1. Las proteínas están compuestas por cadenas polipeptídicas formadas por la secuencia de 20 aminoácidos. 2. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos, mientras que las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria dependen de las interacciones entre cadenas laterales. 3. Las proteínas globulares son solubles y tienen funciones dinámicas, mientras que las proteínas fibrosas son insolubles y cumplen funciones estructurales.
las diapositivas son muy bonitas la persona que las creo se llama lupita núñez cercado
una chica inteligente de 15 años de edad , q le encanta hacer diapositivas en sus tiempos libres ,, es muy creativa
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Caracteristicas:
Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes.
Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una secuencia lineal.
Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el DNA para esa proteína.
Sus funciones están especificada por su secuencia singular de aminoácidos.
La información de los genes son las instrucciones para fabricar las proteínas y ribonucleoproteínas.
Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades multifuncionales.
Clasificacion:
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen:
Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos
Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos.
Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o varias cadenas polipeptídicas.
Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable.
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Caracteristicas:
Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes.
Los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una secuencia lineal.
Esta secuencia es especificada por mRNA, el cual es generado por el DNA para esa proteína.
Sus funciones están especificada por su secuencia singular de aminoácidos.
La información de los genes son las instrucciones para fabricar las proteínas y ribonucleoproteínas.
Cuanto mayor es la proteína, mayor es el potencial de capacidades multifuncionales.
Clasificacion:
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de residuos (a.a.) que contienen:
Oligopéptidos: Polímeros de 2-10 aminoácidos
Péptidos o polipéptido: Constan de 10-50 aminoácidos.
Proteína: Moléculas con más de 50 aminoácidos, es decir, una o varias cadenas polipeptídicas.
Los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable.
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1) Aminoácidos.
• Definición
• Composición
• Fórmula general.
• Características químicas
• Clasificación de los aminoácidos
• Carácter anfótero de los aminoácidos.
• Actividad óptica
• Aminoácidos esenciales y dieta
2) Polipéptidos.
• Definición.
• Enlace peptídico: Formación y fórmula
• Carácter doble del enlace peptídico.
3) Proteínas.
• Definición
• Propiedades
• Clasificación
• Funciones
• Niveles de organización estructural:
Estructura Primaria:
o Definición
o Características.
o Forma de simbolizar esta estructura.
Estructura Secundaria:
o Definición.
o Tipos y características.
o Forma de simbolizar esta estructura
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
En este artículo veremos qué son las proteínas y de qué se componen además de otras funciones que estas cumplen. Es importante conocerlas ya que están encargadas de muchos procesos químicos y biológicos en nuestro organismo.
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
23. MEZCLA RACÉMICA : mezcla en la que las formas L y D de los
aminoácidos están presentes en un 50%. Es ópticamente inactiva.
Se conoce la velocidad de
de cada aminoácido.
Concretamente la del L-aspartato
de la dentina es a razón del 0,1%,
esta propiedad se utiliza para
calcular la edad de los dientes
24. COMPORTAMIENTO
ÁCIDO-BASE
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS ES DECIR
SE COMPORTAN TANTO COMO ÁCIDOS (DADORES DE H) COMO
BASES (ACEPTOR DE H):
25. AMINOÁCIDOS ESENCIALES
► Son aquellos que no podemos sintetizar y
que por tanto deben ser incorporados en la
dieta.
► Lys, Trp ,Thr, Phe, Val, Met, Leu e Ile
26.
27. ENLACE PEPTÍDICO
DOS AMINOÁCIDOS PUEDEN UNIRSE
ENTRE SÍ MEDIANTE EL DENOMINADO
ENLACE PEPTÍDICO AL REACCIONAR EL
GRUPO CARBOXILÍCO DE UN
AMINOÁCIDO CON EL GRUPO AMINO DE
OTRO, LIBERÁNDOSE UNA MOLÉCULA
DE AGUA.
28.
29. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
► ES UN ENLACE AMIDA DE TIPO COVALENTE
► LOS 4 ÁTOMOS DEL ENLACE PEPTÍDICO :
O
l
C-N SE DISPONEN EN EL MISMO PLANO
l
H
► LA UNIÓN C-N NO TIENE ROTACIÓN ,SÓLO HAY
LIBERTAD DE ROTACIÓN EN LOS CARBONOS α
40. COMPOSICIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
► Las proteínas están compuestas por una o
varias cadenas polipeptídicas.
► Están formadas por los20 aminoácidos
cuyo orden en la cadena (secuencia)
determina una proteína distinta.
41. FORMA DE LAS PROTEÍNAS
La CONFORMACIÓN de las proteínas es la
disposición espacial que adopta la molécula
proteica. En condiciones normales de pH y de
temperatura, poseen solamente UNA
conformación y ésta es la responsable de las
funciones que realizan. (forma nativa ).
Esto ocurre porque los grupos R de los
aminoácidos se asocian entre ellos y con el agua
para formar distintos tipos de enlace :
42. Tipos de enlace entre grupos R:
ver página 89
► PUENTES DISULFURO: entre 2 cadenas o en el interior
de la misma. Es un enlace covalente fuerte.
► PUENTES DE HIDRÓGENO: entre 2 cadenas R, entre 2
enlaces peptídico o entre un enlace peptídico y una
cadena lateral
► FUERZAS DE VAN DER WAALS : entre cadenas laterales
polares.
► INTERACCIÓN IÓNICA: entre cadenas cargadas a pH
fisiológico.
► INTERACCIONES HIDROFÓBICAS: entre cadenas
apolares.
43. Hay dos tipos de conformación
► Proteínas fibrosas : alargadas, insolubles
en agua y generalmente de función
estructural.
► Proteínas globulares : esférica, solubles
en agua y con funciones dinámicas.
44. La compleja estructura de las
proteínas es preciso estudiarla a
diferentes niveles:
► Nivel o estructura primaria
► Nivel o estructura secundaria
► Nivel o estructura terciaria
► Nivel o estructura cuaternaria
45.
46. ESTRUCTURA PRIMARIA
Viene dada por la secuencia es decir por el
orden que siguen los aminoácidos en una
proteína.
Es de gran importancia pues determina el
resto de los niveles y como consecuencia la
función de la proteína.
47.
48. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las características de los enlaces peptídicos
imponen determinada estructura
secundaria,esta puede ser
► α- hélice
► Estructura de hoja plegada o lámina β
► Hélice de colágeno.
56. TRIPLE HÉLICE DE
COLÁGENO
Contienen glicina, prolina e hidroxiprolina,
está formada por 3 alfa-hélices unidas por
puentes de hidrógeno y enlaces covalentes
lo que confiere gran fuerza de tensión al
colágeno
57. ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la configuración espacial
definitiva que adaptan las distintas
regiones de la cadena
polipeptídica(α-hélice o β -plegada)
como consecuencia de las
interacciones establecidas entre las
cadenas laterales.
62. SOLUBILIDAD
ESPECIFICIDAD
- DE ESPECIE - Especificidad de individuo
- DE FUNCIÓN
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
DESNATURALIZACIÓN
63. 1.SOLUBILIDAD:
- Depende del pH, concentración salina , temperatura, etc
- En general las proteína fibrosas son insolubles y las
globulares solubles.
- Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no
forman verdaderas disoluciones sino dispersiones
coloidales (no precipitan)
64. 2. ESPECIFICIDAD - DE ESPECIE: proteínas que realizan
funciones similares en los seres presentan diferencias entre
las especies .
- DE INDIVIDUO es la responsable del
rechazo en los trasplantes
- DE FUNCIÓN: cada proteína tiene una
función concreta ; cualquier cambio en la secuencia de
aminoácidos puede modificar su conformación y esto
provocar una disminución o pérdida de su función
Ej. anemia falciforme es una enfermedad hereditaria donde la Hb es anormal debido la sustitución del
aminoácido ácido glutámico por la valina.
65. 3. CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Pueden neutralizar los cambios de pH por estar constituidas
por aminoácidos que tienen carácter anfótero.
4. DESNATURALIZACIÓN
Supone la pérdida de la conformación espacial debido a
variaciones de temperatura, de pH u otros agentes que
rompen los enlaces disulfuro , puentes de hidrógeno y el
resto de interacciones que mantienen estables la estructura
secundaria ,terciaria y cuaternaria