Este documento describe las características y funciones de las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Disminuyen la energía de activación de las reacciones, acelerando así su velocidad. Funcionan uniéndose específicamente a sus sustratos y creando un ambiente que favorece la reacción química en su sitio activo. Luego se separan de los productos sin haber cambiado ellas mismas.

1. Dra. Valeska Ormazabal V.
Depto de Ciencias Básicas
Facultad de Medicina
Medicina 2011

2. • Son los catalizadores de las reacciones químicas de
los sistemas biológicos.
• La mayoría son proteínas (algunas moléculas de
RNA tienen actividad catalítica)
• Tienen gran poder catalítico
• Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato
• Funcionan en soluciones acuosas en condiciones
suaves de pHy temperatura.
• No se consumen en la reacción que catalizan.
• Su actividad puede ser regulada.

3. • Las enzimas son necesarias para que las reacciones
bioquímicas:
• Seproduzcan a una velocidad adecuada para lacélula
• Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias
Importancia:
• Biomédica
• Agricultura
• Industria alimentaria

4. La función depende de la integridad de la
conformación proteica nativa
• •Existen enzimas que son proteínas simples y
otras que requieren componentes químicos
adicionales:
– Cofactores:
• -iones inorgánicos
• complejos orgánicos:
– coenzimas
– grupos prostéticos
Apoenzima: parte proteína no activa de una enzima
Holoenzima:Apoenzima+ Cofactor

10. Número clasificatorio: E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático: ATP:glucosafosfotransferasa
Nombre trivial: hexoquinasa

11. Principios fundamentales de la
acción catalítica de las enzimas
¿ cómo funcionan las enzimas ?
• En condiciones fisiológicas las
reacciones sin catalizar tienden
a ser lentas (estabilidad de
biomoléculas)
•Muchas reacciones bioquímicas
suponen situaciones poco
probables
•Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando un
ambiente tridimensional
favorable a la reacción (sitio
activo)

12. La energía libre proporciona información a cerca de:
• Dirección de la reacción
• Composición en el equilibrio
• La cantidad de trabajo realizado en la reacción

18. • Es un catalizador
• Disminuyendo la Energía de Activación
• Cataliza el paso de S a P y de P a S.
• Acelera la interconversión de S a P.
• Incrementa la velocidad de Reacción
• <<ΔG de transición, sin cambiar ΔGº

19. • Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
• Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato
• Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
• Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción

20. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores

21. Los siguientes hechos:
• Especificidad de la reacción enzimática
• Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática
Llevó a postular la existencia de un Centro Activo en
la molécula de enzima, capaz de:
• Fijar específicamente al substrato
• Transformarlo catalíticamente.

22. Enzima

23. La unión del sustrato es muy
específica
• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
• Modelos:
 Llave – cerradura.
 Encaje inducido
 Estado de transición

24. Teorías de la acción enzimática, 1
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición
enzimática

25. Teorías de la acción enzimática, 2
La enzima sufre una alteración en su estructura por el hecho
físico de la unión con el sustrato, adaptándose a la conformación
de éste.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales
conocidos hasta el momento.

26. Teorías de la acción enzimática, 3
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.