1. POSTGRADO PARA DOCENTES DE EDUCACIÓN MEDIA ESPECIALIDAD EN BIOLOGÍA 1er CURSO: Generalidades de la Materia Viva Tema 4. Proteínas y ácidos nucleícos. AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS Miguel Ángel Serrano Melgar. Ph.D. Doctor en Bioquímica y Biología Molecular 2009

3. TODAS ESTAN CONSTRUIDAS A PARTIR DEL MISMO CONJUNTO DE 20 AMINOACIDOS UNIDOS EN FORMA COVALENTE

4. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS LAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULAS LA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULA EL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICO LA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS. CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONAS ANTICUERPOS, TRANSPORTADORES FIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURAL AMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:

5. ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS R, PARTE VARIABLE: TAMAÑO FORMA CARGA ELECTRICA REACTIVIDAD CAPACIDAD DE ENLACE α

6. AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS - 20-L-alfa -aminoácidos PARTE COMUN PARTE COMUN α α

7. ALFABETO PROTEICO NOMENCLATURA DE LOS L – ALFA AMINOACIDOS CONSTITUYENTES DE LAS PROTEÍNAS LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R

8. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SU GRUPO R

9. AMINOACIDOS NO ESTANDAR (MODIFICADOS) PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS PROTROMBINA COLAGENA ELASTINA MIOSINA

10. AMINOÁCIDOS NO ESTANDARES IMPORTANTES EN EL METABOLISMO

11. CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS EN BASE A LA CAPACIDAD DE LOS ORGANISMOS PARA SINTETIZARLOS ESENCIALES: TREONINA TRIPTOFANO FENILALANINA VALINA LISINA METIONINA ISOLEUCINA LEUCINA HISTIDINA ARGININA ADULTOS NIÑOS VALOR BIOLOGICO DE UNA PROTEÍNA DE LA DIETA: ES LA MEDIDA EN QUE ESTA PROTEÍNA SATISFACE LOS REQUERIMIENTOS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL CRECIMIENTO O EL MANTENIMIENTO DE LAS FUNCIONES DEL ORGANISMO

12. FORMA NO IÓNICA Y ZWITTERIÓNICA DE LOS AMINOÁCIDOS EL “ZWITTERION “ TIENE CARÁCTER ANFOTÉRICO PORQUE PUEDE ACTUAR COMO ÁCIDO O COMO BASE. A ESTOS COMPUESTOS SE LES LLAMA ANFOLITOS EL pH AL CUAL UN AMINOÁCIDO TIENE CARGA NETA = 0 SE LE CONOCE COMO PUNTO ó pH ISOELÉCTRIO; ES DECIR CUANDO ESTÁ COMO IÓN DIPOLAR O ZWITTERION (SAL INTERNA)

13. ION DIPOLAR

14. PUNTO ISOELÉCTRICO DE ALGUNAS PROTEÍNAS

15. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

17. interacciones hidrofobicas

18. fuerzas electrostaticas

19. dipolo-dipolo

21. Enlaces iónicos

22. Interacciones hidrofóbicas

23. DESNATURALIZACIÓN ES LA PÉRDIDA SUFICIENTE DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE UNA PROTEÍNA PARA ORIGINAR LA PÉRDIDA DE LA FUNCIÓN. ES DECIR EN LA DESNATURALIZACIÓN SE PIERDEN LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA SI LAS HAY, A EXCEPCIÓN DE LA PRIMARIA LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER: - REVERSIBLE o IRREVERSIBLE Y : TOTAL o PARCIAL , DEPENDIENDO DEL AGENTE QUE LA PROVOCA. EJ: ALBÚMINA DEL HUEVO (IRREVERSIBLE) QUERATINA DEL CABELLO Ó ALISADO (REVERSIBLE) AGENTES DESNATURALIZANTES FÍSICOS: RADIACIONES, CAMBIOS DE TEMPERATURA, AGITACIÓN QUÍMICOS: CAMBIOS DE pH (ÁCIDOS Y BASES), SALES DE METALES PESADOS (Pb, Hg), SOLVENTES (ETANOL), AGENTES REDUCTORES (MERCAPTANOS), UREA, GUANIDINA

25. PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS Y TRASTORNOS DEL PLEGAMIENTO Para que las proteínas funcionen correctamente, han de plegarse y adoptar su conformación nativa. En el proceso de plegamiento numerosas proteínas ayudan a otras, denominadas CHAPERONAS, que incluyen a las proteínas de Choque Térmico. Un trastorno por plegamiento es el que se asocia a una conformación o plegamiento anormal de la proteína. Estos trastornos se observan en enfermedades crónicas relacionadas con la edad, como la Enfermedad de ALZHEIMER, esclerosis lateral y la Enfermedad de Parkinson. Quizá la que mejor se conoce es la enfermedad de las VACAS LOCAS (encefalopatía espongiforme bovina, BSE) llamada así a causa de la frecuencia con que el cerebro enfermo está lleno de agujeros

26. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SU COMPOSICIÓN SIMPLES CONSTAN SOLAMENTE DE UNIONES DE A.A. SU CADENA POLIPEPTÍDICA SOLA ES FUNCIONAL. EJ.: Albúmina Ribonucleasa 2. CONJUGADAS POSEEN UNA PARTE PROTEICA Y OTRA PARTE NO PROTEICA (GRUPO PROSTETICO). EL GRUPO PROSTETICO PUEDE SER UNA MOLÉCULA ORGÁNICA, IÓN METÁLICO O LOS DOS. ESTAS PROTEÍNAS PUEDEN SER: A- CROMOPROTEÍNAS: HEMO, HEMOGLOBINA B- GLUCOPROTEÍNAS: CHO, INMUNOGLOBULINAS C- NUCLEOPROTEÍNAS: ACIDOS NUCLEICOS: VIRUS, CROMOSOMAS D- METALOPROTEINAS: Zn2+, Mg2+; ENZIMAS E- LIPOPROTEINAS: LÍPIDO: QUILOMICRONES LDL HDL

27. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FORMA FIBROSAS GLOBULARES 1. FIBROSAS: Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. Constan de un único tipo de estructura secundaria. Se encuentran en proteínas que dan soporte, forma o protección externa a los vertebrados, siendo su función ESTRUCTURAL 2. GLOBULARES: Con cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica o globular. Contienen a menudo varios tipos de estructura secundaria. La mayoría de enzimas y proteínas reguladoras son globulares. Desempeñan funciones dinámicas: enzimas y proteínas reguladoras