El documento define una enzima como una proteína producida por las células que cataliza reacciones químicas sin alterarse a sí misma. Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones mediante la reducción de la energía de activación requerida, sin afectar el equilibrio de la reacción. Las enzimas actúan con gran especificidad uniendo sustratos en su lugar activo a través de interacciones complementarias o induciendo cambios conformacionales que aproximan al sustrato al estado de transición.

1. Definición.Definición.
Una enzima es una proteína producida por las célulasUna enzima es una proteína producida por las células
que cataliza las reacciones químicas en el espacioque cataliza las reacciones químicas en el espacio
intracelular o extracelular para que se produzcan a unaintracelular o extracelular para que se produzcan a una
velocidad útil en condiciones fisiológicas, sin versevelocidad útil en condiciones fisiológicas, sin verse
alterada ella misma en el proceso global. La mayor partealterada ella misma en el proceso global. La mayor parte
de los catalizadores biológicos son las enzimas, aunquede los catalizadores biológicos son las enzimas, aunque
no todos ellos son proteínas en el caso de lasno todos ellos son proteínas en el caso de las ribozimasribozimas..
Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimasLas sustancias sobre las cuales actúan las enzimas
reciben el nombre genérico dereciben el nombre genérico de sustratossustratos; la especificidad; la especificidad
de una enzima le permite distinguir con gran selectividadde una enzima le permite distinguir con gran selectividad
entre diferentes sustancias y aún entre isómeros ópticos.entre diferentes sustancias y aún entre isómeros ópticos.
Ej. laEj. la glucoquinasaglucoquinasa enzima que cataliza una reacción deenzima que cataliza una reacción de
fosforilación de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.fosforilación de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.

2. Características Generales.Características Generales.
Aumentan la velocidad de las reacciones químicas en lasAumentan la velocidad de las reacciones químicas en las
que participan.que participan.
Son más efectivas que los catalizadores inorgánicos,Son más efectivas que los catalizadores inorgánicos,
debido a que las enzimas muestran una mayordebido a que las enzimas muestran una mayor
especificidad.especificidad.
Aunque participan en el proceso de la reacción no seAunque participan en el proceso de la reacción no se
modifican por ésta, no forman parte de los productosmodifican por ésta, no forman parte de los productos
finales ni se desgastan en el proceso.finales ni se desgastan en el proceso.
Los catalizadores disminuyen la energía de activación,Los catalizadores disminuyen la energía de activación,
aumentando la velocidad del proceso pero no afectan laaumentando la velocidad del proceso pero no afectan la
constante de equilibrio de una reacción.constante de equilibrio de una reacción.

3. Enzimas como Catalizadores.Enzimas como Catalizadores.
Qué hace un catalizador?Qué hace un catalizador?
Un catalizador reduce la barrera de energía para unaUn catalizador reduce la barrera de energía para una
reacción ∆reacción ∆GGºº‡‡
, con lo que aumenta la fracción de, con lo que aumenta la fracción de
moléculas que tienen la energía suficiente paramoléculas que tienen la energía suficiente para
alcanzar el estado de transición y hacer que laalcanzar el estado de transición y hacer que la
reacción vaya más rápida en ambas direcciones. Estereacción vaya más rápida en ambas direcciones. Este
no tiene efecto alguno sobre la posición de equilibrio.no tiene efecto alguno sobre la posición de equilibrio.
Modifican la velocidad de los procesos (parámetroModifican la velocidad de los procesos (parámetro
cinético). así pues, la energía libre ∆cinético). así pues, la energía libre ∆GGºº no se modificano se modifica
como tampoco la constante de equilibriocomo tampoco la constante de equilibrio K.K. (parámetro(parámetro
termodinámico).termodinámico).

4. Efecto de un Catalizador SobreEfecto de un Catalizador Sobre
la Energía Libre de Activación.la Energía Libre de Activación.

5. Importancia de los EstadosImportancia de los Estados
Intermediarios.Intermediarios.

6. Poder Catalítico de lasPoder Catalítico de las
Enzimas.Enzimas.
Una enzima une una molécula de sustrato (o, enUna enzima une una molécula de sustrato (o, en
algunos casos, varios sustratos) en una región de laalgunos casos, varios sustratos) en una región de la
enzima denominadaenzima denominada lugar activolugar activo, este es con, este es con
frecuencia un bolsillo o una hendidura rodeada porfrecuencia un bolsillo o una hendidura rodeada por
cadenas laterales de aa que facilitan la unión delcadenas laterales de aa que facilitan la unión del
sustrato o por otras cadenas laterales que intervienensustrato o por otras cadenas laterales que intervienen
en la catálisis. La compleja estructura terciaria de lasen la catálisis. La compleja estructura terciaria de las
enzimas hace posible que en este bolsillo se ajuste elenzimas hace posible que en este bolsillo se ajuste el
sustrato de manera muy estrecha, lo cual explica lasustrato de manera muy estrecha, lo cual explica la
extraordinaria especificidad de la catálisis enzimática.extraordinaria especificidad de la catálisis enzimática.

7. Principios y Ejemplos.Principios y Ejemplos.
Modelo de cerradura-llaveModelo de cerradura-llave :: (Propuesto por Emil(Propuesto por Emil
Fischer, bioquímico alemán en 1894) En este primerFischer, bioquímico alemán en 1894) En este primer
modelo, el lugar activo de la enzima ajusta el sustrato de lamodelo, el lugar activo de la enzima ajusta el sustrato de la
misma manera que una cerradura a una llave, por lo tantomisma manera que una cerradura a una llave, por lo tanto
debe haber complementariedad.debe haber complementariedad.
Modelo del ajuste inducidoModelo del ajuste inducido :: (Propuesto por(Propuesto por DanielDaniel
Koshland en 1958) Es un perfeccionamiento del modelo deKoshland en 1958) Es un perfeccionamiento del modelo de
cerradura-llave, tanto la enzima como el sustrato sufren unacerradura-llave, tanto la enzima como el sustrato sufren una
distorsión o un cambio en su estructura al unirse. Eldistorsión o un cambio en su estructura al unirse. El
sustrato es forzado a adoptar una conformación que sesustrato es forzado a adoptar una conformación que se
aproxima al estado de transición; la enzima mantiene elaproxima al estado de transición; la enzima mantiene el
sustrato en tensión. Continúa siendo el modelo mássustrato en tensión. Continúa siendo el modelo más
aceptado para la catálisis enzimática.aceptado para la catálisis enzimática.

8. Dos Modelos de la InteracciónDos Modelos de la Interacción
Enzima-Sustrato.Enzima-Sustrato.

9. Hipótesis del Ajuste Inducido.Hipótesis del Ajuste Inducido.
El ajuste inducido implica la distorsión de la enzima,El ajuste inducido implica la distorsión de la enzima,
así como la del sustrato. Esta distorsión puede serasí como la del sustrato. Esta distorsión puede ser
local o puede comportar un cambio importante de lalocal o puede comportar un cambio importante de la
conformación enzimática. Una visualización gráfica deconformación enzimática. Una visualización gráfica de
esta distorsión puede observarse con la enzimaesta distorsión puede observarse con la enzima
hexoquinasahexoquinasa, que cataliza la fosforilación de la glucosa, que cataliza la fosforilación de la glucosa
a glucosa-6-fosfato en el primer paso de la rutaa glucosa-6-fosfato en el primer paso de la ruta
metabólica denominada glucólisis, donde la unión de lametabólica denominada glucólisis, donde la unión de la
glucosa hace que dos dominios de la enzima seglucosa hace que dos dominios de la enzima se
plieguen uno hacia el otro con lo que se cierra laplieguen uno hacia el otro con lo que se cierra la
hendidura del lugar de unión alrededor del sustrato.hendidura del lugar de unión alrededor del sustrato.

10. Cambio ConformacionalCambio Conformacional
Inducido en la Hexoquinasa.Inducido en la Hexoquinasa.

11. Química de las Enzimas.Química de las Enzimas.
Todas las enzimas son proteínas, sin embargo se hanTodas las enzimas son proteínas, sin embargo se han
aislado moléculas de ácido ribonucleico (RNA) conaislado moléculas de ácido ribonucleico (RNA) con
actividad catalítica, las llamadasactividad catalítica, las llamadas ribozimasribozimas. Las. Las
técnicas actualmente disponibles para el estudio detécnicas actualmente disponibles para el estudio de
macromoléculas han permitido conocer con exactitudmacromoléculas han permitido conocer con exactitud
la estructura de numerosas enzimas y constituirla estructura de numerosas enzimas y constituir
modelos precisos de las mismas. Este tipo demodelos precisos de las mismas. Este tipo de
conocimiento arroja luz acerca del mecanismo de laconocimiento arroja luz acerca del mecanismo de la
acción enzimática. Algunas enzimas están constituidasacción enzimática. Algunas enzimas están constituidas
sólo por aa. Lassólo por aa. Las hidrolasashidrolasas son proteínas simples.son proteínas simples.
Existen enzimas formadas por asociación de variasExisten enzimas formadas por asociación de varias
subunidades o cadenas polipeptídicas , es decir, sonsubunidades o cadenas polipeptídicas , es decir, son
oligómeros. Frecuentemente las relaciones mutuasoligómeros. Frecuentemente las relaciones mutuas
entre las subunidades constituyentes tienenentre las subunidades constituyentes tienen
importancia funcional.importancia funcional.

12. Mecanismos Generales de laMecanismos Generales de la
Acción Enzimática.Acción Enzimática.
A menudo encontramos cadenas laterales de aaA menudo encontramos cadenas laterales de aa
específicos colocados en los lugares adecuadosespecíficos colocados en los lugares adecuados
para facilitar el propio proceso catalítico. En muchospara facilitar el propio proceso catalítico. En muchos
casos estas cadenas laterales son grupos ácidos ocasos estas cadenas laterales son grupos ácidos o
básicos que pueden impulsar la adición o eliminaciónbásicos que pueden impulsar la adición o eliminación
de protones. En otros casos, la enzima contiene unde protones. En otros casos, la enzima contiene un
ión metálico en la posición exacta para participar enión metálico en la posición exacta para participar en
la catálisis.la catálisis.
Función EnzimáticaFunción Enzimática ::
• Une el sustrato o los sustratos,Une el sustrato o los sustratos,
• Reduce la energía del estado de transición e,Reduce la energía del estado de transición e,
• Impulsa directamente el suceso catalítico.Impulsa directamente el suceso catalítico.

13. Combinación de Enzima yCombinación de Enzima y
Sustrato.Sustrato.
Cuando el proceso catalílico se ha completado, laCuando el proceso catalílico se ha completado, la
enzima debe ser capaz de liberar el producto o losenzima debe ser capaz de liberar el producto o los
productos y volver a su estado original, para estarproductos y volver a su estado original, para estar
preparada para un nuevo ciclo de catálisis. Para unapreparada para un nuevo ciclo de catálisis. Para una
enzima (E) que cataliza la conversión de un únicoenzima (E) que cataliza la conversión de un único
sustrato (S) en un único producto (P).sustrato (S) en un único producto (P).
La forma más sencilla de escribir la reacción global esLa forma más sencilla de escribir la reacción global es
en dos pasos:en dos pasos:
S + ES + E ↔↔ ESES
ESES → E + P→ E + P
 En la primera reacción (el paso de unión) esEn la primera reacción (el paso de unión) es
reversible, la segunda (o paso catalítico), esreversible, la segunda (o paso catalítico), es
irreversible.irreversible.

14. Efecto de la Concentración deEfecto de la Concentración de
Sustrato Sobre la Velocidad deSustrato Sobre la Velocidad de
Reacción.Reacción.

15. Coenzimas y GruposCoenzimas y Grupos
Prostéticos.Prostéticos.
Una proteína puede requerir la ayuda de alguna otraUna proteína puede requerir la ayuda de alguna otra
molécula o ión pequeño para llevar a cabo la reacción.molécula o ión pequeño para llevar a cabo la reacción.
Las moléculas que se unen a las enzimas con este finLas moléculas que se unen a las enzimas con este fin
se denominan coenzimas. Como las enzimas, lasse denominan coenzimas. Como las enzimas, las
coenzimas no se modifican de manera irreversiblecoenzimas no se modifican de manera irreversible
durante la catálisis; o bien no se modifican o bien sedurante la catálisis; o bien no se modifican o bien se
regeneran. Cada tipo de coenzima tiene una funciónregeneran. Cada tipo de coenzima tiene una función
química concreta. Algunas son agentes de oxidación –química concreta. Algunas son agentes de oxidación –
reducción, otros facilitan la transferencia de grupos,reducción, otros facilitan la transferencia de grupos,
etc. de hecho, si consideramos los electrones comoetc. de hecho, si consideramos los electrones como
“grupos” a transferir, podemos pensar que todas las“grupos” a transferir, podemos pensar que todas las
coenzimas intervienen en procesos de tansferencia. Elcoenzimas intervienen en procesos de tansferencia. El
número de coenzimas importantes es limitado, peronúmero de coenzimas importantes es limitado, pero
cada una de ellas puede estar asociada con muchascada una de ellas puede estar asociada con muchas
enzimas diferentes.enzimas diferentes.

16. Coenzimas y vitaminas.Coenzimas y vitaminas.
Las vitaminas son moléculas orgánicasLas vitaminas son moléculas orgánicas
esenciales para los procesos biológicos de losesenciales para los procesos biológicos de los
organismos superiores, pero que no puedenorganismos superiores, pero que no pueden
sintetizarte por estos organismos. En algúnsintetizarte por estos organismos. En algún
momento de la evolución se perdió lamomento de la evolución se perdió la
capacidad de sintetizar estas sustancias, porcapacidad de sintetizar estas sustancias, por
lo que los organismos superiores han delo que los organismos superiores han de
obtener ahora de los alimentos. Muchas de lasobtener ahora de los alimentos. Muchas de las
coenzimas están estrechamente relacionadascoenzimas están estrechamente relacionadas
con las vitaminas.con las vitaminas.

17. Coenzimas, Vitaminas yCoenzimas, Vitaminas y
Metales Esenciales.Metales Esenciales.
CoenzimaCoenzima VitaminaVitamina Tipo de ReacciónTipo de Reacción
Nicotinamida adenín dinucleótico (NAD+
) Niacina Oxidación-Reducción
Nicotinamida adenín dinucleótido fosfato (NADP+
) Niacina Oxidación-Reducción
Flavín adenín dinucleótido (FAD); Flavín dinucleótido
(FMN)
Riboflavina (Vit. B2
) Oxidación-Reducción
Coenzima Q Oxidación-Reducción
Grupos hemínicos del citocromo Oxidación-Reducción
Coenzima A Ácido Pantoténico Activación y transferencia de grupos acilo
Ácido Lipoico Ácido Lipoico Transferencia de grupos acilo
Tiamina pirofosfato Tiamina (Vit. B1
) Transferencia de grupos acilo
Biotina Biotina Fijación de CO2
Piridoxal fosfato Piridoxal Transaminación de aa y otras reacciones
Ácido tetrahidrofólico Ácido Fólico Metabolismo de fragmentos de un átomo
de Carbono
Coenzimas de la cobalamina Vitamina B12
Especializadas
Nucleótidos trifosfatos; Adenosíntrifosfato (ATP) Fosforilación y activación de
O
║
− C −
Uridín trifosfato (UTP) Biosíntesis e interconversión de
carbohidratos
Citidín trifosfato (CTP) Biosíntesis de fosfolípidos

18. Centro Activo o Sitio Activo.Centro Activo o Sitio Activo.
Sitio de unión.Sitio de unión. Aa que hacen que el sustratoAa que hacen que el sustrato
se mantenga fijado.se mantenga fijado.
Sitios catalíticos.Sitios catalíticos. Son cadenas lateralesSon cadenas laterales
que contribuyen a acelerar la velocidad de laque contribuyen a acelerar la velocidad de la
reacción, aa que participan directamente en lareacción, aa que participan directamente en la
catálisiscatálisis
Aa con OH.Aa con OH. Predilectos del sitio catalítico,Predilectos del sitio catalítico,
con ellos el más reactivo serina (serina,con ellos el más reactivo serina (serina,
treonina, tirosina)treonina, tirosina)

19. Sitio Catalítico de una Enzima.Sitio Catalítico de una Enzima.

20. Centros Alostéricos yCentros Alostéricos y
Regulación de la ActividadRegulación de la Actividad
Enzimática.Enzimática.
las enzimas están dispuestas en “líneas delas enzimas están dispuestas en “líneas de
ensamblaje” para llevar a cabo los pasosensamblaje” para llevar a cabo los pasos
secuenciales necesarios en una rutasecuenciales necesarios en una ruta
metabólica, por eso es necesaria unametabólica, por eso es necesaria una
coordinación y regulacióncoordinación y regulación para hacer quepara hacer que
estas funcionen eficientemente. La eficienciaestas funcionen eficientemente. La eficiencia
con la que las enzimas individuales actúan hacon la que las enzimas individuales actúan ha
de controlarse de una forma que refleje lade controlarse de una forma que refleje la
disponibilidad de los sustratos, la utilización dedisponibilidad de los sustratos, la utilización de
los productos y las necesidades generales delos productos y las necesidades generales de
la célula.la célula.

21. Control a Nivel de Sustrato.Control a Nivel de Sustrato.
Parte de la regulación enzimática que esta dada por laParte de la regulación enzimática que esta dada por la
interacción directa de los S y los P de cada reaccióninteracción directa de los S y los P de cada reacción
catalizada enzimáticamente con la propia enzima. Estácatalizada enzimáticamente con la propia enzima. Está
relacionado con la cinética de la acción enzimática elrelacionado con la cinética de la acción enzimática el
cual a mayor concentración de un S, más rápidamentecual a mayor concentración de un S, más rápidamente
se produce una reacción, al menos hasta que se llegase produce una reacción, al menos hasta que se llega
a la saturación de la enzima. Y a la inversa, lasa la saturación de la enzima. Y a la inversa, las
concentraciones elevadas de P, que pueden unirseconcentraciones elevadas de P, que pueden unirse
también a la enzima, tienden a inhibir la conversión deltambién a la enzima, tienden a inhibir la conversión del
S en P. por lo que respecta a la reacción deseadaS en P. por lo que respecta a la reacción deseada
metabólicamente, el P puede actuar como inhibidormetabólicamente, el P puede actuar como inhibidor
competitivo. Ej.competitivo. Ej.

22. Control por RetroacciónControl por Retroacción
o Feed-Back.o Feed-Back.
La inhibición se realiza sobre la E1 de una reacción enzimáticaLa inhibición se realiza sobre la E1 de una reacción enzimática
compleja a manera de evitar la acumulación de P.compleja a manera de evitar la acumulación de P.
A es el reactivo inicial o materia prima; B, C y D son productosA es el reactivo inicial o materia prima; B, C y D son productos
intermediarios; y E es el producto final. El P se utilizaráintermediarios; y E es el producto final. El P se utilizará
probablemente en otra ruta, de igual manera la “materia prima”probablemente en otra ruta, de igual manera la “materia prima”
puede participar también de algún otro conjunto de procesos. Lapuede participar también de algún otro conjunto de procesos. La
célula puede controlar la generación del P final mediante lacélula puede controlar la generación del P final mediante la
acitvaciónacitvación  o la inhibicióno la inhibición ..

23. Enzimas Alostéricas.Enzimas Alostéricas.
Las enzimas alostéricas son invariablementeLas enzimas alostéricas son invariablemente
proteínas con múltiples lugares activos. Presentanproteínas con múltiples lugares activos. Presentan
cooperatividad de unión del sustratocooperatividad de unión del sustrato
(homoalosterismo) y una regulación de su actividad(homoalosterismo) y una regulación de su actividad
por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo).
Moduladores:Moduladores:
PositivosPositivos→→ se unen a la E alostérica y la activan.se unen a la E alostérica y la activan.
NegativosNegativos → se unen a la E y disminuyen su→ se unen a la E y disminuyen su
actividad, la inhiben.actividad, la inhiben.
No todas las enzimas son alostéricas.No todas las enzimas son alostéricas.

24. Efecto de la Unión del SustratoEfecto de la Unión del Sustrato
Sobre la Cinética Enzimática.Sobre la Cinética Enzimática.
(a) Comparación entre las
curvas V frente a [S] para
una enzima no cooperativa y
una enzima alostérica con
unión cooperativa.
(b) Representaciones de
Lineweaver-Burk
correspondiente a la curva
de unión cooperativa que se
muestra en (a)

25. Modificaciones CovalentesModificaciones Covalentes
Utilizadas Para la ActividadUtilizadas Para la Actividad
Enzimática.Enzimática.
Otra forma de regulación alostérica que puede serOtra forma de regulación alostérica que puede ser
reversible y no reversible. Ej.reversible y no reversible. Ej.
Fosforilaciones:Fosforilaciones: el P se introduce en los OH de lael P se introduce en los OH de la
serina, treonina o tirosina; estas activan o inhiben.serina, treonina o tirosina; estas activan o inhiben.
La E que introduce el P: quinasaLa E que introduce el P: quinasa
La E que saca el P: fosfatasasLa E que saca el P: fosfatasas
Adenilaciones:Adenilaciones: La E introduce adenilato provenienteLa E introduce adenilato proveniente
del ATP en el OH del sustrato formándose PP en eldel ATP en el OH del sustrato formándose PP en el
grupo OH.grupo OH.
ADP ribosilaciones:ADP ribosilaciones: Se introduce en la En un ADPSe introduce en la En un ADP
ribosilo en un grupo NHribosilo en un grupo NH22 en una arginina o histidina.en una arginina o histidina.
Las enzimas que presentan cinética sigmoidea (curvaLas enzimas que presentan cinética sigmoidea (curva
de Michaelis-Menten) son enzimas cooperativas.de Michaelis-Menten) son enzimas cooperativas.
Pueden ser positivas o negativas.Pueden ser positivas o negativas.

26. Especificidad EnzimáticaEspecificidad Enzimática
La figura muestra la forma en que la superficie asimétricaLa figura muestra la forma en que la superficie asimétrica
de una enzima puede conferir estereoespecificidad a lade una enzima puede conferir estereoespecificidad a la
reacción de un sustrato simétrico. Puesto que las dosreacción de un sustrato simétrico. Puesto que las dos
carascaras nono son equivalentes en el entorno asimétrico de unason equivalentes en el entorno asimétrico de una
enzima. Estas consideraciones subyacen en la altaenzima. Estas consideraciones subyacen en la alta
estereoespecificidad de muchas reacciones catalizadas porestereoespecificidad de muchas reacciones catalizadas por
enzimas a diferencia de lo que ocurre en los procesos noenzimas a diferencia de lo que ocurre en los procesos no
enzimáticos.enzimáticos.

27. Iones Activadores Específicos.Iones Activadores Específicos.
Muchas enzimas contienen iones metálicos, queMuchas enzimas contienen iones metálicos, que
generalmente se mantienen unidos mediante enlacesgeneralmente se mantienen unidos mediante enlaces
covalentes coordinados con las cadenas laterales decovalentes coordinados con las cadenas laterales de
los aa, aunque a veces se unen mediante un grupolos aa, aunque a veces se unen mediante un grupo
prostético como el hemo. Estas enzimas se denominaprostético como el hemo. Estas enzimas se denomina
MetaloenzimasMetaloenzimas. Los iones actúan de una forma muy. Los iones actúan de una forma muy
parecida a las coenzimas, confiriendo a laparecida a las coenzimas, confiriendo a la
metaloenzima una propiedad que no poseería en sumetaloenzima una propiedad que no poseería en su
ausencia. Las funciones de estos iones son diversas.ausencia. Las funciones de estos iones son diversas.
En otras muchas reacciones enzimaticas sonEn otras muchas reacciones enzimaticas son
necesarios determinados iones para la eficiencianecesarios determinados iones para la eficiencia
catalítica, a pesar de que puedan no permanecercatalítica, a pesar de que puedan no permanecer
unidos de manera permanente a la proteína niunidos de manera permanente a la proteína ni
desempeñar un papel directo en el proceso catalítico.desempeñar un papel directo en el proceso catalítico.

28. Metales y ElementosMetales y Elementos
Importantes Como CofactoresImportantes Como Cofactores
Enzimáticos.Enzimáticos.
MetalMetal Ejemplo de enzimaEjemplo de enzima Función del metalFunción del metal
Fe Citocromo Oxidasa Oxidación-Reducción
Cu Ácido Ascórbico Oxidasa Oxidación-Reducción
Zn Alcohol Deshidrogenasa Facilita la unión del NAD+
Mn Histidina Amoniaco Liasa Facilita la catálisis mediante
extracción de electrones
Co Glutamato Mutasa El Co forma parte de la enzima
cobalamina
Ni Ureasa Lugar catalítico
Mo Xantina Oxidasa Oxidación-Reducción?
V Nitrato Reductasa Oxidación-Reducción?
Se Glutatión Peroxidasa Sustituye el S en una cisteína del
lugar activo

29. Zimógenos, Isozimas oZimógenos, Isozimas o
Lisozimas.Lisozimas.
Zimógenos:Zimógenos: Son formas inactivas de las Enzimas (precursores – pre oSon formas inactivas de las Enzimas (precursores – pre o
proenzimas)proenzimas)
Ej. Proelastasa, tripsinógeno (enteropeptidasa que rompe un hexapeptidoEj. Proelastasa, tripsinógeno (enteropeptidasa que rompe un hexapeptido
en el extremo amino terminal), procarboxipeptidasa, quimotripsinógeno.en el extremo amino terminal), procarboxipeptidasa, quimotripsinógeno.
Se activan por medio de una tripsina (con inhibidor competitivo deSe activan por medio de una tripsina (con inhibidor competitivo de
interacción más fuerte conocida) mediante la rotura proteolítica parcialinteracción más fuerte conocida) mediante la rotura proteolítica parcial
(donde los enlaces se rompen)(donde los enlaces se rompen)
Ej. La vía intrínseca de la coagulación: es una cascada de activacionesEj. La vía intrínseca de la coagulación: es una cascada de activaciones
covalentes, el cual el resultado común es la activación del fibrinógeno ocovalentes, el cual el resultado común es la activación del fibrinógeno o
fibrina coagulante.fibrina coagulante.
Endopeptidasa:Endopeptidasa: Tripsinógeno → tripsinaTripsinógeno → tripsina
Pepsinógeno → PepsinaPepsinógeno → Pepsina
Exopeptidasa:Exopeptidasa: Quimotripsinógeno → QuimotripsinaQuimotripsinógeno → Quimotripsina
Procarboxipeptidasa → CarboxipeptidasaProcarboxipeptidasa → Carboxipeptidasa
Isozimas o Lisozimas:Isozimas o Lisozimas: Son enzimas de distinta forma molecular oSon enzimas de distinta forma molecular o
estructura. Ej. LDH enzima láctico deshidrogenasa (tetrámero de cadenaestructura. Ej. LDH enzima láctico deshidrogenasa (tetrámero de cadena
M4 predominante en el cerebro o H4 en el músculo).M4 predominante en el cerebro o H4 en el músculo).

30. Activación de ZimógenosActivación de Zimógenos
Mediante Ruptura Proteolítica.Mediante Ruptura Proteolítica.

31. Proceso en Cascada de laProceso en Cascada de la
Coagulación de la Sangre.Coagulación de la Sangre.

32. Factores que Modifican laFactores que Modifican la
Velocidad de las ReaccionesVelocidad de las Reacciones
Enzimáticas.Enzimáticas.
Temperatura.Temperatura. la velocidad de las reacciones químicasla velocidad de las reacciones químicas
aumentan con el aumento de la temperatura. El calor excesivoaumentan con el aumento de la temperatura. El calor excesivo
lleva a la desnaturalización. La gran mayoría de las enzimas selleva a la desnaturalización. La gran mayoría de las enzimas se
desnaturalizan a 70° C.desnaturalizan a 70° C.
Concentración de iones HConcentración de iones H++
- PH.- PH. La acción enzimáticaLa acción enzimática
necesita un PH óptimo, el PH cambia el carácter de los aa. Ej.necesita un PH óptimo, el PH cambia el carácter de los aa. Ej.
Pepsina PH=1, Fosfatasa alcalina PH=9.3, Fosfatasa ácidaPepsina PH=1, Fosfatasa alcalina PH=9.3, Fosfatasa ácida
PH=5.PH=5.
Concentración de Cationes.Concentración de Cationes. Algunas enzimas necesitan laAlgunas enzimas necesitan la
ayuda de iones para poder llevar a cabo su función, la falla oayuda de iones para poder llevar a cabo su función, la falla o
exceso del catión puede llegar a disminuir o impedir la acción deexceso del catión puede llegar a disminuir o impedir la acción de
la enzima.la enzima.
Concentración de la enzima.Concentración de la enzima. Si aumenta la concentraciónSi aumenta la concentración
de la enzima aumenta la velocidad de la acción enzimática. Side la enzima aumenta la velocidad de la acción enzimática. Si
aumenta la cantidad de sustrato, la velocidad depende de laaumenta la cantidad de sustrato, la velocidad depende de la
cantidad de enzimas existentes.cantidad de enzimas existentes.
Concentración de sustrato.Concentración de sustrato. A cantidad fija de enzimas laA cantidad fija de enzimas la
velocidad de reacción depende de la concentración de sustratos.velocidad de reacción depende de la concentración de sustratos.
Una cantidad inicial mayor de sustrato aumenta la velocidad deUna cantidad inicial mayor de sustrato aumenta la velocidad de

33. Inhibición de la ActividadInhibición de la Actividad
Enzimática.Enzimática.
Muchos tipos diferentes de moléculas inhiben lasMuchos tipos diferentes de moléculas inhiben las
enzimas, y actúan de diversas formas. Debeenzimas, y actúan de diversas formas. Debe
establecerse una distinción importante entre laestablecerse una distinción importante entre la
inhibición reversibleinhibición reversible y lay la inhibición irreversibleinhibición irreversible..
La primera comporta una uniónLa primera comporta una unión no covalenteno covalente deldel
inhibidor que siempre puede revertirse, al menos eninhibidor que siempre puede revertirse, al menos en
principio, mediante la eliminación del inhibidor. Enprincipio, mediante la eliminación del inhibidor. En
algunos casos, la unión no covalente puede ser tanalgunos casos, la unión no covalente puede ser tan
fuerte quefuerte que pareceparece irreversible en condicionesirreversible en condiciones
fisiológicas. En cambio, en la inhibición irreversible,fisiológicas. En cambio, en la inhibición irreversible,
una molécula se une de formauna molécula se une de forma covalentecovalente a la enzima ya la enzima y
la incapacita realmente. La inhibición irreversible sela incapacita realmente. La inhibición irreversible se
observa con frecuencia en la acción de toxinasobserva con frecuencia en la acción de toxinas
específicas y venenos, muchos de los cuales puedenespecíficas y venenos, muchos de los cuales pueden
causar la muerte al incapacitar enzimas claves.causar la muerte al incapacitar enzimas claves.

34. Inhibición Reversible.Inhibición Reversible.
Los diversos modos de inhibición reversible implicanLos diversos modos de inhibición reversible implican
todos ellos la unión no covalente de un inhibidor a latodos ellos la unión no covalente de un inhibidor a la
enzima, pero difieren en los mecanismos por medioenzima, pero difieren en los mecanismos por medio
de los cuales reducen la actividad enzimática y en lade los cuales reducen la actividad enzimática y en la
forma en que afectan la cinética de la reacción.forma en que afectan la cinética de la reacción.
Este tipo de inhibición puede ser:Este tipo de inhibición puede ser: InhibiciónInhibición
competitivacompetitiva ee Inhibición no competitiva.Inhibición no competitiva.

35. Inhibición por Competencia.Inhibición por Competencia.
Ocurre cuando elOcurre cuando el
sustrato y el inhibidorsustrato y el inhibidor
compiten para unirse alcompiten para unirse al
sitio activo de la enzima,sitio activo de la enzima,
estos se parecen (Elestos se parecen (El
inhibidor y el sustratoinhibidor y el sustrato
son análogosson análogos
estructurales) y laestructurales) y la
enzima se confundeenzima se confunde
uniéndose al inhibidor.uniéndose al inhibidor.
Esta inhibición seEsta inhibición se
contrarresta aumentandocontrarresta aumentando
la concentración della concentración del
sustrato.sustrato.

36. Efectos de la InhibiciónEfectos de la Inhibición
Competitiva Sobre la CinéticaCompetitiva Sobre la Cinética
Enzimática.Enzimática.
(a) Efecto de un inhibidor
competitivo.
(b) Representaciones de
Lineweaver-Burk de las
reacciones que se muestran
en (a).
(c) Determinación de KM y
K1.

37. Inhibición Sin Competencia.Inhibición Sin Competencia.
En este tipo deEn este tipo de
inhibición, el inhibidor noinhibición, el inhibidor no
compite con el sustratocompite con el sustrato
debido a que no sondebido a que no son
análogos estructurales.análogos estructurales.
El inhibidor puede unirseEl inhibidor puede unirse
a la enzima a una la enzima a un
segundo lugar de lasegundo lugar de la
superficie enzimática (nosuperficie enzimática (no
el lugar activo) de talel lugar activo) de tal
manera que modifican lamanera que modifican la
KKcatcat. el sustrato también. el sustrato también
puede unirse a la enzimapuede unirse a la enzima
pero la reacción no sepero la reacción no se
procesa.procesa.

38. Efectos De La Inhibición NoEfectos De La Inhibición No
Competitiva Sobre La CinéticaCompetitiva Sobre La Cinética
Enzimática.Enzimática.
(a) Efecto de un inhibidor
no competitivo.
(b) Representaciones de
Lineweaver-Burk de las
reacciones que se muestran
en (a).
(c) Determinación de K1 y
de la Vmax sin inhibición que
nos proporciona Kcat.

39. Inhibición Irreversible.Inhibición Irreversible.
Algunas sustancias se combinan de formaAlgunas sustancias se combinan de forma
covalentecovalente con las enzimas y las inactivan decon las enzimas y las inactivan de
manera irreversible. Casi todos losmanera irreversible. Casi todos los
inhibidores enzimáticos irreversiblesinhibidores enzimáticos irreversibles
son sustancias tóxicas, naturales o sintéticas.son sustancias tóxicas, naturales o sintéticas.
En la mayoría de los casos estas sustanciasEn la mayoría de los casos estas sustancias
reaccionan con algún grupo funcional del lugarreaccionan con algún grupo funcional del lugar
activo para bloquear el lugar del sustrato oactivo para bloquear el lugar del sustrato o
para dejarlo catalíticamente inactivo.para dejarlo catalíticamente inactivo.

40. Inhibidores EnzimáticosInhibidores Enzimáticos
Irreversibles.Irreversibles.
NombreNombre OrigenOrigen Modo de acciónModo de acción
Cianuro Almendras amargas
Reacciona con iones metálicos
de enzimas (Fe, Zn, Cu)
Diisopropil fluorofosfato
(DFP)
Sintético
Inhibe enzimas con serina en el
lugar activo, como la
acetilcolinesterasa
Sarín Sintético (gas nervioso) Como el DFP
N-Tosil-L-Fenil-
alaninaclorometil cetona
(TPCK)
Sintético
Reacciona con His 57 de la
quimotripsina
Fisostigmina
Semillas de Physostigmina
venosum
Forma derivados acilo con la
acetilcolinesterasa y otras
enzimas
Paratión Sintético (insecticida)
Inhibición de la
acetilcolinesterasa
Penicilina Del hongo Penicillium
Inhibición de enzimas de la
síntesis de la pared de la célula
bacteriana

41. Clasificación y NomenclaturaClasificación y Nomenclatura
de las Enzimas.de las Enzimas.
Las enzimas se clasifican por el tipoLas enzimas se clasifican por el tipo
de reacción y mecanismo. Con objetode reacción y mecanismo. Con objeto
de reducir la confusión, IUBMB hade reducir la confusión, IUBMB ha
diseñado un sistema lógico dediseñado un sistema lógico de
denominación y numeración. Lasdenominación y numeración. Las
enzimas se dividen en 6 grandesenzimas se dividen en 6 grandes
clases con subgrupos u sub-clases con subgrupos u sub-
subgrupos que definen sus funcionessubgrupos que definen sus funciones
con mayor precisión.con mayor precisión.

42. Las Principales Clases deLas Principales Clases de
Enzimas son las Siguientes:Enzimas son las Siguientes:
ClaseClase FunciónFunción
1. Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de Oxidación-Reducción
2. Transferasas Catalizan transferencias de grupos funcionales de una molécula
a otra
3. Hidrolasas Catalizan rupturas hidrolíticas
4. Liasas Catalizan eliminaciones de un grupo o adición de un grupo a un
doble enlaces, u otras rupturas que implican un reordenamiento
electrónico
5. Isomerasas Catalizan reordenamiento intramolecular
6. Ligasas Catalizan reacciones de las que se unen dos moléculas

43. Excepciones de laExcepciones de la
Nomenclatura Enzimática.Nomenclatura Enzimática.
AmilasasAmilasas →→ hidrólisis dehidrólisis de
carbohidratoscarbohidratos
CatalasasCatalasas → descomposición del→ descomposición del
peroxido de hidrógenoperoxido de hidrógeno
QuimotripsinaQuimotripsina → hidrólisis de proteínas→ hidrólisis de proteínas
LisozimaLisozima → hidrólisis de carbohidratos→ hidrólisis de carbohidratos
PepsinaPepsina → hidrólisis de proteínas→ hidrólisis de proteínas
TilinaTilina → hidrólisis de carbohidratos→ hidrólisis de carbohidratos

44. Ejemplos de Cada una de lasEjemplos de Cada una de las
Principales Clases de Enzimas.Principales Clases de Enzimas.
ClaseClase EjemploEjemplo Reacción CatalizadaReacción Catalizada
1. Oxidorreductasas
Alcohol deshidrogenasa
(Oxidación con NAD+
)
2. Transferasas
Hexoquinasa
(Fosforilación)
3. Hidrolasas
Carboxipeptidasa A
(Ruptura de enlaces peptídicos)
4. Liasas
Piruvato descarboxilasa
(descarboxilación)
5. Isomerasas
Maleato isomerasa
(Isomerización cis-trans)
6. Ligasas
Piruvato carboxilasa
(Carboxilación)

45. Velocidad de reacción para una reacciónVelocidad de reacción para una reacción
simple catalizada enzimáticamente: Cinéticasimple catalizada enzimáticamente: Cinética
de Michaelis-Menten.de Michaelis-Menten. La ecuación mínima paraLa ecuación mínima para
describir una reacción simple con un sustrato y undescribir una reacción simple con un sustrato y un
producto, catalizada por una enzima es la siguiente:producto, catalizada por una enzima es la siguiente:
E + SE + S ↔ ES↔ ES → E + P→ E + P
La formación catalítica del P, con regeneración de laLa formación catalítica del P, con regeneración de la
E, será pues una reacción simple de primer orden, yE, será pues una reacción simple de primer orden, y
su velocidad vendrá determinada únicamente por lasu velocidad vendrá determinada únicamente por la
concentración de ES y el valor deconcentración de ES y el valor de KK22. en consecuencia,. en consecuencia,
podemos expresar la rapidez o velocidad de reacción,podemos expresar la rapidez o velocidad de reacción,
definida como la velocidad de formación de losdefinida como la velocidad de formación de los
productos, de la misma forma que hicimos en laproductos, de la misma forma que hicimos en la
ecuación.ecuación. VV == KK2 [ES][ES]
Cinética de la catálisisCinética de la catálisis
enzimática.enzimática.
K1
K - 1
K2

46. Estado Estacionario en laEstado Estacionario en la
Cinética Enzimática.Cinética Enzimática.
Cuando se inicia la reacciónCuando se inicia la reacción
mezclando enzimas y sustratos,mezclando enzimas y sustratos,
lala [ES] aumenta al principio, pero[ES] aumenta al principio, pero
alcanza rápidamente unalcanza rápidamente un estadoestado
estacionarioestacionario, en el que se, en el que se
mantiene casi constante quemantiene casi constante que
persiste hasta que se hayapersiste hasta que se haya
consumido la mayor parte delconsumido la mayor parte del
sustrato. En el gráf.sustrato. En el gráf. muestra lamuestra la
manera en que varían a lo largomanera en que varían a lo largo
del tiempo lasdel tiempo las [S], [E],[S], [E], [ES] y [P],[ES] y [P],tras un breve periodo inicial [ES] alcanza un estado estacionario en eltras un breve periodo inicial [ES] alcanza un estado estacionario en el
que ES se consume con una velocidad aprox. Igual a la de suque ES se consume con una velocidad aprox. Igual a la de su
formación de manera queformación de manera que d [ES]d [ES]= 0= 0
dtdt

47. Significado de KSignificado de KMM KKcatcat y Ky Kcatcat /K/KMM ..
KKMM Constante de Michaelis-Menten, se asocia a laConstante de Michaelis-Menten, se asocia a la
afinidad de la enzima al sustrato en caso de unaafinidad de la enzima al sustrato en caso de una
reacción de dos pasos en el caso quereacción de dos pasos en el caso que KK22 es mucho máses mucho más
pequeño quepequeño que K-1.K-1. generalmente se usa como medida degeneralmente se usa como medida de
concentración de sustrato necesaria para que seconcentración de sustrato necesaria para que se
produzca una catálisis eficaz.produzca una catálisis eficaz.
KKcatcat Medida de la producción catalítica de productores enMedida de la producción catalítica de productores en
condiciones óptimas (enzimas saturadas). Número decondiciones óptimas (enzimas saturadas). Número de
moléculas de sustratos recambiado por moléculas demoléculas de sustratos recambiado por moléculas de
enzimas por segundo.enzimas por segundo.
KKcatcat /K/KMM Medida de la eficacia enzimática. UnaMedida de la eficacia enzimática. Una KKcatcat/K/KMM
elevada significa mayor afinidad al sustrato, no puedeelevada significa mayor afinidad al sustrato, no puede
seguir la ecuación de Michaelis-Menten porque tiene tresseguir la ecuación de Michaelis-Menten porque tiene tres

48. Ecuación de Michaelis-Menten.Ecuación de Michaelis-Menten.
VV == KK22 [E]t [S][E]t [S]
KKMM + [S]+ [S]
≈≈
V =V = Vmax [S]Vmax [S]
KKMM + [S]+ [S]
La ecuación se denominaLa ecuación se denomina
ecuación de Michaelis-ecuación de Michaelis-
Menten yMenten y KKMM se llamase llama

49. Representación deRepresentación de
Lineweaver-Burk.Lineweaver-Burk.
11 == KKMM ++ [S][S] == KKMM ++ [S[S]__]__
V VV Vmaxmax[S] V[S] Vmaxmax[S] V[S] Vmaxmax[S][S]
En esta representaciónEn esta representación
doble inversa, quedoble inversa, que
invierte la ecuación deinvierte la ecuación de
Michaelis-Menten paraMichaelis-Menten para
obtener una recta.obtener una recta.

50. Representación deRepresentación de
Eadie-Hofstee.Eadie-Hofstee.
VV == VVmaxmax __ VV
SS KKMM KKMM
En esta representación laEn esta representación la
alternativa es reordenar laalternativa es reordenar la
ecuación.ecuación.

51. Reacciones con MúltiplesReacciones con Múltiples
Sustratos.Sustratos.
La mayoría de las reacciones bioquímicas en el organismoLa mayoría de las reacciones bioquímicas en el organismo
catalizadas por enzimas comportan la reacción de dos o máscatalizadas por enzimas comportan la reacción de dos o más
sustratos, a menudo con la formación de múltiples productos.sustratos, a menudo con la formación de múltiples productos.
Unión aleatoria de los sustratos.Unión aleatoria de los sustratos. Cualquiera de los sustratosCualquiera de los sustratos
puede ser el primero en unirse a la enzima, aunque en muchospuede ser el primero en unirse a la enzima, aunque en muchos
casos se favorecerá la unión inicial de uno de los sustratos, y sucasos se favorecerá la unión inicial de uno de los sustratos, y su
unión puede promover luego la unión del otro. Ej. Fosforilación deunión puede promover luego la unión del otro. Ej. Fosforilación de
la glucosa por el ATP.la glucosa por el ATP.

52. Reacciones con MúltiplesReacciones con Múltiples
Sustratos.Sustratos.
Unión ordenada de los sustratos.Unión ordenada de los sustratos. Un sustrato debe unirse antes deUn sustrato debe unirse antes de
que un segundo sustrato pueda unirse significativamente. Esteque un segundo sustrato pueda unirse significativamente. Este
mecanismo se observa a menudo en las oxidaciones de los sustratos pormecanismo se observa a menudo en las oxidaciones de los sustratos por
la coenzima NADla coenzima NAD++
..
Mecanismo “ping-pong”.Mecanismo “ping-pong”. A veces la secuencia de los sucesos de laA veces la secuencia de los sucesos de la
catálisis es la siguiente. Se une un sustrato, se libera un producto, entracatálisis es la siguiente. Se une un sustrato, se libera un producto, entra
un segundo sustrato y se libera un segundo producto. Aquí E* es unaun segundo sustrato y se libera un segundo producto. Aquí E* es una
forma modificada de la enzima, que a menudo lleva un fragmento de S1.forma modificada de la enzima, que a menudo lleva un fragmento de S1.
Un buen Ej. Es la roptura de una cadena polipeptídica por una serinaUn buen Ej. Es la roptura de una cadena polipeptídica por una serina
proteasa.proteasa.