El citoesqueleto proporciona una estructura de soporte para la célula a través de filamentos de actina y proteínas asociadas. La actina es la proteína principal del citoesqueleto y forma microfilamentos que determinan la forma celular y organizan el citoplasma. Los filamentos de actina se polimerizan a partir de monómeros de actina y pueden despolimerizarse, y están involucrados en el movimiento celular a través de su interacción con miosina.

1. El citoesqueleto
proporciona un
armazón
estructural para la
célula, actuando
como un andamio
que determina la
forma celular y la
organización
general del
citoplasma
Citoesqueleto y movimiento
celular

2. Estructura y organización de los
filamentos de actina
La actina es la proteina mas
importante en el citoesqueleto, y
las proteinas que se unen a esta,
son las que regulan las funciones
del citoesqueleto, tales como
movimiento y forma celular
ademas de la organizacion en
general del citoplasma.Los
microfilamentos o filamentos de
actina, se encuentran
principalmente al rededor de la
membrana plasmatica, donde
actuan como soporte mecanico.
En celulas musculares, la actina
constituye el 20 % de la proteina
celular.Los mamiferos presentan
al menos 6 genes de actina
diferente, 4 en celulas musculares
como lo son las presentes en
musculo cardiaco, estriado, liso
vascular, y liso enterico. En estas,
la actina presente es del tipo alfa,
mientras que la beta se encuentra
en celulas no musculares.

3. Ensamblaje y desensamblaje de los
filamentos de actina
Las moléculas individuales de actina
son proteínas globulares de 375
aminoácidos (43 kDa). Cada monómero
(actina globular G) tiene sitios de unión
que median la interacción cabeza con
cola con otros dos monómeros de
actina, de tal manera que los
monómeros de actina polimerizan para
formar filamentos (actina filamentosa F)
En los filamentos de cada monómero se
encuentra girando 166°, por lo que los
filamentos tienen la apariencia de una
hélice de doble cadena. Debido a que
todos los monómeros de actina están
orientados en la misma dirección, los
filamentos de actina presentan una
polaridad diferenciada y sus extremos
(denominados extremos
protuberanciales y puntiagudos) se

4. Debido a que la polimerización
de la actina es reversible, los
filamentos pueden
despolimerizar por la disociación
de las subunidades de actina, lo
que permite que los filamentes
de actina se descompongan
cuando sea necesario (figura de
abajo). In vitro, existe un
equilibrio aparente entre los
monómeros de actina y los
filamentos, que dependen de la
concentración de los
monómeros libres.
La velocidad a la que los
monómeros de actina se
incorporan a los filanmetos es
proporcional a su concentración,
por lo que hay una
concentración critica de
monómeros de actina a la cual
la velocidad de disociación.

5. Organización de los filamentos de
actina
Los filamentos de actina se
ensamblan en haces de actina y
redes de actina, gracias a la
acción de unas proteínas
pequeñas y rígidas (villina y
fimbrina).
Esta unión se da gracias a las
proteínas de entrecruzamiento
mencionadas anteriormente
(fimbrina y villina) que tiene al
menos dos dominios de unión a
la actina.
Hay dos tipos de haces de
actina unos unidos muy
estrechamente que no permiten
movimiento, y otros unidos por
alfa-actina que están mas

6. Asociación de filamentos de actina
con la membrana plasmatica
Bajo la membrana plasmatica, hay
una elevada concentracion de
filamentos de actina y de proteinas
de union a la actina asociadas, a
esto se le llama Cortex Celular. Este
cortex celular es el encargado de
darle forma a la celula y ademas
esta implicado en diversas acciones
de la superficie celular, incluyendo el
movimiento.

7. Dado a su ausencia de nucleos y
organelas, los globulosrojos son la
principal estructura usada para el
estudio del citoesqueleto coritcal.
La Espectrina, es la principal
proteina en el citoesqueleto cortical
de los eritrocitos. Esta constituida por
dos cadeas alfa y dos cadenas beta.
Cada unidad beta se une a la actina
con un dominio terminal, mientras
que las cadenas alfa se unen a Ca 2
+.
Estas cadenas alfa y beta se asocian
lateralmente para formar dimeros y
despues cabeza con cabeza para
formar tetrameros.
Los extremos de los tetrameros de
espectrina se asocian con filamentos
cortos de actina dando como
resultado una red de espectrina-

8. Las Fibras de estres son haces
contractiles entrelazados por alfa-
actina, q anclan a la celula y ejercen
tension sobre el sustrato. Estan
unidas a la membrana plasmatica a
traves de la integrina.
Los contactos celula-celula, en las
uniones de adherencia estan
mediados por caherinas que sirven
como sitios de union para los haces
de actina. Son proteinas
transmembrana y sus dominios
citoplasmaticos se unen a beta-
catenina que interactua con alfa-
catenina, que sirve como nexo para
los filamentos de actina.

9. Protuberancias en la superficie
celular
La mayoria de las celulas, poseen
protuberancias y extensiones relacionadas con
movimiento celular, fagocitosis y funciones
especialzadas tales como la abosrcion de
nutrientes.
La gran mayoria de estas funciones son
mediadas por filamentos de actina. Las
microvellosidades, son proyecciones en forma
de dedos de la memmbrana plasmatica, son
sostenidos por haces de actinas y estan
ubicadas en el cortex celular en una region
llamada red terminal.
La Vilina, es la proteina de enlace entre estas
microvellosidades del intestino. Los brazos que
sostienen los haces de actina presentes en las
microvellosidades consisten en calmadulina en
asociacion con miosina I.

10. Los filamentos de actina en asociacion
con miosina son los responsables de
muchos movimientos celulares.La
miosina es el prototipo de un motor
molecular que convierte energia quimica
en forma de ATP a energia mecanica,
generando asi fuerza y movimiento. Pero
ademas de movimientos musculares las
interacciones actina-miosina tambien son
responsables de una variedad de
movimientos en celulas no-musculares
incluyendo la division celular.
Los musculos estan compuestos por
haces de fibras musculares, formadas por
fusion celular. Cada fibra muscular
contiene varias miofibrillas, que son
haces de filamentos de actina y miosina
organizados en cadenas de unidades
repetidas llamadas sarcomeros.