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ENZIMAS 
BIOQUIMICA I 
CICLO I / 2013 
DR. RAFAEL QUEZADA
ENZIMAS 
INTRODUCCIÓN 
• Todas las reacciones metabólicas que ocurren en 
nuestro organismo se hayan mediados por enzimas, 
estas en su mayoría son de naturaleza proteica 
(algunas son ARN). 
• Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, 
capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos 
sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los 
productos. La diferencia fundamental es que tienen 
gran especificidad de reacción o sea por el sustrato 
sobre el cual actúan.
ENZIMAS 
• Ciertas ez requieren de ciertos compuestos 
orgánicos, termoestables para poder cumplir 
con su función catalítica, estas moléculas se 
denominan coenzimas, generalmente tiene 
bajo peso molecular y suelen ser claves en el 
mecanismo catalítico. 
• La apoenzima unida a la coenzima constituye 
la holoenzima. Estas moléculas termoestables 
generalmente son vitaminas o metales.
ENZIMAS 
• Según el tipo de reacción que catalizan las 
enzimas se dividen en 6 clases o grupos: 
1) Oxidorreductasas. 
2) Transferasas. 
3) Hidrolasas. 
4) Liasas 
5) Isomerasas 
6) Ligasas
ENZIMAS 
• DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS EN LOS ESPACIOS 
EXTRA E INTRACELULAR. 
• En la célula las ez pueden encontrarse en el 
líquido celular (citosol) o bien pueden estar 
fijadas a determinadas organelas (ej. Adheridas a 
las mitocondrias). 
• Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que 
se encuentran solamente en el citosol, a estas se 
las llama uniloculadas. Por ejemplo GPT 
(glutámico-pirúvico transaminasa) ó LDH (láctico 
deshidrogenasa).
ENZIMAS 
• Otras enzimas están en un cierto porcentaje en las 
organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir 
que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico 
transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en 
mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en 
citoplasma y 50% en mitocondria. 
• En las células somáticas normales, las actividades 
catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen 
muy constantes, ya que existe un equilibrio entre la 
síntesis y la degradación enzimática, pero 
constantemente llegan al espacio extracelular 
pequeñísimas cantidades de muchas enzimas 
intracelulares.
ENZIMAS 
• En muchas enfermedades orgánicas está 
aumentada la salida de enzimas desde el interior 
celular, esto puede deberse por un aumento de la 
permeabilidad de las membranas celulares, o 
bien por disolución de la estructura celular. 
• De esta manera se originan modificaciones del 
nivel enzimático en el plasma sanguíneo, de 
indudable valor que ayudan a realizar un 
diagnóstico.
ENZIMAS 
• Variantes enzimáticas 
• Las enzimas se subdividen en 3 grupos: 
• 1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la 
• enzima que le da características físico-químicas 
• (distinto pH, distinto Km, diferente acción de 
• inhibidores y activadores) e inmunológicas 
• diferentes, localización o lugares de origen 
• diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de 
• reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en 
• condiciones distintas.
ENZIMAS 
• Las causas de estas múltiples formas 
enzimáticas pueden ser 3: 
• La información genética para estas moléculas 
enzimáticas están localizadas en distintos 
genes. Por ejemplo la MDH tiene 3 isoenzimas 
que están codificadas en los cromosomas 1, 4 
y 6.
ENZIMAS 
• Cuando los monómeros constituyentes de una 
ez (ez oligoméricas) están codificadas en 
genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2 
monómeros el M se encuentra en el 
cromosoma 11 y el H se encuentra en el 
cromosoma 12.
ENZIMAS 
• Mutaciones: hay genes que codifican para 
ciertas ez que están predispuestos a mutar 
más que otros. Por ejemplo la Glutámico 
Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 
50formas diferentes, todas son normales, 
pero difieren en algunos aminoácidos, estas 
diferencias aminoacídicas se deben a 
mutaciones puntuales.
ENZIMAS 
2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante, 
específica de las diversas especies biológicas, por 
ejemplo la LDH del hombre y del conejo. 
3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas 
genéticamente que solo aparecen en determinados 
individuos de una misma especie. La mayoría de las 
aloenzimas no conducen a las manifestaciones 
patológicas. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico 
de un individuo. Por ejemplo hay aloenzimas de la 
Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa y de la Pseudo-colinestearasa.
ENZIMAS 
• Las ez plasmáticas se clasifican de acuerdo a Bücher en 
3 grandes grupos: 
• Enzimas Plasmoespecíficas: 
• Serían las enzimas que tienen su lugar de acción en el 
plasma. 
• Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos 
y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de 
acción, donde se encuentran su sustrato y su coenzima. 
• Por ejemplo las enzimas del complejo protrombínico, 
lipoproteinlipasa, plasminógeno y pseudocolinesterasa.
ENZIMAS 
• Este grupo de enzimas son sintetizadas 
fundamentalmente por el hepatocito y son muy 
activas en el plasma (a diferencia de otras que si 
están aumentadas indican daño). Entonces de 
este grupo de ez nos interesa saber sus valores 
inferiores; porque una disminución de su 
actividad (normalmente alta en suero) indica una 
alteración en la síntesis, y como la mayoría son 
producidas en el hígado esto nos estaría 
indicando una alteración de la funcionalidad 
hepática.
ENZIMAS 
• Enzimas secretadas o exocitoenzimas 
• Son enzimas secretadas por glándulas ó tejidos muy 
especializados, su lugar de acción está alejado, es el 
caso de las enzimas digestivas segregadas por el 
páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción, 
como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc. 
• Clínicamente, estas enzimas en sangre están en baja 
actividad. Aumentarían sus niveles en la patología 
aguda como la pancreatitis y en casos de patología 
crónica, donde la glándula está hipofuncionante, por lo 
que su actividad estaría disminuida en su lugar de 
acción; en este caso en duodeno.
ENZIMAS 
• Enzimas celulares o endocitoenzimas 
• Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción 
dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen 
acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima. 
• Se dividen es 2 grupos: 
• 1) Ubicuas: Son todas las que intervienen en el 
metabolismo general como por ejemplo LDH, MDH, 
ALT o Alanina-aminotransferasa, AST o Aspartato-aminotransferasa. 
A estas ez se las denomina 
comúnmente transaminasas y su otra sinonimia es GPT 
y GOT.
ENZIMAS 
• 2) Organoespecíficas: Enzimas especificas de 
• determinados órganos ó tejidos que actúan en 
• procesos metabólicos específicos de ciertos 
• tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH.
ENZIMAS 
• Para la valoración enzimática hay que tener en 
• cuenta: 
• a) Distribución de las enzimas; o sea conocer la 
• topología enzimática frente a un aumento de una 
• enzima para saber que correlación clínica tiene. 
• b) Localización de las enzimas dentro de la célula; 
• para poder entender que tipo de daño sufrió la 
• misma. Por ejemplo si encontramos un aumento de 
• enzimas citoplasmáticas indica que la alteración no 
• es tan severa, pero si además aumentan las 
• enzimas mitocondriales significa que existen en 
• ese tejido focos necróticos que permiten el pasaje 
• de las mismas que solamente aparecen en sangre 
• en casos de necrosis intracelular.
ENZIMAS 
• c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima; 
• para poder interpretar los tiempos de desaparición 
• de esas actividades enzimáticas aumentadas. Por 
• ejemplo si estamos frente al aumento plasmático 
• de una enzima de vida media larga, llevará más 
• tiempo la normalización de sus valores desde el 
• momento de su entrada al plasma. En cambio, si 
• están aumentado los valores de cierta ez y su vida 
• media es corta, esta se normaliza más rápidamente
ENZIMAS 
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  • 2. ENZIMAS INTRODUCCIÓN • Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN). • Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato sobre el cual actúan.
  • 3. ENZIMAS • Ciertas ez requieren de ciertos compuestos orgánicos, termoestables para poder cumplir con su función catalítica, estas moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso molecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. • La apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas moléculas termoestables generalmente son vitaminas o metales.
  • 4. ENZIMAS • Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6 clases o grupos: 1) Oxidorreductasas. 2) Transferasas. 3) Hidrolasas. 4) Liasas 5) Isomerasas 6) Ligasas
  • 5. ENZIMAS • DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS EN LOS ESPACIOS EXTRA E INTRACELULAR. • En la célula las ez pueden encontrarse en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a determinadas organelas (ej. Adheridas a las mitocondrias). • Hay enzimas 100 % citoplasmáticas es decir que se encuentran solamente en el citosol, a estas se las llama uniloculadas. Por ejemplo GPT (glutámico-pirúvico transaminasa) ó LDH (láctico deshidrogenasa).
  • 6. ENZIMAS • Otras enzimas están en un cierto porcentaje en las organelas y otro porcentaje en el citoplasma, es decir que son biloculadas, como la GOT (glutámico-pirúvico transaminasa) que está 60% en el citoplasma y 40% en mitocondria, MDH (malato deshidrogenasa) 50 % en citoplasma y 50% en mitocondria. • En las células somáticas normales, las actividades catalíticas de las numerosas enzimas se mantienen muy constantes, ya que existe un equilibrio entre la síntesis y la degradación enzimática, pero constantemente llegan al espacio extracelular pequeñísimas cantidades de muchas enzimas intracelulares.
  • 7. ENZIMAS • En muchas enfermedades orgánicas está aumentada la salida de enzimas desde el interior celular, esto puede deberse por un aumento de la permeabilidad de las membranas celulares, o bien por disolución de la estructura celular. • De esta manera se originan modificaciones del nivel enzimático en el plasma sanguíneo, de indudable valor que ayudan a realizar un diagnóstico.
  • 8. ENZIMAS • Variantes enzimáticas • Las enzimas se subdividen en 3 grupos: • 1) Isoenzimas: son variaciones en la molécula de la • enzima que le da características físico-químicas • (distinto pH, distinto Km, diferente acción de • inhibidores y activadores) e inmunológicas • diferentes, localización o lugares de origen • diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de • reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en • condiciones distintas.
  • 9. ENZIMAS • Las causas de estas múltiples formas enzimáticas pueden ser 3: • La información genética para estas moléculas enzimáticas están localizadas en distintos genes. Por ejemplo la MDH tiene 3 isoenzimas que están codificadas en los cromosomas 1, 4 y 6.
  • 10. ENZIMAS • Cuando los monómeros constituyentes de una ez (ez oligoméricas) están codificadas en genes diferentes. Por ejemplo la LDH, tiene 2 monómeros el M se encuentra en el cromosoma 11 y el H se encuentra en el cromosoma 12.
  • 11. ENZIMAS • Mutaciones: hay genes que codifican para ciertas ez que están predispuestos a mutar más que otros. Por ejemplo la Glutámico Deshidrogenasa (GLDH), presenta hasta 50formas diferentes, todas son normales, pero difieren en algunos aminoácidos, estas diferencias aminoacídicas se deben a mutaciones puntuales.
  • 12. ENZIMAS 2) Heteroenzimas: enzimas de función semejante, específica de las diversas especies biológicas, por ejemplo la LDH del hombre y del conejo. 3) Aloenzimas: variante de ez e isoez condicionadas genéticamente que solo aparecen en determinados individuos de una misma especie. La mayoría de las aloenzimas no conducen a las manifestaciones patológicas. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico de un individuo. Por ejemplo hay aloenzimas de la Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa y de la Pseudo-colinestearasa.
  • 13. ENZIMAS • Las ez plasmáticas se clasifican de acuerdo a Bücher en 3 grandes grupos: • Enzimas Plasmoespecíficas: • Serían las enzimas que tienen su lugar de acción en el plasma. • Estas enzimas son sintetizadas en determinados tejidos y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de acción, donde se encuentran su sustrato y su coenzima. • Por ejemplo las enzimas del complejo protrombínico, lipoproteinlipasa, plasminógeno y pseudocolinesterasa.
  • 14. ENZIMAS • Este grupo de enzimas son sintetizadas fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas en el plasma (a diferencia de otras que si están aumentadas indican daño). Entonces de este grupo de ez nos interesa saber sus valores inferiores; porque una disminución de su actividad (normalmente alta en suero) indica una alteración en la síntesis, y como la mayoría son producidas en el hígado esto nos estaría indicando una alteración de la funcionalidad hepática.
  • 15. ENZIMAS • Enzimas secretadas o exocitoenzimas • Son enzimas secretadas por glándulas ó tejidos muy especializados, su lugar de acción está alejado, es el caso de las enzimas digestivas segregadas por el páncreas y que van al duodeno a ejercer su acción, como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc. • Clínicamente, estas enzimas en sangre están en baja actividad. Aumentarían sus niveles en la patología aguda como la pancreatitis y en casos de patología crónica, donde la glándula está hipofuncionante, por lo que su actividad estaría disminuida en su lugar de acción; en este caso en duodeno.
  • 16. ENZIMAS • Enzimas celulares o endocitoenzimas • Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción dentro de la misma célula que las sintetiza, no tienen acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima. • Se dividen es 2 grupos: • 1) Ubicuas: Son todas las que intervienen en el metabolismo general como por ejemplo LDH, MDH, ALT o Alanina-aminotransferasa, AST o Aspartato-aminotransferasa. A estas ez se las denomina comúnmente transaminasas y su otra sinonimia es GPT y GOT.
  • 17. ENZIMAS • 2) Organoespecíficas: Enzimas especificas de • determinados órganos ó tejidos que actúan en • procesos metabólicos específicos de ciertos • tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH.
  • 18. ENZIMAS • Para la valoración enzimática hay que tener en • cuenta: • a) Distribución de las enzimas; o sea conocer la • topología enzimática frente a un aumento de una • enzima para saber que correlación clínica tiene. • b) Localización de las enzimas dentro de la célula; • para poder entender que tipo de daño sufrió la • misma. Por ejemplo si encontramos un aumento de • enzimas citoplasmáticas indica que la alteración no • es tan severa, pero si además aumentan las • enzimas mitocondriales significa que existen en • ese tejido focos necróticos que permiten el pasaje • de las mismas que solamente aparecen en sangre • en casos de necrosis intracelular.
  • 19. ENZIMAS • c) Conocer el tiempo de vida media de esa enzima; • para poder interpretar los tiempos de desaparición • de esas actividades enzimáticas aumentadas. Por • ejemplo si estamos frente al aumento plasmático • de una enzima de vida media larga, llevará más • tiempo la normalización de sus valores desde el • momento de su entrada al plasma. En cambio, si • están aumentado los valores de cierta ez y su vida • media es corta, esta se normaliza más rápidamente