El documento habla sobre aminoácidos y péptidos. Brevemente resume que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen 20 aminoácidos esenciales para los humanos. Explica que los péptidos son moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos y cumplen funciones importantes como neurotransmisores y hormonas. Además, clasifica y describe las propiedades de los aminoácidos y algunos péptidos naturales y hormonales.

1. Instituto Tecnológico de Santo Domingo
Laboratorio de Bioquímica I
Seccion 73
Practica III:
Aminoácidos y Péptidos
Prof. Blanca Rodríguez
Abigail Rosa
11-0596
Yhomira Montano
11-0472

2. Introducción
Todas las actividades metabólicas del organismo requieren de proteínas como precursores.
Las características singulares de una proteína están dictada por su secuencia lineal de
aminoácidos denominada estructura primaria. La estructura primaria de una proteína
determina su plegado y sus interacciones con otras moléculas en las células para realizar su
función. Las estructuras primarias del ser humanos se sintetizan a partir de 20
aminoácidos dispuestos en una secuencia lineal determinada por el código genético.
El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para:
Descomponer los alimentos.

3. Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
La unión de dos aminoácidos se conoce como un péptido, es decir, estos son moléculas de
aminoácidos unidos mediante enlaces .Estos tienen múltiples aplicaciones biológicas,
como neurotransmisores, hormonas, antibióticos, entre otras. Los aminoácidos y péptidos
constituyen parte de los componentes de la base de la vida del ser humano, y son
esenciales para que la vida.
Aminoácidos
Los aminoácidos son las moléculas que conforman las proteínas. Se encuentran
compuestos principalmente de Carbono,Hidrogeno, y Oxigeno; su estructura consta de
una cadena con un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH) unidos al mismo
átomo de carbono, llamado alfa (α), [un atomo de Hisdrogeno y un grupo quimico

4. denominado cadena lateral, que es diferente en cada aminoacido (Marks)]
Todos los aminoácidos poseen un grupo R o cadena lateral cuya composición puede variar
desde un solo átomo dehidrogeno hasta una estructura mas compleja como en el grupo
guanidina de la arginina.
Clasificación
Se pueden clasificar siguiendo distintos criterios:
Ø Su nivel de pH: Neutros, Básicos y Ácidos.
Ø Polaridad: Polares y No-Polares,
Ø Conforme sus propiedades químicas. Son cinco categorías:
-Hidrocarburos no aromáticos (alifáticos), presencia de OH.
-S presente (azufrados).
-Hidrocarburos aromáticos (aromáticos), con un grupo COOH adicional.
(Acidoamídicos).
-Con un grupo NH2 adicional. (Básicos o alcalinos).
-Con una estructura amínica secundaria cíclica. (Imínicos).
Ø Conforme a la nutrición humana: esenciales y no-esenciales.
Ø Según las propiedades de su cadena
-Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys),
tirosina (Tyr), asparagina (Asn) y glutamina (Gln).
-Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val),
leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y
triptófano (Trp).
-Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
-Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
Ø Según su obtención o nutrición humana
Existen más de 150 aminoácidos, pero de todos ellos solo 20 son necesarios para los seres
vivos:
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les llama
Esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:

5. -Valina (Val): forma parte integral del tejido muscular.
-Leucina (Leu): interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
-Isoleucina (Ile): regula el azúcar en la sangre e interviene en la formación de
hemoglobina.
-Fenilalanina (Phe): es importante en los procesos de aprendizaje, memoria,
control de apetito, deseo sexual, estados de ánimo, recuperación y desarrollo de
tejidos, sistema inmunológico y control del dolor.
-Metionina (Met): interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hígado
residuos de procesos metabólicos, ayudar a reducir las grasas y a evitar el depósito
de grasas en arterias y en el hígado.
-Treonina (Thr): es un componente importante del colágeno, esmalte dental y
tejidos. También le han encontrado propiedades antidepresivas. Es un agente
lipotrópico, evita la acumulación de grasas en el hígado.
-Lisina (Lys): es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos,
absorción del calcio, formación de colágeno, encimas, anticuerpos, ayuda en la
obtención de energía de las grasas y en la síntesis de las proteínas.
-Triptófano (Trp): ayuda a controlar el normal ciclo de sueño, tiene propiedades
antidepresivas, incrementa los niveles de somatotropina permitiendo ganar masa
muscular magra e incremento de la resistencia.
En niños:
-Arginina (Arg): estimula la liberación de hormonas del crecimiento. Reduce la
grasa corporal, mejor recuperación y cicatrización de heridas y un mayor
incremento de la masa muscular.
-Histidina (His): es extremadamente importante en el crecimiento y reparación de
tejidos, en la formación de glóbulos blancos y rojos. También tiene propiedades
antiinflamatorias.
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No
Esenciales y son:
-Alanina (Ala): interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo que
ocurren durante el ejercicio, ayudando a mantener el nivel de glucosa.
-Prolina (Pro): es de fundamental importancia para un saludable estado de los
tejidos de colágeno, piel, tendones y cartílagos.

6. -Glicina (Gly): es utilizada por el hígado para eliminar fenoles (tóxicos) y para
formar sales biliares. Es necesario para el correcto funcionamiento de
neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina
en los músculos y también de las somatotrofinas; de esta manera es posible
beneficiarse con un incremento en la fuerza y masa muscular.
-Serina (Ser): es fundamental en la formación de algunos neurotransmisores, en la
metabolización de las grasas y para mantener un buen nivel del sistema
inmunológico).
-Cisteina (Cys): es importante en la formación de cabello y piel y también es un
agente desintoxicante del amoníaco.
-Asparagina (Asn): interviene específicamente en los procesos metabólicos del
Sistema Nervioso Central.
-Glutamina (Gln)
-Tirosina (Tyr): interviene en distintos procesos de regulación del apetito, sueño,
reducción del stress. También es un buen antidepresivo y reductor de grasa
corpora.
-Ácido aspártico (Asp): ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre.
-Ácido glutámico (Glu): tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
Propiedades de los aminoácidos
-Ácido-básicas.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras. Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias
tampón.
Nutrición
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. Esto
implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a
través de la dieta.
Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos,
los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de
alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y

7. habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y
cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.
Péptidos
Son moléculas compuestas de dos o más aminoácidos unidos mediante un enlace
covalente. El enlace peptídico se obtiene por la pérdida de una molécula de agua entre el
grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro.
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido: Número de aminoácidos > 10.
Proteína: número de aminoácidos > 50.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár formadas por la únión de
varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.
Péptidos Naturales
La anserina y la carnosina
Son dos dipéptidos presentes en el tejido muscular de los vertebrados, que contienen Balanina , su función en el organismo es quizá como amortiguador del pH de las células
musculares.
Aspartame
Endulzarte comercial, capaz de endulzar 200 veces mas que el azúcar de (sacarosa), es
conocido como nutrasweet cuando es ingrediente de un producto y como Equal cuando se
vende como sustituto de azúcar.
Glutationa

8. Tripéptido formado por gamma-L-glutamil-L-cisteinilglicina presente en animales y
bacterias, cumple varias funciones en las células:
·Transporte de aminoácidos.- cuando esta se sintetiza o se degrada requiere de energía,
proporcionada por el ATP, lo cual produce intermediarios activados de
aminoacilfosfato antes de cada condensación.
·Agente reductor.- cumple dos funciones una protectora y otra regenerativa. La primera
reduce los compuestos como el peroxido H2O2 y otros agentes oxidantes, la segunda
recupera el grupo –SH de las proteínas cuando este toma forma de puentes de azufre S-S- que se forma cuando el grupo -SH se oxida.
·Fuente de almacenamiento de cisterna.
·Participa en la biosíntesis de las sustancias lipidicas llamadas leucotrienos.
Péptidos Hormonales
Oxitocina
Estimula la contracción del músculo uterino y la expulsión de la leche de las glandulas
mamarias
Vasopresina
Es un antidiuretico, estimula la reabsorción de agua por el riñón, provoca contracción del
músculo liso y contribuye al control de la presión arterial.
Angiotensina
Octapeptido lineal que eleva la presión estimulando la contracción de los vasos sanguineos,
cuya fuente es el angiotensinogeno proteína polipeptídica del plasma derivada del hígado.
Somatosina
Inhibe la producción de la hormona del crecimiento y regula la producción de insulina y
glucagon en el páncreas
Péptidos neurotransmisores
Regulan la transmisión de impulsos eléctricos entre las células nerviosas
Acetilcolina

9. Su función, al igual que otros neurotransmisores, es mediar en la actividad sináptica del
sistema nervioso. Es sintetizada a partir de Colina y Acetil CoA, en el cerebro tiende a
causar acciones excitatorias. Las glándulas que reciben impulsos de la parte parasimpático
del sistema nervioso autónomo se estimulan de la misma forma. Por eso un incremento de
acetilcolina causa una reducción de la frecuencia cardíaca y un incremento de la
producción de saliva.
Antibióticos peptídicos
Muchos de los antibióticos naturales son péptidos o tienen un pequeño componente
peptídico como parte de su estructura global, una de las funciones naturales de estos es la
protección de los organismos que las producen. En el caso del ser humano las produce para
defenderse de una enfermedad.
Un importante inmunosupresor es el péptido ciclosporina que ayuda en procedimientos
quirúrgicos de trasplante; se usa para evitar que el cuerpo rechace el nuevo órgano recién
trasplantado. contiene 11 residuos y es producida por ciertos hongos.
Conclusión
Todas las reacciones metabólicas utilizan elementos y sustancias que de una forma u otra
han tenido contacto con las estructuras proteicas, sin olvidar que estas mismas reacciones
son comandos traducidos de una proteína (ADN). Es decir, que las proteínas desempeñan

10. un papel fundamental en la vida.
Las proteínas son péptidos, y los péptidos son uniones de aminoácidos. Esto nos muestra
la importancia y el papel imprescindible que estos tiene en el organismo. En conclusión
podríamos decir que si no tenemos aminoácidos no podríamos vivir y/o funcionar.
Bibliografía

11. 1.
Bioquímica Básica de Marks, Un enfoque clínico. 2006. España. Segunda Edición.
McGraw-Hill
2. Murray, R., & Mayes, P. (2004). Harper Bioquímica ilustrada. México: Manual
Moderno.
3. www.proteinas.org.es
4. http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm