Este documento resume las características fundamentales de las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos que cumplen funciones catalíticas, estructurales y de transporte. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y los factores que estabilizan cada estructura. Además, clasifica los aminoácidos y explica cómo se forman los enlaces peptídicos entre ellos durante la síntesis de proteínas.

1. POSTGRADO PARA DOCENTES DE EDUCACIÓN MEDIAESPECIALIDAD EN BIOLOGÍA1er CURSO: Generalidades de la Materia Viva Tema 4. Proteínas y ácidos nucleícos.AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINASMiguel Ángel Serrano Melgar. Ph.D.Doctor en Bioquímica y Biología Molecular2009

2. P R O T E I N A S SON LAS MACROMOLECULAS BIOLOGICAS MAS ABUNDANTES Y DIVERSAS DE LOS SISTEMAS VIVIENTES DESDE EL PUNTO DE VISTA FUNCIONAL LAS PROTEINAS SON POLÍMEROS DE AMINOACIDOS

3. TODAS ESTAN CONSTRUIDAS A PARTIR DEL MISMO CONJUNTO DE 20 AMINOACIDOS UNIDOS EN FORMA COVALENTE

4. FUNCIONES DE LAS PROTEINASLAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULASLA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULAEL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICOLA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS.CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONASANTICUERPOS, TRANSPORTADORESFIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURALAMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:

5. ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOSR, PARTE VARIABLE:TAMAÑOFORMACARGA ELECTRICAREACTIVIDADCAPACIDAD DE ENLACEα

6. AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS- 20-L-alfa -aminoácidosPARTE COMUNPARTE COMUNαα

7. ALFABETO PROTEICONOMENCLATURA DE LOS L – ALFA AMINOACIDOS CONSTITUYENTES DE LAS PROTEÍNASLOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R

8. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SU GRUPO R

9. AMINOACIDOS NO ESTANDAR (MODIFICADOS) PRESENTES EN LAS PROTEÍNASPROTROMBINACOLAGENAELASTINAMIOSINA

10. AMINOÁCIDOS NO ESTANDARES IMPORTANTES EN EL METABOLISMO

11. CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS EN BASE A LA CAPACIDAD DE LOS ORGANISMOS PARA SINTETIZARLOS ESENCIALES: TREONINA TRIPTOFANO FENILALANINA VALINA LISINA METIONINA ISOLEUCINA LEUCINA HISTIDINA ARGININAADULTOSNIÑOSVALOR BIOLOGICO DE UNA PROTEÍNA DE LA DIETA:ES LA MEDIDA EN QUE ESTA PROTEÍNA SATISFACE LOS REQUERIMIENTOS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL CRECIMIENTO O EL MANTENIMIENTO DE LAS FUNCIONES DEL ORGANISMO

12. FORMA NO IÓNICA Y ZWITTERIÓNICA DE LOS AMINOÁCIDOSEL “ZWITTERION “ TIENE CARÁCTER ANFOTÉRICO PORQUE PUEDE ACTUAR COMO ÁCIDO O COMO BASE. A ESTOS COMPUESTOS SE LES LLAMA ANFOLITOSEL pH AL CUAL UN AMINOÁCIDO TIENE CARGA NETA = 0 SE LE CONOCE COMO PUNTO ó pH ISOELÉCTRIO; ES DECIR CUANDO ESTÁ COMO IÓN DIPOLAR O ZWITTERION (SAL INTERNA)

13. ION DIPOLAR

14. PUNTO ISOELÉCTRICO DE ALGUNAS PROTEÍNAS

15. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

16. ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA CUATERNARIAes la disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma maneraes la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína las interacciones que estabilizan esta estructura son: fuerzas de van derwaals

17. interacciones hidrofobicas

18. fuerzas electrostaticas

19. dipolo-dipolo

20. puentes disulfuro (enlace covalente)es la disposición espacial de los átomos de una proteína que puede lograrse sin romper enlaces covalentes.la presentan proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades las cuales pueden ser idénticas o diferentesResiduos de aminoácidosCadena polipeptídicaEnsamble de Unidades Alfa héliceLas subunidades se conservan juntas mediante interacciones no covalentes: Enlaces de H