espero.

1. 1
AMINOÁCIDOS,AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS YPÉPTIDOS Y
PROTEINASPROTEINAS
UNS-F.INGENIERÍAUNS-F.INGENIERÍA
Ing.Elizalde Carranza C.Ing.Elizalde Carranza C.
20132013

2. 2
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

3. 3
C
COOH
H2N
R
H
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

4. 4
CLASIFICACIÓN DECLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS

5. 5
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA

6. 6
NO POLARES ALIFÁTICOSNO POLARES ALIFÁTICOS
H2N CH C
H
OH
O
H2N CH C
CH3
OH
O
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH CH3
CH3
GLICINA
Gli
ALANINA Ala VALINA
Val
LEUCINA
Leu
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH2
CH3
ISOLEUCINA
Ile
HN
C OH
O
PROLINA
Pro

7. 7
NO POLARES AROMÁTICOSNO POLARES AROMÁTICOS
H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C OH
O
FENILALANINA
Phe
TIROSINA
Tyr
TRIPTOFANO
Trp
CH2
HN

8. 8
POLARES SIN CARGAPOLARES SIN CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C
CH
OH
O
OH
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
O
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA
Ser
TREONINA
Tre
CISTEÍNA
Cys
GLUTAMINA
Gln
ASPARRAGINA
Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA
Met

9. 9
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH2
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C
CH2
OH
O
N
NH
LISINA
Lis ARGININA
Arg
HISTIDINA
Hys
H2N CH C
CH2
OH
O
C
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
OH
O
ACIDO GLUTÁMICO
Glu
ÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

10. 10
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
ESCENCIALESESCENCIALES

11. 11
 Aminoácidos que no pueden biosintetizar losAminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.animales ni el hombre.
 Deben ser administrados en la dieta.Deben ser administrados en la dieta.
 Son 10:Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

12. 12
AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS
POCO USUALESPOCO USUALES

13. 13
gamma-carboxiglutamato
HN
C OH
O
HO
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
HC
NH2
OH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH
HN CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
HC
C
OH
O
COOH
H2N CH C
CH2
OH
O
SeH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
CO
NH2
4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
selenocisteina
ornitina
citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y
el ciclo de la urea.

14. 14
PROPIEDADES DEPROPIEDADES DE
LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS

15. 15
PROPIEDADES ÁCIDO-BASEPROPIEDADES ÁCIDO-BASE
-COOH -COO-
+ H+
ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+
-NH3
+
BASE
pK2
ZWITTERIÓN
pK1 pK2

16. 16
Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de laHay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)especie es cero. (zwitterión)
pI =pI = pKpK11 + pK+ pK22 para un aa neutropara un aa neutro
22
 Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.neta del aminoácido es cero.

17. 17
ELECTROFORESISELECTROFORESIS

18. 18
Propiedades químicasPropiedades químicas
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS:Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

19. 19
PUENTES DI SULFUROPUENTES DI SULFURO
 Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)
CISTINACISTINA
H2N CH
C
H2C
OH
O
SH2
H2N CH
C
CH2
OH
O
SH2
+
H2N CH
C
CH2
OH
O
S
H2N CH
C
H2C
OH
O
S

20. 20
OTRAS PROPIEDADESOTRAS PROPIEDADES
QUÍMICASQUÍMICAS
 Reacción con ácido nítricoReacción con ácido nítrico: identificación de: identificación de
aa aromáticos.aa aromáticos.
 Reacción con ninhidrinaReacción con ninhidrina: compuestos: compuestos
coloreadoscoloreados
 Reacción con Rvo. de SangerReacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-( 1-flúor-2,4-
dinitro benceno): forma 2,4 dinitrodinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.fenilderivados de color amarillo a rojo.

21. 21
PÉPTIDOSPÉPTIDOS

22. 22
 Polímeros dePolímeros de
aminoácidos de PMaminoácidos de PM
menor a 6000 daltonsmenor a 6000 daltons
( <50 aa)( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aaDipéptido: 2 aa
 Tripéptido: 3 aaTripéptido: 3 aa
 Tetrapéptido: 4 aaTetrapéptido: 4 aa
 Pentapéptido: 5 aaPentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena

23. 23
NOMENCLATURANOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al C-Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminaciónterminal, usando la terminación ilil, excepto para, excepto para
el último aa.el último aa.
 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cysEj: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteínaseril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

24. 24
PEPTIDOSPEPTIDOS
 EJEMPLOS:EJEMPLOS:
 OCITOCINAOCITOCINA: hormona que estimula la: hormona que estimula la
contracción del útero.contracción del útero.
 GLUCAGÓNGLUCAGÓN: hormona que tiene acciones: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.contrarias a la Insulina.
 ANTIBIÓTICOSANTIBIÓTICOS
 GLUTATIÓNGLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.Redox de la célula.

25. 25
PROTEINASPROTEINAS

26. 26
 DEFINICIÓNDEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitalesdaltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y SEstán formadas por C, H, O, N y S

27. 27
Por su naturaleza químicaPor su naturaleza química
SIMPLESSIMPLES
CONJUGADASCONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LASCLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINASPROTEINAS Por la forma que adoptaPor la forma que adopta
FIBROSAFIBROSA
GLOBULARGLOBULAR
Por su función BiológicaPor su función Biológica
ENZIMASENZIMAS
PROTEÍNAS DEPROTEÍNAS DE
TRANSPORTETRANSPORTE
CONTRÁCTILES YCONTRÁCTILES Y
MÓTILESMÓTILES
DE DEFENSADE DEFENSA
REGULADORASREGULADORAS
NUTRIENTESNUTRIENTES
HORMONASHORMONAS

28. 28
PROPIEDADES DE LASPROPIEDADES DE LAS
PROTEINASPROTEINAS
 PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: puntoPROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.isoeléctrico.
 SOLUBILIDAD:SOLUBILIDAD:
 Forman dispersiones en aguaForman dispersiones en agua
 Efecto del pH: hace variar la carga.Efecto del pH: hace variar la carga.
 Efecto de las sales:Efecto de las sales:
 Baja [ ]: aumenta la solubilidadBaja [ ]: aumenta la solubilidad
 Alta [ ]: disminuye la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidad
 Efecto de solventes poco polares: disminuye laEfecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.solubilidad.

29. 29
ESTRUCTURAESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DETRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNASLAS PROTEÍNAS

30. 30
 Las proteínas tienen 4 niveles de organización:Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
 ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

31. 31
ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

32. 32
ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA
 Interacciónes entre aa que se encuentranInteracciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.próximos en la cadena.
 La cadena no es lineal, adopta formas en elLa cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.espacio.
 Los aa interaccionan por puentes H.Los aa interaccionan por puentes H.
 Tipos de estructuras secundarias:Tipos de estructuras secundarias:
 HÉLICE ALFAHÉLICE ALFA
 HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA
 AL AZAR.AL AZAR.

33. 33
HELICE ALFAHELICE ALFA
 Los grupos R de los aa seLos grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.orientan hacia el exterior.
 Se forman puentes de HSe forman puentes de H
entre el C=O de un aa yentre el C=O de un aa y
el NH- de otro que seel NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.encuentra a 4 lugares.
 Hay 3.6 aa por vuelta.Hay 3.6 aa por vuelta.
 Ej: queratina.Ej: queratina.

34. 34
HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA
 Los grupos R se orientanLos grupos R se orientan
hacia arriba y abajohacia arriba y abajo
alternativamente.alternativamente.
 Se establecen puentes HSe establecen puentes H
entre C=O y NH- de aaentre C=O y NH- de aa
que se encuentran enque se encuentran en
segmentos diferentes desegmentos diferentes de
la cadena.la cadena.
 Ej. Fibroína (seda)Ej. Fibroína (seda)

35. 35
ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA
 Una cadena con estructuraUna cadena con estructura
secundaria adquiere unasecundaria adquiere una
determinada dispoción en eldeterminada dispoción en el
espacio por interaccionesespacio por interacciones
entre aa que se encuentran enentre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.sitios alejados de la cadena.
 Proteínas globulares: seProteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.pliegan como un ovillo.
 Proteínas fibrosas: tieneProteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.aspecto alargado.
 Ej: mioglobinaEj: mioglobina

36. 36
ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

37. 37
ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
 Surge de la asociación deSurge de la asociación de
varias cadenas convarias cadenas con
estructuras terciarias.estructuras terciarias.
 Intervienen las mismasIntervienen las mismas
interacciones que en lainteracciones que en la
estructura terciaria.estructura terciaria.

38. 38
Desnaturalización de proteínasDesnaturalización de proteínas
““Proceso generalmente irreversible mediante elProceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica”careciendo de importancia biológica”
 Agentes:Agentes:
Físicos:Físicos: QuímicosQuímicos
CalorCalor solventes orgánicossolventes orgánicos
RadiacionesRadiaciones soluc. de urea conc.soluc. de urea conc.
Grandes presionesGrandes presiones salessales

39. 39
MIOGLOBINAMIOGLOBINA

40. 40
 Es una proteína conjugadaEs una proteína conjugada
(hemoproteína) formada(hemoproteína) formada
por:por:
 Fracción proteicaFracción proteica: globina: globina
 Fracción no proteicaFracción no proteica (grupo(grupo
prostético)prostético)
 Porción orgánicaPorción orgánica: grupo: grupo
HEMHEM
 Porción inorgánicaPorción inorgánica: átomo: átomo
de Fede Fe+2+2
..
 Función: transporte de OFunción: transporte de O22
en el músculoen el músculo

41. 41
HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

42. 42
 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
 Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
 2 cadenas2 cadenas αα yy 2 cadenas2 cadenas β (β (adultoadulto))
 2 cadenas2 cadenas αα y 2 cadenasy 2 cadenas γγ (feto)(feto)
 Presenta fenómeno dePresenta fenómeno de cooperativismo positivo.cooperativismo positivo.
 Formas:Formas:
 OxihemoglobinaOxihemoglobina
 CarboxihemoglobinaCarboxihemoglobina
 Metahemoglobina: FeMetahemoglobina: Fe+3+3

43. 43

44. 44
INMUNOGLOBULINASINMUNOGLOBULINAS

45. 45
PROTEINAS DEL PLASMAPROTEINAS DEL PLASMA
 ALBUMINA: transporta ac. grasos.ALBUMINA: transporta ac. grasos.
 FIBRINÓGENO: prot. que interviene en laFIBRINÓGENO: prot. que interviene en la
coagulación.coagulación.
 GLOBULINAS:GLOBULINAS: αα1,1, αα2,2, ββ1,1, ββ2 y2 y γγ
 IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, IgIMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig
G, Ig D.G, Ig D.

46. 46
 LL: cadenas livianas: cadenas livianas
 HH: cadenas pesadas: cadenas pesadas
 Existen 5 tipos:Existen 5 tipos: α, β, γ, µ, εα, β, γ, µ, ε

47. 47
 FcFc: con actividad biológica, define: con actividad biológica, define
la clase de cadena pesada.la clase de cadena pesada.
 FabFab: unión al Ag.: unión al Ag.
 Dominios ctes:Dominios ctes: (oscuros)(oscuros)
 CCHH
 CCLL
 Dominios variables:Dominios variables: (claros)(claros)
Responsables de la unión al Ag.Responsables de la unión al Ag.
 VVHH: definen los 5 tipos de cadenas H.: definen los 5 tipos de cadenas H.
 VVLL

48. 48
FINFIN