Matriz Extracelular
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Matriz Extracelular
- 1. MATRIZ EXTRACELULAR Jueves 17 de Agosto de 2017 Victoria Docente: Mónica Barrera Actividad Curricular: Ciencias Básicas II
- 2. OBJETIVOS • Definir Matriz Extracelular • Conocer los componentes de la Matriz Extracelular • Comprender las funciones de la “MEC” y de cada uno de sus componentes
- 3. CONTENIDOS Matriz extracelular Sustancia Fundamental: • Glucosaminoglicanos • Proteoglicanos • Glucoproteínas Fibras: • Colágeno • Elásticas Membrana Basal Integrinas y Distroglucanos
- 4. INTRODUCCIÓN
- 6. ¿QUÉ ES MATRIZ EXTRACELURAR? “MECes de conjunto de materiales extracelulares que forman parte de un tejido”. “Medio de integración fisiológica, de naturaleza Bioquimica en el que están inmersas las células”
- 7. MEC Sustento físico a las células (nutrición y protección) FUNCIONES: Migración de las células en su seno Desarrollo de mitosis, morfología y función de la célula
- 8. MEC Sustancia fundamental Fibras • Glucosaminoglicanos • Glucoproteínas • Proteoglicanos • Colágeno • Elásticas
- 17. SUSTANCIA FUNDAMENTAL Proteoglicanos FUNCIONES: Resisten la compresión y retrasan el movimiento rápido Facilitan el movimiento celular Filtros moleculares que seleccionan y retardan macromoléculas de manera selectiva a su paso Sitios de unión para ciertas moléculas de señalamiento Algunos permanecen unidos a la membrana de la célula
- 18. SUSTANCIA FUNDAMENTAL Glucoproteínas
- 23. FIBRAS Colágeno • Colágenos formadores de fibrillas • Colágenos asociados a fibrillas • Colágenos formadores de redes
- 27. MEMBRANA BASAL Lámina Basal Lámina Reticular
- 28. MEMBRANA BASAL Lámina Basal
- 29. MEMBRANA BASAL Lámina Reticular Lámina Basal Lámina Reticular
- 32. REFERENCIAS Leslie P. Gartner, James L. HIATT. (2011). Cap. 4 Matriz Extracelular. En Texto Atlas de Histología, Segunda edición (pág. 69-82). Philadelphia, Pennsylvania: McGraw-Hill. Leslie P. Gartner, James L. HIATT. (2001) Cap. 4 Matriz Extracelular. En Histología Básica Primera edición (Pág. 40-47). Barcelona, España: El Sevier Saunders. Finn Geneser. (1998). Atlas de Histología. España: EDITORIAL MEDICA PANAMERICANA, S. A.
Notas del editor
- Los cuatro tejidos Básicos del cuerpo epitelio, conectivo, muscular y el nervioso poseen características específicas y definidas, sin embargo todos estos están compuestos de una matriz extracelular. La célula produce la MEC y la secreta al espacio intercelular.
- Algunos tejidos, como el epitelio, poseen escasa de esta matriz esta también es llamada la lamina basal. En el extremo opuesto el tejido conectivo, está constituido principalmente de este. Las células conservan sus relaciones con la matriz extracelular y forman uniones especializadas que las unen las macromoléculas circundantes.
- PERO QUE ES? la matriz extracelular (MEC) es el conjunto de materiales extracelulares que forman parte de un tejido. La MEC es un medio de integración fisiológico, de naturaleza bioquímica compleja, en el que están "inmersas" las células. La imagen es cartílago hialino con células llamadas condrocitos (es un tipo de tejido conectivo) el asterisco señala la matriz extracelular
- Esta MEC tiene como función: Prestar sustento físico a las células Influencia en el desarrollo, la migración, la mitosis, la morfología y la función de la célula. Migración de las células en su seno (Ej de este último; El líquido extracelular de los vasos sanguíneos que transporta moléculas y nutrientes a las células que integran el organismo. Algunas células pueden abandonar los vasos sanguíneos y desplazarse en el seno de la MEC con fin de eliminar compuestos tóxicos, antígenos, entre otras sustancias no deseadas por dicha matriz.)
- La MEC se compone de una sustancia fundamental (también llamada matriz amorfa), con fibras incluidas en ella. La sustancia fundamental resiste fuerzas de compresión y las fibras soportan fuerzas de tensión.
- Sustancia fundamental: Este es un material amorfo hidratado semejante a gel compuesto de glucosaminoglicanos (GAG), proteoglicanos y glucoproteínas. Estas tres familias de macromoléculas forman diversas interacciones entre sí, con fibras y las células de los tejidos.
- Son polisacáridos largos inflexibles de carga negativa formados por repetición de disacáridos como el ácido urónico y un aminoazúcar con capacidad de unir grandes cantidades de H2O. El azúcar amino suele sulfatarse y dado que tiene carga negativa atraen cationes, como el Na+ que se une a moléculas de agua procedentes del líquido extracelular por lo que los GAG están muy hidratados. Un alta de Na+ en la sustancia fundamental atrae líquido extracelular favoreciendo la resistencia a fuerzas de compresión.
- Los GAG sulfatados más frecuentes son sulfato de queratan, de heparan y heparina entre otros sintetizándose en el aparato de golgi, y estableciendo enlaces covalentes con un núcleo proteico para formar proteoglicanos confiriéndole así a la MEC resistencia a la compresión y también las hace deslizantes. El único GAG no sulfatado es el ácido hialuronico que se sintetiza en la superficie citoplasmática de la membrana celular y se transporta al espacio extracelular para incorporarse a la MEC, este no forma enlaces covalentes con moléculas de proteínas.
- Son macromoléculas compuestas de un centro proteico al cual se unen de manera covalente los glucosaminoglicanos. Estos centros proteicos se elaboran en el RER y los grupos de GAG se unen de manera covalente a la proteína en el aparato de golgi.
- Muchos proteoglicanos, en especial el agrecán, una macromolécula presente en cartílago y tejido conectivo, se unen al ácido hialurónico lo que incluye una interacción iónica no covalente entre los grupos de azúcar del ácido hialuronico y la proteína central. La unión se refuerza por proteínas de enlace que forman uniones con la proteína central del agrecán y los grupos de azúcar del ácido hialuronico. Esta molécula tiene a su cargo el estado de gel de la matriz extracelular y actúa como barrera para la difusión rápida de depósitos acuosos.
- Resisten la compresión y retrasan el movimiento rápido de microorganismos y células metastásicas. Facilitan el movimiento celular. En vínculo con la lámina basal, forman filtros moleculares con poros de tamaños y distribuciones de carga variables que seleccionan y retardan macromoléculas de manera selectiva a su paso. Tienen sitios de unión para ciertas moléculas de señalamiento impidiendo su función y evitando que las moléculas lleguen a sus destinos o concentrándolas en un sitio específico. Algunos proteoglicanos (como los sindecanos) en lugar de liberarse hacia la matriz extracelular, permanecen unidos a la membrana de la célula. Sus proteínas centrales actúan como proteínas transmenbranales y se unen a los filamentos de actina del citoesqueleto permitiendo así que la célula se fije a componentes macromoleculares de la matriz.
- Son proteínas que tienen sitios de unión para varios componentes de la matriz extracelular y moléculas de integrina de la membrana celular. La capacidad de las células para adherirse a componentes de la matriz extracelular es mediada en gran parte por glucoproteínas de adhesión celular los cuales tienen varios dominios uno donde se une a las proteínas de la superficie celular, llamadas integrinas, otra para fibras de colágeno y otra para proteoglicanos. En esta forma las glucoproteínas unen entre si los diversos componentes de los tejidos.
- Los principales tipos son la fibronectina, laminina, entactina, tenascina, osteopontina.
- La fibronectina está compuesto de subunidades polipeptídicas con sitios de unión para diversos componentes extracelulares (colágeno heparina, ácido hialuronico, etc.) y para integrinas de la membrana celular potenciando la adhesión de las células a la MEC. Esta principalmente la producen células del tejido conectivo (los fibroblastos), también se encuentran en la sangre como fibronectina del plasma participando en la coagulación, fagocitosis y cicatrización. La fibronectina marca las vías migratorias para células embrionarias de tal manera que las células en migración del microorganismo en desarrollo pueden llegar a su destino. La laminina suele localizarse en la cara epitelial de la lámina basal con sitios de unión para sulfato de heparan, colágeno tipo 4, entactina y membrana celular en el caso de la integrina.
- Las fibras de la MEC proporcionan fuerza de tensión y elasticidad a esta sustancia. Estas fibras son las fibras de colágeno y las fibras elásticas, dos proteínas fibrosas del tejido conectivo con propiedades bioquímicas y mecánicas distintivas como consecuencia de sus características estructurales.
- El colágeno representa alrededor de un 25% del total de proteínas del organismo, es una molécula no elástica pero flexible compuesta de subunidades de tropocolágeno (de cadenas alfa) que le confiere resistencia al tejido frente a la tensión y permite la clasificación de este tipo de proteína respecto a sus distintos tipos.
- Hay distintos tipos de colágeno que se localizan en regiones específicas del cuerpo, y que se asignan a tres tipos de funciones: formador de fibrillas, asociado a fibrillas y formador de redes. Colágenos formadores de fibrillas: principalmente son los tipos I (forma fibras gruesas y se encuentra en tej. conectivo), II (forma fibras delgadas y se encuentra en cartílagos), III (llamado fibra reticular que se tiñe preferencialmente con PAS), V (forma fibrillas muy delgadas) y XI que se asocian para formar estructuras flexibles. Se denominan fibras blancas. Colágenos asociados a fibrillas: tipo IX y XII se encuentran sobre las fibrillas de colágeno facilitando su interacción con otras fibrillas de colágeno y con elementos de la MEC. Colágenos formadores de redes: tipo IV (crea una malla de moléculas de pro colágeno entremezcladas entre su para formar un sostén de la lámina basal) y VII (forma fibrillas de anclaje que aseguran la lámina basal en la epidermis) representan el componente principal de la lámina densa de la lámina basal y las fibrillas de anclaje, las cuales colaboran en la unión de la lámina basal a la lámina reticular del tejido.
- La síntesis de colágeno ocurre en el RER en forma de cadenas de preprocolágeno. A medida que se sintetiza una molécula de preprocolágeno, entra a la cisterna del RER en donde se modifica. Se alinean entre si tres de estas moléculas y se ensamblan para formar otra conocida como procolágena. Estas salen del RER mediante vesículas de transferencia que las transportan a golgi, aquí se empaquetan y se transportan de inmediato fuera de la célula. A medida que esta molécula entra en el ambiente extracelular se conoce como tropocolágeno. Esas se autoensamblan de manera espontánea formando fibrillas representativas del colágeno tipo I, II, III, V y VII. Este ensamblaje está determinado por las células que los sintetizan.
- Son sumamente ajustables y pueden estirarse sin romperse. Cuando se libera la fuerza, las fibras elásticas regresan a su longitud en reposo. La elasticidad del tejido se debe en gran parte a la presencia de fibras elásticas en la matriz extracelular. Estas fibras suelen ser más delgadas, largas y ramificadas pero pueden ser más gruesos en ligamentos, en este caso, están presentes en el ligamento amarillo de la columna vertebral.
- Las fibras elásticas son elaboradas por fibroblastos y tejido conectivo también por células de musculo liso. Estas están compuestas en el centro de elastina (proteína) la cual forma cadenas confiriéndole una gran elasticidad a las fibras elásticas. FIBROBLASTOS EN LA IMAGEN
- La interfaz entre el epitelio y el tejido conectivo está ocupada por la membrana basal la que rebela dos constituyentes: La lamina basal; sintetizada por las células epiteliales y de escaso espesor. La lamina reticular, procedente del tejido conectivo y de mayor grosor.
- Lamina basal: La lamina basal se compone de dos capas: la lámina lucida en contacto con las membranas de las células basales del epitelio y la lámina densa que ocupa la región comprendida entre la lámina lucida y la lámina reticular. La lámina lucida consiste principalmente en las glucoproteínas extracelulares (laminina, integrinas y distroglucanos, receptores transmenbranales de laminina que se proyectan desde la membrana de la célula epitelial hasta la lámina basal). Lamina densa: incluye una malla de colágeno tipo IV recubierta tanto en el lado de la lámina lucida como el de la lámina reticular. La lámina basal está bien unida a la lámina reticular por fibronectina, fibrillas de anclaje y microfibrillas, elaboradas por fibroblastos del tej. Conectivo. Entre las funciones de la lámina basal están: Refuerzos de la adhesión epitelial Filtro molecular debido a la presencia de fibras de colágeno Potenciación de la actividad mitótica de las células Unión a moléculas de señalamiento Colaboración en la reorganización de proteínas integrales de la membrana celular Asistencia en la reepitelizacion de heridas y la regeneración de las uniones neuromusculares.
- Lamina reticular: deriva del componente del tejido conectivo y se encarga de fijar la lámina densa al tejido conectivo subyacente. Es elaborada por fibroblastos y se compone de colágeno tipo I y III. Es la interfaz entre la lámina basal y el tejido conectivo subyacente y su grosor varia con el grado de fuerza de fricción del epitelio suprayacente. Es muy gruesa en la piel y muy delgada debajo de la túnica epitelial de los alveolos pulmonares. El tejido epitelial está unido al tejido conectivo subyacente por estas interfaces acelulares y resistentes, la lámina basal y la lámina reticular.
- Las integrinas y los distroglucanos son proteínas transmenbranales que actúan como receptores de laminina y también organizadores del ensamble de la lámina basal. Las integrinas son proteínas de membrana, también componente estructural de la MEC cuyo grupo extracelular se une a ciertos ligandos presentes en ella. Las integrinas además de sus funciones adherencia pueden transducir señales extracelulares para desencadenar acontecimientos intracelulares vinculados con la división celular, la expresión génica o ambas además de la reorganización del citoesqueleto e incluso apoptosis, además permiten asimismo la migración de células a lo largo de una superficie de matriz extracelular y unen el citoesqueleto a la matriz extracelular.
- Los distroglucanos son glucoproteínas transmembrana formadas por heteródimeros cuyo dominio extracelular se une a un sitio determinado de la laminina, mientras que el dominio intracelular lo hace a la distrofina, una proteína de unión a actina que se asocia al citoesqueleto. El distroglucano a se une a la laminina y la b se une a la proteína de unión de la actina