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Aminoácido

 Son biomoléculas que poseen un carbono central unido a

un grupo amonium (-NH3), un grupo carboxilado (-COO), un átomo de hidrogeno (-H) y una cadena larga de un
grupo R.
Clasificación de los aminoácidos
1. Aminoácido no polar: poseen un grupo alquil o un grupo
aromatico, el cual los hace hidrofóbico.
2. Aminoácido polar (neutral): poseen un grupo R como;
hidroxil (-OH), tiol (-SH), amida (-CONH2) que
interactuan con el agua, son hidrofílicos.
3. Aminoácido acídico: posee un grupo R que tiene un grupo
carboxilado (-COO-), son hidrofílicos.
4. Aminoácidos básicos: contienen un Grupo R que tienen
amonium (-NH3+), son hidrofílicos.
Proteinas
 Son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por

enlaces peptídicos.
De acuerdo a su función las proteinas se clasifican en:
Clase de proteína

Función en el cuerpo Ejemplos

Estructurales

forman componentes
estructurales

colágeno en los tendones y
cartílagos
Queratina que esta en el pelo,
piel, uñas.

contráctiles

Movimiento muscular

Actina y miosina en las fibras
musculares contráctiles.

Transporte

Mueve sustancias
esenciales a travez del
cuerpo

Hemoglobina
Lipoproteinas

Almacenamiento

Almacenar nutrientes

Ferritina que guarda hierro en el
Bazo y el hígado.

Hormonas

Regula el metabolismo Insulina
corporal y el sistema
GH
nervioso
FSH

Enzimas

Cataliuzan reacciones
bioquimicas en el
cuerpo

Tripsina cataliza las hidrólisis
de las proteinas

Proteccion

Reconoce y destruye
sustancias extranas

Inmunoglobulinas
Estructura de las proteinas

Primaria: es la secuencia particular de aminoácidos unidos
en cadena juntos u nidos por enlace peptídicos.
Ej: hormona TSH posee un tripeptido secuencia de
Glu-HisPro.
2. Secundaria: secuencia de aminoácidos en forma helicoidales.
Ej. Colágeno: la proteína mas abundante del cuerpo: se
encuentra en el tejido conectivo, sangre, vasos sanguíneos,
piel, tendones, ligamentos, la cornea de los ojos y cartílagos.
3. terciaria: cadena larga de polipeptídica, helicoidal de forma
tridimencional.
Ej. Proteinas globulares: adquieren una forma compacta y
esférica. Ellas realizan fura de la células funciones de
síntesis, transporte y metabolismo.
Mioglobina: almacena oxigeno en los músculos.
4. Cuaternaria: son aquellas proteinas que consisten en dos o
mas cadenas o subunidades polipeptídico.
Ej. Hemoglobina:
1.
Desnaturalización proteica
Ocurre cuando hay una ruptura de cualquiera de los
enlaces de las estructuras establecidas, de las
secundaria, terciaria o cuaternaria.
a. Por calor
b. Por ácidos y bases
c. Compuestos orgánicos: etanol y alcohol isopropílico.
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Aminoácidos y estructura de proteínas

  • 1.
  • 2. Aminoácido  Son biomoléculas que poseen un carbono central unido a un grupo amonium (-NH3), un grupo carboxilado (-COO), un átomo de hidrogeno (-H) y una cadena larga de un grupo R. Clasificación de los aminoácidos 1. Aminoácido no polar: poseen un grupo alquil o un grupo aromatico, el cual los hace hidrofóbico. 2. Aminoácido polar (neutral): poseen un grupo R como; hidroxil (-OH), tiol (-SH), amida (-CONH2) que interactuan con el agua, son hidrofílicos. 3. Aminoácido acídico: posee un grupo R que tiene un grupo carboxilado (-COO-), son hidrofílicos. 4. Aminoácidos básicos: contienen un Grupo R que tienen amonium (-NH3+), son hidrofílicos.
  • 3. Proteinas  Son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. De acuerdo a su función las proteinas se clasifican en:
  • 4. Clase de proteína Función en el cuerpo Ejemplos Estructurales forman componentes estructurales colágeno en los tendones y cartílagos Queratina que esta en el pelo, piel, uñas. contráctiles Movimiento muscular Actina y miosina en las fibras musculares contráctiles. Transporte Mueve sustancias esenciales a travez del cuerpo Hemoglobina Lipoproteinas Almacenamiento Almacenar nutrientes Ferritina que guarda hierro en el Bazo y el hígado. Hormonas Regula el metabolismo Insulina corporal y el sistema GH nervioso FSH Enzimas Cataliuzan reacciones bioquimicas en el cuerpo Tripsina cataliza las hidrólisis de las proteinas Proteccion Reconoce y destruye sustancias extranas Inmunoglobulinas
  • 5. Estructura de las proteinas Primaria: es la secuencia particular de aminoácidos unidos en cadena juntos u nidos por enlace peptídicos. Ej: hormona TSH posee un tripeptido secuencia de Glu-HisPro. 2. Secundaria: secuencia de aminoácidos en forma helicoidales. Ej. Colágeno: la proteína mas abundante del cuerpo: se encuentra en el tejido conectivo, sangre, vasos sanguíneos, piel, tendones, ligamentos, la cornea de los ojos y cartílagos. 3. terciaria: cadena larga de polipeptídica, helicoidal de forma tridimencional. Ej. Proteinas globulares: adquieren una forma compacta y esférica. Ellas realizan fura de la células funciones de síntesis, transporte y metabolismo. Mioglobina: almacena oxigeno en los músculos. 4. Cuaternaria: son aquellas proteinas que consisten en dos o mas cadenas o subunidades polipeptídico. Ej. Hemoglobina: 1.
  • 6. Desnaturalización proteica Ocurre cuando hay una ruptura de cualquiera de los enlaces de las estructuras establecidas, de las secundaria, terciaria o cuaternaria. a. Por calor b. Por ácidos y bases c. Compuestos orgánicos: etanol y alcohol isopropílico.