Este documento proporciona una introducción a los enzimas. Explica que los enzimas son proteínas que catalizan reacciones biológicas de manera altamente específica y eficiente. Describe la clasificación de los enzimas, sus principios de catálisis, cinética enzimática y mecanismos de regulación. También resume brevemente la historia del estudio de los enzimas y su importancia para procesos metabólicos, diagnósticos médicos e industrias.
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones
bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre
las moléculas conocidas como sustratos y permiten el
desarrollo de los diversos procesos celulares
Los compuestos nitrogenados no proteicos son utilizados en la industria para obter subproductos de ellos y algunos para la alimentación de los animales como aditivos en su alimentación.
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones
bioquímicas del metabolismo. Las enzimas actúan sobre
las moléculas conocidas como sustratos y permiten el
desarrollo de los diversos procesos celulares
Los compuestos nitrogenados no proteicos son utilizados en la industria para obter subproductos de ellos y algunos para la alimentación de los animales como aditivos en su alimentación.
Enzimas y vitaminas.
Contenidos.
1. Naturaleza química de los enzimas.
2. Mecanismo de la acción enzimática.
1. Características.
2. Mecanismo de acción.
3. Especificidad.
4. Complejo multienzimático.
5. Cinética enzimática.
3. Factores que condicionan la actividad enzimática.
4. Clasificación general de los enzimas.
5. Concepto de vitamina. Interés de algunas vitaminas.
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
Today is Pentecost. Who is it that is here in front of you? (Wang Omma.) Jesus Christ and the substantial Holy Spirit, the only Begotten Daughter, Wang Omma, are both here. I am here because of Jesus's hope. Having no recourse but to go to the cross, he promised to return. Christianity began with the apostles, with their resurrection through the Holy Spirit at Pentecost.
Hoy es Pentecostés. ¿Quién es el que está aquí frente a vosotros? (Wang Omma.) Jesucristo y el Espíritu Santo sustancial, la única Hija Unigénita, Wang Omma, están ambos aquí. Estoy aquí por la esperanza de Jesús. No teniendo más remedio que ir a la cruz, prometió regresar. El cristianismo comenzó con los apóstoles, con su resurrección por medio del Espíritu Santo en Pentecostés.
Las capacidades sociomotrices son las que hacen posible que el individuo se pueda desenvolver socialmente de acuerdo a la actuación motriz propias de cada edad evolutiva del individuo; Martha Castañer las clasifica en: Interacción y comunicación, introyección, emoción y expresión, creatividad e imaginación.
Un libro sin recetas, para la maestra y el maestro Fase 3.pdfsandradianelly
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1. Tema 6. ENZIMAS. Clasificación. Principios de la catálisis
enzimática. Energía de activación. Velocidad de reacción y
equilibrio de reacción. Cinética enzimática: ecuación de Michaelis-
Menten. Ecuación de los dobles recíprocos. Inhibición enzimática.
Tipos de inhibición. Mecanismos de regulación de la actividad
enzimática: alosterismo, modificación covalente, proenzimas.
Isoenzimas
BIOQUÍMICA-1º de Medicina
Dpto. Biología Molecular
Jesús Navas
ENZIMAS
• Catalizadores de las reacciones biológicas.
• La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de RNA
con actividad catalítica (ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
• Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
• Su actividad puede regularse
• El 25% de los genes humanos codifican enzimas que
catalizan reacciones metabólicas.
TEMA 6
2
2. ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
TEMA 6
3
IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
• Cada paso de una vía metabólica está catalizado por un
enzima.
• La medida de la actividad enzimática en fluidos
biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de
muchas enfermedades.
• Muchas fármacos son inhibidores de la actividad
enzimática
• Importancia en la industria de alimentación y agricultura.
TEMA 6
4
3. TEMA 6
5
ENZIMAS: RESEÑA HISTORICA
• Primera descripción (finales del siglo XVIII)
• 1850. Estudios de Pasteur
• 1897. Buchner
• 1926. Summer cristaliza la ureasa
• Segunda mitad del siglo XX: se purifican y
caracterizan millares de enzimas, lo que ha
permitido conocer su mecanismo de acción.
TEMA 6
6
4. Enzimas. Definiciones:
- Cofactor: necesario para la actividad enzimática. Pueden ser iones
metálicos o una molécula orgánica, denominada coenzima. Si el
cofactor está unido fuertemente al enzima se denomina grupo
prostético.
- Apoenzima: parte proteica del enzima (no activa)
- Holoenzima: apoenzima + cofactor
Nomenclatura de los enzimas:
SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA
TEMA 6
7
Un tercio de los enzimas requieren algún ión metálico para catalizar
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)33
TEMA 6
8
5. TEMA 6
9
Muchas vitaminas son cofactores o precursores
de cofactores de enzimas
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) 10
TEMA 6
6. CLASES DE ENZIMAS
TEMA 6
11
Los enzimas aceleran las reacciones
disminuyendo la energía de activación
E + S = ES = E + P
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
TEMA 6
12
7. Los enzimas son estereoespecíficas porque forman
varias interacciones entre aminoácidos del centro
activo y los distintos grupos del sustrato
(“Bioquímica”, Mathews and van Holde
McGraw-Hill, 1998) 13
TEMA 6
El centro activo de los enzimas es complementario al estado
de transición de la reacción catalizada
Progreso de la reacción
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) 14
8. Encaje
inducido
Cambio conformacional inducido por glucosa en la hexoquinasa
(Hexoquinasa = ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1 )
D-Glucosa
TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 15
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
TEMA 6
16
9. La Vmax se alcanza cuando todos los centros
Velocidad inicial
activos están ocupados con sustrato
1/2 Vmax
Vmax (S)
=Vo
Km + (S)
Km Concentración de sustrato [S]
("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
TEMA 6 C.M. Saunders College Publishing. 1999.) 17
Relación entre Vo y [E]
Vo
[E]
La velocidad inicial es función lineal de la concentración de
18
TEMA 6
enzima siempre que la concentración de sustrato sea alta
10. Ecuación de Michaelis-Menten
Vo =
Vmax (S)
Km + (S)
K1 K2
E+S ES P
K-1
K2 + K-1
Km =
K1
TEMA 6
19
La Vmax se alcanza cuando todos los centros
activos están ocupados con sustrato
Velocidad inicial
1/2 Vmax
Concentración de sustrato [S]
Km
("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
C.M. Saunders College Publishing. 1999.) 20
TEMA 6
11. Calculo de Km y Vmax por la representación de Lineweaver-Burk
("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
TEMA 6 C.M. Saunders College Publishing. 1999.) 21
Parámetros enzimáticos
1. Km (constante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es 1/2
Vmax. Es una medida de la afinidad del enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor
es la afinidad del enzima por S
2. Kcat (constante para cada enzima) = número de recambio = número de moléculas
de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en
condiciones de saturación de sustrato.
3. Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros activos
están ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad)
4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 µmol de sustrato por
min = una forma común de expresar la velocidad
5. Actividad específica = unidades por mg de proteína total de la preparación
enzimática. En el caso de enzimas en suero: unidades/L
TEMA 6
22
12. TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 23
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Inhibición competitiva
+ Inhibidor
Unión del Inhibidor al centro
activo, compitiendo con S
• Aumenta Km
• No cambia Vmax
Inhibidor
Sustrato competitivo
(Adaptado de: ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 24
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
13. Inhibición no competitiva
+ Inhibidor Unión del Inhibidor a un sitio
del enzima distinto del centro
activo: no compite con S
• No cambia Km
• Disminuye Vmax
Sustrato
Inhibidor Sustrato
no competitivo
(Adaptado de: ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 25
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Inhibición acompetitiva
+ Inhibidor
Unión del Inhibidor a enzima-S,
estabilizando el complejo
enzima-S pero impidiendo la
formación de producto:
• Disminuye Km
• Disminuye Vmax
Inhibidor
Sustrato acompetitivo
(Adaptado de: ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 26
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
14. Inhibidor
Sustrato competitivo
Inhibidor
Sustrato Sustrato acompetitivo
Inhibidor
no competitivo
TEMA 6
27
("Biochemistry" 5th ed. Berg, Tymoczko
and Stryer. Freeman and Co. 2002)
INHIBICION COMPETITIVA INHIBICION NO COMPETITIVA
TEMA 6
28
15. Efecto del pH sobre la actividad enzimática
(Garret and Grisham)
TEMA 6
29
MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA
• Regulación de la cantidad de enzima presente en las células
• Inhibición reversible por productos
• Interacción con moduladores (proteínas u otros)
- Activacion/inhibición alostérica
- El modulador alostérico se une a un sitio distinto del centro activo
- La unión del modulador es reversible e implica cambio conformacional
- Suelen ser enzimas multiméricas
- Tienen cinética sigmoidea
- Modificación covalente:
- fosforilación
- ADP-ribosilación
- metilación
TEMA 6 • Activación proteolítica de pro-enzimas 30
16. Efectos alostéricos de moduladores positivo y negativo
+ Modulador alostérico
positivo: favorece la forma R
El sustrato es
modulador positivo
+ Modulador alostérico
negativo: favorece la forma T
TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 31
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Activación/inactivación de enzimas por fosforilación
Ejemplo: glucógeno fosforilasa
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 32
TEMA 6 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
17. Una enzima puede tener varios mecanismos de regulación
TEMA 6
33
("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
Activación de proenzimas por proteolisis
Auto-activación
de quimotripsina
TEMA 6 ( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed. 34
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
