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BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
PROTEINAS
Biopolímeros formados por C, H, O y N, pueden
contener S, P y raras veces un elemento metálico Ca -
I. Alto peso molecular.
 Largas cadenas constituidas por un gran número de
subunidades llamadas aminoácidos, los cuales están
formados por un carbono asimétrico al que se le unen un
grupo amino (-NH2), otro carboxilo (-COOH) y un
grupo R que le da las características particulares a cada
uno de ellos. Ejemplo: La glicina tiene como cadena
lateral un H, la alalina un grupo -CH3: donde el grupo
amino permite al aminoácido aminado actuar como base
y combinarse con ácidos; y el grupo ácido se combina
con bases.
 Los aminoácidos y proteínas son amortiguadores,
resisten a cambios de acidez y alcalinidad.
 20 aminoácidos, nueve de estos aminoácidos no pueden
ser sintetizados por las células, por lo tanto, tienen que
ser ingeridos en los alimentos y se les conoce
como aminoácidos esenciales, el resto son los no
esenciales, ya que las células pueden elaborarlos.
Aminoácidos que forman proteínas
Esenciales No esenciales
Treonina (Tre) Glicina (Gli)
Metionina (Met) Ácido Glutámico (Glu)
Lisina (Lis) Ácido Aspártico (Asp)
Valina (Val) Alanina (Ala)
Triptófano (Trp) Arginina (Arg)
Leucina (Leu) Asparagina (Asn)
Isoleucina (Ile) Cisteína (Cis)
Fenilalanina (Fen) Glutamina (Gln)
Histidina (His) Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tir)
Estructura de las proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos (enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) en forma de cadena: Insulina. Se
forma inmediatamente al salir del RE.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- serie de cadenas poli peptídicas en
forma de hélice o plegadas. Presencia de puentes de hidrogeno.
Miosina, fibrinógeno
ESTRUCTURA TERCIARIA.- las estructuras hélices forman una
serie de brazos o prolongaciones en el espacio. Se mantiene por
la formación de puentes de hidrogeno y puentes disulfuro. (lugar
activo). Colágeno, queratina, mioglobina
ESTRUCTURA CUATERNARIA.- asociación de dos o mas cadenas
poli peptídicas llamadas subunidades, unidas por puentes de
hidrogeno. Hemoglobina.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Estructural.- Tejidos permanentes: piel, cartílago, hueso,
membranas, citoplasma.
Protección.- colágeno, elastina, queratina
Regulador.- forma parte de las hormonas (insulina)
Transporte.- combina con gases de la respiración: hemoglobina.
Coagulación sanguínea.
Contráctil.- miosina y actina.
Inmunitaria.- forman anticuerpos.
Catalítica.- enzimas.
Informativa.- diferencias estructurales marcadas en términos
evolutivos.
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
ÁCIDOS NUCLEICOS
Macromoléculas complejas formadas por C, H, O, N y P.
Formados por subunidades llamadas nucleótidos, que a su vez están
constituidos por:
El ADN está distribuido en los cromosomas que varían el número,
de acuerdo a la especie y los genes son segmentos de ADN que
contienen la información para producir una proteína, por lo tanto
son “la unidad funcional de la herencia”.
Localización del ADN y el ARN
ADN ARN
• Núcleo de la
célula.
• ARNm. Núcleo
de la célula.
• Mitocondrias.
•
ARNr. Citoplasma
formando los
ribosomas.
• Cloroplasto.
•
ARNt. Citoplasma.
Estructura del ADN y el ARN
ADN ARN
• Formado por las
bases
nitrogenadas:
adenina (A), timina
(T), guanina (G) y
citosina (C).
• Adenina(A),
guanina (G),
citosina (C) y
uracilo (U).
• Formado por dos
cadenas
complementarias
de nucleótidos en
la que la adenina
está enfrente de
timina y guanina
de citosina.
• Formado por una
sola cadena de
nucleótidos.
• Forma de doble
hélice.
• Forma lineal.
• Cadenas
antiparalelas.
• Existen 3 tipos de
ARN: ARNm
(mensajero), ARNr
(ribosomal) y ARNt
(transferencia).
Función del ADN y el ARN
ADN ARN
• Contener la
información
hereditaria.
• ARNm. Copia la secuencia de bases nitrogenadas del ADN.
• Controlar
todas las
actividades
celulares
(reproducción
celular,
síntesis de
proteínas).
• ARNr. Interviene en la síntesis de proteínas en la célula.
• ARNt. Transporta los aminoácidos del citoplasma al ribosoma.

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Proteinas y acidos nucleicos

  • 1. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS PROTEINAS Biopolímeros formados por C, H, O y N, pueden contener S, P y raras veces un elemento metálico Ca - I. Alto peso molecular.
  • 2.  Largas cadenas constituidas por un gran número de subunidades llamadas aminoácidos, los cuales están formados por un carbono asimétrico al que se le unen un grupo amino (-NH2), otro carboxilo (-COOH) y un grupo R que le da las características particulares a cada uno de ellos. Ejemplo: La glicina tiene como cadena lateral un H, la alalina un grupo -CH3: donde el grupo amino permite al aminoácido aminado actuar como base y combinarse con ácidos; y el grupo ácido se combina con bases.  Los aminoácidos y proteínas son amortiguadores, resisten a cambios de acidez y alcalinidad.  20 aminoácidos, nueve de estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células, por lo tanto, tienen que ser ingeridos en los alimentos y se les conoce como aminoácidos esenciales, el resto son los no esenciales, ya que las células pueden elaborarlos.
  • 3. Aminoácidos que forman proteínas Esenciales No esenciales Treonina (Tre) Glicina (Gli) Metionina (Met) Ácido Glutámico (Glu) Lisina (Lis) Ácido Aspártico (Asp) Valina (Val) Alanina (Ala) Triptófano (Trp) Arginina (Arg) Leucina (Leu) Asparagina (Asn) Isoleucina (Ile) Cisteína (Cis) Fenilalanina (Fen) Glutamina (Gln) Histidina (His) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tir)
  • 4. Estructura de las proteínas
  • 5. ESTRUCTURA PRIMARIA.- aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) en forma de cadena: Insulina. Se forma inmediatamente al salir del RE. ESTRUCTURA SECUNDARIA.- serie de cadenas poli peptídicas en forma de hélice o plegadas. Presencia de puentes de hidrogeno. Miosina, fibrinógeno ESTRUCTURA TERCIARIA.- las estructuras hélices forman una serie de brazos o prolongaciones en el espacio. Se mantiene por la formación de puentes de hidrogeno y puentes disulfuro. (lugar activo). Colágeno, queratina, mioglobina ESTRUCTURA CUATERNARIA.- asociación de dos o mas cadenas poli peptídicas llamadas subunidades, unidas por puentes de hidrogeno. Hemoglobina.
  • 6.
  • 7. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Estructural.- Tejidos permanentes: piel, cartílago, hueso, membranas, citoplasma. Protección.- colágeno, elastina, queratina Regulador.- forma parte de las hormonas (insulina) Transporte.- combina con gases de la respiración: hemoglobina. Coagulación sanguínea. Contráctil.- miosina y actina. Inmunitaria.- forman anticuerpos. Catalítica.- enzimas. Informativa.- diferencias estructurales marcadas en términos evolutivos.
  • 8. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS ÁCIDOS NUCLEICOS Macromoléculas complejas formadas por C, H, O, N y P. Formados por subunidades llamadas nucleótidos, que a su vez están constituidos por:
  • 9. El ADN está distribuido en los cromosomas que varían el número, de acuerdo a la especie y los genes son segmentos de ADN que contienen la información para producir una proteína, por lo tanto son “la unidad funcional de la herencia”. Localización del ADN y el ARN ADN ARN • Núcleo de la célula. • ARNm. Núcleo de la célula. • Mitocondrias. • ARNr. Citoplasma formando los ribosomas. • Cloroplasto. • ARNt. Citoplasma. Estructura del ADN y el ARN ADN ARN • Formado por las bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). • Adenina(A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U). • Formado por dos cadenas complementarias de nucleótidos en la que la adenina está enfrente de timina y guanina de citosina. • Formado por una sola cadena de nucleótidos. • Forma de doble hélice. • Forma lineal. • Cadenas antiparalelas. • Existen 3 tipos de ARN: ARNm (mensajero), ARNr (ribosomal) y ARNt (transferencia).
  • 10. Función del ADN y el ARN ADN ARN • Contener la información hereditaria. • ARNm. Copia la secuencia de bases nitrogenadas del ADN. • Controlar todas las actividades celulares (reproducción celular, síntesis de proteínas). • ARNr. Interviene en la síntesis de proteínas en la célula. • ARNt. Transporta los aminoácidos del citoplasma al ribosoma.