El SARS- CoV fue reconocido por primera vez el 26 de febrero de 2003 en Hanoi, Vietnam, fue declarado por la OMS como alerta mundial el 12 de marzo del 2003 y fue bautizado como el virus del síndrome respiratorio agudo (SARS). (1)La epidemia fue reportada internacionalmente el 11 de marzo 2003. Hasta el 14 de marzo 2003 la OMS ha informado 7761 casos probables de los cuales han muerto 623 personas y se han recuperado de la enfermedad 3674, en 28 países.(2) Hasta el momento se logró aislar el Virus del SARS-CoV en animales como civetas de palma, perros mapaches, mono macaco y gato. Pertenecen al orden de los Nidovirales, junto con las familias Arteviridae y Roniviridae. La familia Coronaviridae contiene los géneros coronavirus y torovirus.(1) Están dentro del grupo IV de la clasificación de Baltimore, con ARN mono catenario (+).

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN CRISTOBAL DE HUAMANGA
Facultad de Ciencias Biológicas
Área Académica De Microbiología
CORONAVIRUS: SARS-CoV
Flor Tineo Medina, Henry Yaranga Sierra, Maryani Tello Cárdenas, Rosario Taipe Santiago, Samuel Ventura
Mendoza; estudiantes del curso de Virología del departamento Académico de Ciencias Biológicas
Facultad de Ciencias Biológicas- Universidad Nacional de San Cristóbal de Huamanga
INTRODUCCIÓN
El SARS- CoV fue reconocido por primera vez el 26 de
febrero de 2003 en Hanoi, Vietnam, fue declarado por
la OMS como alerta mundial el 12 de marzo del 2003
y fue bautizado como el virus del síndrome respiratorio
agudo (SARS). (1)La epidemia fue reportada
internacionalmente el 11 de marzo 2003. Hasta el 14
de marzo 2003 la OMS ha informado 7761 casos
probables de los cuales han muerto 623 personas y se
han recuperado de la enfermedad 3674, en 28
países.(2) Hasta el momento se logró aislar el Virus
del SARS-CoV en animales como civetas de palma,
perros mapaches, mono macaco y gato. Pertenecen al
orden de los Nidovirales, junto con las familias
Arteviridae y Roniviridae. La familia Coronaviridae
contiene los géneros coronavirus y torovirus.(1) Están
dentro del grupo IV de la clasificación de Baltimore,
con ARN mono catenario (+).
ESTRUCTURA
Figura 1: Estructura del SARS-CoV(3)
Son más o menos esféricas y miden unos 80-120 nm
de diámetro. El genoma ARN viral está empaquetado
por la proteína de la nucleocápside (N). La cápside va
estar envuelta por una bicapa lipídica en la cual están
al menos 3 proteínas de membrana, la proteína spike3
(S) que forma protuberancias en la superficie viral; la
proteína de membrana (M), es el componente
mayoritario de la envuelta viral; y la proteína de
envuelta (E) es una proteína muy hidrofóbica que está
en menor proporción. Las proteínas del SARS- CoV
son: La glicoproteína S, proteína de envuelta E,
proteína de la membrana M, proteína de la
nucleocápside N.(3)
Proteína de la nucleocápside(N)
La proteína de la nucleocápside (N) posee un alto
porcentaje de lisinas y argininas. La proteína de la
nucleocápside está fosforilada en sus residuos de
serina. La proteína N tiene la capacidad de neutralizar
el sistema inmunológico, juega un papel facilitando la
replicación, transcripción, traducción y salida del
virus.(4)
Proteína de membrana(M)
La glicoproteína de membrana (M) es el más
abundante de la envoltura. Contiene tres segmentos
transmembrana en su extremo N-terminal. La proteína
M tiene un dominio hidrofílico corto luminar y un
dominio C-terminal, estos son susceptibles a la
digestión proteolítica. La proteína se inserta en la
membrana del RE a través de señales después de ser
sintetizadas en polisomas unidos a membrana. La
proteína M se acumula en el aparato de Golgi y no se
transporta a la membrana plasmática. La función
principal de la proteína M es dirigir la incorporación de
la glicoproteína S y la proteína N en la partícula de
salida del virión.(3)
Proteína de envuelta(E)
La proteína de envuelta E va estar presente en
pequeñas cantidades en la envuelta del virión. La
proteína E contiene un dominio hidrofóbico
relativamente largo en su amino terminal, seguido de
una región rica en cisteínas y un tallo corto hidrofílico.
Induce a la curvatura de la membrana durante la
salida del virión, tiene unos 76 aminoácidos de
longitud. Está implicada en el ensamblaje, la
liberación, la formación de la envoltura, así como
también en la patogénesis viral.(5)
Ésta forma una horquilla( hélice transmembrana) a
través de la cual la bicapa lipídica sufrirá una
deformación, aumentando la curvatura de la
membrana.(3)
Glicoproteína S
La proteína spike (S) es la responsable de la unión del
virus a la célula huésped y es el encargado de
producir la fusión de sus membranas. En la proteína S
se pueden distinguir dos dominios funcionales el S1,
que da al virus sus propiedades antigénicas y que
contiene el sitio de unión para el receptor de la

2. superficie celular y el S2, que es el responsable de la
fusión celular.(3)
En algunas especies de coronavirus, la glicoproteína
se corta por una proteasa para dar dos subunidades
no asociadas, S1 y S2, las cuales tienen diferentes
funciones. Sin embargo, la escisión no es un
requerimiento esencial para el mecanismo de fusión y
los datos disponibles sugieren que, aunque la
glicoproteína S del SARS-CoV puede cortarse en dos
subunidades, no es un requerimiento absoluto para la
fusión. (3)
Figura 2: Proteínas estructurales(6)
Proteínas no estructurales
El gen de la replicasa del SARS-CoV codifica 16
proteínas no estructurales con múltiples funciones
enzimáticas. Las nsp 4, 10 y 16 han sido implicadas
por análisis genético en el ensamblaje de una
replicasa funcional con un complejo transcriptasa.(3)
Figura 3: Estructuras proteicas del SARS- CoV(7)
GENÓMICA
La proteína S del SARS-CoV se puede dividir en una
mitad N-terminal (S1) y una mitad C-terminal (S2),
pero sin escisión proteolítica. S1 y S2 son
responsables individualmente de las variaciones en el
rango de hospedadores y el tropismo tisular por su
especificidad de receptor y la entrada de células por
fusión de membrana de virus-célula. S1 es
responsable de la unión a los receptores celulares y
se ha identificado un receptor del SARS-CoV como la
enzima convertidora de angiotensina 2(encargada de
la regulación de la función cardiaca, está altamente
expresada en los alveolos pulmonares). S2 se ancla a
la proteína serina proteasa transmembranasa y tiene
dos regiones de repetición hidrófobas heptadas
denominadas HR1 y HR2.(7)
PROCESO DE REPLICACIÓN VIRAL
El virus del SARS-CoV entra a la célula hospedera por
reconocimiento, unión y posterior fusión de la proteína
S con su receptor específico. Una vez que la
nucleocápside ingresa al citoplasma, el ARN (+) se
traduce con una poliproteina replicasa.(8)
La traducción comienza con dos poliproteínas de
Orf1a y Orf1ab, que son divididas
postraduccionalmente en nsp1 a nsp16. Estos
productos de la división forman el complejo de
replicación-transcripción, que replica el genoma viral y
transcribe un conjunto de genes anidados (que se
encuentran en los intrones de genes eucariotas) en 3
terminales de ocho ARN subgenómico. Una vez que
se acumulan suficientes proteínas estructurales y ARN
genómico viral, se produce el ensamblaje viral por
gemación de la nucleocápside helicoidal en el retículo
endoplásmico al compartimento intermedio de Golgi.
Aquí, la proteína M que atraviesa la triple membrana
interactúa con la proteína N y el ARN viral para
generar la estructura básica. También interactúa con
las proteínas E y S para inducir la gemación y
liberación viral.(9)
Luego, las proteínas de la membrana se insertan en el
retículo endoplasmático donde se dirigen al
compartimiento intermediario retículo endoplasmatico-
complejo de Golgi (ERGIC). Las nucleocapsides se
forman por la encapsidación de los genomas de las
progenies con la proteína N y estos luego se unen a
los componentes de la membrana en el ERGIC,
formando los viriones por gemación. Finalmente los
viriones son transportados en vesículas del complejo
de Golgi hacia la membrana plasmática de la célula
infectada, mediante exocitosis. (8)

3. Figura 4: Replicación del SARS-CoV(8)
Figura 5: Organización de la poliproteína replicasa(10)
REFERENCIAS:
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Medica Hered. 22 de enero de 2013;14(2):89.
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3. Casas JG. Búsqueda y caracterización biofísica de las regiones membranotrópicas de la glicoproteína S del
SARS-cOV [Internet] [http://purl.org/dc/dcmitype/Text]. Universidad Miguel Hernández; 2008 [citado 30 de agosto
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4. Ceccarelli M, Berretta M, Rullo EV, Nunnari G, Cacopardo B. Editorial – Differences and similarities between
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name smell as sweet? :3.
5. Herrera ME. Estructura de la partícula viral, organización del genoma y ciclo de replicación. Rev Investig Univ En
Salud. 18 de mayo de 2020;2:7-14.
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7. Bartlam M, Xu Y, Rao Z. Structural proteomics of the SARS coronavirus: a model response to emerging infectious
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9. Cheng VCC, Lau SKP, Woo PCY, Yuen KY. Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus as an Agent of
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