Los 20 aminoácidos más comunes constituyen las unidades monómeras de las proteínas. La selenocisteína es el 21er aminoácido y se encuentra en selenoproteínas de todos los dominios de vida. Los aminoácidos en las proteínas son solo de la forma L, excepto la glicina. Los grupos funcionales de los aminoácidos participan en reacciones químicas como formación de enlaces amida y esteres. La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína.

1. Aminoácidos y Péptidos

4. De los mas de 300 aminoácidos que existen de manera
natural, 20 constituyen las unidades monomero de proteinas
predominantes.
Selenocisteina, el vigesimo primer L-α-aminoacido.
La selenocisteina es el uee se encuentra en proteinas de cada
dominio de vida. Los seres humanos contienen
aproximadamente dos docenas de selenoproteinas .

5. En las proteínas solo existen l-a-
aminoácidos
 Excepto la glicerina
 D-aminoácidos
 Los que existen de manera natural incluye la
 D-cerina
 D-aspartato
 Libres en el tejido cerebral
 D-alanina
 D-glutamato
 En las paredes celulares de bacterias
grampositivas.

6.  Los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o de cero
 Los valores de la pKa expresan las
potencias de ácidos débiles
 Es la fuerza de disociación que poseen
las moléculas.

7. Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica,
la forma de una molécula que tiene un número igual de cargas
positivas y negativas y, así, es neutral desde el punto de vista
eléctrico. El pH isoeléctrico, también llamado pl, es el pH a la
mitad entre valores de 𝑝𝑘 𝑎 para las ionizaciones a ambos
lados de las especies isoeléctricas.
𝑝𝑙 =
𝑝𝑘1 + 𝑝𝑘2
2

8. Un ambiente polar favorece la forma cargada y un
polar la forma no cargada. De este modo, un
ambiente no polar aumenta la 𝑝𝑘 𝑎 de un grupo
carboxilo (convirtiéndolo en un ácido más débil),
pero disminuye la de un grupo amino (lo que hace
que sea un ácido más fuerte.

9. La glicina es el aminoácido de menor tamaño y puede adaptarse en tamaños
inaccesibles en otros aminoácidos. A menudo se encuentran donde los
péptidos muestran flexión aguda.
Los grupo R cargados de aminoácidos básicos y acidicos estabilizan
conformaciones proteínicas especificas por medio de interacciones iónicas o
puentes salinos, estas interacciones funcionan en sistema de relevo de carga
durante catálisis enzimática y transporte de electrones en mitocondrias que
están efectuando respiración.
El grupo alcohol primario de la cerina y el grupo tioalcohol primario de la
cisteína son excelentes nucléolos y pueden funcionar en la catálisis
enzimática.
Los grupo OH de cerina, tirosina y tirosina también participan en la regulación
de la actividad de enzimas cuya actividad catalítica depende del estado de
fosforilacion de estos residuos.

10. Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas
características.
Para los grupos ácidos carboxílicos tales reacciones incluyen la formación de
amidas, esteres y anhídridos ácidos.
en e grupo amino comprende acilacion, amidación y esterificación mientras que en
grupos OH y SH conlleva a oxidación y esterificación.
La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria
El numero y el orden de todos los residuos aminoácidos en un poli péptido
constituyen su estructura primaria.
la nomenclatura de los péptidos esta en función de los derivados del residuo amino
acilo carboxilo terminal por ejemplo glutamina , la terminación ina en la glutamina
significa que el grupo carboxilo no a participa en la formación de enlaces péptidos .

11. • Los péptidos se escriben con el residuo
que aporta el grupo amino.enlace entre
CO- NH formando entre un grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro, es un enlace amino-
acidos para formar péptidos.

13. Análisis del contenido de aminoácidos de materiales
biológicos
Los aminoácidos son
separados mediante una fase
móvil que contienen una
mezcla de componentes:
polares y no polares.
 Aminoácidos no polares:
migran más lejos.
 Aminoácidos polares: viajan la
menor distancia desde el
origen.