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ENZIMAS
INTRODUCCIÓN
• El término enzima ha sido creado a partir
de las palabras griegas en y zumé que
significan “en fermento”.
INTRODUCCIÓN
• Clases de reacciones catalizadas por
enzimas.
• Participación de las coenzimas.
• Métodos de purificación, análisis y
determinación de las enzimas.
• Isoenzimas.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Las enzimas son polímeros biológicos que
catalizan múltiples procesos dinámicos,
los cuales hace posible la vida.
• Participan en la salud y la enfermedad.
• Suministran energía.
• Encauzan la energía para producir el
movimiento celular.
ESTRUCTURA
• Apoenzima, parte proteica de la enzíma.
• Coenzimas, parte orgánica no proteica.
• Holoenzima, enzima completa.
CLASIFICACIÓN (UIB)
• Oxidorreductasas (catalizan
transferencia de electrones).
• Transferasas (Catalizan transferencia de
átomos o de grupos de átomos).
• Hidrolasas (cortan uniones agregando los
radiales H+y OH- de una molécula de
agua).
CLASIFICACIÓN (UIB)
• Liasas (cortan uniones C-C, C-O, C-N).
• Isomerasas (catalizan isomerizaciones).
• Ligasas (forman uniones entre un
carbono y un metaloides utilizando
energía del ATP).
ACTIVIDAD CATALÍTICA
• Capacidad de catalizar la transformación
en un determinado sustrato en otra
sustancia apropiada, medidas en
unidades enzimáticas llamadas: Katal.
OBTENCIÓN Y PURIFICACIÓN
• Se obtienen a partir de fuentes naturales
o de las células en las cuales se expresan a
partir de genes clonados.
• Se purifican por cromatografía de
intercambio iónico, soportes de exclusión,
cromatografía por afinidad.
IZOENZIMAS
• Son variantes físicamente diferentes de la
misma actividad catalítica.
• La identificación de la isozimas tienen
valor diagnóstico.
• Corresponden a productos de genes
estrechamente relacionados.
FACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE REACCIÓN
• Temperatura
• Concentración del sustrato
• pH
• Tiempo
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
• Es la capacidad de aumentar la velocidad
de una reacción, de un sistema
enzimatico, hallándose inalterado al final
de la reacción.
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Son sustancias que agregada a una
reacción catalítica, la retardan.
• Inhibidores competitivos y no
competitivos.
• Inhibidores irreversibles y reversibles.
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
• Homeostasis.
• Regulacion del flujo de metabolitos:
activa y pasiva.
• Cantidad de enzimas.
• Inductores de la sìntesis de enzimas.
• Represión de la síntesis de enzimas.
RECAMBIO ENZIMÁTICO
• Es el proceso combinado de síntesis y
degradacion de las enzimas, propiedad
caracterìstico de todas las celulas de
mamiferos.
• Regulado por efectores alostéricos.
PATOLOGÍAS
• La enzimólisis selectiva.
• La enzimogénesis selectiva.
• Retroalimentaciòn enzimática.
• Alteración de segundos mensajes.
• Tejidos: Hepáticos, cardiácos,
pancreáticos, etc.
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Enzimas: catalizadores biomédicos

  • 2. INTRODUCCIÓN • El término enzima ha sido creado a partir de las palabras griegas en y zumé que significan “en fermento”.
  • 3. INTRODUCCIÓN • Clases de reacciones catalizadas por enzimas. • Participación de las coenzimas. • Métodos de purificación, análisis y determinación de las enzimas. • Isoenzimas.
  • 4. IMPORTANCIA BIOMÉDICA • Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesos dinámicos, los cuales hace posible la vida. • Participan en la salud y la enfermedad. • Suministran energía. • Encauzan la energía para producir el movimiento celular.
  • 5. ESTRUCTURA • Apoenzima, parte proteica de la enzíma. • Coenzimas, parte orgánica no proteica. • Holoenzima, enzima completa.
  • 6.
  • 7. CLASIFICACIÓN (UIB) • Oxidorreductasas (catalizan transferencia de electrones). • Transferasas (Catalizan transferencia de átomos o de grupos de átomos). • Hidrolasas (cortan uniones agregando los radiales H+y OH- de una molécula de agua).
  • 8. CLASIFICACIÓN (UIB) • Liasas (cortan uniones C-C, C-O, C-N). • Isomerasas (catalizan isomerizaciones). • Ligasas (forman uniones entre un carbono y un metaloides utilizando energía del ATP).
  • 9. ACTIVIDAD CATALÍTICA • Capacidad de catalizar la transformación en un determinado sustrato en otra sustancia apropiada, medidas en unidades enzimáticas llamadas: Katal.
  • 10. OBTENCIÓN Y PURIFICACIÓN • Se obtienen a partir de fuentes naturales o de las células en las cuales se expresan a partir de genes clonados. • Se purifican por cromatografía de intercambio iónico, soportes de exclusión, cromatografía por afinidad.
  • 11. IZOENZIMAS • Son variantes físicamente diferentes de la misma actividad catalítica. • La identificación de la isozimas tienen valor diagnóstico. • Corresponden a productos de genes estrechamente relacionados.
  • 12. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN • Temperatura • Concentración del sustrato • pH • Tiempo
  • 13. CATÁLISIS ENZIMÁTICA • Es la capacidad de aumentar la velocidad de una reacción, de un sistema enzimatico, hallándose inalterado al final de la reacción.
  • 14. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS • Son sustancias que agregada a una reacción catalítica, la retardan. • Inhibidores competitivos y no competitivos. • Inhibidores irreversibles y reversibles.
  • 15. REGULACIÓN ENZIMÁTICA • Homeostasis. • Regulacion del flujo de metabolitos: activa y pasiva. • Cantidad de enzimas. • Inductores de la sìntesis de enzimas. • Represión de la síntesis de enzimas.
  • 16. RECAMBIO ENZIMÁTICO • Es el proceso combinado de síntesis y degradacion de las enzimas, propiedad caracterìstico de todas las celulas de mamiferos. • Regulado por efectores alostéricos.
  • 17. PATOLOGÍAS • La enzimólisis selectiva. • La enzimogénesis selectiva. • Retroalimentaciòn enzimática. • Alteración de segundos mensajes. • Tejidos: Hepáticos, cardiácos, pancreáticos, etc.