Este documento trata sobre las proteínas. Explica que están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Las clasifica en proteínas globulares, filamentosas y otras categorías. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que estabilizan cada estructura. También cubre temas como la solubilidad, desnaturalización, renaturalización y las funciones de las proteínas como la estructural, enzimática y de transporte.

1. TEMA:
DOCENTE:
INTEGRANTES:

2. Compuestas
principalmente de:
COMPUESTAS
BÁSICAMENTE
DE:
C
H
O
N
S P Fe Cu Mg Y
PROTEÍNAS

3. • Moléculas
orgánicas más
abundantes en
las células.

4. PROTEÍNAS
FILAMENTOSAS
Proteínas
globulares
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS:

5. Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

6. C H O N
(—COOH) (—NH2)

7. Gly Ala Val Leu Ile
Trp Pro Met Fen

8. Asn Gln Tyr
Cys Ser Thr

9. Asp Glu
Arg Lis His

10. Ala Val
Leu Ile
Alifáticos
ácidos
básicos
neutros

11. TyrTrpFen

13. En el
adulto
son 8
En el
niño
son 10
1. Valina (Val)
2. Leucina (Leu)
3. Treonina (Thr)
4. Lisina (Lys)
5. Triptófano (Trp)
6. Histidina (His)
7. Fenilalanina (Phe)
8. Isoleucina (Ile)
9. Arginina (Arg)
10. Metionina (Met)

14. 1. Alanina (Ala)
2. Prolina (Pro)
3. Glicina (Gly)
4. Serina (Ser)
5. Cisteína (Cys)
6. Asparagina (Asn)
7. Glutamina (Gln)
8. Tirosina (Tyr)
9. Ácido aspártico (Asp)
10. Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos no
esenciales

15. –
NH2
–
COOH H R

16. Presentan un
comportamiento
químico anfótero

17. Dextrógiro + Levógiro -

18. CONFIGURACION D Y L

19. Es el valor de pH al que el
aminoácido presenta una carga neta
igual al cero.

20. ENLACES
PEPTÍDICOS
TRIPÉPTIDO
POLIPÉPTIDO
PROTEÍNA
OLIGOPÉPTIDO
DIPÉPTIDO

21. Los aminoácidos se unen entre sí mediante
uniones peptídicas para formar cadenas
lineales no ramificadas.
C
H
R
C
O
O
H
N
H
H
C
H
R
C
O
O
H
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C
O
O
H
+ H2O CONDENSACIÓN

22.  El tripéptido glutatión.
 Los nanopéptidos, oxitocina y vasopresina.
 la insulina y el glucagón.
 Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y
valinomicina.

23. La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA DE UNA
PROTEINA

24. La estructura primaria es la secuencia
de aminoácidos de la proteína.

26. • La estructura secundaria de las proteínas es la
disposición espacial local del esqueleto proteico,
gracias a la formación de puentes de hidrogeno
entre los átomos que forman el enlace peptídico.
• La estructura secundaria puede ser:
-Conformación ɑ (Hélice)
-Conformación β (Hoja plegada)

27. •Estructura en forma de
bastón.
• Los restos laterales de los
aminoácidos se ubican de
forma perpendicular al eje
de la hélice.
• Los enlaces puente de
hidrógeno se establecen
entre el hidrógeno unido al
nitrógeno y el oxígeno del
primitivo carboxilo.
ɑ (Hélice)

28. El colágeno posee una disposición en
hélice especial, mas alargada que la α-
hélice, debido a la abundancia de prolina
e hidroxiprolina.

29. • En general, las proteínas que se quedan en la
estructura secundaria, dan lugar a proteínas
filamentosas alargadas.
• Son insolubles en agua y soluciones salinas y
realizan funciones esqueléticas.

30.  Las dos cadenas se pueden unir de dos
formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta última es un poco
mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.

31.  Secuencias de la
cadena
polipeptídica con
estructura α o β a
menudo están
conectadas entre sí
por medio de los
llamados giros β.
Son secuencias
cortas, con una
conformación
característica que
impone un brusco
giro de 180o a la
cadena principal
de un polipéptido.

32. La conformación terciaria de una
proteína globular es la conformación
tridimensional del polipéptido
plegado.
ESTRUCTURA TERCIARIA

33. ¿Qué es un dominio?
Es una sección de estructura proteínica
suficiente para desempeñar una tarea
química o física particular.

35. Es la unión mediante enlaces débiles de
varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciana, idénticas o no, para
formar un complejo proteico.

36. PROTOMERO
POLÍMEROS
DÍMEROS TETRÁMERO
PENTÁMEROS

37. INTERACCIONES QUE
ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA
CUATERNARIA

38. Homotípicas:
Asociación de
cadenas
polipeptídicas
idénticas o
casi idénticas.
Heterotípicas:
Interacciones
entre
subunidades
con estructuras
muy distintas

39. En resumen, la estructura de una proteína
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.

41.  La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R
que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua.
SOLUBILIDAD
 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración iónica... A
pesar de ser solubles, la mayoría de las
membranas biológicas son
impermeables al paso de proteínas.

42. DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de todas las
estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con
estructura primaria.

43. Agentesdesnaturalizantes
Físicos
Químicos

44. ESPECIFICIDAD DE ESPECIE
Secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables
Especificidad
ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.

45. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos. Tienden a
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones del medio
CAPACIDAD
AMORTIGUADORA

46. Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensiva
Transporte
Reserva
Función
homeostática
Anticongelante
Actividad contráctil
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS