Este documento describe la estructura y clasificación de los aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Explica que los 20 aminoácidos presentes en las proteínas se clasifican en neutros o polares dependiendo de la naturaleza de su cadena lateral. También describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas, especificando la secuencia primaria de aminoácidos como el primer nivel estructural de las proteínas.

1. AMINOACIDOS
1. Estructura y clasificación de los aminoácidos.
Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un
grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Los aminoácidos son los precursores de los
péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidosal
mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α (α-aminoácidos).
Como se puede apreciar, el carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal
presentadosenantiómeros(L- yD-).Los20α-aminoácidospresentesenlasproteínassonde laserie
L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.La diferencia entre
losaminoácidosvienedada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α. Atendiendo a la
naturaleza del grupo -R los aas pueden clasificarse en:
· Neutros o apolares
· Polares neutros
· Polares con carga negativa
· Polares con carga positiva
Neutroso Apolares. Son 8 losaminoácidosque se clasifican comoposeedoresde cadenaslaterales
no polares. La alanina, valina, leucina e isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos
alifáticos. La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico (C-S-C). La prolina es el único
aminoácidocíclico,pues el grupo-Rse cierrasobre el N del grupoα-amino(realmente esunamina
secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptófano contienen grupos aromáticos.
Polaressincarga. Siete sonlosα-aminoácidoscuyoresto -Respolarperosin carga.La glicinaposee
la cadena más simple,unátomo de hidrógeno.Laserinay la treoninasonportadoresde un grupo
hidroxilo(-OH). La asparragina y la glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un grupo
amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente,a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con
carga negativa.Latirosinaposee ungrupofenólicoylacisteínadebe supolaridada la presenciade
un grupo tiólico (-SH).
Polarescon carga negativa. Existendosα-aminoácidoscuyorestopolarposee carga negativaa pH
fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido
aspártico.
Polares con carga positiva. Tres son los α-aminoácidos que poseen restos –R cargados
positivamente a pH fisiológico. La lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la arginina
presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.
Dentrodel conjuntode losaminoácidosnaturales,existenunosquepuedensersintetizadosporlas
célulashumanasapartirde otrassustancias,perotambiénhayaminoácidosque debemostomarlos
en la dieta, ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad

2. suficiente para satisfacer la demanda del organismo; se conocen con el nombre de aminoácidos
esencialesysonvalina,leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina.
2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los péptidos
El pH del medioenel que se encuentre el aminoácidoesesencial paradeterminarsus propiedades
ácido-base,aspectoimportantepuesde ellodependenlaspropiedadesquímicasylafuncionalidad
biológica de los péptidos y proteínas que forman.
Las propiedadesácido-base de unaminoácidovienendeterminadasporlosgruposprotonablesque
posea.Unaminoácidopuede actuarbiencomoácidoocomobase (sustanciasanfóteras),pudiendo
tener hasta tres grupos con carácter ácido-base: el α-amino, el α-carboxilo y, en algunos casos, el
resto -R.Lo importante esque estos gruposposeenuncarácter ácido-base débil,loque hace que,
dependiendodelpH,el correspondiente equilibriopuedadesplazarseenunsentidooenotro(hacia
la forma protonada o hacia la desprotonada).
La carga total del aminoácidodependedel pHde la disoluciónenque se encuentre.Existe unpHal
cual la carga neta del aminoácido es cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se desplazará
hacia ningunode lospolos).El pHal cuál un aminoácidoposeecarganetacero recibe el nombre de
puntoisoeléctrico(pI), que es lamediaaritméticade losvaloresde pK1ypK2que delimitanlaforma
con carga cero. Cuando el aminoácido está en su forma iónica se dice que está formando un
zwitterion.
A pH mayor al del pI, la parte protonada del aminoácido se va a desprotonar, es decir se da lo
siguiente:
A pH menor al del pI, la parte del aminoácido cargada negativamente, es decir la que contiene el
carboxilo α se va a protonar, es decir se da lo siguiente:
3. El enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentranunidos enlos péptidosy lasproteínas mediante un enlace amida
(-CO-NH-).Este enlace se formaporreacciónentre elgrupoα -COOHde unaminoácidoyel α-amino
del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.

3. 4. Secuenciaciónde un péptido
La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptídica, esto es la secuencia,
constituye el primer nivel estructural de las proteínas, su estructura primaria. La secuencia de un
péptido tiene gran importancia porque entre otras cosas condiciona los siguientes niveles
estructurales.
Los péptidossoncadenas linealesde aminoácidosenlazadosporenlacesquímicosde tipoamídico
a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van
enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas
cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,
empezandoporel extremoN-terminal queposeeungrupoaminolibre yfinalizandoporel extremo
C-terminal enel que se encuentraungrupocarboxilolibre,de tal maneraque el ejeoesqueletodel
péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que
varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.