Este documento proporciona información sobre las proteínas, incluidos los aminoácidos, polipéptidos y los diferentes niveles de estructura de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe la estructura primaria como la secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria como las conformaciones adoptadas localmente por la cadena polipeptídica, y las estructuras terciaria y cuaternaria que definen la forma tridimension
1) Aminoácidos.
• Definición
• Composición
• Fórmula general.
• Características químicas
• Clasificación de los aminoácidos
• Carácter anfótero de los aminoácidos.
• Actividad óptica
• Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
• Definición.
• Enlace peptídico: Formación y fórmula
• Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
• Definición
• Propiedades
• Clasificación
• Funciones
• Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
1) Aminoácidos.
• Definición
• Composición
• Fórmula general.
• Características químicas
• Clasificación de los aminoácidos
• Carácter anfótero de los aminoácidos.
• Actividad óptica
• Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
• Definición.
• Enlace peptídico: Formación y fórmula
• Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
• Definición
• Propiedades
• Clasificación
• Funciones
• Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
ÍNDICE
1. Metabolismo
1.1. Funciones del metabolismo
1.2. Tipos o fases del metabolismos
Anabolismo.
Catabolismo.
1.3. Ruta metabólica
1.4. Moléculas que intervienen en el metabolismo
Metabolitos.
Moléculas energéticas.
1.5. Tipos de nutrición
Fotolitotrofos
Fotoorganotrofos
Quimiolitotrofos
Quimioorganótrofos
2. Enzimas
2.1. Mecanismo de acción enzimática
2.2. Propiedades o características de las enzimas
Especificidad.
No forman nunca parte del producto
No se consume.
Son necesarios en pequeña cantidad.
2.3. Alosterismo
2.4. Cinética de la reacción enzimática
2.5. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura.
pH.
Concentración del sustrato.
2.6. Holoenzimas. Cofactores enzimáticos
Holoproteínas
Holoenzimas
2.7. Clasificación de las enzimas
3. Vitaminas
Avitaminosis
Hipovitaminosis.
Hipervitaminosis.
3.1. Clasificación de las vitaminas
Hidrosolubles.
Liposolubles.
4. Energética celular
5. Preguntas PAU Canarias
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
Revisión del tratamiento farmacológico del Cáncer de Seno. Departamento de Farmacología Clínica y Terapéutica. Campus Biomédico. Universidad de La Sabana.
ÍNDICE
1. Metabolismo
1.1. Funciones del metabolismo
1.2. Tipos o fases del metabolismos
Anabolismo.
Catabolismo.
1.3. Ruta metabólica
1.4. Moléculas que intervienen en el metabolismo
Metabolitos.
Moléculas energéticas.
1.5. Tipos de nutrición
Fotolitotrofos
Fotoorganotrofos
Quimiolitotrofos
Quimioorganótrofos
2. Enzimas
2.1. Mecanismo de acción enzimática
2.2. Propiedades o características de las enzimas
Especificidad.
No forman nunca parte del producto
No se consume.
Son necesarios en pequeña cantidad.
2.3. Alosterismo
2.4. Cinética de la reacción enzimática
2.5. Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura.
pH.
Concentración del sustrato.
2.6. Holoenzimas. Cofactores enzimáticos
Holoproteínas
Holoenzimas
2.7. Clasificación de las enzimas
3. Vitaminas
Avitaminosis
Hipovitaminosis.
Hipervitaminosis.
3.1. Clasificación de las vitaminas
Hidrosolubles.
Liposolubles.
4. Energética celular
5. Preguntas PAU Canarias
ÍNDICE
1. Proteínas
1.1. Concepto
1.2. Composición
2. Aminoácidos
2.1. Clasificación de los aminoácidos
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica. El comportamiento anfótero
Isomerías de los aminoácidos.
3. Peptídos
3.1. Enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas
4.1. Estructura primaria
4.2. Estructura secundaria
4.3. Estructura terciaria
4.4. Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas
Solubilidad.
Desnaturalización.
Especificidad
Capacidad amortiguadora o tampón.
6. Funciones biológicas de las proteínas
Funciones enzimáticas o catalíticas.
Funciones reguladoras u hormonales.
Funciones defensivas e inmunológicas
Funciones de transporte.
Funciones estructurales.
Funciones homeostáticas.
Funciones contráctiles
Funciones de reserva.
7. Clasificación de las proteínas
8. Preguntas PAU Canarias
Revisión del tratamiento farmacológico del Cáncer de Seno. Departamento de Farmacología Clínica y Terapéutica. Campus Biomédico. Universidad de La Sabana.
Se denomina infarto a la necrosis isquémica de un órgano (muerte de un tejido por falta de sangre y, posteriormente, oxígeno), generalmente por obstrucción de las arterias que lo irrigan, ya sea por elementos dentro de la luz del vaso, por ejemplo placas de ateroma, o por elementos externos (tumores que comprimen el vaso, por torsión de un órgano, hernia de un órgano a través de un orificio natural o patológico, etc). El infarto al miocardio se produce al taponarse una arteria que lleva la sangre al corazón.
Los infartos pueden producirse en cualquier órgano o músculo, pero los más frecuentes se presentan:
en el corazón (infarto agudo de miocardio).
en el cerebro (accidente vascular encefálico).
en el intestino (infarto intestinal mesentérico).
en el riñon (infartación renal).
Si bien la mayoría de los infartos se originan por la obstrucción de una arteria (brazos, piernas, intestino, etc), los infartos pulmonares pueden ser de origen venoso por cuanto la sangre de la arteria pulmonar procede directamente de la circulación venosa a través de las cavidades derechas del corazón y es capaz de llevar un trombo desde las venas de las extremidades o abdomen a ocluir un vaso arterial pulmonar.
En el lenguaje coloquial, cuando se menciona la palabra infarto sin mencionar a qué órgano se refiere, se da por entendido que se trata de un infarto agudo de miocardio.
En cuanto a la manifestación en el electrocardiograma (EKG), un infarto se caracteriza por la tríada "ILI", aunque no se trata necesariamente de un proceso lineal, y en algunos casos sólo representa un problema cardiovascular y no la génesis de un infarto:
La evolución biológica es el conjunto de transformaciones o cambios a través del tiempo que ha originado la diversidad de formas de vida que existen sobre la Tierra a partir de un antepasado común.1 2 La palabra evolución para describir tales cambios fue aplicada por primera vez en el siglo XVIII por el biólogo suizo Charles Bonnet en su obra Consideration sur les corps organisés.3 4 No obstante, el concepto de que la vida en la Tierra evolucionó a partir de un ancestro común ya había sido formulado por varios filósofos griegos,5 y la hipótesis de que las especies se transforman continuamente fue postulada por numerosos científicos de los siglos XVIII y XIX, a los cuales Charles Darwin citó en el primer capítulo de su libro El origen de las especies.6 Sin embargo, fue el propio Darwin, en 1859,7 quien sintetizó un cuerpo coherente de observaciones que consolidaron el concepto de la evolución biológica en una verdadera teoría científica.2
La evolución como una propiedad inherente a los seres vivos ya no es materia de debate entre los científicos.2 Los mecanismos que explican la transformación y diversificación de las especies, en cambio, se hallan todavía bajo intensa investigación. Dos naturalistas, Charles Darwin y Alfred Russel Wallace, propusieron en forma independiente en 1858 que la selección natural es el mecanismo básico responsable del origen de nuevas variantes genotípicas y, en última instancia, de nuevas especies.8 9 Actualmente, la teoría de la evolución combina las propuestas de Darwin y Wallace con las leyes de Mendel y otros avances posteriores en la genética; por eso se la denomina síntesis moderna o «teoría sintética».2 Según esta teoría, la evolución se define como un cambio en la frecuencia de los alelos de una población a lo largo de las generaciones. Este cambio puede ser causado por diferentes mecanismos, tales como la selección natural, la deriva genética, la mutación y la migración o flujo genético. La teoría sintética recibe en la actualidad una aceptación general de la comunidad científica, aunque también algunas críticas. Ha sido enriquecida desde su formulación, en torno a 1940, gracias a los avances de otras disciplinas relacionadas, como la biología molecular, la genética del desarrollo o la paleontología.10 De hecho, las teorías de la evolución, o sea, los sistemas de hipótesis basadas en datos empíricos tomados sobre organismos vivos para explicar detalladamente los mecanismos del cambio evolutivo, continúan siendo formuladas
El utilitarismo es una teoría ética que asume las siguientes tres propuestas: lo que resulta intrínsecamente valioso para los individuos, el mejor estado de las cosas es aquel en el que la suma de lo que resulta valioso es lo más alta posible, y lo que debemos hacer es aquello que consigue el mejor estado de cosas conforme a esto. De este modo, la moralidad de cualquier acción o ley viene definida por su utilidad para los seres sintientes en conjunto. Utilidad es una palabra que refiere aquello que es intrínsecamente valioso para cada individuo. En economía neoclásica, se llama utilidad a la satisfacción de preferencias, en filosofía moral, es sinónimo de felicidad, sea cual sea el modo en el que esta se entienda. Estas consecuencias usualmente incluyen felicidad o satisfacción de las preferencias. El utilitarismo es a veces resumido como "el máximo bienestar para el máximo número". De este modo el utilitarismo recomienda actuar de modos que produzcan la mayor suma de felicidad posible en conjunto en el mundo.
El utilitarismo fue propuesto originalmente durante los siglos XVIII y XIX en Inglaterra por Jeremy Bentham y su seguidor John Stuart Mill, aunque también se puede remontar a filósofos de la Grecia Antigua como Parménides. Tanto la filosofía de Epicuro como la de Bentham pueden ser consideradas como dos tipos de consecuencialismo hedonista, pues juzgan la corrección de las acciones según su resultado (consecuencialista) en términos de cantidad de placer o felicidad obtenida (hedonismo).
Hay un debate sobre quién usó, por primera vez, el término "utilitarismo", si Bentham o Mill: John Mill (Autobiography, ed. J. S. Cross (1924), p. 56) dice que él fue el primero en utilizar el término "utilitarianismo" en relación con la "sociedad" que había propuesto fundar: "Utilitarian Society". Pero en una obra de Bentham, de 1780 (solo editada póstumamente), se descubrió que este autor lo usó primero que Mill, cuando quiso crear la "Secta del Utilitarismo" por esos años.
"Como movimiento, dedicado a la reforma -escribió Bertrand Russell-, el utilitarismo ha logrado, ciertamente, más que todas las filosofías idealistas juntas, y lo ha hecho sin grandes alharacas". Otra forma en la que puede decir es "el mayor bien, para el mayor número de personas".
Muchas teorías utilitaristas defienden la producción del máximo bienestar para el máximo número de personas. El utilitarismo negativo cree necesario evitar la mayor cantidad de dolor o daño para el mayor número de personas. Los defensores de esta interpretación del utilitarismo argumentan que ésta propone una fórmula ética más eficaz, pues hay más posibilidades de crear daños que de crear bienestar, y los daños mayores conllevan suicidio a los más grandes bienes. Es lo contrario del utilitarismo positivo. Defienden la producción del mínimo malestar para el máximo número de personas. David Pearce es uno de sus principales representantes.
Utilitarismo del acto contra el utilitarismo de las normas
¿Qué es?
Materiales
Aplicaciones en el sistema cardiaco
Aplicaciones en la odontología
Prótesis móviles
Estética y salud
¿Debe cubrirlo la sanidad pública?
Bibliografía
La ingeniería biomédica es el resultado de la aplicación de los principios y técnicas de la ingeniería al campo de la medicina.
Genera productos y nuevas tecnologías aplicables a la sanidad, como por ejemplo equipos médicos, prótesis, dispositivos médicos y de diagnóstico…
Deben de ser biocompatibles, inocuos y duraderos.
Como el plástico, el titanio, el acero y las aleaciones
Aumento de osteoporosis:
+ esperanza de vida
+ hábitos sedentarios
60.000 fracturas de cadera o cuello de fémur
Material más usado: Titanio poroso
Silicona
Fines estéticos
Implantes mamarios
Inyecciones de silicona
Reconstrucción del cuerpo
Implante mamario tras una mastectomía
Ya que las innovaciones biomédicas son tan caras, se plantea la siguiente cuestión:
¿Hasta qué punto puede la sanidad pública ofrecer estos tratamientos?
La ingeniería biomédica es el resultado de la aplicación de los principios y técnicas de la ingeniería al campo de la medicina. Se dedica fundamentalmente al diseño y construcción de productos sanitarios y tecnologías sanitarias tales como los equipos médicos, las prótesis, dispositivos médicos, dispositivos de diagnóstico (imagenología médica) y de terapia. También interviene en la gestión o administración de los recursos técnicos ligados a un sistema de hospitales. Combina la experiencia de la ingeniería con las necesidades médicas para obtener beneficios en el cuidado de la salud. El cultivo de tejidos, lo mismo que la producción de determinados fármacos, suelen considerarse parte de la bioingeniería.
Esta presentación explica lo que es el reino protoctista y nombra alguna de sus características principales (hábitat, tipos de reproducción, forma, estructura, nutrición...). También entra en detalle en los tres tipos de protoctistas ,más conocidos: mohos, algas y protozoos.
1) Bioelementos:
• Definición
• Clasificación:
Mayoritarios:
o Primarios
o Secundarios
Oligoelementos:
o Esenciales
o No esenciales
2) Biomoléculas:
• Definición
• Clasificación:
Orgánicas: (no están en este documento)
o Glúcidos
o Lípidos
o Proteínas
o Ácidos Nucleicos
Inorgánicas:
o Agua
o Sales minerales
3) Agua
• Características
• Propiedades
• Funciones
4) Sales Minerales
• Definición
• Tipos:
En estado sólido
Disueltas
o Funciones específicas
o Funciones generales (homeostasis, ósmosis y regulación del pH)
1. COLEGIO BRAINS
Las Proteínas
Apuntes 1ºBachillerato
Aminoácidos, polipéptidos y proteínas
09/02/2013
2. Departamento CCNN Colegio Brains
Índice: Las Proteínas
1) Aminoácidos.
Definición
Composición
Fórmula general.
Características químicas
Clasificación de los aminoácidos
Carácter anfótero de los aminoácidos.
Actividad óptica
Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
Definición.
Enlace peptídico: Formación y fórmula
Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
Definición
Propiedades
Clasificación
Funciones
Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
-1-
3. Departamento CCNN Colegio Brains
Aminoácidos:
Definición:Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas. Existen 20 diferentes que forman
las proteinas.
Composición: C, H, O, N y S: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un poco de
azufre.
Formula general:
"R" representa la cadena
lateral, específica para
cada aminoácido
Grupo Amino Grupo Carboxilo
Características:
Solubles en agua.
Suelen ser insolubles en solventes orgánicos.
Sólidos a temperatura ambiente.
Cristalinos.
Incoloros o poco coloreados
No volátiles.
Anfóteros: una sustancia anfótera es aquella que puede reaccionar ya sea
como un ácido o como una base. Esto ocurre porque tiene un grupo amino y
otro carboxílico. (Se comportan como sustancias tampón.)
Punto isoeléctrico (pI): valor de pH en el cual el aminoácido tiene una carga
neta 0.
Actividad óptica: Todos los aminoácidos (exceptola glicina) tienen actividad
óptica, por lo que cuando están disueltos, sus disoluciones tienen la capacidad
de desviar el plano de polarización un rayo de luz polarizada que atraviesa la
disolución. Si se desvía en sentido horario será dextrógiro y si se desvía en
sentido anti horario será levógiro. Estas dos son las formas enantiómeras del
aminoácido.
Presentan isomería.
Tienen un elevado punto de fusión.
Se ionizan con facilidad.
-2-
4. Departamento CCNN Colegio Brains
Clasificación:
Según su valor nutricional o la dietética:
o Esenciales: hay 10 [Ej.: Leucina (Leu)].
o No esenciales: hay 10 [Ej.: Alanina (Ala)].
Según la polaridad de su grupo R:
o No polares
o Polares sin carga
o Polares con carga (carga + y –)
Según la naturaleza química de su grupo R:
o Ácidos
o Básicos
o Neutros
Proteicos (hay 20) y no proteicos
Polipéptidos:
Definición: Un polipéptido es un compuesto orgánico formado por la unión de
cierto número de 10 o más aminoácidos en forma de cadena lineal con enlaces
peptídicos. (Es un péptido grande)
Oligopéptido: - de 10 aminoácidos: 2aadipéptido; 3aatripéptido…
Polipéptido: 10 o más aminoácidos. (Ej.: Glucagón)
Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece
entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de
otro aminoácido. En su formación se desprende una molécula de agua (H2O).
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5. Departamento CCNN Colegio Brains
Carácter doble: se puede producir una reorientación en los enlaces y mover
uno de los enlaces que unen el oxígeno con el carbono y pasan a unir el
carbono con el nitrógeno con un doble enlace.
Nunca poner este como
ejemplo de enlace peptídico,
pero si se puede poner como
característica del enlace
peptídico.
Proteínas:
Definición:
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las
proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y más diversas.
Propiedades:
Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la
especificidad, dependen básicamente de la naturaleza de los radicales de los
aminoácidos.
Solubilidad: La solubilidad se debe a que sólo los grupos R polares o hidrófilos se
hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen
enlaces de hidrógeno con el agua; así la proteína se rodea de una capa de agua
que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas
fibrosas son insolubles mientras que las globulares son hidrosolubles.
Desnaturalización: Consiste en la rotura de los enlaces perdiéndose las
estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos
permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a
adoptar una forma filamentosa.
La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la
temperatura o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder
sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas
también pierden su actividad biológica. La proteína desnaturalizada suele
precipitar.
En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las
proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su
conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
Especificidad: es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra en
diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y de
especie.
Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados
aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia
condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable de su
función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos
puede provocar la pérdida de la funcionalidad de la proteína.
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6. Departamento CCNN Colegio Brains
Especificidad de especie: Existen proteínas que son exclusivas de cada especie.
Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en
diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas
proteínas se denominan homólogas. En el caso de la insulina, una de sus
cadenas, la A, es idéntica en la especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote.
Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero.
Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, las proteínas son
capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.
Clasificación:
Holoproteínas: son aquellas que están compuestas exclusivamente por
aminoácidos. Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos:
Proteínas Fibrosas (o escleroproteínas): Poseen estructuras más simples
que las globulares. Los polipéptidos que las integran se hallan ordenados
en haces paralelos. Son proteínas insolubles en agua y mantienen
funciones estructurales o protectoras. Pertenecen a este grupo:
o El colágeno: Es el principal componente del tejido conjuntivo. Aparece
en cartílagos, huesos, tendones…
o La miosina: Es una proteína fibrosa responsable de la contracción
muscular.
o Las queratinas: Forman los cuernos, uñas, pelo, lana… de muchos
animales.
o La fibrina de la sangre, que interviene en los procesos de coagulación
sanguínea.
o La elastina: Localizada en el tejido conjuntivo. Es extremadamente móvil
y flexible.
Proteínas Globulares (o esferoproteínas): Son más complejas que las
fibrosas. Las cadenas polipeptídicas que las integran forman una estructura
compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua o en disoluciones
polares y son las principales responsables de las actividades biológicas de
la célula. Destacamos en este grupo:
o La actina: Junto a la miosina es responsable de la contracción muscular.
o Las albúminas: Proteínas con función de transporte de otras moléculas
o bien de reserva de aminoácidos. Aparece la seroalbúmina en la
sangre.
o Las globulinas: Proteínas de forma globular casi perfecta y son solubles
en disoluciones salinas.
o Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN.
Heteroproteínas: en su composición presentan una parte proteica formada por
aminoácidos y otra porción no proteica llamada grupo prostético. Según la
naturaleza del grupo prostético se denominarán:
Cromoproteínas: El grupo prostético es una sustancia coloreada
denominada pigmento. Destacamos la hemoglobina y la hemocianina
(pigmento respiratorio de color azul por llevar Cu, aparece en la sangre de
los crustáceos).
Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido Nucleico. Ejemplo: las
histonas.
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7. Departamento CCNN Colegio Brains
Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ej.: inmunoglobulinas.
Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido Fosfórico. Ejemplo: la
caseína de la leche.
Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Las principales lipoproteínas
son:
o VLDL: Lipoproteínas de muy baja densidad.
o LDL: Lipoproteínas de baja densidad. Transportan colesterol del hígado
a los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de
colesterol en el interior celular es elevada el colesterol no entra y
permanece en el torrente sanguíneo a partir del cual se producen los
depósitos en las paredes arteriales.
o IDL: Lipoproteínas de densidad intermedia.
o HDL: lipoproteínas de alta densidad. Su acción es contraria a la LDL.
Transportan hasta el hígado el colesterol que retiran de las paredes
arteriales por lo que los depósitos disminuyen.
Diversidad funcional:
Las proteínas son moléculas de una gran diversidad estructural, lo que les
confiere la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones,
pudiendo una misma proteína realizar más de una función. Algunas de las más
importantes son:
Reserva: Ejemplo: caseína de la leche, ovoalbúmina del huevo.
Transporte: Proteínas transportadoras son:
Lipoproteínas: Transportan lípidos.
Citocromos: Transportan electrones. Como las que intervienen en la
respiración celular y la fotosíntesis.
Hemoglobina: Transporta oxígeno.
Contráctil: La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular.
Protectora o defensiva: La trombina interviene en la coagulación sanguínea.
Las inmunoglobulinas son proteínas de defensa.
Hormonal: Por ejemplo: la insulina y glucagón, que poseen funciones
antagónicas con respecto a la regulación de glucosa en sangre.
Estructural: Por ejemplo: las fibras de colágeno, la queratina …
Enzimática: Son proteínas que catalizan la práctica totalidad de las reacciones
químicas que tienen lugar en las células vivas, regulando la velocidad de esas
reacciones.
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8. Departamento CCNN Colegio Brains
Homeostática: Participan en el equilibrio interno.
Reconocimiento de señales químicas: Situadas en el exterior de las
membranas celulares, existen proteínas encargadas del reconocimiento de
señales químicas. Pueden reconocer virus, hormonas, anticuerpos…
Estructura:
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma,
presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se
cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación
y su función, proceso denominado desnaturalización.
Niveles de organización de las proteínas:
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9. Departamento CCNN Colegio Brains
Estructura Primaria:
Definición: Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está
determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es
decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces peptídicos. Es decir, solo se tienen en
cuenta los enlaces peptídicos.
Estructura: N-aa-aa-aa…aa-aa-C o C-aa-aa-aa…aa-aa-N
Características:
o Es una secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
o No es funcional (no hace nada).
o Los radicales constituyentes del enlace están en el mismo plano.
o Su estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de niveles
de organización superiores de la proteína. (Determinará la función de
la proteína.)
o No es más que el orden de aminoácidos que la conforman.
_________________________________________________
Estructura Secundaria:
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local
del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un
tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. (Es
la estructura primaria plegada por los puentes/enlaces de hidrógeno.)
Se producen enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y
amino (-NH-).
(Enlace intercatenario: enlace entre cadenas diferentes)
(Enlace intracatenario: enlace dentro de una misma cadena)
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10. Departamento CCNN Colegio Brains
Tipos:
o Hélice alfa:Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una
estructura helicoidal dextrógira (gira hacia la derecha) por las fuerzas
de los enlaces de hidrógeno. La estructura se mantiene estable por
los puentes de hidrógeno entre el grupo amino y el grupo carboxilo
del aminoácido cuatro puestos posterior. De vuelta a vuelta hay una
distancia de 0,54 Nm (nanómetros). Los aminoácidos prolina e
hidroxiprolina son muy rígidos, lo que hace que la hélice alfa pierda
estabilidad.
o Conformación beta o Lámina plegada: Alguna proteínas mantienen
su formación primaria y se enlazan a otras. La estructura secundaria
se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino
de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos
carboxilo de la opuesta.Se pueden unir de forma paralela o
antiparalela (es más estable la antiparalela).
1. Antiparalela: se unen NC con CN.
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11. Departamento CCNN Colegio Brains
N C
C N
N C
C N
2. Paralela: se une NC con NC o CN con CN.
N C
C
N C
N C
N C
Se pueden formar capas de estas láminas como por ejemplo en la
fibrolina de seda.
o Hélice de colágeno: Está formada únicamente con colágeno. Forma parte
de por ejemplo los tendones. Forma proteínas muy rígidas. Es una hélice
levógira (gira hacia la izquierda).Tiene mucha prolina, lo que hace que la
hélice sea muy abierta.
o Una misma proteína puede tener una mezcla de estas estructuras
secundarias.
Estructura Terciaria:
El término estructura terciaria hace referencia al modo en que la proteína se
encuentra plegada en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las
uniones que se producen entre los radicales de los diferentes aminoácidos.
Las uniones pueden ser de distintos tipos:
Puentes de hidrógeno
Atracciones electrostáticas
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12. Departamento CCNN Colegio Brains
Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
Puentes disulfuro
Las características de una proteína y sus funciones biológicas que realiza
dependen de la estructura terciaria que posea.
Existen dos tipos de estructura terciaria:
Fibrosa:
o Tiene forma alargada. Mantiene esa forma porque se adhiere a otras
similares.
o No soluble en agua (Ej. Colágeno).
o Suelen tener función estructural y protectora.
Globular:
o Tiene forma de ovillo.
o Soluble en agua (Ej.: mioglobina).
o Son proteínas con funciones normalmente dinámicas, como por ejemplo
catalizar, transportar, funciones hormonales…
Estructura Cuaternaria: Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas
como globulares, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (llamadas
subunidades, monómeros o protómeros) que pueden ser iguales o diferentes.
Para que una proteína sea funcional, los protómeros tienen que estar unidos
por uniones débiles que suelen ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals o enlaces disulfuro.
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