Este documento describe las proteínas, incluyendo aminoácidos, polipéptidos y las diferentes estructuras y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que tienen cuatro niveles de organización estructural: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe las propiedades, clasificación y funciones diversas de las proteínas, como transporte, contracción muscular y actividad enzimática.

1. COLEGIO BRAINS
Las Proteínas
Apuntes 1ºBachillerato
Álvaro Peña
Aminoácidos, polipéptidos y proteínas
09/02/2013

2. Departamento CCNN Colegio Brains
Índice: Las Proteínas
1) Aminoácidos.
Definición
Composición
Fórmula general.
Características químicas
Clasificación de los aminoácidos
Carácter anfótero de los aminoácidos.
Actividad óptica
Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
Definición.
Enlace peptídico: Formación y fórmula
Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
Definición
Propiedades
Clasificación
Funciones
Niveles de organización estructural:
 Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
 Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria
-1-

3. Departamento CCNN Colegio Brains
Aminoácidos:
Definición:Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas. Existen 20 diferentes que forman
las proteinas.
Composición: C, H, O, N y S: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un poco de
azufre.
Formula general:
"R" representa la cadena
lateral, específica para
cada aminoácido
Grupo Amino Grupo Carboxilo
Características:
 Solubles en agua.
 Suelen ser insolubles en solventes orgánicos.
 Sólidos a temperatura ambiente.
 Cristalinos.
 Incoloros o poco coloreados
 No volátiles.
 Anfóteros: una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea
como un ácido o como una base. Esto ocurre porque tiene un grupo amino y
otro carboxílico. (Se comportan como sustancias tampón.)
 Punto isoeléctrico (pI): valor de pH en el cual el aminoácido tiene una carga
neta 0.
 Actividad óptica: Todos los aminoácidos (exceptola glicina) tienen actividad
óptica, por lo que cuando están disueltos, sus disoluciones tienen la capacidad
de desviar el plano de polarización un rayo de luz polarizada que atraviesa la
disolución. Si se desvía en sentido horario será dextrógiro y si se desvía en
sentido anti horario será levógiro. Estas dos son las formas enantiómeras del
aminoácido.
 Presentan isomería.
 Tienen un elevado punto de fusión.
 Se ionizan con facilidad.
-2-

4. Departamento CCNN Colegio Brains
Clasificación:
 Según su valor nutricional o la dietética:
o Esenciales: hay 10 [Ej.: Leucina (Leu)].
o No esenciales: hay 10 [Ej.: Alanina (Ala)].
 Según la polaridad de su grupo R:
o No polares
o Polares sin carga
o Polares con carga (carga + y –)
 Según la naturaleza química de su grupo R:
o Ácidos
o Básicos
o Neutros
 Proteicos (hay 20) y no proteicos
Polipéptidos:
Definición: Un polipéptido es un compuesto orgánico formado por la unión de
cierto número de 10 o más aminoácidos en forma de cadena lineal con enlaces
peptídicos. (Es un péptido grande)
Oligopéptido: - de 10 aminoácidos: 2aadipéptido; 3aatripéptido…
Polipéptido: 10 o más aminoácidos. (Ej.: Glucagón)
Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece
entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de
otro aminoácido. En su formación se desprende una molécula de agua (H2O).
-3-

5. Departamento CCNN Colegio Brains
Carácter doble: se puede producir una reorientación en los enlaces y mover
uno de los enlaces que unen el oxígeno con el carbono y pasan a unir el
carbono con el nitrógeno con un doble enlace.
Nunca poner este como
ejemplo de enlace peptídico,
pero si se puede poner como
característica del enlace
peptídico.
Proteínas:
Definición:
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las
proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y más diversas.
Propiedades:
Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la
especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales de los
aminoácidos.
Solubilidad: La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se
hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen
enlaces de hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua
que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas
fibrosas son insolubles mientras que las globulares son hidrosolubles.
Desnaturalización: Consiste en la rotura de los enlaces perdiéndose las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos
permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a
adoptar una forma filamentosa.
La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la
temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder
sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas
también pierden su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele
precipitar.
En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las
proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su
conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
Especificidad: es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra en
diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y de
especie.
Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados
aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia
condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su
función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos
puede provocar la pérdida de la funcionalidad de la proteína.
-4-

6. Departamento CCNN Colegio Brains
Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie.
Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en
diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas
proteínas se denominan homólogas. En el caso de la insulina, una de sus
cadenas, la A, es idéntica en la especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote.
Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero.
Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son
capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.
Clasificación:
Holoproteínas: son aquellas que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos:
Proteínas Fibrosas (o escleroproteínas): Poseen estructuras más simples
que las globulares. Los polipéptidos que las integran se hallan ordenados
en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua y mantienen
funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo:
o El colágeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo. Aparece
en cartílagos, huesos, tendones…
o La miosina: Es una proteína fibrosa responsable de la contracción
muscular.
o Las queratinas: Forman los cuernos, uñas, pelo, lana… de muchos
animales.
o La fibrina de la sangre, que interviene en los procesos de coagulación
sanguínea.
o La elastina: Localizada en el tejido conjuntivo. Es extremadamente móvil
y flexible.
Proteínas Globulares (o esferoproteínas): Son más complejas que las
fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran forman una estructura
compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o en disoluciones
polares y son las principales responsables de las actividades biológicas de
la célula. Destacamos en este grupo:
o La actina: Junto a la miosina es responsable de la contracción muscular.
o Las albúminas: Proteínas con función de transporte de otras moléculas
o bien de reserva de aminoácidos. Aparece la seroalbúmina en la
sangre.
o Las globulinas: Proteínas de forma globular casi perfecta y son solubles
en disoluciones salinas.
o Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN.
Heteroproteínas: en su composición presentan una parte proteica formada por
aminoácidos y otra porción no proteica llamada grupo prostético. Según la
naturaleza del grupo prostético se denominarán:
Cromoproteínas: El grupo prostético es una sustancia coloreada
denominada pigmento. Destacamos la hemoglobina y la hemocianina
(pigmento respiratorio de color azul por llevar Cu, aparece en la sangre de
los crustáceos).
Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido Nucleico. Ejemplo: las
histonas.
-5-

7. Departamento CCNN Colegio Brains
Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej.: inmunoglobulinas.
Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido Fosfórico. Ejemplo: la
caseína de la leche.
Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Las principales lipoproteínas
son:
o VLDL: Lipoproteínas de muy baja densidad.
o LDL: Lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol del hígado
a los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de
colesterol en el interior celular es elevada el colesterol no entra y
permanece en el torrente sanguíneo a partir del cual se producen los
depósitos en las paredes arteriales.
o IDL: Lipoproteínas de densidad intermedia.
o HDL: lipoproteínas de alta densidad. Su acción es contraria a la LDL.
Transportan hasta el hígado el colesterol que retiran de las paredes
arteriales por lo que los depósitos disminuyen.
Diversidad funcional:
Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les
confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones,
pudiendo una misma proteína realizar más de una función. Algunas de las más
importantes son:
Reserva: Ejemplo: caseína de la leche, ovoalbúmina del huevo.
Transporte: Proteínas transportadoras son:
 Lipoproteínas: Transportan lípidos.
 Citocromos: Transportan electrones. Como las que intervienen en la
respiración celular y la fotosíntesis.
 Hemoglobina: Transporta oxígeno.
Contráctil: La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular.
Protectora o defensiva: La trombina interviene en la coagulación sanguínea.
Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa.
Hormonal: Por ejemplo: la insulina y glucagón, que poseen funciones
antagónicas con respecto a la regulación de glucosa en sangre.
Estructural: Por ejemplo: las fibras de colágeno, la queratina …
Enzimática: Son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones
químicas que tienen lugar en las células vivas, regulando la velocidad de esas
reacciones.
-6-

8. Departamento CCNN Colegio Brains
Homeostática: Participan en el equilibrio interno.
Reconocimiento de señales químicas: Situadas en el exterior de las
membranas celulares, existen proteínas encargadas del reconocimiento de
señales químicas. Pueden reconocer virus, hormonas, anticuerpos…
Estructura:
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma,
presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se
cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación
y su función, proceso denominado desnaturalización.
Niveles de organización de las proteínas:
-7-

9. Departamento CCNN Colegio Brains
Estructura Primaria:
 Definición: Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está
determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es
decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Es decir, solo se tienen en
cuenta los enlaces peptídicos.
 Estructura: N-aa-aa-aa…aa-aa-C o C-aa-aa-aa…aa-aa-N
 Características:
o Es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
o No es funcional (no hace nada).
o Los radicales constituyentes del enlace están en el mismo plano.
o Su estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de niveles
de organización superiores de la proteína. (Determinará la función de
la proteína.)
o No es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

_________________________________________________
Estructura Secundaria:
 La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local
del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un
tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. (Es
la estructura primaria plegada por los puentes/enlaces de hidrógeno.)
 Se producen enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y
amino (-NH-).
(Enlace intercatenario: enlace entre cadenas diferentes)
(Enlace intracatenario: enlace dentro de una misma cadena)
-8-

10. Departamento CCNN Colegio Brains
 Tipos:
o Hélice alfa:Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una
estructura helicoidal dextrógira (gira hacia la derecha) por las fuerzas
de los enlaces de hidrógeno. La estructura se mantiene estable por
los puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo
del aminoácido cuatro puestos posterior. De vuelta a vuelta hay una
distancia de 0,54 Nm (nanómetros). Los aminoácidos prolina e
hidroxiprolina son muy rígidos, lo que hace que la hélice alfa pierda
estabilidad.
o Conformación beta o Lámina plegada: Alguna proteínas mantienen
su formación primaria y se enlazan a otras. La estructura secundaria
se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino
de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos
carboxilo de la opuesta.Se pueden unir de forma paralela o
antiparalela (es más estable la antiparalela).
1. Antiparalela: se unen NC con CN.
N C
C N
N C
C N
-9-

11. Departamento CCNN Colegio Brains
2. Paralela: se une NC con NC o CN con CN.
N C
C
N C
N C
N C
Se pueden formar capas de estas láminas como por ejemplo en la
fibrolina de seda.
oHélice de colágeno: Está formada únicamente con colágeno. Forma parte
de por ejemplo los tendones. Forma proteínas muy rígidas. Es una hélice
levógira (gira hacia la izquierda).Tiene mucha prolina, lo que hace que la
hélice sea muy abierta.
o Una misma proteína puede tener una mezcla de estas estructuras
secundarias.
Estructura Terciaria:
El término estructura terciaria hace referencia al modo en que la proteína se
encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las
uniones que se producen entre los radicales de los diferentes aminoácidos.
Las uniones pueden ser de distintos tipos:
 Puentes de hidrógeno
 Atracciones electrostáticas
 Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
 Puentes disulfuro
-10-

12. Departamento CCNN Colegio Brains
Las características de una proteína y sus funciones biológicas que realiza
dependen de la estructura terciaria que posea.
Existen dos tipos de estructura terciaria:
 Fibrosa:
o Tiene forma alargada. Mantiene esa forma porque se adhiere a otras
similares.
o No soluble en agua (Ej. Colágeno).
o Suelen tener función estructural y protectora.
 Globular:
o Tiene forma de ovillo.
o Soluble en agua (Ej.: mioglobina).
o Son proteínas con funciones normalmente dinámicas, como por ejemplo
catalizar, transportar, funciones hormonales…
Estructura Cuaternaria: Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas
como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas
subunidades, monómeros o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes.
Para que una proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos
por uniones débiles que suelen ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals o enlaces disulfuro.
-11-