Toda reacción química es un proceso en el que una o varias moléculas interactúan entre sí para transformarse en otras moléculas siguiendo una dirección determinada por leyes físico químicas hasta lograr un estado de equilibrio

1. LAS ENZIMASLAS ENZIMAS
““ LA VIDA ES UN MODELOLA VIDA ES UN MODELO
ARMONIOSO DE ACCIONARMONIOSO DE ACCION
ENZIMATICAENZIMATICA”: Willstater”: Willstater

2. ENZIMOLOGIA:ENZIMOLOGIA:
HISTORIAHISTORIA
 Van Helmont, siglo 18: Digestión realizada porVan Helmont, siglo 18: Digestión realizada por
fermentos.fermentos.
 J.J.Berzelius 1835: “Fuerza nueva común a laJ.J.Berzelius 1835: “Fuerza nueva común a la
naturaleza orgánica e inorgánica, la llamarénaturaleza orgánica e inorgánica, la llamaré “fuerza“fuerza
catalítica”catalítica” porque descompone sustancias.porque descompone sustancias.
 Kuhne 1878: enzima (“en la levadura”)Kuhne 1878: enzima (“en la levadura”)
 Ostwalá 1893: “Ostwalá 1893: “enzimas son catalizadoresenzimas son catalizadores””
 HOY: catalizadores biológicos altamenteHOY: catalizadores biológicos altamente
específicos. 2000 enzimas diferentes y todas sonespecíficos. 2000 enzimas diferentes y todas son
PROTEINAS, excepto las RIBOZIMAS (RNA)PROTEINAS, excepto las RIBOZIMAS (RNA)

3. CATALIZADORCATALIZADOR
 UnUn catalizadorcatalizador es una sustancia capaz dees una sustancia capaz de
acelerar (catalizador positivo) o retardaracelerar (catalizador positivo) o retardar
(catalizador negativo o inhibidor) una(catalizador negativo o inhibidor) una
reacción químicareacción química, permaneciendo éste mismo, permaneciendo éste mismo
inalterado (no se consume durante lainalterado (no se consume durante la
reacción). A este proceso se le llamareacción). A este proceso se le llama catálisiscatálisis..
 Los catalizadores no alteran el balanceLos catalizadores no alteran el balance
energético final de la reacción química, sinoenergético final de la reacción química, sino
que sólo permiten que se alcance el equilibrioque sólo permiten que se alcance el equilibrio
con mayor o menor velocidad.con mayor o menor velocidad.

4. ENZIMASENZIMAS
 Toda reacción química es un proceso en el queToda reacción química es un proceso en el que
una o varias moléculas interactúan entre síuna o varias moléculas interactúan entre sí
para transformarse en otras moléculaspara transformarse en otras moléculas
siguiendo una dirección determinada por leyessiguiendo una dirección determinada por leyes
físico químicas hasta lograr un estado defísico químicas hasta lograr un estado de
equilibrioequilibrio
 A + BA + B C+ D Los catalizadores sonC+ D Los catalizadores son
sustancias capaces de acelerar las reaccionessustancias capaces de acelerar las reacciones
sin alterar el equilibrio. Solo acortan el tiemposin alterar el equilibrio. Solo acortan el tiempo
en que se alcanza el equilibrio.en que se alcanza el equilibrio.

5. ENZIMASENZIMAS
 Los catalizadores se dividen enLos catalizadores se dividen en orgánicos eorgánicos e
inorgánicos.inorgánicos.
 Orgánicos: EnzimasOrgánicos: Enzimas
 Inorgánicos: metales o iones HInorgánicos: metales o iones H++
, OH, OH--
 Las enzimas son moléculas producidas por lasLas enzimas son moléculas producidas por las
células de los organismos vivos con la funcióncélulas de los organismos vivos con la función
específica de catalizar reacciones químicas.específica de catalizar reacciones químicas.

6. IMPORTANCIA DE LASIMPORTANCIA DE LAS
ENZIMASENZIMAS
 Muchas enfermedades se deben a la carenciaMuchas enfermedades se deben a la carencia
o anormalidad en la síntesis de unao anormalidad en la síntesis de una
determinada enzima. Estos errores estándeterminada enzima. Estos errores están
codificados en el genoma y se les llamacodificados en el genoma y se les llama erroreserrores
innatos del metabolismo, enfermedadesinnatos del metabolismo, enfermedades
moleculares, enfermedades hereditarias omoleculares, enfermedades hereditarias o
enfermedades bioquímicas.enfermedades bioquímicas.
 Otras enfermedades se deben a la carencia deOtras enfermedades se deben a la carencia de
cofactores enzimáticos (Vitaminas, oligoelem)cofactores enzimáticos (Vitaminas, oligoelem)

7. DEFINICIONDEFINICION
 SonSon proteínasproteínas (con excepción de un pequeño(con excepción de un pequeño
grupo de moléculas de RNA catalítico)grupo de moléculas de RNA catalítico)
especializadas en regular los procesosespecializadas en regular los procesos
bioquímicos en el organismo mediante labioquímicos en el organismo mediante la
realización de un efecto catalítico sobre lasrealización de un efecto catalítico sobre las
numerosas reacciones químicas, modificando sunumerosas reacciones químicas, modificando su
velocidad.velocidad.
 Tienen la propiedad de serTienen la propiedad de ser altamentealtamente
específicasespecíficas y cada enzima cataliza únicamentey cada enzima cataliza únicamente
un tipo de reacción química particular.un tipo de reacción química particular.

8. ENZIMASENZIMAS
 A + BA + B EE
C + DC + D ProductosProductos
 Sustrato: molécula sobre la que actúa laSustrato: molécula sobre la que actúa la
Enzima.Enzima.
 E: Enzima específica de la reacciónE: Enzima específica de la reacción
 Productos: moléculas resultantes de laProductos: moléculas resultantes de la
acción de la enzima sobre el sustrato.acción de la enzima sobre el sustrato.
 Muchas reacciones son reversibles, losMuchas reacciones son reversibles, los
productos de la reacción son los sustratosproductos de la reacción son los sustratos
de la reacción inversa.de la reacción inversa.

9. PROPIEDADES DE LASPROPIEDADES DE LAS
ENZIMASENZIMAS
 1. Catálisis1. Catálisis: “El organismo humano debería: “El organismo humano debería
estar a 500°C para que los alimentosestar a 500°C para que los alimentos
pudieran ser digeridos; se necesitarían 300pudieran ser digeridos; se necesitarían 300
años para desdoblar una molécula de Haños para desdoblar una molécula de H22OO22..
La enzima catalasa requiera 1 segundo”La enzima catalasa requiera 1 segundo”
 Las enzimas incrementan la velocidad deLas enzimas incrementan la velocidad de
reacción química sin modificar la constantereacción química sin modificar la constante
de equilibrio, es decir, sin variar lasde equilibrio, es decir, sin variar las
propiedades termodinámicas del sistemapropiedades termodinámicas del sistema

10. PODER CATALITICO DEPODER CATALITICO DE
LAS ENZIMASLAS ENZIMAS
 Pequeña cantidad de enzima aumenta milesPequeña cantidad de enzima aumenta miles
de veces la velocidad de la reacción.de veces la velocidad de la reacción.
 COCO22 + H+ H22OO Anhidrasa carbónicaAnhidrasa carbónica HH22COCO33
1 Molécula de enzima hidrata 100.0001 Molécula de enzima hidrata 100.000
moléculas de COmoléculas de CO22 / segundo/ segundo
““las enzimas hacen que el equilibrio de lalas enzimas hacen que el equilibrio de la
reacción se alcance más rápido sin modificarreacción se alcance más rápido sin modificar
en nada el punto de equilibrio”en nada el punto de equilibrio”

11. ENERGÍA DEENERGÍA DE
ACTIVACIÓNACTIVACIÓN El estado inicial (sustrato S)El estado inicial (sustrato S)
tiene que alcanzar un niveltiene que alcanzar un nivel
energético superior o estadoenergético superior o estado
de transición antes dede transición antes de
convertirse en producto Pconvertirse en producto P
con otro nivel energéticocon otro nivel energético
(estado final). Para que la(estado final). Para que la
reacción ocurra, lasreacción ocurra, las
moléculas deben alcanzar unmoléculas deben alcanzar un
nivel de E suficiente paranivel de E suficiente para
vencer la barrera energéticavencer la barrera energética
y entrar al estado dey entrar al estado de
transición. La diferenciatransición. La diferencia
entre la E libre de losentre la E libre de los
reactantes y el estado dereactantes y el estado de
transición es la E detransición es la E de
activación.
La función de la Enzima es disminuir
la energía de activación que lleva a
acelerar la reacción debido a que los
reactantes pueden alcanzar más
fácilmente el estado de transición

12. PROPIEDADES DE LASPROPIEDADES DE LAS
ENZIMASENZIMAS
 2.2. EspecificidadEspecificidad: Algunas muestran: Algunas muestran
especificidad casi absoluta por el sustrato.especificidad casi absoluta por el sustrato.
 Otras actúan sobre grupos de compuestosOtras actúan sobre grupos de compuestos
que poseen estructura química similar.que poseen estructura química similar.
 Cada órgano tiene una concentración deCada órgano tiene una concentración de
Enzimas determinada, diferente a cualquierEnzimas determinada, diferente a cualquier
otro órgano. Si un órgano es dañado, lasotro órgano. Si un órgano es dañado, las
Enzimas “salen” de las células y entran a laEnzimas “salen” de las células y entran a la
corriente sanguínea y se elevarán loscorriente sanguínea y se elevarán los
niveles sanguíneos, útiles en el diagnósticoniveles sanguíneos, útiles en el diagnóstico
del órgano afectado.del órgano afectado.

13. ESTRUCTURA DE LASESTRUCTURA DE LAS
ENZIMASENZIMAS
 Para ejercer su efecto muchas enzimas requierenPara ejercer su efecto muchas enzimas requieren
la presencia de una molécula orgánica:la presencia de una molécula orgánica:
COENZIMA,COENZIMA, puede considerarsepuede considerarse un cosustratoun cosustrato
 Parte proteica: ApoenzimaParte proteica: Apoenzima
 Apoenzima + Coenzima = Holoenzima: ENZIMAApoenzima + Coenzima = Holoenzima: ENZIMA
COMPLETA Y ACTIVACOMPLETA Y ACTIVA
 Otras enzimas necesitanOtras enzimas necesitan COFACTORES:COFACTORES: ionesiones
metálicos Zn++ Mg++ Fe++ Fe+++ Cu++ K+ Na+metálicos Zn++ Mg++ Fe++ Fe+++ Cu++ K+ Na+
 Las vitaminas forman parte de la estructura de lasLas vitaminas forman parte de la estructura de las
diferentes coenzimas.diferentes coenzimas.

14. ESTRUCTURA DEESTRUCTURA DE
ENZIMASENZIMAS

15. COFACTORESCOFACTORES
ENZIMÁTICOSENZIMÁTICOS
 Reacciones de óxido-reducción,Reacciones de óxido-reducción,
transferencias de grupo , isomerización ytransferencias de grupo , isomerización y
formación de enlaces covalentes necesitanformación de enlaces covalentes necesitan
Coenzimas. La mayoría de CoE son formasCoenzimas. La mayoría de CoE son formas
modificadas de vitaminas: Complejo Bmodificadas de vitaminas: Complejo B
(Tiamina, Riboflavina, Nicotinamida, Acido(Tiamina, Riboflavina, Nicotinamida, Acido
pantoténico, Acido fólico, Cianocobalamina)pantoténico, Acido fólico, Cianocobalamina)
NAD se deriva de NicotinamidaNAD se deriva de Nicotinamida

16. CLASIFICACIÓN DECLASIFICACIÓN DE
CoECoE
TRANSFERENCIA GRUPOS H TRANSFERENCIA GRUPOS ≠ H
Uridina difosfato UDP NAD+ NADP+
Tiamina pirofosfato TPP FAD, FMN
Fosfato de piridoxal Ppal Acido lipoico
CoA (CoA-SH)
Acido tetrahidrofólico TH4
Biotina
Coenzimas de Cobalamina B12
S-adenosil metionina SAM
Acido Lipoico

17. SITIO ACTIVOSITIO ACTIVO
 Enzima + Sustrato = Enzima-sustratoEnzima + Sustrato = Enzima-sustrato
 La unión del S a la E se hace a través delLa unión del S a la E se hace a través del
sitio activo de la Esitio activo de la E, que antecede a la, que antecede a la
formación y ruptura de enlaces químicos enformación y ruptura de enlaces químicos en
el Sustrato y es la base de la especificidadel Sustrato y es la base de la especificidad
de las Enzimas.de las Enzimas.
 Modelo Llave y cerraduraModelo Llave y cerradura
 Modelo adaptación inducidaModelo adaptación inducida

18. SITIO ACTIVOSITIO ACTIVO

19. NOMENCLATURA YNOMENCLATURA Y
CLASIFICACION DE LASCLASIFICACION DE LAS
ENZIMASENZIMAS Dependiendo del tipo de reacción que catalizanDependiendo del tipo de reacción que catalizan
se han dividido:se han dividido:
 1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de
óxido-reducción.óxido-reducción.
 2. Transferasas: transferencias de grupos2. Transferasas: transferencias de grupos
químicos.químicos.
 3. Hidrolasas: ruptura de enlaces en presencia3. Hidrolasas: ruptura de enlaces en presencia
de aguade agua
 4. Liasas: remoción de grupos en ausencia de4. Liasas: remoción de grupos en ausencia de
agua formando dobles enlaces.agua formando dobles enlaces.
 5. Isomerasas: Interconversión de Isómeros5. Isomerasas: Interconversión de Isómeros
 6. Ligasas: Unión de 2 moléculas mediante el6. Ligasas: Unión de 2 moléculas mediante el
consumo de energía proveniente de la rupturaconsumo de energía proveniente de la ruptura
del ATPdel ATP

20. LOCALIZACIÓN DE ENZIMASLOCALIZACIÓN DE ENZIMAS
 En diferentes órganos , tejidos y en todasEn diferentes órganos , tejidos y en todas
las células: membrana, citoplasma, retículolas células: membrana, citoplasma, retículo
endoplásmico, mitocondrias, lisosomas,endoplásmico, mitocondrias, lisosomas,
vacuolas.vacuolas.
 Organos: Hígado, corazón, músculoOrganos: Hígado, corazón, músculo
estriado, gónadas, páncreas, riñon,estriado, gónadas, páncreas, riñon,
pulmón, cerebro, huesos, sangrepulmón, cerebro, huesos, sangre

21. CitoplasmaCitoplasma Glucólisis, gluconeogénesis, glucogenolisis síntesis acidosGlucólisis, gluconeogénesis, glucogenolisis síntesis acidos
grasos, catabolismo purinas y pirimidinasgrasos, catabolismo purinas y pirimidinas
MitocondriaMitocondria C.Krebs; oxidación acidos grasos; oxidación aminoácidos;C.Krebs; oxidación acidos grasos; oxidación aminoácidos;
alargamiento aidos grasos, síntesis úrea, transportealargamiento aidos grasos, síntesis úrea, transporte
electrónico y fosforil.oxidativaelectrónico y fosforil.oxidativa
LisosomasLisosomas Lisozima; fosfatasa ácida, hidrolasas, proteasas, nucleasas,Lisozima; fosfatasa ácida, hidrolasas, proteasas, nucleasas,
glucosidasas, lipasasglucosidasas, lipasas
RetículoRetículo
EndoplásmiEndoplásmi
coco
Oxidasas de función mixta, rutas síntesis de proteínas, deOxidasas de función mixta, rutas síntesis de proteínas, de
fosfoglicéridos y TAG, síntesis y reducción esteroidesfosfoglicéridos y TAG, síntesis y reducción esteroides
GolgiGolgi Galactosil y glucoroniltransferasa; condroitina sulfotransfeGalactosil y glucoroniltransferasa; condroitina sulfotransfe
rasa; Glucosa-6 fosfatasarasa; Glucosa-6 fosfatasa
PeroxisomaPeroxisoma
ss
Urato oxidasa; oxidación ácidos grasos de cadena largaUrato oxidasa; oxidación ácidos grasos de cadena larga
NúcleoNúcleo Rutas biosíntesis RNA y DNARutas biosíntesis RNA y DNA

22. REGULACION DE LAREGULACION DE LA
ACTIVIDADACTIVIDAD
ENZIMATICAENZIMATICA
 Se efectúa por diferentes mecanismos deSe efectúa por diferentes mecanismos de
gran trascendencia sobre el control que lagran trascendencia sobre el control que la
célula debe ejercer en todos y cada uno decélula debe ejercer en todos y cada uno de
los procesos metabólicos.los procesos metabólicos.
 1.1. Proenzimas o zimógenos:Proenzimas o zimógenos: SintetizadasSintetizadas
como precursores inactivoscomo precursores inactivos
 TipsinógenoTipsinógeno EnterokinasaEnterokinasaTripsinaTripsina
 Precursor inactivoPrecursor inactivo EnzimaEnzima Sustancia activaSustancia activa

23. REGULACION DE LAREGULACION DE LA
ACTIVIDADACTIVIDAD
ENZIMATICAENZIMATICA
 2. Incorporación a la enzima de un2. Incorporación a la enzima de un
pequeño grupo químico mediante enlacepequeño grupo químico mediante enlace
covalentecovalente
 OHOH
 Enzima-OH Enzima – P =OEnzima-OH Enzima – P =O
 OHOH
 Enzima inactiva Enzima fosforilada ActivaEnzima inactiva Enzima fosforilada Activa


24. REGULACION DE LAREGULACION DE LA
ACTIVIDADACTIVIDAD
ENZIMATICAENZIMATICA
 3. Retroinhibición o Inhibición Feedback: El3. Retroinhibición o Inhibición Feedback: El
producto final obtenido de un determinado procesoproducto final obtenido de un determinado proceso
metabólico inhibe una de las enzimas que actúa enmetabólico inhibe una de las enzimas que actúa en
una de las reacciones iniciales del procesouna de las reacciones iniciales del proceso
 A B C D FA B C D F
 E1 E2 E3 E4E1 E2 E3 E4
 El producto F inhibe a E1 y controla su propiaEl producto F inhibe a E1 y controla su propia
síntesis. De esta forma la célula evita la producciónsíntesis. De esta forma la célula evita la producción
excesiva de un compuesto y puede disponer másexcesiva de un compuesto y puede disponer más
eficientemente de sus recursos básicos.eficientemente de sus recursos básicos.
 Enzimas AlostéricasEnzimas Alostéricas

25. FACTORES QUE AFECTAN LAFACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE LAS REACCIONESVELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ENZIMATICASENZIMATICAS
 1. Concentración de la enzima: Velocidad1. Concentración de la enzima: Velocidad
de reacción directamente proporcional a lade reacción directamente proporcional a la
concentración de la enzima.concentración de la enzima.
 2.Concentración del2.Concentración del
sustrato:Concentración baja de sustratosustrato:Concentración baja de sustrato
aumenta reacciónaumenta reacción
 A concentraciones altas de sustrato, laA concentraciones altas de sustrato, la
reacción alcanza lareacción alcanza la Velocidad máxima y seVelocidad máxima y se
hace constante.hace constante. El sustrato ha saturadoEl sustrato ha saturado
completamente a la enzima.completamente a la enzima.

26. CONCENTRACIÓN DECONCENTRACIÓN DE
ENZIMA SUSTRATOENZIMA SUSTRATO

27. FACTORES QUE AFECTAN LAFACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE LASVELOCIDAD DE LAS REACCIONESREACCIONES
ENZIMATICASENZIMATICAS
 3.Temperatura: A medida que aumenta T°3.Temperatura: A medida que aumenta T°
aumenta la velocidad de reacción,aumenta la velocidad de reacción,
duplicándose por un aumento de 10°C. Aduplicándose por un aumento de 10°C. A
partir de 50°C la velocidad disminuye puespartir de 50°C la velocidad disminuye pues
desnaturaliza la enzima.desnaturaliza la enzima.
 Temperatura óptima: No es igual para todasTemperatura óptima: No es igual para todas
las enzimas. Temperatura a la cual lalas enzimas. Temperatura a la cual la
velocidad alcanza su pico máximo.velocidad alcanza su pico máximo.

28. TEMPERATURATEMPERATURA

29. FACTORES QUE AFECTAN LAFACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE LAS REACCIONESVELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ENZIMATICASENZIMATICAS
 pH: Por su naturaleza proteica, el pH delpH: Por su naturaleza proteica, el pH del
medio afecta el estado de ionización de lamedio afecta el estado de ionización de la
molécula y por consiguiente su actividad.molécula y por consiguiente su actividad.
 Valores extremos de pH desnaturalizan laValores extremos de pH desnaturalizan la
enzima.enzima.
 pH óptimo no es igual a todas las enzimaspH óptimo no es igual a todas las enzimas
 Pepsina : pH 2,5 Fosfatasa alcalina pH 9,2Pepsina : pH 2,5 Fosfatasa alcalina pH 9,2
 Por esto, el organismo regula el pH.Por esto, el organismo regula el pH.

30. pHpH

31. INHIBICION DEINHIBICION DE LAS ENZIMASLAS ENZIMAS
 Constituye un mecanismo de control de la actividadConstituye un mecanismo de control de la actividad
metabólica, disminuyendo la actividad enzimática.metabólica, disminuyendo la actividad enzimática.
 1. REVERSIBLE: El Inhibidor se une a la Enzima1. REVERSIBLE: El Inhibidor se une a la Enzima
suavemente de tal forma que se puede disociar.suavemente de tal forma que se puede disociar.
 1.1. Inhibición competitiva: El inhibidor se parece1.1. Inhibición competitiva: El inhibidor se parece
químicamente al sustrato y compite por el sitio activo dequímicamente al sustrato y compite por el sitio activo de
la enzima (“engaña a la enzima”)la enzima (“engaña a la enzima”)
 1.2. No competitiva: No se parece químicamente al1.2. No competitiva: No se parece químicamente al
sustrato y se une a la enzima en sitio diferente al sitiosustrato y se une a la enzima en sitio diferente al sitio
activo.activo.
 2. IRREVERSIBLE: inhibidor se une fuertemente a la2. IRREVERSIBLE: inhibidor se une fuertemente a la
enzima, disociación muy lenta.enzima, disociación muy lenta.
 Ejemplo: intoxicación por organofosforados.Ejemplo: intoxicación por organofosforados.

32. UTILIDADUTILIDAD
 1. Como agentes diagnósticos: Enzimas1. Como agentes diagnósticos: Enzimas
órganos específicas.órganos específicas.
 2. Como agentes terapéuticos: Enzimas2. Como agentes terapéuticos: Enzimas
digestivas, Estreptocinasa (disolver coágulos)digestivas, Estreptocinasa (disolver coágulos)
estreptodornasa (elimina material fibrinoso yestreptodornasa (elimina material fibrinoso y
purulentos), asparaginasa (LMC)purulentos), asparaginasa (LMC)
 3. Alteraciones enzimáticas como causa de3. Alteraciones enzimáticas como causa de
enfermedad.enfermedad.