Son moléculas complejas, que son muy importantes para el funcionamiento y estructuras de la célula.

1. ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS
PROTEINAS
Instituto-Prepa

2. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.

3. forman estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las
uñas, el pelo y el músculo.
 Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, los aminoácidos.
 Las proteínas pueden ser desdobladas
para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.

4. 1. Son las macromoléculas biológicas
más abundantes
2. Se encuentran en todas las células y
en todas partes dentro de las células
3. Existen miles de diferentes tipos y
tamaños de proteínas
4. Exhiben una gran cantidad de
diversidad de funciones

5. Función biológica de las proteínas
Función Ejemplo
Enzimas Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas
Transporte Ingreso de nutrientes en las bacterias
Contráctiles pilina (cilias y flagelos)
Toxinas Venenos, diftérica
Estructurales Recubrimiento viral, pared celular,
Hormonas crecimiento

6. •un grupo amino (-NH2)
•un grupo carboxilo (-COOH)
•un átomo de H
• un grupo distintivo R
(cadena lateral)
Unidades estructurales básicas de las proteínas
a- aminoácidos
unidos al átomo de carbono a

7. •Debido a que cada uno de estos aa posee
una cadena lateral diferente, con diferentes
propiedades químicas, este grupo de 20
moléculas pueden ser consideradas como el
ALFABETO con el que se ESCRIBE el
lenguaje de las proteínas.
•Gracias a esta variedad las células
pueden producir proteínas con
propiedades físicas y funcionales
totalmente diferentes

8. NO POLARES
POLARES
La diferencia entre ellos se basa en
tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad
Acido aspártico
Acido glutámico
Arginina
Lisina
Histidina
Aspargina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina
Alanina
Glicina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prrolina
Fenilalanina
Metionina
Triptofano
Cisteina

9. Aminoácidos no polares
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Glicina
(Gly, G)
Alanina
(Ala, A)
Valina
(Val, V)
Leucina
(Leu, L)
Isoleucina
(Ile, I)
Prolina
(Pro, P)
Fenilalanina
(Phe, F)
Tirosina
(Tyr, Y)
Triptofano
(Trp, W)

10. cadenas laterales azufradas
Cisteína
(Cys, C)
Metionina
(Met, M)
SH

11. Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
Lisina
(Lys, K)
Arginina
(Arg, R)
Histidina
(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

12. Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Glutamato
(Glu, E)
Aspartato
(Asp, D)

13. Estas subunidades unidas por
ENLACE AMIDA o ENLACE
PEPTÍDICO proveen la estructura
de las proteínas

14. estructura espacial función
mutaciones
alteraciones genéticas
La secuencia de
aminoácidos de una
proteína están
determinadas
genéticamente
La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una
secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA
determina la secuencia de aminoácidos de la proteína

15. 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión
de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.
El enlace peptídico es la unión entre un
grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.

16. PROTEÍNAS
• Son polímeros de aminoácidos,
(formados por un grupo -COOH, un
grupo -NH2 y aun grupo -R con
distinto número de C.)
El grupo NH2 de un AA se une con
un grupo COOH del AA vecino,
• perdiéndose una molécula de agua.(
E. peptídico).

17. Confromación
a-hélice
Une C=O
con N-H
TODOS LOS RESIDUOS
QUEDAN ENLAZADOS por
puente de H de la misma
cadena polipeptídica

18. Confromación
hoja plegada 
Antiparalela
Paralela
Hoja completamente
extendida !
puente de H entre grupos
NH y CO de distintas
cadenas polipeptídicas

19. Conformación de las proteínas
Todas las proteínas poseen un estado
NATIVO, una forma tridimiensional
característica conocida como
CONFORMACIÓN.
La conformación se puede
describir en términos de niveles
estructurales
Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria
Ordenamiento tridimensional

20. Se refiere al ordenamietno del
esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica,
DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Estructuras 1ria
Será la que determine el
ordenamiento tridimensional
que adoptará la proteína

21. Diferentes fuerzas intervienen en la
estabilización del esqueleto peptídico para
alcanzar la conformación tridimensional
Puente de hidrógeno
Interaccines hidrofóbicas
Atracción electroestática
NO COVALENTES
COVALENTES Puentes S-S
Puentes C-N
Estructuras 2ria, 3ria y 4ria

22. • a - hélice (semejante a un cilindro)
• Hoja  - plegada
Estructuras 2ria

23. Estructura 3ria
Se refiere al modo en que la cadena
polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles

24. Fuerzas que intervienen en la estabilización de
la estructura terciaria

25. Estructura 4ria
Solo la alcanzan las proteínas que poseen
más de una cadena polipeptídica
Pueden intervenir enlaces
covalentes y no covalentes

26. CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
estructura jerárquica
Estructura
1ria
Estructura
2ria
Estructura
3ria
Estructura
4ria
Secuencia de aa
del esqueleto del
peptídico y S-S
Arreglo /
distribución/ordenamiento
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
proteína en el espacio
Describe el ordenamiento
tridimensional de las
proteínas

27. proporcionar soporte mecánico
suelen ser insolubles
formadas por una unidad repetitiva simple que
se ensambla para formar fibras
Ej: citoesqueleto en células eucariotas
proteínas globulares
Las proteínas pueden clasificarse
en dos grandes grupos
proteínas fibrosas

28. la gran mayoría de las funciones celulares las
llevan a cabo proteínas globulares
proteínas globulares

29. HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)

30. HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.

31. HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
* Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.

32. HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja
densidad, que
transportan lípidos en la
sangre