El documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que la estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoácidos, mientras que la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas plegadas mantenidas por puentes de hidrógeno. La estructura terciaria describe la forma tridimensional global lograda a través de interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrógeno. Algunas proteínas
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
Las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria incluye hélices alfa y hojas plegadas creadas por puentes de hidrógeno, la terciaria es la forma tridimensional dada por interacciones entre cadenas laterales, y la cuaternaria se refiere a proteínas formadas por mú
Este documento describe las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las formaciones en hélice alfa u hoja plegada, la terciaria es la forma tridimensional globular y la cuaternaria es la asociación de múltiples cadenas polipeptí
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que las proteínas son moléculas que llevan a cabo funciones en la célula como enzimas, estructuras, transporte, regulación y motores. Detalla los diferentes niveles de estructura de las proteínas y algunos tipos de dominios proteicos. También menciona brevemente los carbohidratos y sus unidades básicas.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de estructura secundaria como las alfa hélices y láminas beta. También habla sobre la desnaturalización proteica y la clasificación de proteínas en holoproteínas y heteroproteínas.
Este documento describe las proteínas. Se explica que son los principales componentes de los seres vivos y están formadas por aminoácidos. Las proteínas tienen diferentes estructuras como la primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su función. También se clasifican en diferentes tipos como proteínas fibrosas y globulares.
La estructura primaria de las proteínas es su secuencia de aminoácidos, que se une mediante enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Estas interacciones causan que la cadena polipeptídica se pliegue en una estructura tridimensional. La anemia de células falciformes surge de una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina que provoca que se reúnan de forma incorrecta y deformen los glóbulos ro
Este documento describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica las estructuras secundarias comunes como las alfa hélices y hojas plegadas, y cómo se pliegan para formar la estructura terciaria. También describe la desnaturalización y algunos ejemplos de proteínas como la hemoglobina, colágeno e inmunoglobulina.
El documento proporciona información sobre las proteínas y los aminoácidos para la prueba de acceso a la universidad (PAU). Explica que aproximadamente el 15% de las preguntas de la PAU tratan sobre este tema. Detalla los conceptos clave que suelen preguntarse, como definir proteína y aminoácido, describir la estructura de las proteínas, y explicar la desnaturalización y renaturalización. Además, clasifica los 20 aminoácidos proteicos y describe sus propiedades y el enlace peptídico que los une
Las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria incluye hélices alfa y hojas plegadas creadas por puentes de hidrógeno, la terciaria es la forma tridimensional dada por interacciones entre cadenas laterales, y la cuaternaria se refiere a proteínas formadas por mú
Este documento describe las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las formaciones en hélice alfa u hoja plegada, la terciaria es la forma tridimensional globular y la cuaternaria es la asociación de múltiples cadenas polipeptí
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica que las proteínas son moléculas que llevan a cabo funciones en la célula como enzimas, estructuras, transporte, regulación y motores. Detalla los diferentes niveles de estructura de las proteínas y algunos tipos de dominios proteicos. También menciona brevemente los carbohidratos y sus unidades básicas.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de estructura secundaria como las alfa hélices y láminas beta. También habla sobre la desnaturalización proteica y la clasificación de proteínas en holoproteínas y heteroproteínas.
Este documento describe las proteínas. Se explica que son los principales componentes de los seres vivos y están formadas por aminoácidos. Las proteínas tienen diferentes estructuras como la primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su función. También se clasifican en diferentes tipos como proteínas fibrosas y globulares.
La estructura primaria de las proteínas es su secuencia de aminoácidos, que se une mediante enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Estas interacciones causan que la cadena polipeptídica se pliegue en una estructura tridimensional. La anemia de células falciformes surge de una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina que provoca que se reúnan de forma incorrecta y deformen los glóbulos ro
Este documento describe los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Explica las estructuras secundarias comunes como las alfa hélices y hojas plegadas, y cómo se pliegan para formar la estructura terciaria. También describe la desnaturalización y algunos ejemplos de proteínas como la hemoglobina, colágeno e inmunoglobulina.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Las proteínas tienen una estructura cuaternaria compleja que incluye la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas dependiendo de su composición.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Este documento resume las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, funciones y tipos. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos y adoptan cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas en simples y conjugadas, y describe sus funciones principales como estructurales, enzimáticas y hormonales.
El documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable que determina sus propiedades. Se unen formando cadenas llamadas péptidos o proteínas si la cadena es larga.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las clasifica en proteínas globulares, filamentosas y otras categorías. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que estabilizan cada estructura. También cubre temas como la solubilidad, desnaturalización, renaturalización y las funciones de las proteínas como la estructural, enzimática y de transporte.
Estructura secundaria de las proteinasgeriatriauat
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La estructura secundaria incluye hélices alfa, láminas beta y giros beta que forman ordenaciones regulares de aminoácidos. La estructura terciaria se refiere al plegamiento de los dominios proteicos tridimensionales. Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos determinan cómo se pliega la cadena para adoptar su forma funcional tridimensional.
Este documento trata sobre péptidos y proteínas. Explica que los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y las proteínas están constituidas por más de 100 aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los procesos de desnaturalización y renaturalización. También menciona algunos péptidos importantes biológicamente como la oxitocina y colecistocinina.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su concepto, características, funciones y estructura. Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y hormonales en los seres vivos. Su estructura se estudia en los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son macromoléculas compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en las células. También describe las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas (estructura primaria, secundaria y terciaria) y los tipos de aminoácidos que existen.
La estructura y función de las proteínas depende de su configuración tridimensional. La configuración está determinada por interacciones entre los aminoácidos como puentes de hidrógeno, cargas eléctricas, y puentes disulfuro. Las estructuras secundarias comunes son las alfa hélices y las hojas beta. Las proteínas se pueden separar y purificar usando cromatografía y electroforesis basadas en sus propiedades como tamaño, carga y afinidad. La estructura terciaria da forma tridimensional completa
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen aproximadamente 20 aminoácidos diferentes que son los monómeros que forman las proteínas. Las proteínas cumplen funciones vitales como el metabolismo, la contracción muscular y la respuesta inmune.
Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas con diferentes niveles de organización estructural. Las proteínas adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias plegadas que determinan su función biológica, como la catálisis de reacciones, el transporte de moléculas, y funciones estructurales y defensivas en el cuerpo.
Este documento describe la estructura y función de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y pueden clasificarse según sus cadenas laterales. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones estructurales, enzimáticas y de transporte que son cruciales para el funcionamiento celular.
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Este documento trata sobre las proteínas y las enzimas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe las vitaminas, que son biocatalizadores indispensables en muchas reacciones químicas. Finalmente, detalla que las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin ser consumidas, y tienen especificidad gracias a su estructura y centros activos.
Este documento describe las estructuras de las proteínas a diferentes niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria y dominios. Explica conceptos como hélice alfa, lámina beta, plegamiento de proteínas, desnaturalización y fuerzas que determinan la estructura terciaria. También analiza la estructura y función de la hemoglobina como ejemplo de proteína globular tetramerica.
Este documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria (cadena de aminoácidos), secundaria (patrones de hélice alfa y hojas beta), terciaria (plegamiento de la cadena en una forma tridimensional) y cuaternaria (proteínas compuestas de múltiples cadenas o subunidades). También describe elementos estructurales como motivos, dominios, asas y giros que permiten el plegamiento de la cadena en su forma nativa tridimensional.
Las proteínas tienen funciones estructurales, regeneradoras, defensivas y de transporte. Los ribosomas son los orgánulos que sintetizan proteínas mediante la traducción del ARNm, uniendo aminoácidos hasta formar la cadena polipeptídica. El proceso comienza con la activación de los aminoácidos y continúa con la elongación en el ribosoma hasta que se encuentran codones de parada que finalizan la síntesis.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y funciones. Las proteínas son biopolímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, transporte, defensa, almacenamiento y catalíticas en los organismos.
Las proteínas son moléculas grandes formadas por aminoácidos que cumplen funciones esenciales en los seres vivos. Son necesarias para el crecimiento y forman parte de jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. Tanto la falta como el exceso de proteínas pueden generar problemas de salud.
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales y de transporte en los seres vivos. Su estructura tridimensional, definida por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario, determina su función específica.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Las proteínas tienen una estructura cuaternaria compleja que incluye la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas dependiendo de su composición.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su composición química, estructura y funciones. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y adoptan estructuras complejas en varios niveles que determinan su función. También clasifica las proteínas y describe sus principales tipos y funciones en el cuerpo.
Este documento resume las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, funciones y tipos. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos y adoptan cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas en simples y conjugadas, y describe sus funciones principales como estructurales, enzimáticas y hormonales.
El documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable que determina sus propiedades. Se unen formando cadenas llamadas péptidos o proteínas si la cadena es larga.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las clasifica en proteínas globulares, filamentosas y otras categorías. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que estabilizan cada estructura. También cubre temas como la solubilidad, desnaturalización, renaturalización y las funciones de las proteínas como la estructural, enzimática y de transporte.
Estructura secundaria de las proteinasgeriatriauat
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La estructura secundaria incluye hélices alfa, láminas beta y giros beta que forman ordenaciones regulares de aminoácidos. La estructura terciaria se refiere al plegamiento de los dominios proteicos tridimensionales. Las interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos determinan cómo se pliega la cadena para adoptar su forma funcional tridimensional.
Este documento trata sobre péptidos y proteínas. Explica que los péptidos son polímeros de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y las proteínas están constituidas por más de 100 aminoácidos. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los procesos de desnaturalización y renaturalización. También menciona algunos péptidos importantes biológicamente como la oxitocina y colecistocinina.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su concepto, características, funciones y estructura. Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y hormonales en los seres vivos. Su estructura se estudia en los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son macromoléculas compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en las células. También describe las diferentes estructuras que pueden adoptar las proteínas (estructura primaria, secundaria y terciaria) y los tipos de aminoácidos que existen.
La estructura y función de las proteínas depende de su configuración tridimensional. La configuración está determinada por interacciones entre los aminoácidos como puentes de hidrógeno, cargas eléctricas, y puentes disulfuro. Las estructuras secundarias comunes son las alfa hélices y las hojas beta. Las proteínas se pueden separar y purificar usando cromatografía y electroforesis basadas en sus propiedades como tamaño, carga y afinidad. La estructura terciaria da forma tridimensional completa
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar las proteínas. Describe las propiedades químicas de los 20 aminoácidos estándar y las estructuras primarias y secundarias que pueden adoptar las proteínas, como la hélice alfa y la lámina beta. Además, indica que las proteínas cumplen funciones esenciales en los organismos vivos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen aproximadamente 20 aminoácidos diferentes que son los monómeros que forman las proteínas. Las proteínas cumplen funciones vitales como el metabolismo, la contracción muscular y la respuesta inmune.
Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas con diferentes niveles de organización estructural. Las proteínas adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias plegadas que determinan su función biológica, como la catálisis de reacciones, el transporte de moléculas, y funciones estructurales y defensivas en el cuerpo.
Este documento describe la estructura y función de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y pueden clasificarse según sus cadenas laterales. Las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional a través de su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones estructurales, enzimáticas y de transporte que son cruciales para el funcionamiento celular.
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
Este documento trata sobre las proteínas y las enzimas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe las vitaminas, que son biocatalizadores indispensables en muchas reacciones químicas. Finalmente, detalla que las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas sin ser consumidas, y tienen especificidad gracias a su estructura y centros activos.
Este documento describe las estructuras de las proteínas a diferentes niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria y dominios. Explica conceptos como hélice alfa, lámina beta, plegamiento de proteínas, desnaturalización y fuerzas que determinan la estructura terciaria. También analiza la estructura y función de la hemoglobina como ejemplo de proteína globular tetramerica.
Este documento describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria (cadena de aminoácidos), secundaria (patrones de hélice alfa y hojas beta), terciaria (plegamiento de la cadena en una forma tridimensional) y cuaternaria (proteínas compuestas de múltiples cadenas o subunidades). También describe elementos estructurales como motivos, dominios, asas y giros que permiten el plegamiento de la cadena en su forma nativa tridimensional.
Las proteínas tienen funciones estructurales, regeneradoras, defensivas y de transporte. Los ribosomas son los orgánulos que sintetizan proteínas mediante la traducción del ARNm, uniendo aminoácidos hasta formar la cadena polipeptídica. El proceso comienza con la activación de los aminoácidos y continúa con la elongación en el ribosoma hasta que se encuentran codones de parada que finalizan la síntesis.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y funciones. Las proteínas son biopolímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Tienen cuatro niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma tridimensional y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales, de movimiento, transporte, defensa, almacenamiento y catalíticas en los organismos.
Las proteínas son moléculas grandes formadas por aminoácidos que cumplen funciones esenciales en los seres vivos. Son necesarias para el crecimiento y forman parte de jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. Tanto la falta como el exceso de proteínas pueden generar problemas de salud.
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales y de transporte en los seres vivos. Su estructura tridimensional, definida por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario, determina su función específica.
Gopalasamudram Narayana Iyer Ramachandran fue un físico hindú que demostró que los aminoácidos están limitados a un número finito de conformaciones posibles al variar sistemáticamente los ángulos phi y psi en modelos por computadora de péptidos pequeños para encontrar las conformaciones de mínima energía, conocidas como el diagrama de Ramachandran. El diagrama representa los valores posibles de los ángulos phi y psi de los residuos proteicos y se usa para verificar las conformaciones favorables, determinar la estructura secund
Este documento presenta información sobre las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe tres tipos de aminoácidos: esenciales, no esenciales y condicionales. Además, detalla los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Finalmente, clasifica las proteínas según su forma, función biológica y n
Los aminoácidos son los monómeros que forman las cadenas proteicas. Existen 20 aminoácidos, 9 esenciales y 11 no esenciales. Cumplen funciones importantes como el crecimiento, la hormonal, la transmisión nerviosa y la regulación celular. Se transportan a las células mediante transporte activo, donde se almacenan formando proteínas bajo la dirección de ARNm y los ribosomas. La concentración plasmática de aminoácidos se mantiene constante mediante el equilibrio entre las proteín
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas)
Este documento describe diferentes fuentes proteicas de origen animal que se pueden usar en la alimentación de monogástricos, incluyendo la harina de carne, harina de hueso, harina de sangre, harina de plumas y grasa animal. Explica los procesos para producir estos subproductos animales, sus características nutricionales y ventajas para balancear raciones animales debido a su alto contenido proteico y mineral.
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Pueden clasificarse en holoproteínas y heteroproteínas. Su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria dada por la secuencia de aminoácidos; estructura secundaria como hélices alfa o láminas beta; estructura terciaria tridimensional; y estructura cuaternaria en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas.
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
El documento describe los orígenes de la inmunología, con Edward Jenner realizando la primera vacunación moderna en 1796 y Louis Pasteur desarrollando la primera vacuna de virus atenuado en 1885. También resume los mecanismos del sistema inmune, incluyendo las barreras físicas, la respuesta inflamatoria, los leucocitos, y la respuesta inmune específica mediada por linfocitos B y T.
El documento describe los aspectos generales de los aminoácidos. Explica que hay 20 aminoácidos proteicos codificables y clasifica los aminoácidos en proteicos y no proteicos. Los proteicos se dividen en codificables y modificados. Los codificables son 20 y la mitad son esenciales. También clasifica los aminoácidos según la naturaleza y polaridad de su cadena lateral.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos. Existen diferentes tipos de proteínas, incluyendo proteínas constitutivas que se sintetizan de forma constante, proteínas adaptativas cuya síntesis varía según las necesidades celulares, y proteínas estructurales como el colágeno y la elastina que dan soporte a las estructuras celulares. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura - primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria - que definen la dispos
El documento clasifica y describe los aminoácidos. Se dividen en no polares hidrofílicos, polares neutros, ácidos y básicos. Algunos forman parte de proteínas estructurales como el colágeno. Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse de la dieta. Otros están presentes en el organismo pero no forman parte de proteínas. El documento también describe las proteínas conjugadas, su clasificación, función biológica y los tipos de union
Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Detalla los 20 tipos de aminoácidos y sus propiedades, incluyendo 8 aminoácidos esenciales. Además, describe la estructura cuaternaria de las proteínas, que incluye la estructura primaria de la secuencia de aminoácidos, la estructura secundaria de dobleces y la estructura terciaria tridimension
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Presentan una estructura compleja en cuatro niveles: primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (estructuras en hélice o conformación beta), terciaria (plegamiento tridimensional) y cuaternaria (unión de cadenas proteicas). Cumplen funciones esenciales en los seres vivos y su estructura determina su función.
Este documento trata sobre los principios inmediatos orgánicos, en particular las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe los diferentes tipos de aminoácidos y los niveles de organización de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre las propiedades y funciones de las proteínas, incluyendo las enzimas y las vitaminas.
El documento habla sobre los principios inmediatos orgánicos, en particular las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe los diferentes niveles de organización de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre las propiedades y funciones de las proteínas como las enzimas y las vitaminas.
Este documento trata sobre los principios inmediatos orgánicos, en particular las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe los diferentes tipos de aminoácidos y los niveles de organización de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre las propiedades y funciones de las proteínas, incluyendo las enzimas y las vitaminas.
Este documento trata sobre las proteínas y los ácidos nucleicos. Explica la estructura de las proteínas a nivel primario, secundario, terciario y cuaternario. También clasifica las proteínas y describe su desnaturalización. Además, explica la función y clasificación de los ácidos nucleicos, los nucleótidos que los componen y la conformación del ADN y ARN.
El documento describe las características de los aminoácidos y las estructuras proteicas. Explica que los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones (L o D) y que en disolución acuosa forman iones dipolares que pueden comportarse como ácidos o bases. También describe las cuatro estructuras proteicas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria), dando ejemplos de cada una. Resalta que la secundaria incluye alfa-hélice, lámina beta y hélice de colágeno, y
El documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y que su estructura se organiza en cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe las propiedades de los aminoácidos y las proteínas, como su solubilidad, desnaturalización y especificidad.
1) Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos principales que forman las proteínas. 2) Las proteínas adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3) La estructura terciaria es la conformación tridimensional completa de la proteína, la cual determina su función. Algunas proteínas también presentan una estructura cuaternaria formada por la asociación de
Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Poseen un grupo amino, un grupo carboxilo y un carbono alfa. Las proteínas adoptan una estructura cuaternaria a través de la unión de cadenas polipeptídicas mediante enlaces débiles. La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína.
Las proteínas están formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Existen alrededor de 20 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Estas cadenas adquieren una estructura tridimensional compleja a través de cuatro niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas cumplen funciones estructurales, enzim
El documento define el enlace peptídico y cómo se forma, explica los tipos de estructura terciaria de las proteínas (fibrosa y globular), define los aminoácidos y aminoácidos esenciales, describe la desnaturalización y renaturalización de proteínas, y explica cómo las proteínas transportan moléculas. Además, clasifica los aminoácidos, explica la formación y estabilidad de proteínas fibrosas como el colágeno, y cómo la variedad de funciones de las proteínas depende de su estructura
Este documento trata sobre la estructura y función de las proteínas. Explica los diferentes niveles de organización estructural de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los principales aminoácidos que componen las proteínas y los diferentes tipos de enlaces que mantienen la estructura proteica. Finalmente, resume los procesos de síntesis y modificación de proteínas en el cuerpo.
Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.
El colágeno es la proteína más abundante en los animales. Se secreta por los fibroblastos y forma fibras que son esenciales para la piel, huesos y otros tejidos. Está compuesto de cadenas alfa enrolladas en una hélice triple. En el espacio extracelular, las moléculas de colágeno se unen para formar fibrillas y fibras que otorgan resistencia mecánica a los tejidos.
Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Presentan una estructura cuaternaria, terciaria, secundaria y primaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria es el plegamiento debido a enlaces de hidrógeno, la terciaria es el plegamiento completo gracias a otras uniones, y la cuaternaria es la unión de varias cadenas polipeptídicas. Las proteínas tienen propiedades como la solubilidad
Las proteínas son polímeros fundamentales en los tejidos vivos que cumplen funciones estructurales y catalíticas. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias determinadas por interacciones entre sus cadenas. Ejemplos importantes son la insulina, el colágeno, la hemoglobina y las enzimas.
La estructura de las proteínas se define a varios niveles: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (formación de hélices y hojas plegadas), terciaria (plegamiento tridimensional globular o fibroso), y cuaternaria (asociación de múltiples cadenas). La función biológica de cada proteína depende de su estructura tridimensional específica, la cual surge de las interacciones entre los diferentes niveles de estructura.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su definición como moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, su clasificación en proteínas simples y conjugadas, y sus estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También explica cómo las proteínas pueden desnaturalizarse por cambios en el pH o la temperatura, perdiendo su forma tridimensional funcional.
Las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Poseen estructuras primarias, secundarias y terciarias. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos determinada por el ADN. La estructura secundaria incluye hélices alfa y hojas beta formadas por puentes de hidrógeno entre aminoácidos cercanos en la cadena. La estructura terciaria es la conformación tridimensional nativa de la proteína necesaria para su función. Las mutaciones
2. Prof: Ángel Roco Videla INTRODUCCION ¿Qué son las proteínas? ¿ Función cumplen? Biopolímeros compuestos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos Estructurales (tejidos, piel, uñas cabello) Transportadoras (glóbulos rojos) Catalizadoras (enzimas)
3. Prof: Ángel Roco Videla Estructuras de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Unión ilimitada de pépticos Al azar Hélice alfa Lamina plegada Fibrosas globulares Monómeros iguales Monómeros semejantes Monómeros diferentes
4. Prof: Ángel Roco Videla La estructura primaria de los aminoácidos El esqueleto de las proteínas es una secuencia repetitiva de un nitrógeno y dos átomos de carbono Si vamos a escribir la estructura de un péptido o de una proteína es importante conocer: 1) cuáles aminoácidos están presentes y cuántos hay de cada uno 2) la secuencia de los aminoácidos en la cadena.
5. Prof: Ángel Roco Videla Estructura secundaria de las proteínas Geometría del enlace peptídico Los estudios con rayos X de los péptidos cristalinos, realizados por Linus Pauling y sus colaboradores, determinaron la geometría exacta del enlace peptídico. Dicha geometría es más bien rígida y sumada a la rotación restringida del enlace petídico, el da a las proteínas una forma definida.-
6. Prof: Ángel Roco Videla Puente de hidrógeno Las amidas pueden formar puentes de hidrógeno intermoleculares, entre el grupo carbonilo y el grupo N—H, enlaces del tipo C==0-----H—N. Dichos enlaces están presentes en las cadenas peptídicas. La cadena puede enroscarse, de tal manera que el N—H de un enlace peptídico puede formar un puente de hidrógeno con el grupo carbonilo de otro enlace peptídico de la misma cadena, aunque se encuentre muy alejado, esto le proporciona rigidez a la estructura enroscada. De manera alternativa, los grupos carbonilo y los grupos N—H de diferentes cadenas peptídicas pueden formar puentes de hidrógeno, al unirse las dos cadenas. A pesar de que un puente de hidrógeno sencillo es relativamente débil, la posibilidad de formar muchos puentes de hidrógeno dentro de la misma cadena o bien, entre diferentes cadenas, hace que este factor sea muy importante para la estructura de las proteínas.
7. Prof: Ángel Roco Videla Hélice Los estudios con rayos X de la -queratina, (una proteína estructural), mostró que se repite la misma característica estructural cada 5.4 Á. Al utilizar modelos moleculares con la geometría exacta del enlace peptídico, Linus Pauling pudo sugerir una estructura que explica esta y otras características de los estudios con rayos X. Se propuso que la cadena polipeptídica se enrosca sobre sí misma, como una espiral, y forma una hélice que se mantiene rígida por los puentes de hidrógeno que se forman dentro de la misma cadena. La hélice , como se le llama, está enroscada hacia la derecha y tiene una vuelta cada 5.4 Á o 3.6 unidades de aminoácidos.
9. Prof: Ángel Roco Videla Podemos observar algunas características de la hélice . 1.- Al analizar desde el N terminal, cada grupo carbonilo está dirigido hacia arriba o hacia abajo, hacia el C terminal y forma un puente de hidrógeno con un enlace N—H que se encuentra alejado de él en la cadena. 2.- Todos los enlaces N—H se dirigen hacia el N terminal. 3.- Todos los puentes de hidrógeno están alineados a lo largo del eje de la hélice. 4.- Los grupos R de las unidades individuales de aminoácidos se dirigen hacia afuera y no interfieren con el corazón central de la hélice. Esto nos lleva a pensar que la hélice es un patrón natural que adoptan las proteínas.
10. Prof: Ángel Roco Videla La estructura por rayos X de la -queratina, proteína estructural que se obtiene de la fíbroína de la seda, muestra un patrón de repetición diferente (7 Á). Para explicar esto, Pauling sugirió el acomodo de lámina plegada de la cadena peptídica En la lámina plegada, las cadenas peptídicas están unas al lado de otras y se mantienen unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno entre diferentes cadenas. Las cadenas adyacentes se dirigen hacia direcciones contrarias. Lamina plegada
12. Prof: Ángel Roco Videla La unidad de repetición en cada cadena, que está más extendida comparada con la hélice , se encuentra alrededor de 7 Á. En la estructura de placa plegada, los grupos R de las unidades de los aminoácidos de una cadena se presentan alternadamente, hacia arriba o hacia abajo del plano principal de la placa. Si los grupos R son grandes, habrá una repulsión esférica apreciable entre los que se encuentran en cadenas adyacentes. Por esta razón, la estructura de placa plegada solamente es importante para las proteínas que tienen un alto porcentaje de aminoácidos con grupos R pequeños.- Los enlaces que estabilizan la estructura secundaria son fundamentalmente puentes de hidrógeno.
13. Prof: Ángel Roco Videla Estructura terciaria: proteínas fibrosas y globulares Algunos aminoácidos tienen grupos R no polares, como son grupos alquilo o aromáticos sencillos. Otros tienen grupos R muy polares, como iones carboxilato o amonio, grupos hidroxilo así como otros grupos polares. Otros, incluso, tienen anillos aromáticos rígidos y planos, que pueden interactuar de manera específica. Los diferentes grupos R afectan las propiedades totales de una proteína.
14. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas generalmente pueden ser de cualquiera de dos clases: fibrosas o globulares. Las proteínas fibrosas son materiales estructurales de animales y, por lo tanto, son insolubles en agua. Pueden ser de una de tres categorías: queratinas, que forman parte de los tejidos protectores, como la piel, el cabello, las plumas, garras y uñas; colágenos, que forman el tejido conectivo, como los cartílagos, tendones y vasos sanguíneos y sedas, como la fibroína de las telarañas y de los capullos.
15. Prof: Ángel Roco Videla Las queratinas y colágenos tienen estructura helicoidal, mientras que las sedas tienen estructura de placa plegada. Una gran parte de los grupos R que están unidos a estas estructuras son no polares, lo que explica la insolubilidad de estas proteínas en agua. La queratina de la mayoría de las estructuras rígidas, tales como las uñas y las garras es similar a la del cabello, salvo porque hay un mayor porcentaje de unidades del aminoácido cisteína en la cadena polipeptídica, por lo tanto, hay más enlaces cruzados disulfuro, lo que le proporciona una estructura total más firme, menos flexible.
16. Prof: Ángel Roco Videla En resumen, los grupos R no polares y los enlaces cruzados de disulfuro, junto con esqueletos helicoidales o de placa, tienden a hacer que las proteínas fibrosas tengan estructuras rígidas e insolubles.
17. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares son muy diferentes de las proteínas fibrosas. Tienden a ser solubles en agua y tienen forma casi esférica, como lo sugiere su nombre. Las proteínas globulares no son estructurales sino que realizan otras funciones biológicas. Pueden ser enzimas hormonas, proteínas de transporte, como la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre, o bien proteínas de almacenamiento, que actúan como almacenes de alimentos; un ejemplo es la ovalbúmina de la clara de huevo.
18. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares tienen más aminoácidos con cadenas laterales polares o iónicas que las proteínas fibrosas, que son insolubles en agua. Una enzima u otra proteína globular que realiza su función principalmente en el medio acuoso de las células, adoptará una estructura en la que los grupos R no polares o hidrofóbicos se dirijan hacia el centro y los grupos R polares o iónicos, se dirijan hacia el agua.
19. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares principalmente son helicoidales, pero forman pliegues que les permiten que la forma total sea globular. Uno de los 20 aminoácidos, la prolina, tiene un segundo grupo amino. Siempre que haya una unidad de prolina en la estructura primaria de un péptido, no habrá grupo N—H disponible para formar puentes de hidrógeno dentro de la misma cadena.
20. Prof: Ángel Roco Videla No tiene H para formar puente de hidrogeno Unidad de prolina Por lo tanto, las unidades de prolina tienden a desorganizar una hélice y frecuentemente encontramos las unidades de prolina en los "dobleces" de la estructura de una proteína.
21. Prof: Ángel Roco Videla La mioglobina, que es la proteína que transporta el oxígeno en los músculos, es un buen ejemplo de una proteína globular. Contiene 153 unidades de aminoácidos y, sin embargo, es muy compacta, tiene muy poco espacio vacío en su interior. Aproximadamente 75% de las unidades de aminoácidos en la mioglobina son parte de ocho secciones helicoidales , hacia la derecha. Tiene cuatro unidades de prolina, y se encuentra cada una cerca de los "dobleces" de la estructura. Hay otros tres "dobleces" causados por las características estructurales de otros grupos R.
23. Prof: Ángel Roco Videla El interior de la mioglobina consiste, casi completamente, en grupos R no polares, como los que tienen leucina, valina, fenilalanina y metionina. Los únicos grupos internos polares son dos histidinas. Estos grupos realizan una función necesaria en el sitio activo de la proteína en donde la porción no proteica, una molécula de la porfírina heme , atrapa el oxígeno. La superficie exterior de la proteína incluye muchos residuos de aminoácidos altamente polares (lisina, arginina, ácido glutámico, entre otros). En la estructura terciaria intervienen enlaces hidrofóbicos, fuerzas polares y electrostáticas, puentes de hidrógeno e incluso enlaces covalentes puentes disulfuro
26. Prof: Ángel Roco Videla Estructura cuaternaria de las proteínas La hemoglobina es una proteína de las células rojas. Transporta el oxígeno, y es un ejemplo de este tipo de agregados. Consiste en cuatro unidades casi esféricas, dos unidades con 141 aminoácidos y dos unidades , con 146 aminoácidos. Las cuatro unidades se juntan mediante un acomodo tetraédrico. Muchas proteínas están conformadas por asociación de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes. La forma de estar asociadas estas cadenas constituye la estructura cuaternaria de la proteína.
27. Prof: Ángel Roco Videla Hay muchas otras proteínas que forman agregados similares. Algunas solamente son activas en su estado de agregado, mientras que otras son activas sólo cuando dichos agregados se disocian en las subunidades. Entonces, el estado de agregación en la estructura cuaternaria proporciona un mecanismo adicional de control de la actividad biológica. Un solo polipéptido no puede tener estructura cuaternaria. La asociación de las distintas cadenas se realiza por fuerzas hidrofóbicas, aunque pueden también intervenir otros tipos de enlace ( electroestáticas, e inclusos covalentes.
28. Prof: Ángel Roco Videla Las cadenas asociadas que conforman una estructura cuaternaria pueden ser: Idénticas: como en el caso de la hexoquinasa ( un dímero) Análogas: ( no exactamente iguales) , como la hemoglobina. Diferentes: estructuras y función diferentes, como ocurre con algunas enzimas complejas formadas por la asociación de péptidos con función catalítica y pépticos con función reguladora. Por ejemplo el lactato de deshidrogenasa formado por cadenas idénticas, la hemoglobina A formada por cadenas análogas y la aspartato transcarbamilasa formada por cadenas muy diferentes.
29. ASOCIACIÓN DE DOS ESTRUCTURAS TERCIARIAS PARA FORMAR UNA CUATERNARIA
30. Prof: Ángel Roco Videla Desnaturalización de proteínas La pérdida de los niveles de estructuración superior al primario se denomina desnaturalización. Hay desnaturalización reversible e irreversible Hay agentes desnaturalizantes como el calor, pH, sales inorgánicas, disolventes orgánicas, etc. Ejemplos: La albúmina del huevo al aplicarle calor. La caseína al acidificarla (yogurt) Las proteínas del plasma se precipitan selectivamente con las sales
31. Prof: Ángel Roco Videla Proteínas conjugadas Proteínas conjugadas son las que contienen algún grupo prostético o porción no peptidica. En estas proteínas, la fracción peptidica se llama apoproteína. El grupo prostético puede tener una naturaleza química muy variada. Glicoproteínas: cuando su grupo prostético consiste en uno o varios azúcares unidos covalentemente a la cadena peptidica. Algunas hormonas y numerosas proteínas de membrana son glicoproteínas. Lipoproteínas: Contienen fosfolipidos, lípidos neutros o ácidos grasos unidos, en general, mediante enlaces hidrofóbicos. En el suero existen lipoproteínas que se clasifican en quilomicrones (CM) lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) y lipoproteinas de alta densidad (HDL) La rodopsina (purpura visual) es una lipoproteina.
32. Prof: Ángel Roco Videla Hemoproteínas: contienen el grupo hemo. Entre las hemoproteínas cabe destacar la hemoglobina de la sangre, la mioglobina del músculo, los citocromos, presentes sobre todo en mitocondrias, y algunas enzimas como las peroxidasas. Nucleoproteínas: Proteínas más ácido nucleico constituyen los cromosomas, los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas. Existen otros tipos de proteínas conjugadas, cuyos grupos prostéticos pueden ser metales (ceruplasmina, que contiene cobre), grupo fosfato (caseína de la leche), derivados vitamínicos (flavoproteínas), etc.