Este documento describe las etapas de la biosíntesis de proteínas. Explica que la traducción ocurre en los ribosomas y requiere ARN mensajero, ARN de transferencia y aminoácidos. Detalla las cuatro etapas principales: 1) activación de los aminoácidos, 2) iniciación, 3) elongación o alargamiento, y 4) terminación. También describe los roles del ARN mensajero, ARN de transferencia, ribosomas y otros factores en el proceso de traducción.

1. •TRADUCCION
• DRA. ROSA ELVIRA HERNÁNDEZ G.
SINTESIS DE PROTEINAS

2. TEMARIO
1.- Introducción
2.-Estructura de los ribosomas
3.- Características de los tRNAs
4.- Etapas de la biosíntesis de proteínas
4.1 Activación de los aminoácidos
4.2 Inicio
4.3 Elongación o alargamiento
4.4 Terminación o finalización
4.4 Modificaciones pos-ribosomales.
4.5 Destino y secreción de las proteínas en
eucariotas.
5.- Antibióticos inhibidores de la síntesis de proteínas

3. LEY
CENTRAL
DE
LA
GENETICA
MOLECULAR
Movimiento de
mRNA al citoplasma
por un poro nuclear
Síntesis de
Proteina
Síntesis de mRNA
en el núcleo

4. LA
INFORMACIÓN
CONTENIDA EN
EL DNA ES
UTILIZADA EN
LA SÍNTESIS
DEL RNA Y ESTA
EN LA SÍNTESIS
DE PROTEINAS
Replicación
Duplicación del
ADN en cada
división celular
Transcripción
Síntesis de
ARNm
Traducción
Síntesis de proteínas

5. • Mecanismo molecular
• La información contenida en el
RNA es descifrada y empleada
para la síntesis de una proteína
Traducción
• Capaces de descifrar la
información contenida en el
RNA
• Determinan el orden de los aa
en la síntesis proteica
t-RNA
• Conocen el lenguaje de los
nucleótidos y el de aa y les
permite realizar la traduccion
• Su función es unirse ó cargarse
con un aa
Adaptadores
Transferencia
solubles

6. síntesis de proteínas
se forman nuevas proteínas a partir de
los veinte aminoácidos estándares
Se realiza
en los
ribosomas
La
información
contenida en
el RNAm es
traducida en
proteínas
se pasa del
lenguaje De 4
letras al de
20 aa. por
eso se llama
TRADUCCION

7. • Aporta
instruccion
para el
ensamblaje
de la
proteína
El RNA
• Conversión
del lenguaje
de bases a
secuencia de
aminoácidos
Traducción • Se lleva a
cabo tantas
veces la
célula lo
necesita

8. Para traducir un mRNA en una
Proteina se necesitan 3 RNA
ARN
mensajero
RNA
ribosomal
RNA
transferencia

9. RNAt
SE unen a los aminoácidos
Que se incorporan a las
proteínas
RNAm
Contiene los codones
Con la información requerida
para la síntesis de la Proteina
rRNA
Con varias proteínas
forman los ribosomas
Maquinaria macromolecular
donde se sintetizan las proteínas

10. Para
introducir un
aa a la
cadena
polipeptidica
se necesitan
• Es un proceso
complicado y
necesita mucha
energía.
2ATP
2GTP

11. El 90% de la
energía de la
célula se utiliza
para la síntesis
de proteínas.
Proceso
complicado
necesita
alrededor de
300
macromoléculas
diferentes.
Todas las células
de un individuo
contienen todo
el material
genético, no
todos los genes
se expresan por
igual.
El proceso de
síntesis de
proteínas esta
altamente
regulado para
que cada célula
tenga las
proteínas
necesarias para
el desempeño
de sus
funciones.

12. TRADUCCIÓN
• Traducción = síntesis de proteínas.
• Se necesita:
Enzimas y energía
ARN de transferencia
Aminoácidos
ARN mensajero
Ribosomas

13. MOLÉCULA PAPEL
RNAm
Codifica la estructura primaria
de la proteína
RNAt
Descifra el RNAm y coloca los
aminoácidos para la formación
del enlace peptídico
Aminoaacil-RNAt
sintetasa
Carga al RNAt con el aminoácido
Papeles de las moléculas que
intervienen en la síntesis proteica

14. ATP
Prorciona la energía para la
activación de los aminoácidos
GTP
Proporciona la energía para la
transposición y la función de los
factores de inicio y alargamiento
Ribosoma Organiza la síntesis proteica

15. Factores de
inicio
Promueve el ensamblaje de un
complejo de iniciación
Factores de
alargamiento
Facilitan la fijación del RNAt
cargado con su aminoácido al
ribosoma.
Factores de
terminación
En respuesta a los codones de
terminación, disocia al RNAm,
al polipéptido terminado y el
último RNAt del ribosoma.

16. RNA DE TRANSFERENCIA
Sitio de enganche del
aminoácido
Puentes de hidrogeno entre
Pares de bases TψC
Brazo aceptor
Brazo del
aminoácido
Brazo
D

18. Una de las
ramas
contiene
Timidina T
seudouridina
ψ y citidina C
por lo que se
conoce como
rama TψC
Residuos de
DIHIDROURIDIN
A le dan el
nombre a la
rama D.
La rama
variable
puede
tener
alrededor
de 3-21
nucleótidos

19. Los t-RNA son las moléculas
interpretes del código genético.
El nucleótido
del extremo 5´
siempre esta
fosforilado
Siempre
existe una
secuencia
CCA
Tienen una
estructura
secundaria de
hoja de trébol
ó tallo de los
aminoácidos en
donde se unen en
forma covalente el
aminoácido
El extremo 5´ y la región
cercana al extremo 3´ tiene
bases apareadas formando
el tallo ACEPTOR
Esta constituida
de ramas que se
subdividen en
rizos ó tallos
unidas por
puentes de
hidrogeno.

20. Las
mitocondrias
contienen t-RNA
más pequeños
• Para que
actúen como
moléculas
adaptadoras
del lenguaje
de los ácidos
nucleícos en
el lenguaje de
las proteínas
Debe haber
un t-RNA
para cada
aminoácido
y debe
reconocer
al menos
un codón
del mRNAAlgunos aa. Poseen 2 ó
más t-RNA

21. El rizo de
cadena sencilla
opuesta al tallo
aceptor
contiene el anti
codón
secuencia de tres
pares de bases
que se fija a un
codón
complementario
en el mRNA

22. Transporta los
aminoácidos
20 ARNt
diferentes
Partes
Importantes
• Anticodón:
especificidad con el
codón del mRNA
• Extremo 3’: unión al
aminoácido.

23. FUNCIÓN DE
LOS tRNA
• La mayoría de células poseen alrededor de
50 tRNA
• Algunos tRNAs reconocen varios codones
• ADAPTADORES (a través de su asa
anticodón, específica para cada
aminoácido, interactúa con el mRNA a
través de puentes de hidrógeno)
ACARREADORES (a través de su
extremo 3´ al cual se une el
aminoácido)

24. RIBONUCLEOPROTEINAS

25. RIBOSOMAS
Orgánulos
citoplasmáticos.
Formados por 2
subunidades
Subunidad
pequeña se
une ARNm
Subunidad
grande se
unen aa
Se unen cuando van a sintetizar proteínas

26. Los ribosomas
son la
maquinaria en
donde se
sintetizan las
proteínas
Están compuestos
de RNA ribosomal
y proteínas.
Los RIBOSOMAS
de vertebrados se
designan como
80s formados por
sub-unidades 40
y 60s.
PROCARIOTAS se
designan como 70s
tienen una sub-
unidad 30s y otra
40s.
Dos
subunidades
.

28. Un t-RNA
distinta
para cada
codón
Aminoacil-t-RNA
sintetasa
Catalizan la
formación
del enlace
ester
Entré el 3´hidroxilo del
nucleótido de adenosina
y el grupo carboxilo del
aa.
El aa es
unido al
t-RNA

29. Presentan
tres sitios
específicos
A
Sitio donde se
fija el aminoacil-
t-RNA
P
Sitio peptidil
donde se fija el
peptidil.t-RNA
E
Sitio de salida

30. Los ribosomas del citosol se
encuentra “libres” ó
asociados al retículo
endoplásmico formando el
retículo endoplásmico
rugoso
Los ribosomas libres
sintetizan proteínas
para la célula
Los ribosomas unidos a
membrana fabrican las
proteínas de membrana y
las proteínas de
exportación.
S= unidades de
sedimentación.

31. La velocidad de síntesis
proteica es alta: hasta 1400
aminoácidos por minuto.
Varios ribosomas pueden leer a
la vez un mismo ARNm =
polirribosoma o polisoma.
Mayor efectividad y ahorro de
tiempo.
TRADUCCIÓN

32. POLIRRIBOSOMAS.POLISOMA
Los poli péptidos son formados en grupos de ribosomas.
El número de ribosomas que se unen al mRNA depende del
tamaño de éste.
Cada ribosoma es portador de una cadena proteica en
crecimiento cuya longitud será distinta en cada ribosoma.
Subunidad
mayor
Subunidad
menor
Ribosoma
ARN
mensajero
Ribosoma
Cadenas polipeptídicas
En crecimiento
Cadena
Polipeptídica terminada

33. Dos tipos de tRNA pueden
llevar el aminoácido
metionina. Uno se usa
para la iniciación, el otro
para reconocer los
codones AUG durante la
elongación. En bacterias y
en los organelos
eucarioticos, el tRNA
iniciador lleva un residuo
de metionina que ha sido
formilado sobre su grupo
amino, formando una
molécula de N-formil-
metionil-tRNA. El tRNA se
conoce como tRNAfMet. El
aminoacill-tRNA se abrevía
como fMet-tRNA .

34. Dos tipos de tRNA
pueden llevar el
aminoácido
metionina.
Uno se usa
para la
iniciación
, el otro para
reconocer los
codones AUG
durante la
elongación

35. . En bacterias el
tRNA iniciador
lleva un
residuo de
metionina que
ha sido
formilado
sobre su grupo
amino
formando una
molécula de N-
formil-
metionil-tRNA-
tRNA
. El tRNA se
conoce como
tRNAfMet. El
aminoacill-
tRNA se
abrevía como
fMet-tRNAf

36. tRNA unido
covalentemente al
aminoácido
Se denomina:
Aminoacil tRNA
tRNAALA Alanina tRNAALA
Cargado
Metionil – tRNAimet
Metionil - tRNAifmet

37. activación de los aa
que van a ser unidos
(citoplasma)
Cada aa se une a una
molécula de ARNt
específica por su
extremo 3’
Complejo:
aminoacil-ARNt
Antes de que se
inicie la síntesis:
TRADUCCIÓN

38. ACTIVACIÓN
DE LOS
AMINOÁCIDOS
Consiste en la unión de
cada aminoácido a su
respectivo tRNA, a través
de un enlace éster de alta
energía entre el carboxilo
del aminoácido y el
extremo –OH 3’ del tRNA.
La activación de
los aminoácidos
se efectua en el
CITOSOL

39. REQUERIMIENTOS:
Los veinte
aminoácidos
tRNAs (hay al menos
uno para c/aminoácido)
ATP
Aminoacil
tRNA
sintetasas
(enzimas de
doble y muy
alta
especificidad
por lo menos
una para cada
aminoácido)
2º código
genético.

40. mmmmmmmm
mmmmmmmm
mmmmmmmm
m
Rx irreversible

41. AMINOÁCIDO
Aminoacil -AMP
AMINOACIL-ARNt
Las enzimas que catalizan esta reacción son las T-RNA
SINTETAZAS que requieren Mg+ y son específicas para el a.a.
y el t-RNA. De su especificidad depende la correcta lectura
del mensaje por lo que se conocen como el 2º código
genético.
Se realiza EN EL
CITOSOL, cada uno de
los 20 a.a. se une
covalentemente a un
RNA de transferencia
específico a expensas
del ATP.

42. aminoácido + tRNA + ATP aminoacil-tRNA + AMP + PPi
Se consumen dos enlaces de
alta energia.Reacción
irreversible por la hidrólisis del
pirofosfato.
Los intermediarios activados en
la síntesis de proteínas son
esteres de un aa. en los que el
aa. se une mediante el grupo
carboxílico con el grupo 2` ó
3`hidroxilo de la ribosa.
Moleculas cargadas ó
activadas.

43. Etapas de la Traducción
Activación de los aminoácidos
Iniciación de la cadena polipétidica
Alargamiento de la cadena polipeptídica
Terminación
Plegamiento y transformación

44. 1. INICIO. Es el más complejo y el limitante de la velocidad.
Implica un mecanismo de búsqueda del codón de inicio AUG.
ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN
2. ALARGAMIENTO DE LA CADENA. Ocurre por repetición de
un ciclo un número de veces que depende del nº de aa que
deba contener la cadena polipeptídica.
3. TERMINACIÓN. La cadena polipeptídica ya completa es
liberada del ribosoma y ambas subunidades ribosomales se
separan.

45. Factores de
iniciación: Fl
Factores de
alargamiento: FA
Factores de
liberación: FL
BIOSINTESIS DE PROTEINAS
Se necesitan factores de iniciación,
alargamiento y de terminación.

46. En eucariotas los factores se designan , de igual
manera que en procariotas , únicamente
agregando la terminación e
Factores de
iniciación: Fle
Factores de
alargamiento: FAe
Factores de
liberación: FLe

47. FORMACION DEL COMPLEJO DE
INICIACIÓN.
Función de este complejo es asegurar que antes que empiece la
traducción se haya seleccionado el codón APROPIADO de iniciación
y el marco correcto de lectura.
a)sub-
unidades
ribosómicas
b)RNA m para
ser traducido
c) t-RNA
iniciador
d)Factores de
iniciación
Tanto en procariotas como en eucariotas se requiere de
un ensamblaje de un complejo de iniciación. Esta
formado de:

48. TRADUCCIÓN
INICIACIÓN
 Codón iniciador (ARNm): AUG se une a la subunidad
menor.
 Fijación del primer aminoacil-ARNt, con el anticodón
correspondiente: UAC
 Inicio: unión de subunidad mayor.
COMPLEJO DE INICIACIÓN

49. Secuencia Shine Dalgarno
La secuencia Shine-Dalgarno es
una secuencia de ARN
mensajero propia de los
transcritos de procariotas. Se
trata de una secuencia situada
unos 6 o 7 nucleótidos antes del
codón de inicio de la traducción,
y regula la iniciación de ésta.

50. Una secuencia consenso
característica: «AGGAGG», que es
complementaria a una zona del 3'
del ARN ribosomal 16S
denominada «secuencia anti-
Shine-Dalgarno» y que posee por
tanto la forma «UCCUCC»
La interacción de ambas secuencias
posibilita la unión del ribosoma al 5' del
ARN mensajero, lo que facilita el
reconocimiento del codón de inicio y la
subsiguiente síntesis proteica.
Secuencia Shine-Dalgarno

51. FORMACIÓN DEL
COMPLEJO DE INICIO
Paso limitante
dela velocidad
FI1
FI2
FI3

52. Formación del
complejo de inicio
FI1 y FI3 se unen a la
sub unidad ribosómica
30s (complejo)
Evitando el
ensamblaje
prematuro de 50s

53. Complejo
ternario
FI2 +GTP +N-formil-met-
tRNAfmet
Subunidad 30s , RNAm y complejo
ternario del FI2 se combinan

54. El
complejo
Reconoce la
secuencia
Shine
Dalgarno
Al
codón
de inicio
50s se une
al complejo
Interactua
con el
RNAm

55. Se hidroliza
GTP
A GDP
y Pi
Se liberan
los
factores
de inicio
T-RNA de
inicio situado
en sitio P
Con el codón
AUG del RNAm

56. Factores de
inicio 1 y 3
Se unen a 30s
formando un
complejo
mantienen
separada de 70s
Se une a RNAm

57. El t-RNA
iniciador se
une a
GTP y factor de
inicio 2
Formando un
complejo
ternario

58. Se
unen
• Complejo
de factores
de inicio 1 y
3 y
Subunidad
30s
• RNAm
• Complejo
ternario

59. T-RNA iniciador de
formil metionina
Se coloca
en el sitio
P
Se hidroliza
GTP
Se liberan
los factores
de inicio
Se une la subunidad
grande y se forma el
complejo de inicio

60. FORMADO EL
COMPLEJO DE
INICIO
ENTRA EL
SIGUIENTE
AMINOACIL
t-RNA
ESPECIFICADO
POR EL RNAm
El t-RNA de inicio de formil metionina se
encuentra en el sitio P
El t-RNA con el aa entrante se encuentra en sitio A
Formil metionina pasa a formar el enlace peptídico
con el aminoácido entrante

61. ELONGACIÓN
El ribosoma se
desplaza a lo
largo de la
cadena de ARNm.
La cadena peptídica se
sintetiza por la unión de los
sucesivos aa que se van
situando en el ribosoma
transportados por los
correspondientes ARNt.

62. ELONGACIÓN
Unión de
un
aminoacil
tARN al
sitio A
Formación
del enlace
peptídico
Translocación
del dipéptido
al sitio P
3 subetapas:

63. Factores de
prolongación
EF-TU
EF-Ts
EF-G
Proteínas
solubles
del
citosol
En la
Prolongación
o Elongación

64. Aminoacil
t-RNA
Se une a
Tu- GTP
Formando
complejo
Entrada de los Aminoácidos
AA2

65. Entrada de los Aminoácidos
AA2
Se enlaza a 70s
Se hidroliza
GTP
El complejo Tu-
GTD
Se regenera a
partir de Ts-
GDP
Con el
concurso de
GTP-TS
El aminoacil t-
RNA se coloca
sitio A

66. El t-RNA de inicio de
formil metionina se
encuentra en el sitio
P
El t-RNA con el aa
entrante se encuentra en
sitio A
Formil metionina pasa a
formar el enlace peptídico
con el aminoácido entrante
Formación del Enlace
Peptídico.

67. PEPTIDIL
TRANSFERASA
RIBOZIMA
Dipeptidil
ubicado
en sitio A
T-RNA del sitio P
está vacio
CATALIZA LA
FORMACIÓN
DEL ENLACE
PEPTÍDICO

68. El ribosoma se
desplaza un codón
en dirección 3`
El dipeptidil
se coloca en
P
El t-RNA
vacio está
en el sitio E

69. El
desplazamien
to del
ribosoma se
conoce como
transposición
ó
translocación
La hidrolisis
del GTP
proporciona
la energía
G =se
conoce
como
Translocasa

70. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
En la segunda etapa del ciclo de la prolongación se
forma el enlace peptídico entre los aminoácidos cuyos
t-RNA están localizados en los centros A y P del
ribosoma. Se transfiere el grupo N- formil metionilo
iniciador desde su t-RNA hasta el grupo amino del
aminoácido recién situado en el sitio A.. Esta etapa la
cataliza la PEPTIDIL TRANSFERASA proteína ribosomal
específica de la sub-unidad 50S.

72. Existen 3
codones de
terminación:
UAA, UAG,
UGA.
No hay ARNt
con los
anticodones
correspondien
tes.
Cuando el
ribosoma llega
a uno de
ellos, la
cadena
peptídica se
acaba.
TERMINACIÓN

73. Disociación de
componentes
1) ruptura hidrolítica del poli
péptido de su t-RNA.
2)La liberación del t-RNA
descargado del centro P
3)Disociación del ribosoma 70S
en sus sub-unidades 30S y 50S
(dispuestos a iniciar una nueva
cadena polipeptídica.
Cuando el ribosoma alcanza un
codón de terminación los
factores de finalización
participan en

74. Disociación de
componentes
Los factores FL1 Y FL2 reconocen
al codón de terminación.
Fl3 aumentan la actividad de
Fl1.
La peptidil transferasa del
ribosoma se convierte en
actividad hidrolasa.
Se requiere la energía de GTP:
En eucariotas solo existe un
factor de liberación.

75. La cadena
proteica
Las 2 subunidades
ribosómicas
separadas
El
ARNm
Como consecuencia se libera:

77. Eucariotas PROCARIOTAS
Utilizan t-RNA de inicio
sin formilar
Utilizan t-RNA
formilado
Carecen de secuencia
Shine Dalgarno
Poseen secuencia
Shine Dalgarno
Menos rápida Tres veces más
rápida
RNAm monocistrónico Poli ó
monocistrónico
DIFERENCIAS ENTRE SINTESIS PROCRIOTA Y
EUCARIOTA

78. ENERGIA NECESARIA PARA GARANTIZAR LA
SÍNTESIS PROTEICA
2 enlaces
de alta
energía en
la
formación
enzimática
de cada
molécula
de
aminoacil
t-RNA a
partir del
aa.
En la
primera
etapa de la
prolongació
n de
escinde una
molécula
de GTP a
GDP
En la
prolongación
se hidroliza
otra molécula
de GTP a GDP
SE necesitan
4 enlaces de
alta energia
para la
formación
de un enlace
peptídico.
Esto hace posible una
fidelidad casi perfecta en la
traducción biológica del
mRNA a la secuencia de los
aa. de las proteínas

79. Las cadenas polipeptídica experimentan plegamientos
para adquirir su conformación nativa que viene
determinada por su secuencia de aminoácidos
Chaperonas
Chaperoninas
A veces es necesario que la cadena polipeptídica sufra
transformaciones o modificación covalente para adoptar
su conformación nativa. Estos cambios se denominan
modificaciones post-traduccionales.

80. Las proteínas sintetizadas
Algunas se liberan al citosol
otras se transportan a los
diferentes organelos celulares
ó se secretan al exterior de la
célula
otras formaran parte de alguna
membrana
servirán de proteínas de
transporte ó enzimas.

81. Las proteínas sintetizadas
Es necesario que estas proteínas
sean depositadas en el sitio
correcto de la célula.
Son necesarias secuencias
“lideres” que están constituidos
de 15 a 30 residuos de aa.
Las proteínas se sintetizan en
los ribosomas.
La proteína sin su secuencia
líder llega al aparato de Golgi.
Se encapsula en una vesícula
secretora y se exporta hacia el
exterior de la célula.
Ej. Proteínas plasmáticas, hormonas
peptídicas, anticuerpos, etc.

82. La actividad de las proteínas no está
únicamente controlada por la velocidad de
síntesis y degradación sino que también por
procesos específicos y selectivos de
modificación covalente o modificación post-
traduccional
MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES

83. Conjunto de procesos que modifican las
proteínas una vez ha terminado su síntesis, con
el objetivo de contribuir a su correcto
plegamiento, a su activación o a la regulación de
su actividad o situación en el interior de la
célula.
MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES
Se han descrito más de
100 modificaciones post
- traduccionales.
Las modificaciones post – traduccionales
no son meras decoraciones de los
aminoácidos sino que determinan:
actividad de la proteína, localización,
recambio o degradación e interacciones
con otras proteínas

84. Modificación
1- Modificación de residuos amino y carboxilo terminal El
grupo formilo es eliminado y algunos grupos amino
terminales a menudo son eliminados.
2-Perdida de la secuencia de señalización
3-Fosforilación de hidroxi-aminoácidos (serina, treonina,
tirosina) se fosforilan enzimáticamente. De este modo se
incorporan grupos fosfatos con cargas negativas. Ej. CASEINA
proteína de la leche, estos grupos fosfatos incorporan iones
Ca2+

85. Modificación
4- Reacciones de carboxilación Ej. Protrombina tiene varios
grupos carboxílicos que captan iones Ca2+ necesarios para
iniciar el mecanismo de coagulación.
5- Metilación de grupos R Ej. Citocromo C
6- Unión de cadenas laterales: carbohidratos. Ej.
Glicoproteínas.
7- Adición de grupos prostéticos Ej. Biotina unida
a la Acetil Co A carboxilasa
8- Formación de puentes di-sulfuro.

86. Antibiótico
Cloranfenicol
Acción en la traducción.
Inhibe la acción peptidil transferasa
en procariontes
Estreptomicina Inhibe la iniciación de la cadena
peptídica de procariontes y también
provoca errores de lectura en el
ARNm
Tetraciclina Inhibe la unión del aminoacil-ARNt
a la subunidad menor del ribosoma
de procariontes
Algunos antibióticos que actúan como
inhibidores de la traducción

87. Neomicina Inhibe la iniciación de la cadena
peptídica de procariontes y también
provoca errores de lectura en el ARNm
Eritromicina Inhibe la translocación en procariontes
Acido
Fusidico
Similar a la eritromicina por impedir
que un factor de elongación se disocie
de la subunidad mayor del ribosoma
Puromicina Presenta una similitud muy grande a
los aminoacil-ARNt provocando
terminación prematura de la cadena
peptídico
Algunos antibióticos que actúan como
inhibidores de la traducción

88. FIN