Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en las células. Se clasifican en diferentes tipos dependiendo de la reacción química que catalizan. Las enzimas son específicas y contienen un sitio activo donde se une el sustrato para iniciar la reacción química.

1. Enzimas.
Ingeniería en desarrollo comunitario

2. Definición.
Las enzimas son proteínas sintetizadas por las células que actúan como catalizadores
biológicos.
Un catalizador es una sustancia que acelera el ritmo de una reacción química. Por lo tanto
las enzimas aceleran las reacciones químicas que ocurren en las células.
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura
globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
reconoce el sustrato, y donde se realiza la reacción
Las enzimas al acelerar las reacciones químicas permiten que éstas se lleven a cabo a una
velocidad compatible con las necesidades celulares. Las enzimas son muy específicas, es
decir, todas las reacciones químicas suelen tener una enzima específica que las cataliza.

3. Estructura.
Estructura química del pirofosfato de tiamina (amarillo) y de la enzima transcetolasa; el
substrato, en negro, es la xilulosa 5-fosfato.

4. Clasificación.
• Oxidorreductasas. Estas enzimas se relacionan con las oxidaciones y las reducciones
biológicas que intervienen fundamentalmente en los procesos de respiración y
fermentación.
• Transferasas. Enzimas que ayudan a transferir un grupo funcional de una molécula a
otra; estos grupos pueden ser el carbono, aldehído, cetona, fosfato, etc.
• Hidrolasas. Grupo de enzimas considerado el más numeroso con aproximadamente
200 enzimas, las cuales tienen la capacidad de introducir una molécula de agua, en el
sustrato determinado y provocar su hidrólisis.
• Liasas. Enzimas que rompen ligaduras entre carbono-carbono, carbono-oxígeno y
carbono-nitrógeno por medios diferentes a la hidrólisis y a la oxidación.
• Isomerasas. Como su nombre lo indica, este tipo de enzimas actúa sobre los
compuestos isómeros.
• Ligasas. Forman enlaces con intervención de atp, como los de carbono-carbono,
carbono-nitrógeno y otros.

5. Funcionamiento.
Velocidad
de Reacción
• Cantidad de producto formado por una unidad de
tiempo.
Energía de
activación.
• Es la mínima energía que se necesita para iniciar una
reacción química.
sustrato
• Es la molécula sobre la cual la enzima activa para
formar producto.
Sitio activo
• La zona de la enzima en la cual se une el sustrato
para que se produzca una reacción.

6. Partes de actuación.
apoenzimas
• Es la parte proteica de la enzima sin cofactores o
grupos proteicos. (es catalíticamente inactivo).
cofactor
• Pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas que
requieren la apoenzima para ser activa.
Grupo
prostético
• Similar al cofactor pero esta unido fuertemente a la
apoenzima.
holoenima
• Es la misma enzima activa formada por la adición
de cofactores o grupos prostéticos a la apoenzima.

7. Catalización.

8. Factores que afectan la actividad
enzimática.
• Temperatura: aumento de la actividad. Formándose mayor cantidad de encima
sustrato.
• pH: los cambios pueden afectar la unión entre sustrato y encima y finalmente la
enzima se desnaturaliza. 1-6 enzimas digestivas. 8-12 enzimas de cavidad oral.
• Concentración de enzimas
• Concentración de sustrato: velocidad aumenta.

10. Inhibidor enzimático
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que
suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y
sustancias químicas de alta reactividad.
Inhibición competitiva. Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al centro
activo de la misma enzima de la que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo tanto se
“molestaran” entre ellos y “competirán” para unirse en el centro activo.
Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.
Inhibición no competitiva. Se produce sencillamente porque el inhibidor se une con la
enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo, por lo que se puede unir
sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma significativa su actividad. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración del inhibidor.

12. Características.
 Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de
ciertas reacciones químicas.
 Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
 Actúan en pequeñas cantidades.
 Forman un complejo reversible con el sustrato.
 No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
 Muestran especificidad por el sustrato.
 Su producción está directamente controlada por genes.

13. Importancia.
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en
todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos
que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro
ejemplo del trabajo de las enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:
 La sangre
 Los líquidos intestinales
 La boca (saliva)
 El estómago (jugo gástrico)