (cereales y frutas)
Índice de frescura:
• Lisolecitinasa, xantino oxidasa (pescado)
Índice de madurez:
• Sacarosa sintetasa (papas)
• Pectinasa (peras)
Indicador de germinación:
• Amilasa (harina)
• Peroxidasa (trigo)

Modificación de color:
• Polifenol oxidasa (café, trigo, aguacate, duraznos)
• Succinatodeshidrogenasa (carne)
Indicador de sabor:
• Aliinasa (cebolla, ajo)
• Glutaminil traspeptidasa (cebolla)
Índice de calidad nutricional:
• Proteasas (digestibilidad)
• Ureasa(inhibidor de proteasas)
• L-aminoácido descarboxilasa (Aminoácidos esenciales)
• Lisina descarbohilasa (Lisina )

USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS
• De las miles de enzimas conocidas, solo algunas se producen en
escala industrial para emplearse en la manufactura tanto de
alimentos como de las materias primas para su elaboración. Cada
día aumenta el número de reacciones que se efectúan por rutas
enzimáticos, y esta tendencia seguramente aumentara a medida
que existan mas catalizadores de este tipo en el comercio, a precios
accesibles.
• El empleo de enzimas tiene muchas ventajas: a) son de origen
natural y por lo tanto no deben ser toxicas; b) son muy específicas
en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones
secundarias indeseables; c) funcionan en condiciones moderadas
de temperatura y de pH y no requiere de condiciones de
procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del
alimento, ni de equipo muy costoso; d) actúan a bajas
concentraciones de enzimas, y f) son fácilmente inactivadas una vez
alcanzado el grado de transformación deseado.

• Por otra parte, la principal limitante es que algunas de ellas son
muy caras y no se consiguen fácilmente; sin embargo, es
conveniente hacer un balance de las ventajas y las desventajas que
trae consigo llevar a cabo una determinada reacción con enzimas, o
con otros métodos químicos o físicos. Cabe indicar que en este
sentido hay muchas innovaciones tecnológicas que están logrando
hacer más económicos estos catalizadores, como es el caso de la
ingeniería genética que transforma los microorganismos y los hace
sobre productores de enzimas.
• A la igual que cualquier otro aditivo alimentario, las enzimas deben
cumplir con determinadas especificaciones de calidad, sobre todo
en cuanto a su toxicidad, o la del microorganismo que la produce,
en caso de que sea de origen microbiano. Debido a que las encimas
que se emplean en la industria no son puras (resulta muy costosa su
purificación completa), es preciso tomar en consideración todos los
materiales extra que contienen; por esta razón, una preparación
enzimática comercial es en realidad una mezcla de enzimas, en la
que una de ellas predomina en actividad.

• Las enzimas industriales son de origen animal y microbiológico,
pero las más abundantes son las últimas. Tanto los hongos como las
levaduras y las bacterias que se emplean para este fin, tiene
muchas ventajas en la producción de estos catalizadores, ya que
incluso se les puede alterar su sistema regulador de síntesis para
que produzcan más cantidad. La ingeniería genética puede
“diseñar” un determinado organismo aislando el material genético
que codifica la síntesis de una enzima, e introduciendo a otro
microorganismo mas manejable.

Enzimas que se aplican en la industria azucarera
INVERTASA O SACARASA.
• Origen: Actualmente, se entiende generalmente por "invertasa" la beta-
fructosidasa, que es producida por levaduras (Sacaromyces cerevisiae, Candida),
mientras que la alfa-glucosidasa constituye preferentemente las invertasas
intestinales y de hongos (Aspergillus oryzae).
• Acción: La hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa puede ser realizada por
dos enzimas: la betafructosidasa, que actúa sobre el extremo fructosa de la
molécula de sacarosa, y la alfa-glucosidasa, que la ataca por el extremo de la
glucosa
• Aplicaciones: El uso frecuente de la invertasa en alimentos azucarados se basa en
la transformación lenta y parcial de la sacarosa en azúcar invertido que tiene
mayor poder edulcorante, mayor carácter humectante, mayor solubilidad y, por lo
tanto, menor tendencia a cristalizar y endurecer. De esta manera, actúa como un
agente de reblandecimiento en alimentos azucarados con tendencia a cristalizar la
sacarosa y evaporar agua, lo que afecta su aspecto y consistencia. Además, la
fructosa resultante tiene cierto carácter humectante y da sensación de frescura al
producto. Productos de confitería, como bombones con relleno, productos de
jaleas, fondants, mazapanes y pasteles adquieren entonces una consistencia
suave, cremosa y blanda, aún después de un almacenamiento prolongado

Enzimas que se aplican en la industria
azucarera
GLUCOAMILASA O AMILOGLUCOSIDASA.
• Origen: Fúngico (Aspergillus niger, Rhizopus, Endomyces).
• Acción: Hidroliza los enlaces 1,4 y 1,6 del almidón (tanto amilosa
como amilopectina) desde los extremos no reductores de las
cadenas con separación de unidades sucesivas de glucosa.
• Aplicación: Se usa para la elaboración enzimática de jarabe de
glucosa y de glucosa a partir de almidón (40). En el campo analítico
tiene aplicación en la determinación cuantitativa del almidón y alfa-
oligo y poliglucósidos en alimentos.

azucarera
GLUCOSA-ISOMERASA.
• Origen: Bacteriano (Streptomyces, Aerobacter, Lactobacillus).
• Acción: Cataliza la isomerización de glucosa en fructosa.
• Aplicación: Como se trata de una reacción reversible, la
transformación no es cuantitativa, resultando a partir de la glucosa,
un azúcar invertido, isomerosa, es decir, mezcla de fructosa y
glucosa.
Desdoblando primero el almidón mediante glucoamilasa -
eventualmente inmovilizada-, se puede transformar la glucosa
resultante mediante la glucosa-isomerasa para lograr jarabes de alto
poder edulcorante a partir de almidón de maíz o de papa.

azucarera
CELULASAS
• Origen: Fúngico (Trichoderma reesei y T. viride, Aspergillus flavus).
• Acción: Se trata de un complejo de por lo menos 3 enzimas, que en
conjunto son capaces de desdoblar la celulosa hasta glucosa.
• Aplicación: Se prevé su uso para la elaboración futura de glucosa y
productos azucarados a partir de residuos celulósicos de bajo costo
y abundante disponibilidad, como lo son muchos desperdicios de
ciudades y desechos industriales. Debido a la presencia de
sustancias acompañantes en estos residuos con acción inhibidora
sobre la hidrólisis de la celulosa, como las ligninas, puede ser
necesario un pretratamiento de la celulosa

ENZIMAS QUE SE APLICAN EN LA INDUSTRIA DE
LA CARNE Y DERIVADOS
• PAPAÍNA.
Se obtiene por purificación del zumo lechoso (látex) coagulado,
proveniente de ligeras incisiones longitudinales que se practican en la
superficie de los frutos bien desarrollados, pero aún no maduros de la
papaya.
• BROMELINA.
Se obtiene por precipitación con acetona del jugo resultante de la
presión de los tallos recién brotados de la Bromeliácea, la piña.
• FICINA.
Se obtiene del látex coagulado proveniente de cortes o incisiones
practicados en los brotes de los tallos de la higuera.
Aplicación:
Ablandamiento de la carne.

ENZIMAS QUE SE APLICAN EN LA INDUSTRIA DE LA
CARNE Y DERIVADOS
PROTEASAS MICROBIANAS.
• Origen: Se obtienen por cultivos de cepas seleccionadas de hongos
(Aspergillus oryzae) o bacterias (Bacillus subtilis).
• Acción: Todas estas proteasas hidrolizan gran número de proteínas
diferentes a través de polipéptidos hasta aminoácidos; también
desdoblan amidas y ésteres de aminoácidos.
• Aplicación: Durante el proceso de maduración de la carne que sigue
al de rigidez cadavérica, las transformaciones autolíticas, causadas
por sus enzimas proteolíticas (catepsinas) suministran a la carne
una textura blanda, jugosa, masticable, de sabor agradable y apta
para la cocción y digestión. Como esta maduración natural suele ser
prolongada (12 días), se puede acelerar artificialmente mediante la
adición de proteasas para así aumentar la ternura de la carne. Al
atacar por proteólisis las fibras musculares y /o los componentes
del tejido conectivo (colágeno, elastina, actomiosina) se logra un
relajamiento de los enlaces peptídicos de las proteínas y con ello el
ablandamiento de la carne.

ENZIMAS QUE SE APLICAN EN LA INDUSTRIA EN
LA INDUSTRIA LÁCTEA.
RENINA, QUIMOSINA O FERMENTO LAB.
• Origen: Por maceración de trozos de estómagos de terneros
(alimentados sólo con leche) en agua salada se obtiene el
llamado cuajo, cuyo principio activo es la enzima y que se
expende en forma de un extracto liquido o polvo seco, con
sal.
• Acción: Determina la coagulación de la leche en presencia de
sales de calcio, para la formación de la "cuajada" en la
elaboración de quesos.

ENZIMAS COAGULANTES DE ORIGEN MICROBIANO.
• Debido a la mayor demanda mundial de carne como alimento, no
resulta actualmente muy económico matar terneros aún no
destetados para obtener el cuajo. Fuera de la pepsina, a veces en
mezcla con la renina, se están aplicando en quesería, cada vez en
mayor escala, enzimas coagulantes de origen microbiano. De
aplicación ya industrial son las de la Endothia parasítica, Mucor
pusillus L. y Mucor miehei, cuya enzima es la renilasa; éstas se
caracterizan por tener poca actividad de proteasa. Esto es
importante para evitar la formación de péptidos de sabor amargo
durante la maduración posterior del queso.

ENZIMAS AUXILIARES DE LA MADURACIÓN DE QUESOS.
• Para abreviar el proceso de maduración y mejorar la calidad de los
quesos se recurre a la aplicación adicional de lipasas de origen
vacuno, ovino, caprino o fúngico y de proteasa de Streptomyces,
por ej., en quesos Gouda.
• En la elaboración de algunos tipos de quesos la adición de lipasa se
hace a la leche de partida ya pasteurizada, junto al cuajo, pues la
pasteurización la inactiva; por otra parte, la lipasa participa también
en el aroma de queso, crema y mantequilla.

LACTASA.
• Origen: Levaduras (Saccharomyces lactis, S. fragilis, Torula cremoris) y
Fúngico (Aspergillus niger, Streptomyces coelicor, más termorresistente).
• Acción: Cataliza la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa, desde los
extremos de los restos de galactosa; siendo los dos monosacáridos
resultantes más dulces y más fácilmente asimilables.
• Aplicaciones: Como la lactosa es de menor solubilidad que los otros
azúcares, tiene tendencia a cristalizar en concentrados de leche y de
suero lácteo. Esta cristalización va acompañada de una desestabilización
del complejo de caseinato de calcio, lo que conduce fácilmente en el
almacenamiento frío de leches condensadas, helados de leche y de crema
y concentrados de suero lácteo a floculaciones, con formación de
sedimentos granulosos o arenosos. Esto se puede evitar -obteniendo
productos suaves al paladar- si se hidroliza por lo menos el 20% y hasta el
50% de la lactosa presente mediante la adición de lactasa. Otra aplicación
tecnológica de la lactasa es en la elaboración de leches delactosadas,
destinadas a la alimentación infantil y de adultos que presentan una
intolerancia a la lactosa por déficit de su lactasa intestinal.

APLICACIÓN DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA DE
DERIVADOS DE FRUTAS Y HORTALIZAS.
PECTINO-ESTERASA (P.E.) O PECTINO-METIL-ESTERASA.
• Origen: Es producida por hongos (Aspergillus niger, Fusarium oxysporum),
levaduras, bacterias y algunos vegetales, como tomates, cebollas y frutas
cítricas.
• Acción: Produce la hidrólisis de la pectina, formando ácido péctico o
poligalacturónico y metanol, al actuar de preferencia sobre los enlaces
metílicos, vecinos de grupos carboxílicos libres. Como estas enzimas son las
causantes de la pérdida de las características de turbidez de algunos jugos y
néctares, deben inactivarse por el calor. Así sucede con el jugo de tomate, rico
en esta enzima, la cual debe inactivarse antes de exprimir el jugo, por
calentamiento del tomate a 80°C por 45 seg. para así conservar el cuerpo o
textura del concentrado. Como estabilizadores de turbidez de jugos o néctares
de frutos cítricos suele agregarse a la vez pectinasa y una proteasa vegetal
(papaína, bromelina), la cual contribuye a aumentar el desdoblamiento del
pectato de calcio.

PECTINASA, POLIGALACTURONIDASA (PG) O PECTINO-
DEPOLIMERASA
• Origen: Fúngico (Aspergillus, Penicillium chrysogenum) y bacteriano
(Bacillus).
• Acción: Desdoblamiento hidrolítico de los enlaces glucosídicos de
las cadenas de pectina o del ácido péctico a oligourónidos o a ácido
galacturónico monómero (con reducción rápida de la viscosidad).
• Aplicación: Se usa en el procesamiento de frutas y hortalizas para
preparar jugos y néctares, formando también parte de las ya
mencionadas "enzimas clarificantes", junto a la pectino-esterasa.
También se emplea para la maceración de tejidos vegetales con el
objeto de obtener aromas.

ENZIMAS DEL AROMA O FLAVORASAS.
• Origen: Se trata de un gran grupo de enzimas individuales o en mezcla que
participan en el aroma y sabor de alimentos vegetales. Se trata de los
productos intermedios o finales de procesos metabólicos de biosíntesis a
partir de precursores, frecuentemente no volátiles y sin olor y sabor.
• Acción: En muchos procesos de conservación de frutas y hortalizas, estas
enzimas, responsables de aroma y sabor, se destruyen y hay pérdida de
estos caracteres naturales del producto. Pero como los procesos térmicos
no destruyen generalmente los precursores, cabe la posibilidad de una
regeneración y aún a veces intensificación de los aromas propios del
alimento por adición posterior de un concentrado enzimático obtenido del
vegetal fresco, antes del consumo del producto. Se acelera la formación de
aroma si se produce el contacto íntimo de los componentes del tejido con
las enzimas, como ser, al desmenuzar o moler el material. Es así que, p. ej.,
en el ajo y la cebolla, el precursor, la aliina, forma por acción de la enzima:
aliinasa, la aliicina, de fuerte sabor picante; ésta se pierde en la
desecación, pero al agregar un extracto enzimático de material fresco al
precursor se regenera el aroma primitivo.

GLUCOSA-OXIDASA.
• Como se describe en Enzimas de acción múltiple, los daños que
puede causar en derivados de frutas y de hortalizas la presencia de
oxígeno se pueden evitar por la adición de esta enzima;
acompañada, eso sí, de catalasa para impedir la destrucción de
aromas y de pigmentos antociánicos por el peróxido libre que
forma la glucosa-oxidasa. Lógicamente, la adición debe hacerse una
vez enfriado el producto después de su procesamiento térmico
(pasteurización o esterilización). Existen también preparados
enzimáticos, recubiertos de una envoltura resistente al calor y la
acidez, que actúan sólo después del enfriamiento rápido.
• En néctares y jugos pulposos es importante que los preparados
enzimáticos que se apliquen estén exentos de celulasas y
pectinasas (que desdoblan las cadenas glucosídicas del ácido
poligalacturónico en la pectina) para evitar el desdoblamiento de
los coloides protectores que estabilizan la turbidez.

ENZIMAS DE APLICACIÓN MULTIPLE EN LA
INDUSTRIA DE ALIMENTOS
GLUCOSA-OXIDASA.
• Origen: Fúngico (Aspergillus niger, Penicillium vitale y notatum).
• Acciones: Oxidación de glucosa por a D-glucono-delta-lactona, la
cual es hidrolizada por la lactonasa (presente en la mayoría de los
preparados enzimáticos de glucosa-oxidasa) a ácido glucónico y
peróxido de hidrógeno: Si a la vez está presente o se agrega
catalasa, los productos finales son ácido glucónico, agua y oxigeno.
• Aplicaciones: En jugos y otros derivados de frutas y verduras, vinos
y cervezas, la glucosa-oxidasa en mezcla con catalasa permite
eliminar el oxígeno, causante de cambios de color, pérdidas de
aroma, de vitamina C, de turbideces y floculaciones debidas a
microorganismos aerobios.

CATALASA O HIDRÓGENO-PERÓXIDO-OXIDO-REDUCTASA.
• Origen: Fúngico (Aspergillus niger), bacteriano (Micrococcus sp.) y animal
(hígado, eritrocitos de origen vacuno y porcino).
• Acción: Cataliza el desdoblamiento de peróxido de hidrógeno en agua y
oxigeno.
• Aplicaciones: Preparados enzimáticos que contienen glucosa-oxidara
junto con catalasa se emplean (fuera de los usos recién mencionados)
como antioxidantes de productos líquidos y pastosos, como mantequilla,
mayonesa y grasa animal, eventualmente con adición de glucosa (0,5%).
Aquí debe evitarse que el lípido tenga exceso de acidez, la cual puede
inactivar la catalasa. Suelen aplicarse del preparado enzimático 20-25
mg/kg.
• En la elaboración de vinos la adición de ambas enzimas (más 0,1 % de
glucosa) impide el crecimiento de microorganismos aerobios y la
formación de exceso de acidez volátil. Sin embargo, debe evitarse la
inhibición de la catalasa por el pH ácido del vino (su inactivación se
produce a pH de 3-3,5),

LIPASAS:
• Origen: Animal (pancreática), vegetal (semillas de soya, ricino,
algodón y cereales como trigo y maíz) y fúngico (Aspergillus,
Rhizopus, Mucor, Gandida). En la leche hay una lipasa naturalmente
activa, adsorbida en los glóbulos grasos y otra lipasa que se activa
por tratamiento mecánico (agitación, homogeneización).
• Acción: Cataliza la hidrólisis de triglicéridos a diglicéridos,
monoglicéridos y ácidos grasos, más glicerina, liberando de
preferencia los ácidos grasos de las posiciones 1 y 3 de los
glicéridos.
• Aplicaciones: Se usa en el desdoblamiento de lípidos, en la
producción de aroma de quesos, crema, mantequilla, margarina y
productos de chocolatería. También se usa en el desgrasado de
proteína.

Las enzimas en la industria alimenticia
INDUSTRIA ENZIMAS USOS
Láctea Tripsina. Lactasa
Enmascara el gusto a óxido.
Fabricación de leche
delactosada, evita la
cristalización de leche
concentrada.
Quesería
Quimosina (renina). Lactasa.
Lipasa
Coagulación de las proteínas de
la leche (caseína). Influencia en
el sabor y aceleración de la
maduración.
Helados Lactasa. Glucosa-isomerasa
Evita la textura “arenosa”
provocada por la cristalización.
Permite la utilización de jarabes
de alta fructosa.
Cárnicas Papaína. Fiscina. Bromelina
Ablandamiento de carnes.
Producción de hidrolizados.
Panificación
Amilasa. Proteasa. Lipoxidasa.
Lactasa
Mejora la calidad del pan.
Disminuye la viscosidad de la
pasta. Produce una miga muy
blanca Mejora la coloración de
la superficie.

Las enzimas en la industria alimenticia
INDUSTRIA ENZIMAS USOS
Cervecería Amilasas. Papaína. Pepsina
Usadas para licuar la pasta de
malta. Evitan la turbidez
durante la conservación de
ciertos productos.
Vinificación Pectinasas. Glucosa-oxidasa
Mejoran la clarificación y
extracción de jugos. Evitan el
oscurecimiento y los sabores
desagradables.
Bebidas no alcohólicas
Pectinasas. Glucosa-isomerasa.
Tannasa. Glucosa-oxidasa
Mejoran la clarificación de
jugos. Conversión de la glucosa
en fructosa (jarabes de alta
fructuosa). Aumenta la
solubilidad y disminuye la
turbidez del té. Evita el
oscurecimiento y los sabores
desagradables.

ENZIMAS MICROBIANAS Y SUS APLICACIONES
Enzima Fuente Aplicación
industrial
Industria
Amilasa Hongos Pan Panadería
Bacterias Almidonad en
frío ropa
Almidón
Hongos Ayuda digestiva Farmacéutica.
Bacterias Elimin.
Manchas
Detergentes
Lipasa Hongos Degradar grasa Lechería,
lavandería
Celulasa bacterias Suaviz. y
ablandad. Tej.
lavandería

ENZIMAS MICROBIANAS Y SUS APLICACIONES
Enzima Fuente Aplicación
industrial
Industria
Proteasa Hongos Pan Panadería
bacterias Ablandador
carnes
carnes
bacterias Limpieza
heridas
Medicina
bacterias Detergente
doméstico
Lavandería
Invertasa levadura Relleno blando
caramelo
Confitería
Gluc. oxidasa hongos Elim.gluc.y O Alimentación

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