Este documento describe las principales biomoléculas: lípidos, proteínas, ácidos nucleicos y enzimas. Los lípidos son moléculas insolubles en agua que cumplen funciones estructurales, de reserva energética y transporte. Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y tienen funciones estructurales, hormonales, defensivas y reguladoras. Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, almacenan y transmiten la información genética. Las enzimas son prote
ÍNDICE
1. Metabolismo
1.1. Funciones del metabolismo
1.2. Tipos o fases del metabolismos
Anabolismo.
Catabolismo.
1.3. Ruta metabólica
1.4. Moléculas que intervienen en el metabolismo
Metabolitos.
Moléculas energéticas.
1.5. Tipos de nutrición
Fotolitotrofos
Fotoorganotrofos
Quimiolitotrofos
Quimioorganótrofos
2. Enzimas
2.1. Mecanismo de acción enzimática
2.2. Propiedades o características de las enzimas
Especificidad.
No forman nunca parte del producto
No se consume.
Son necesarios en pequeña cantidad.
2.3. Alosterismo
2.4. Cinética de la reacción enzimática
2.5. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura.
pH.
Concentración del sustrato.
2.6. Holoenzimas. Cofactores enzimáticos
Holoproteínas
Holoenzimas
2.7. Clasificación de las enzimas
3. Vitaminas
Avitaminosis
Hipovitaminosis.
Hipervitaminosis.
3.1. Clasificación de las vitaminas
Hidrosolubles.
Liposolubles.
4. Energética celular
5. Preguntas PAU Canarias
ÍNDICE
1. Metabolismo
1.1. Funciones del metabolismo
1.2. Tipos o fases del metabolismos
Anabolismo.
Catabolismo.
1.3. Ruta metabólica
1.4. Moléculas que intervienen en el metabolismo
Metabolitos.
Moléculas energéticas.
1.5. Tipos de nutrición
Fotolitotrofos
Fotoorganotrofos
Quimiolitotrofos
Quimioorganótrofos
2. Enzimas
2.1. Mecanismo de acción enzimática
2.2. Propiedades o características de las enzimas
Especificidad.
No forman nunca parte del producto
No se consume.
Son necesarios en pequeña cantidad.
2.3. Alosterismo
2.4. Cinética de la reacción enzimática
2.5. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura.
pH.
Concentración del sustrato.
2.6. Holoenzimas. Cofactores enzimáticos
Holoproteínas
Holoenzimas
2.7. Clasificación de las enzimas
3. Vitaminas
Avitaminosis
Hipovitaminosis.
Hipervitaminosis.
3.1. Clasificación de las vitaminas
Hidrosolubles.
Liposolubles.
4. Energética celular
5. Preguntas PAU Canarias
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
1) Aminoácidos.
• Definición
• Composición
• Fórmula general.
• Características químicas
• Clasificación de los aminoácidos
• Carácter anfótero de los aminoácidos.
• Actividad óptica
• Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
• Definición.
• Enlace peptídico: Formación y fórmula
• Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
• Definición
• Propiedades
• Clasificación
• Funciones
• Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Las reacciones de condensación y de hidrólisisHogar
documento preparado por Gustavo Toledo C. para mis apreciados alumnos de primero de enseñanza media. Espero que este documento les permita comprender de mejor forma el tema de la polimerización y digetión de las moléculas orgánicas.
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
1) Aminoácidos.
• Definición
• Composición
• Fórmula general.
• Características químicas
• Clasificación de los aminoácidos
• Carácter anfótero de los aminoácidos.
• Actividad óptica
• Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
• Definición.
• Enlace peptídico: Formación y fórmula
• Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
• Definición
• Propiedades
• Clasificación
• Funciones
• Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
Las reacciones de condensación y de hidrólisisHogar
documento preparado por Gustavo Toledo C. para mis apreciados alumnos de primero de enseñanza media. Espero que este documento les permita comprender de mejor forma el tema de la polimerización y digetión de las moléculas orgánicas.
Presentación de la conferencia sobre la basílica de San Pedro en el Vaticano realizada en el Ateneo Cultural y Mercantil de Onda el jueves 2 de mayo de 2024.
LA PEDAGOGIA AUTOGESTONARIA EN EL PROCESO DE ENSEÑANZA APRENDIZAJEjecgjv
La Pedagogía Autogestionaria es un enfoque educativo que busca transformar la educación mediante la participación directa de estudiantes, profesores y padres en la gestión de todas las esferas de la vida escolar.
IMÁGENES SUBLIMINALES EN LAS PUBLICACIONES DE LOS TESTIGOS DE JEHOVÁClaude LaCombe
Recuerdo perfectamente la primera vez que oí hablar de las imágenes subliminales de los Testigos de Jehová. Fue en los primeros años del foro de religión “Yahoo respuestas” (que, por cierto, desapareció definitivamente el 30 de junio de 2021). El tema del debate era el “arte religioso”. Todos compartíamos nuestros puntos de vista sobre cuadros como “La Mona Lisa” o el arte apocalíptico de los adventistas, cuando repentinamente uno de los participantes dijo que en las publicaciones de los Testigos de Jehová se ocultaban imágenes subliminales demoniacas.
Lo que pasó después se halla plasmado en la presente obra.
Ponencia en I SEMINARIO SOBRE LA APLICABILIDAD DE LA INTELIGENCIA ARTIFICIAL EN LA EDUCACIÓN SUPERIOR UNIVERSITARIA. 3 de junio de 2024. Facultad de Estudios Sociales y Trabajo, Universidad de Málaga.
2. LÍPIDOS
Conjunto heterogéneo de biomoléculas cuya
característica distintiva (no exclusiva)es la
insolubilidad en agua, y solubilidad en
disolventes orgánicos (benceno, éter).
Son ternarios: C, H y O.
Pueden encontrarse unidos covalentemente con
otras biomoléculas: glicolípidos (membranas) y no
covalentemente
como en el caso de las lipoproteínas.
1 g de estas moléculas genera más de 9 kcal.
3. Hidrofobicidad.
La baja solubilidad se debe a su
estructura química hidrocarbonada
(alifática, alicíclica o aromática), con
numerosos enlaces C-H y C-C de
naturaleza 100% covalente y su
momento dipolar es mínimo.
El agua, al ser una molécula muy
polar, con gran facilidad para formar
puentes de H, no es capaz de
interaccionar con estas moléculas.
9. Reserva.
Constituyen la principal reserva energética del
organismo; un gramo produce 9,4 Kc en las
reacciones metabólicas de oxidación; los
prótidos y glúcidos solo producen 4,3 Kc./gr.
La oxidación de los ácidos grasos en las
mitocondrias produce una gran cantidad de
energía.
Los ácidos grasos y grasas (Acilglicéridos)
constituyen la función de reserva principal.
10. ESTRUCTURAL.-Forman las bicapas lipídicas
de las membranas citoplasmáticas y de los
orgánulos celulares. Fosfolípidos, Colesterol,
Glucolípidos etc. cumplen esta función.
En los órganos recubren estructuras y les dan
consistencia(cera del cabello). Otros tienen función
térmica, como los acilglicéridos que se
almacenan en tejidos adiposos de animales de
clima frío.
También protegen mecánicamente, como ocurre
en los tejidos adiposos de la planta del pie y en la
palma de la mano del hombre
11. Transportadora.
El transporte de lípidos, desde el
intestino hasta el lugar de utilización o al
tejido adiposo (almacenaje), se realiza
mediante la emulsión de los lípidos por
los ácidos biliares y los proteolípidos,
asociaciones de proteínas específicas
con triacilglicéridos, colesterol,
fosfolípidos, etc., que permiten su
transporte por sangre y linfa.
12. Catalítica
los lípidos favorecen o facilitan
las reacciones químicas que se
producen en los seres vivos.
Cumplen esta función las
vitaminas lipídicas, las
hormonas esteroideas, y las
prostaglandinas.
13. PROTEÍNAS
Son biomoléculas cuaternarias
formadas por C, H, O y N. Molécula
orgánica de carácter estructural de
gran tamaño y peso molecular.
Formadas por cadenas lineales de
aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
Son anfóteras ya que se
comportan como ácido y como
base
14. AMINOÁCIDOS
Son los monómeros de las proteínas. Se
unen en una reacción de condensación
que libera agua.
15. Fórmula General
La estructura de un aminoácido se establece
por la presencia de un carbono central alfa
unido a: un grupo carboxilo (COOH), un
grupo amino (NH2), un hidrogeno (H) y la
cadena lateral R.
16. Existen varios radicales R,
dependiendo de la clase de
aminoácido, por lo tanto existen
cientos de aminoácidos diferentes,
pero en proteínas sólo se reconocen
20.
Los aminoácidos que no se sintetizan
en el organismo se denominan
esenciales. Tienen que ser ingeridos
con la dieta
17. Los aminoácidos esenciales son:
- Valina
- Leucina
- Treonina
- Triptófano
- Metionina
- Isoleusina
- Fenilamina
- Lisina
(VALETRETRIMEISOFELIS)
- Histidina y - Arginina
Estos dos últimos esenciales en neonatos.
18. CARACTERÍSTICAS
Todas las proteínas contienen C,
H, O y N y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay
ligeras variaciones en diferentes
proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, por
término medio, 16% de la masa
total de la molécula
19. FUNCIONES:
DEFENSIVA: Los anticuerpos, encargados de acciones de
defensa natural contra infecciones o agentes extraños
HORMONAL: Reguladores de actividades celulares
ESTRUCTURAL: El colágeno, integrante de fibras altamente
resistentes en tejidos de sostén.
REGULADORA: Insulina y hormona del crecimiento.
TRANSPORTADORA: La hemoglobina y otras moléculas con
funciones de transporte en la sangre.
21. ESTRUCTURA:
Es la manera como se organiza
una proteína para adquirir cierta
forma. Presentan una disposición
característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian
estas condiciones: temperatura,
pH, etc., pierde la conformación y
su función, proceso denominado
desnaturalización.
22.
23. ENLACE PEPTÍDICO:
Nótese cómo un carboxilo (COOH) del primer aa pierde
un –OH y el segundo aa pierde un –H del grupo amino
(NH2)
24. Los biocatalizadores son sustancias que,
sin consumirse en el proceso, intervienen
en las reacciones químicas,
disminuyendo la energía de activación,
por consiguiente, aumentando la
velocidad de reacción.
En general, el mecanismo de reacción
enzima-sustrato puede simbolizarse así:
[E]+ [S] -- > [ES] -- > [P]+ [E]
25. ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza
proteica. Actúan sobre una sustancia específica
que se denomina sustrato.
1º Son eficaces en pequeñas cantidades.
2º No se alteran durante las
reacciones en que participan.
3º Aceleran el proceso para la obtención
del equilibrio de una reacción
reversible.
4º Muestran especificidad. La acción de
la enzima es extremadamente selectiva sobre
un sustrato específico
26. especificidad) y otra parte no proteica
llamado grupo prostético. La
conjunción de ambas forman una
holoenzima
HOLOENZIMA = APOENZIMA +GRUPO
PROSTÉTICO
Así mismo, muchas enzimas requieren
activadores metálicos (cofactores)
como GRUPO PROSTÉTICO: Fe, Mg, etc.,
y he de allí la importancia de los
minerales para el buen funcionamiento
y crecimiento delos organismos
27. NOMENCLATURA
Antiguamente las enzimas se
nombraban de acuerdo substrato
sobre el que actuaban, más el
sufijo –asa; o haciendo referencia
a la reacción catalizada. Así
tenemos que la ureasa, cataliza la
hidrólisis de la urea; la amilasa, la
hidrólisis del almidón; la lipasa, la
hidrólisis de lípidos; la ATPasa, la
hidrólisis del ATP, etc.
28. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
1. Oxidorreductasas.
2. Transferasas.
3. Hidrolasas
4. Liasas.
5. Isomerasas.
6. Ligasas.
29. Las enzimas disminuyen la energía de activación
de las reacciones biológicas.
La energía de activación es la cantidad de energía,
expresada en calorías, necesaria para que todas las
moléculas de un mol, a una temperatura dada
alcancen el estado reactivo.
30. Esta ecuación dice: La enzima (E) es una
sustancia generalmente de naturaleza
proteica que actúa sobre otra muy específica
llamada sustrato (S), formando un complejo
llamado Enzima-Sustrato (ES); este último
queda transformado en productos (P) y la
enzima permanece inalterable al final de la
reacción y puede seguir actuando si es
necesario.
31. Un enzima es un biocatalizador
biológico sintetizado por el propio
organismo cuya composición química
es total o parcialmente proteica.
El substrato es cualquier sustancia o
molécula que interviene como reactivo
en la reacción enzimática y el cual se
une específicamente al enzima.
El producto es la molécula que
aparece como resultado de la reacción
catalizada por el enzima.
32. Ácidos nucleicos
Sonmacromoléculas, polímeros
formados por la repetición de monómeros
llamados nucleótidos, unidos mediante
enlaces fosfodiéster. Se forman, así,
largas cadenas o polinucleótidos, lo que
hace que algunas de estas moléculas
lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de
millones de nucleótidos de largo).
34. Tipos de ácidos nucleicos
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN (ácido
desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que
se diferencian en:
El glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa
en el ADN y la ribosa en el ARN.
Las bases nitrogenadas que contienen: adenina,
guanina, citosina y timina en el ADN; adenina,
guanina, citosina y uracilo en el ARN.
En los eucariotas la estructura del ADN es de doble
cadena, mientras que la estructura del ARN es
monocatenaria, aunque puede presentarse en forma
extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como
el ARNt y el ARNr.
La masa molecular del ADN es generalmente mayor
que la del ARN.
35. ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por
dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí
en toda su longitud. Esta doble cadena puede
disponerse en forma lineal (ADN del núcleo
de las células eucarióticas) o en forma
circular. La molécula de ADN porta la
información necesaria para el desarrollo de
las características biológicas de un
individuo y contiene los mensajes e
instrucciones para que las células realicen
todas sus funciones.
36.
37. ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos
constituyentes, es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que
en lugar de las cuatro bases A, G, C, T aparece A, G, C, U (es
decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son
más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es
debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no
existe limitación química para formar cadenas de ARN tan
largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster
químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre
por una única cadena (es monocatenario), aunque en
ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar
estructuras plegadas complejas.
38. TIPOS DE ARN:
ARN mensajero:
ARN ribosómico:
ARN de transferencia:
39. La gran diferencia entre un ribonucleótido y un
desoxirribonucleótido se encuentra en la molécula de azúcar
(ribosa y desoxirribosa, respectivamente).
Esta imagen nos muestra la diferencia entre las moléculas de
azucar.
A la izquierda se encuentra la ribosa, y señalado con una flecha, se
encuentra el grupo funcional hidroxilo (OH), que no se encuentra
en la desoxirribosa (derecha). Es justamente por este motivo que
se le llama Desoxi-ribosa, ya que no posee ese grupo hidroxilo, y
por ende, a los nucleótidos que incorporan esta azúcar a su
estructura se les denomina desoxirribonucleótidos.
Técnicamente, el carbono indicado con la flecha, es llamado el
Carbono 2' o 2'-C, debido a convenciones químicas de prioridad
atómica en moléculas cíclicas (o sea, anillos).