Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas necesarias para la vida celular. Cada enzima tiene un sitio activo que reduce la energía de activación de las reacciones, acelerándolas enormemente. Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas actuando como catalizadores específicos y regulables.
Explicación breve; pero allanada de la fundamentación mas importante del tema de la referencia. Se distingue dentro de estas Concepciones generales; la definición, su Clasificación. su funcionabilidad operativa entre otros.
Los catalizadores aceleran la reacción pero no se consumen ni se producen durante la reacción.
La presencia de catalizador provee un camino alternativo para la reacción.
El camino alternativo tiene una constante de velocidad resultante mayor.
La catálisis puede ser
Homogénea
Heterogénea
ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE PRIMER GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024. Por JAVIE...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “ROMPECABEZAS DE ECUACIONES DE 1ER. GRADO OLIMPIADA DE PARÍS 2024”. Esta actividad de aprendizaje propone retos de cálculo algebraico mediante ecuaciones de 1er. grado, y viso-espacialidad, lo cual dará la oportunidad de formar un rompecabezas. La intención didáctica de esta actividad de aprendizaje es, promover los pensamientos lógicos (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia, viso-espacialidad. Esta actividad de aprendizaje es de enfoques lúdico y transversal, ya que integra diversas áreas del conocimiento, entre ellas: matemático, artístico, lenguaje, historia, y las neurociencias.
IMÁGENES SUBLIMINALES EN LAS PUBLICACIONES DE LOS TESTIGOS DE JEHOVÁClaude LaCombe
Recuerdo perfectamente la primera vez que oí hablar de las imágenes subliminales de los Testigos de Jehová. Fue en los primeros años del foro de religión “Yahoo respuestas” (que, por cierto, desapareció definitivamente el 30 de junio de 2021). El tema del debate era el “arte religioso”. Todos compartíamos nuestros puntos de vista sobre cuadros como “La Mona Lisa” o el arte apocalíptico de los adventistas, cuando repentinamente uno de los participantes dijo que en las publicaciones de los Testigos de Jehová se ocultaban imágenes subliminales demoniacas.
Lo que pasó después se halla plasmado en la presente obra.
Ponencia en I SEMINARIO SOBRE LA APLICABILIDAD DE LA INTELIGENCIA ARTIFICIAL EN LA EDUCACIÓN SUPERIOR UNIVERSITARIA. 3 de junio de 2024. Facultad de Estudios Sociales y Trabajo, Universidad de Málaga.
2. Las enzimas son proteínasLas enzimas son proteínas
Catalizan reacciones químicas necesarias para
la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biológicos serían
tan lentos que las células no podrían existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la célula
, fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.
E + SE + S ESESEPEP E + PE + P
E E E E
3. La enzima disminuye la energía deLa enzima disminuye la energía de
activaciónactivación
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas, acelerando
la reacción 1014
x
• El aumento de temperatura
necesario para producir la reacción
no catalizada seria de 529ºC
4. Enzima - CatalizadorEnzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
◦ Especificidad por el sustrato
◦ Se inactivan por desnaturación
◦ Pueden ser reguladas
5.
6. Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación
Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato
Después de la reacción, enzimas y
productos se separan.
Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción
7. Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
• Cadenas laterales de los aminoácidos
• Grupos o moléculas no proteicas:
Grupos prostéticos
Iones metálicos
Cofactores
8. Los siguientes hechos:
Especificidad de la reacción enzimática
Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática
Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en
la molécula de enzima, capaz de:
Fijar específicamente al substrato
Transformarlo catalíticamente.
10. La unión del sustrato es muyLa unión del sustrato es muy
específicaespecífica
Complementariedad geométrica
Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
Modelos:
Encaje inducido
Llave – cerradura.
Estado de transición
11. Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y CerraduraModelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)(Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su
cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se
considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos
de la inhibición enzimática
12. Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste InducidoModelo de Ajuste Inducido (Koshland)(Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteración en su estructura por el hecho físico de la
unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.
14. Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
ATP : hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
Tipo de reacción catalizada
Número Enzyme Commission:
Grupos
químicos
EC 2. 7. 1. 1
Enzyme Comission Grupo Subgrupo No. Enzima
15. EC 1.x ⇒ Oxidorreductasas
EC 2.x ⇒ Transferasas
EC 3.x ⇒ Hidrolasas
EC 4.x ⇒ Liasas
EC 5.x ⇒ Isomerasas
EC 6.x ⇒ Ligasas
Clasificación de enzimas por Grupos
Clasificación y nomenclatura
17. Cinética Enzimática
La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de
cada uno de los factores que intervienen en la actividad
enzimática, que se evalúa a través de la velocidad de la
reacción catalizada.
Las variables más importantes son:
• Concentración de enzima, sustratos y productos
(incluyendo inhibidores y/o activadores)
• pH
• Temperatura
21. E + S ES E + P
k+1
k-1
k+2
Una cinética hiperbólica implica un proceso saturante:
Hay un número limitado de sitios en la enzima
para fijar substrato; una vez que están ocupados
todos, por mucho que aumente la concentración
de substrato, la velocidad permanecerá constante
tendiendo a un valor asintótico
22. Relación entre Km yVmaxRelación entre Km yVmax
Michaelis y MentenMichaelis y Menten
Concentración de Sustrato [S]
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2
La Km es la concentración de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax
23. Concentración de Sustrato [S]
Velocidaddelareacción(v)
Km
Vmax
Vmax/2
A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
25. 1 1 1
v
K
V s V
m
m x m x
= ⋅ +-1/Km
1/Vmax
Representación Lineweaver-BurkeRepresentación Lineweaver-Burke
26. Definición Actividad EnzimáticaDefinición Actividad Enzimática
Es el número de moles de sustrato que reaccionan
para formar producto, por mol de enzima y por
unidad de tiempo. Esto supone que la enzima está
plenamente saturada con sustrato y por tanto que
la reacción se efectúa con su máxima rapidez
El índice de recambio muestra la eficiencia
impresionante de la catálisis enzimática
27. Efecto del pH en la ENZIMAEfecto del pH en la ENZIMA
Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividadCada enzima tiene un pH óptimo para su actividad
El pH afecta las interacciones iónicasEl pH afecta las interacciones iónicas
28. 1. Sobre la fijación del substrato al centro activo:
- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato
2. Sobre la transformación catalítica del substrato
3. Sobre la estructura de la proteína enzimática
Efecto del pH
29. Efecto de la temperatura en la ENZIMAEfecto de la temperatura en la ENZIMA
Cada enzima tiene una temperatura óptima.Cada enzima tiene una temperatura óptima.
Temperatura
15º 40º 75º
Aumento de la
velocidad
Desnaturación
por calor
30. CoenzimasCoenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculasLas coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.orgánicas, que se unen a la enzima.
Las coenzimas colaboran en la reacciónLas coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente algúnenzimática recibiendo transitoriamente algún
grupo químico: Hgrupo químico: H++
, OH, CH, OH, CH33 ..
La enzima sin la coenzima recibe el nombreLa enzima sin la coenzima recibe el nombre
de APOENZIMAde APOENZIMA
31. El NAD es una coenzima aceptora de HEl NAD es una coenzima aceptora de H
Sustrato
oxidado
32. Algunas enzimas requieren metales para mejorar suAlgunas enzimas requieren metales para mejorar su
actividadactividad
33.
34. Isoenzimas o IsozimasIsoenzimas o Isozimas
Son formas moleculares diferentes de una misma
enzima
Catalizan la misma reacción
Ejemplo: Lactato deshidrogenasa
Lactato + NAD ==== Piruvato + NADH
M4, M3H1, M2H2, M1H3 y H4
Se diferencian por su movilidad electroforética
Usadas en clínica: sueros normales y sueros con
alguna patología
36. Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a
la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
38. Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,
con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E + I EI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E + I E’
ES + I ESI
39. Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Anticompetitiva
42. Inhibición competitivaInhibición competitiva
Al aumentar la cantidadAl aumentar la cantidad
de SUSTRATO elde SUSTRATO el
inhibidor competitivo esinhibidor competitivo es
desplazado y se formadesplazado y se forma
productoproducto
43.
44. E ES
EI
I
S
E + P
Características:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente excluyentes
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del
substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
Se define una constante de
equilibrio de disociación del
inhibidor:
Ki =
[E] [I]
[EI]
47. Ejemplo Inhibidor CompetitivoEjemplo Inhibidor Competitivo
Ácido succínico + FAD == ácido fumárico
+ FADH2
El inhibidor competitivo es el ácido
malónico
Es un análogo estructuralmente parecido
al ácido succínico
48. Ácido Fólico y SulfanilamidaÁcido Fólico y Sulfanilamida
La sulfanilamida es un análogo estructural del
ácido p - aminobenzoico (PABA)
PABA es el punto de partida para la síntesis de
ácido fólico en las bacterias
El ácido fólico es una vitamina esencial para la
proliferación (división) bacteriana
Sulfanilamida se usa en el tratamiento algunas
infecciones
49. Metotrexato y DihidrofolatoMetotrexato y Dihidrofolato
El ácido fólico en sus formas de dihidro y
tetrahidrofolato es coenzima de la reacción
catalizada por la dihidrofolato reductasa
Esta reacción es parte del metabolismo de los
nucleótidos para la síntesis de DNA
Metotrexato se usa en la terapia de algunos
cánceres, inhibiendo la síntesis de DNA
54. Inhibidor No CompetitivoInhibidor No Competitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo
la enzima
Se une a la enzima libre y también al
complejo enzima-sustrato
Por acción del inhibidor disminuye laVm
pero el valor de Km no se altera
56. Inhibidor NO competitivoInhibidor NO competitivo
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un
sitio diferente del sitio activo
57.
58. E ES
EI
I
S
E + P
I
ESI
S
Inhibición
No Competitiva
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E
y al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI
ni el complejo ESI son productivos
61. Inhibidor IncompetitivoInhibidor Incompetitivo
En este tipo de inhibición el inhibidor se une a otro lugar
diferente del centro activo pero solo después de que el sustrato
lo haya hecho al centro activo y, por tanto, inhibidor y sustrato no
compiten. De esta manera, aunque todo el sustrato esté
saturando la enzima y toda la enzima esté como complejo ES, el
inhibidor puede enlazarse produciendo un complejo inactivo ESI.
No permite formación de producto.
Como I solo se une a ES estimula la formación de ES y, por tanto,
incrementa la unión del sustrato a la enzima, disminuyendo Km .
Sin embargo, el complejo ESI no conduce a productos y Vm
disminuye.
62. Inhibidor IncompetitivoInhibidor Incompetitivo
Se une a un lugar diferente del sitio activo
de la enzima
Se une sólo al complejo enzima-sustrato
Los efectos que tiene: disminuye el valor
de Km y también el deVmáx
63. E ES
S
E + P
I
ESI
Inhibición
Anticompetitiva
El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;
el complejo ESI no es productivo
64. Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente
- Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki,
sino por una constante de velocidad ki:
E + I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
tóxicos.
65. Inhibidores IrreversiblesInhibidores Irreversibles
Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
Se interfiere con el normal desarrollo de
una reacción o vía metabólica
Ejemplos: p-cloromercuribenzoato,
yodoacetato, diisopropilfluorfosfato
66. Algunos tipos de inhibidores irreversibles
1. Reactivos de grupos -SH
2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
68. Enzimas Alostéricas regulablesEnzimas Alostéricas regulables
Son enzimas cuya estructura proteica está formada de
varias subunidades
No se rigen por la cinética de M - M
Además del sitio o centro activo tienen sitios alostéricos
o de regulación
Sitio activo/sustratos;
Sitio alostérico/moduladores o reguladores
La relación entre la velocidad de reacción y la
concentración de sustrato sigue cinética sigmoídea
69. Enzimas alostéricasEnzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas
presentan estructura
cuaternaria.
Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de una
molécula de sustrato
La unión del sustrato es
cooperativa
la curva de velocidad presenta
una forma sigmoidal
70.
71. Moduladores AlostéricosModuladores Alostéricos
También reciben el nombre de efectores y
pueden ser positivos o negativos
Se unen al sitio alostérico que puede estar
en la misma subunidad que tiene al sitio
activo o en las subunidades regulatorias
Su unión produce un cambio
conformacional que afecta al sitio activo
Pueden unirse de forma covalente y no
covalente
72. Efectores no covalentesEfectores no covalentes
El sustrato mismo es el principal efector
no covalente, se une de manera transitoria
cuando las condiciones así lo permitan de
igual forma se puede separar.
Efectores covalentesEfectores covalentes
El principal efector covalente es el grupo
fosfato PO4. . Se une fuerte y de manera
permanente a la enzima por medio de
reacción química catalizada por otra enzima
73. Fosforilación / desfosforilación
La unión del grupo fosfato a una enzima se denomina fosforilación. Lo
hace por medio de enzimas denominadas Kinasas (quinasas o
cinasas).
El grupo fosfato se puede separar de la enzima por medio de otra
enzima denominada Fosfatasa, el proceso se denomina
desfosforilación.