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BIOQUIMICA
CLASE 5
digitalizado por Melilds 1
Cinética Enzimática
• Cinética enzimática
• Modelo cinético de Michaelis-Menten
• Cálculo de la KM y la V.max de un
enzima
• Actividad enzimática
digitalizado por Melilds 2
CINETICA QUIMICA
Es el estudio de la velocidad de cambio entre el estado inicial de los
reactivos y productos y su estado final.
EXPRESIONES DE LAS VELOCIDADES DE LAS REACCIONES QUIMICAS
De acuerdo al número de moléculas que reaccionan:
a) Monomoléculas
b) Bimoleculas
c) Trimoleculares
Dependiendo de la Influencia de la Concentración de los reaccionantes
sobre velocidad
•Reacciones 1º orden: Tienen lugar a una v- es proporcional a la  ] de Reactantes.
•Reacciones 2º orden: La v- es proporcional al producto de los dos Reaccionantes.
•Reacciones 3º orden: La v- es proporcional al producto de los tres Reaccionantes.
•Reacciones orden Cero: Cuando son independientes de la concentración de
cualquier reactivo. *La v- depende de la E ?
digitalizado por Melilds 3
La Reacción: A B
Determinación del orden cinético de la reacción
Se puede escribir una expresión matemática que defina la v- de la reacción en:
Desaparición de A ó formación B en función del tiempo
v- = D A + d B Kr An
d t d t
= =
Kr = Contante de Velocidad
A= Reaccionante
N = Orden cinético de la reacción
Cuando n = 0
n = 1
v- = Kr Aº= Kr
v- = Kr Aº= Kr A
REACCIÓN ORDEN CERO
REACCIÓN PRIMER ORDEN
v-
A
ORDEN CERO ORDEN CERO: La v- es independiente de A
(la v- permanece constante)
PRIMER ORDEN: La v- es directamente proporcional A
(un incremento de la a produce un incremento lineal)
.
digitalizado por Melilds 4
CINÉTICA ENZIMÁTICA
ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS
QUE SON CATALIZADAS POR ENZIMAS
EL ESTUDIO DE LA CINÉTICA DE UNA ENZIMA PERMITE
EXPLICAR:
LOS DETALLES DE SU MECANISMO CATALÍTICO
SU PAPEL EN EL METABOLISMO
COMO ES CONTROLADA SU ACTIVIDAD EN LA CÉLULA
COMO ES INHIBIDA SU ACTIVIDAD CON FÁRMACOS
VENENOS O POTENCIADO POR OTRO TIPO DE MOLÉCULAS.
digitalizado por Melilds 5
Cinética enzimática
ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS.
digitalizado por Melilds 6
Modelo cinético de Michaelis-
Menten
Los estudios sistemáticos del efecto
de la concentración inicial del
sustrato sobre la actividad
enzimática comenzaron a realizarse
a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se
introdujo el concepto del complejo
enzima-sustrato como
intermediario del proceso de
catálisis enzimática. En 1913,
Leonor Michaelis (foto de la
izquierda) y Maud Menten (foto de
la derecha) desarrollaron esta
teoría y propusieron una ecuación
de velocidad que explica el
comportamiento cinético de los
enzimas.
digitalizado por Melilds 7
De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total
del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente
constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es
necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada
es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se
simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
A medida que la reacción transcurre, la
velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción (Figura de la
derecha). Para evitar esta complicación se
procede a medir la velocidad inicial de la
reacción (v0).
La velocidad inicial de la reacción es igual a
la pendiente de la curva de avance a tiempo
cero.
digitalizado por Melilds 8
Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial
(v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y
Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas:
En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato
y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima libre:
digitalizado por Melilds 9
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digitalizado por Melilds 14
A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S].
Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S],
con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a
considerar dos casos extremos:
[S] << km
V= Vmax [S]
km + [S]
V= K. [S]
digitalizado por Melilds 15
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET].
La velocidad de reacción es independiente de la concentración del
sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero.
Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un
nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3
[ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima
disponible se encuentra unido al sustrato.
[S] << km
V= Vmax [S]
km + [S]
V= Vmax [S]
[S]
V= Vmax
Si introducimos el parámetro de Vmax en la ecuación
general de la velocidad, (la fórmula recuadrada
anteriormente), obtenemos la expresión más conocida
de la ecuación de Michaelis – Menten:
V = Vmax [S]
km + [S]
digitalizado por Melilds 16
CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA
La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-
Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola. La Vmax
corresponde al valor máximo al que tiende la curva
experimental, y la KM corresponde a la concentración de
sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad
de la Vmax. digitalizado por Melilds 17
EL VALOR DE KM DA IDEA DE LA AFINIDAD DE LA E POR LA S:
A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el
sustrato, y a mayor KM, menor afinidad.
Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta
que KM se define como ( K2+K3/k1), donde las
reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que
la reacción 1 lo forma. Así, si KM es grande, el complejo
ES es Inestable pues prodomina la tendencia a destruirlo
(poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequeña, el
complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a
formarlo(gran afinidad hacia el sustrato)
digitalizado por Melilds 18
digitalizado por Melilds 19
digitalizado por Melilds 20
Vo= Vmax Todos los sitios activos están ocupados y no
hay moléculas de E libre.
KM= [S] Sí... ½ Vmax
KM representa la cantidad de sustrato necesaria para
fijarse a la mitad de la E disponible y producir la mitad
de la Vmax
KM representa la concentración del sustrato en una
célula
digitalizado por Melilds 21
Para determinar gráficamente los
valores de KM y Vmax es más sencillo
utilizar la representación doble
recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que
es una línea recta. Esta representación
doble recíproca recibe el nombre de
representación de Lineweaver-Burk .
REPRESENTACIÓN DE LINEWEAVER - BURK
Es una recta en la cual:
La pendiente es KM/Vmax
La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los
valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.
digitalizado por Melilds 22
Se usan las reciprocas de la V y [S]
• V = [S]Vmax
Km + [S]
• 1= Km + [S]
V V max. [S]
Ordenando:
• 1 = Km + [S]
V Vmax. [S] V max. [S]
• 1 = Km • 1 + 1
V Vmax [S] Vmax
y = a x b digitalizado por Melilds 23
digitalizado por Melilds 24
RESUMEN
• El modelo de Michaelis Menten da cuenta de las
Propiedades Cinéticas de las Enzimas
E + S K2
k1 ES K3 E + P
• La velocidad (V) de la formación de producto está dada
por la ecuación de M.M.
V= Vmax [S]
[S] + km
digitalizado por Melilds 25
Vmax= es la velocidad es cuando la Enzima está
completamente saturado con el S. Es un índice la
eficiencia de la enzima.
Sus unidades son unidades de velocidad
Km= Concentración de S a la cual la velocidad de la
reacción es la mitad de la máxima. Es una medida inversa
de la afinidad de la enzima por el substrato.
Un bajo Km indica alta afinidad entre la E y la S.
Las unidades son unidades de concentración
digitalizado por Melilds 26
• La velocidad maxima, Vmax, es igual al producto de
K3 y la concentración total de la Enzima
Vmax = K3 [Et]
K3: es el número de moléculas de S convertidas en P
por unidad de tiempo por un solo centro catalítico
cuando la E está completamente saturado con S
digitalizado por Melilds 27
• la velocidad de una reacción catalizada (V) nos
indica la cantidad de sustrato consumido o
producto formado por unidad de tiempo.
• En el Sistema internacional se designa por “U”
(unidad de actividad enzimática) y corresponde a
los μmoles de sustrato consumidos en 1min.
U= μmol.S/min = μmolP/min
digitalizado por Melilds 28
digitalizado por Melilds 29
digitalizado por Melilds 30
digitalizado por Melilds 31
Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especificidad del
enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima
puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no
es necesario purificar o aislar el enzima.
La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la
velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La
velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.
digitalizado por Melilds 32
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en
función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o
simplemente, la cinética de la reacción.
De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total
del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente
constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es
necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada
es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se
simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
A medida que la reacción transcurre, la
velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción (Figura de la derecha).
Para evitar esta complicación se procede a
medir la velocidad inicial de la reacción (v0).
La velocidad inicial de la reacción es igual a la
pendiente de la curva de avance a tiempo
cero.
digitalizado por Melilds 33
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de
la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad
inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de
enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0
obtenemos una gráfica como la de la Figura de la
derecha.
Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad
inicial es directamente proporcional a
la concentración de sustrato, y por
tanto, la reacción es de primer orden.
A altas [S]0, el enzima se encuentra
saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende de [S]0. En
este punto, la reacción es de orden
cero y la velocidad es máxima (Vmax).
digitalizado por Melilds 34
Para explicar la relación oservada entre la
velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de
sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que
las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se
forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima libre:
digitalizado por Melilds 35
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas
individuales de cada proceso y también reciben el nombre de
constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos
afirmar que:
v1 = k1 [E] [S]
v2 = k2 [ES]
v3 = k3 [ES]
Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al
sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima,
[ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
digitalizado por Melilds 36
Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual
la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo
de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del
complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):
v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es
constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que:
, siendo
digitalizado por Melilds 37
En donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o
constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una
explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro
cinético importante.
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de
formación del producto es:
v = v3 = k3 [ES] =
digitalizado por Melilds 38
A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S].
Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una
nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S],
con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a
considerar dos casos extremos:
[S] << km
V= Vmax [S]
km + [S]
V= K. [S]
digitalizado por Melilds 39
A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La
velocidad de reacción es independiente de la concentración del
sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden
cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite
definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción
(Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando
todo el enzima disponible se encuentra unido al sustrato.
[S] << km
V= Vmax [S]
km + [S]
V= Vmax [S]
[S]
V= Vmax
Si introducimos el parámetro de Vmax en la ecuación
general de la velocidad, (la fórmula recuadrada
anteriormente), obtenemos la expresión más conocida
de la ecuación de Michaelis – Menten:
V = Vmax [S]
km + [S]
digitalizado por Melilds 40
CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA
La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-
Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura de la
izquierda). La Vmax corresponde al valor máximo al que
tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la
concentración de sustrato a la cual la velocidad de la
reacción es la mitad de la Vmax.digitalizado por Melilds 41
El valor de km da idea de la afinidad de la e por la s:
A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato,
y a mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene fácil
explicación si tenemos en cuenta que KM se define como
( K2+K3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el
complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si
KM es grande, el complejo ES es Inestable pues
prodomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia
el sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es
estable, ya que predomina la tendencia a formarlo(gran
afinidad hacia el sustrato)
digitalizado por Melilds 42
Para determinar gráficamente los
valores de KM y Vmax es más sencillo
utilizar la representación doble
recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que
es una línea recta. Esta representación
doble recíproca recibe el nombre de
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REPRESENTACIÓN DE LINEWEAVER - BURK
Es una recta en la cual:
La pendiente es KM/Vmax
La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
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De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los
valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.
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ENZIMAS: cinética enzimática

  • 2. Cinética Enzimática • Cinética enzimática • Modelo cinético de Michaelis-Menten • Cálculo de la KM y la V.max de un enzima • Actividad enzimática digitalizado por Melilds 2
  • 3. CINETICA QUIMICA Es el estudio de la velocidad de cambio entre el estado inicial de los reactivos y productos y su estado final. EXPRESIONES DE LAS VELOCIDADES DE LAS REACCIONES QUIMICAS De acuerdo al número de moléculas que reaccionan: a) Monomoléculas b) Bimoleculas c) Trimoleculares Dependiendo de la Influencia de la Concentración de los reaccionantes sobre velocidad •Reacciones 1º orden: Tienen lugar a una v- es proporcional a la  ] de Reactantes. •Reacciones 2º orden: La v- es proporcional al producto de los dos Reaccionantes. •Reacciones 3º orden: La v- es proporcional al producto de los tres Reaccionantes. •Reacciones orden Cero: Cuando son independientes de la concentración de cualquier reactivo. *La v- depende de la E ? digitalizado por Melilds 3
  • 4. La Reacción: A B Determinación del orden cinético de la reacción Se puede escribir una expresión matemática que defina la v- de la reacción en: Desaparición de A ó formación B en función del tiempo v- = D A + d B Kr An d t d t = = Kr = Contante de Velocidad A= Reaccionante N = Orden cinético de la reacción Cuando n = 0 n = 1 v- = Kr Aº= Kr v- = Kr Aº= Kr A REACCIÓN ORDEN CERO REACCIÓN PRIMER ORDEN v- A ORDEN CERO ORDEN CERO: La v- es independiente de A (la v- permanece constante) PRIMER ORDEN: La v- es directamente proporcional A (un incremento de la a produce un incremento lineal) . digitalizado por Melilds 4
  • 5. CINÉTICA ENZIMÁTICA ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS QUE SON CATALIZADAS POR ENZIMAS EL ESTUDIO DE LA CINÉTICA DE UNA ENZIMA PERMITE EXPLICAR: LOS DETALLES DE SU MECANISMO CATALÍTICO SU PAPEL EN EL METABOLISMO COMO ES CONTROLADA SU ACTIVIDAD EN LA CÉLULA COMO ES INHIBIDA SU ACTIVIDAD CON FÁRMACOS VENENOS O POTENCIADO POR OTRO TIPO DE MOLÉCULAS. digitalizado por Melilds 5
  • 6. Cinética enzimática ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS. digitalizado por Melilds 6
  • 7. Modelo cinético de Michaelis- Menten Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. digitalizado por Melilds 7
  • 8. De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero. digitalizado por Melilds 8
  • 9. Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre: digitalizado por Melilds 9
  • 15. A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden. Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos casos extremos: [S] << km V= Vmax [S] km + [S] V= K. [S] digitalizado por Melilds 15
  • 16. A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuentra unido al sustrato. [S] << km V= Vmax [S] km + [S] V= Vmax [S] [S] V= Vmax Si introducimos el parámetro de Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis – Menten: V = Vmax [S] km + [S] digitalizado por Melilds 16
  • 17. CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA La representación gráfica de la ecuación de Michaelis- Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola. La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax. digitalizado por Melilds 17
  • 18. EL VALOR DE KM DA IDEA DE LA AFINIDAD DE LA E POR LA S: A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que KM se define como ( K2+K3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si KM es grande, el complejo ES es Inestable pues prodomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo(gran afinidad hacia el sustrato) digitalizado por Melilds 18
  • 21. Vo= Vmax Todos los sitios activos están ocupados y no hay moléculas de E libre. KM= [S] Sí... ½ Vmax KM representa la cantidad de sustrato necesaria para fijarse a la mitad de la E disponible y producir la mitad de la Vmax KM representa la concentración del sustrato en una célula digitalizado por Melilds 21
  • 22. Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk . REPRESENTACIÓN DE LINEWEAVER - BURK Es una recta en la cual: La pendiente es KM/Vmax La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos. digitalizado por Melilds 22
  • 23. Se usan las reciprocas de la V y [S] • V = [S]Vmax Km + [S] • 1= Km + [S] V V max. [S] Ordenando: • 1 = Km + [S] V Vmax. [S] V max. [S] • 1 = Km • 1 + 1 V Vmax [S] Vmax y = a x b digitalizado por Melilds 23
  • 25. RESUMEN • El modelo de Michaelis Menten da cuenta de las Propiedades Cinéticas de las Enzimas E + S K2 k1 ES K3 E + P • La velocidad (V) de la formación de producto está dada por la ecuación de M.M. V= Vmax [S] [S] + km digitalizado por Melilds 25
  • 26. Vmax= es la velocidad es cuando la Enzima está completamente saturado con el S. Es un índice la eficiencia de la enzima. Sus unidades son unidades de velocidad Km= Concentración de S a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la máxima. Es una medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato. Un bajo Km indica alta afinidad entre la E y la S. Las unidades son unidades de concentración digitalizado por Melilds 26
  • 27. • La velocidad maxima, Vmax, es igual al producto de K3 y la concentración total de la Enzima Vmax = K3 [Et] K3: es el número de moléculas de S convertidas en P por unidad de tiempo por un solo centro catalítico cuando la E está completamente saturado con S digitalizado por Melilds 27
  • 28. • la velocidad de una reacción catalizada (V) nos indica la cantidad de sustrato consumido o producto formado por unidad de tiempo. • En el Sistema internacional se designa por “U” (unidad de actividad enzimática) y corresponde a los μmoles de sustrato consumidos en 1min. U= μmol.S/min = μmolP/min digitalizado por Melilds 28
  • 32. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos. digitalizado por Melilds 32
  • 33. Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero. digitalizado por Melilds 33
  • 34. Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax). digitalizado por Melilds 34
  • 35. Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre: digitalizado por Melilds 35
  • 36. En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES] Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es: [ET] = [E] + [ES] Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] digitalizado por Melilds 36
  • 37. Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3): v1 = v2 + v3 Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es constante: v = v3 = k3 [ES] = constante. Como v1=v2+v3, podemos decir que: k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES] Despejando [ES], queda que: , siendo digitalizado por Melilds 37
  • 38. En donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante. Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es: v = v3 = k3 [ES] = digitalizado por Melilds 38
  • 39. A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden. Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos casos extremos: [S] << km V= Vmax [S] km + [S] V= K. [S] digitalizado por Melilds 39
  • 40. A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuentra unido al sustrato. [S] << km V= Vmax [S] km + [S] V= Vmax [S] [S] V= Vmax Si introducimos el parámetro de Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis – Menten: V = Vmax [S] km + [S] digitalizado por Melilds 40
  • 41. CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA La representación gráfica de la ecuación de Michaelis- Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura de la izquierda). La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.digitalizado por Melilds 41
  • 42. El valor de km da idea de la afinidad de la e por la s: A menor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que KM se define como ( K2+K3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si KM es grande, el complejo ES es Inestable pues prodomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo(gran afinidad hacia el sustrato) digitalizado por Melilds 42
  • 43. Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk . REPRESENTACIÓN DE LINEWEAVER - BURK Es una recta en la cual: La pendiente es KM/Vmax La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos. digitalizado por Melilds 43