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Son polímeros de aminoácido. Debido a
que influyen , por lo general muchas
unidades , son compuestos de elevado
peso molecular.
La unión entre los aminoácidos ocurre atreves se la reacción entre el
oh de grupo carboxilo de uno delos aminoácidos y el grupo amino de
otro, con perdida de una molécula de agua.

O

H2N

OH

H2N

C
O

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H2N

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C
C

C
O

C

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H

OH
CH2OH

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De acuerdo con el numero de aminoácidos que se
encuentren acoplados, las cadenas se denominan en:
Di, tri ,tetra o polipéptidos.
Un péptido es una proteína relativamente pequeña, de 50 o
menos aminoácidos.
:
Se compone únicamente de aminoácidos.

Posee compuestos orgánicos en su estructura ,como
carbohidratos, líquidos o fosfatos.
Esta constituida por cadenas lineales de
polipéptidos, arreglados en filamentos, por lo que
suelen ser de consistencia oleosa e insolubles en
agua.

Son semiesféricas, compactas, poseen cierta movilidad
y son solubles en agua, razones por las cuales son,en
su mayoría son, enzimas.
NOMBRE

FUNCIÓN/OCURRENCIA

Colágenos

Pezuñas de los animales y
tendones
Vasos sanguíneos y ligamentos
Intervienen en la coagulación
de la sangre
Piel, lana,plumas,seda,uñas,etc
Músculos
Transporte de oxigeno
Respuesta inmune
Regulación de metabolismo de
la glucosa

elastinas
Frinogenós
Queratinas
Miosinas
Hemoglobina
Inmunoglobinas
insulina
Cuando las proteínas se calientan, se exponen a la
acción de radiación ultravioleta o se tratan con
soluciones de diferente naturaleza como: alcohol,
ácidos o bases diluidas, etc. experimentan cambios
muy notables en su solubilidad y en sus propiedades
biológicas.
Dado que los extremos N-terminal y Cterminal de una proteína conservan la capacidad
de ionizarse dependiendo del medio donde se
encuentre dicha proteína, es posible definir el
punto isoeléctrico de un polipéptidos como el
pH al cual los iones positivo y negativo se
encuentran en equilibrio
Existen una serie de pruebas químicas para
determinar la presencia de proteínas en una solución
o para identificar tipos específicos de aminoácidos.

Al mezclar una solución diluida de sulfato cúprico y
urea con una solución de proteína débilmente
alcalina aparece un color entre rosa y violeta.
El acido nítrico concentrado reacciona con los
núcleos aromaticos de los aminoácidos,
formando nitrados de color amarillo intenso.
Los enlaces peptídicos de una proteína cual
quiera se puede romper si se la trata con
acido fuerte (por ejempló, HCL ) a altas
temperaturas (100°). Si las condiciones son
mas suaves, se consigue un hidrólisis parcial
en la cual se obtienen pigmentos peptídicos
mas pequeños que los iniciales
La mayoría delas propiedades biológicas, físicas y
químicas de las proteínas, dependen de la forma
tridimensional de las moléculas.

Describe la sucesión de aminoácidos que forma la
cadena polipeptídica, sin tener en cuenta las
interacciones internas entre diferentes
aminoácidos de dicha cadena, que puedan
ocasionar su plegamiento.
En este nivel de estructura se describe la
interacción entre diferentes secciones polares de
la cadena peptídica. Generalmente, estas
interacciones se dan entre los grupos amino (
especialmente NH) y carboxilo (residuos C=O) de
diferentes aminoácidos, dando como resultado
la formación de puentes de hidrogeno.
Describe el plegamiento de estructuras
secundarias como hélices y laminas, sobre si
misma. Las fuerzas causantes de doblar estas
estructuras son: puentes disulfuro formados por
aminoácidos como cisteínas y metionina y,
fuerzas de repulsión y atracción entre
aminoácidos hidrófobos e hidrófilos con
respecto al medio acuoso circundante.
Se refiere a la forma en que se agrupan varias
proteínas( con una estructura terciaria definida)
para formar grandes agregados, multiméricos.
Las diferentes proteínas se unen a través de
enlaces débiles, no covalentes como puentes de
hidrogeno y uniones electrostáticas.
Las proteínas son el material del cual están
hechas muchas estructuras de soporte y
protección externa, como la membrana celular,
los músculos y las telarañas entre otras
Algunas proteínas transportan sustancias de un
lugar a otro dentro de organismo. Por ejemplo la
hemoglobina presente en los glóbulos rojos de
la sangre, es responsable de la fijación y el
transporte de oxigeno.
Los anticuerpos, que defienden al organismo de
los agresores externos son proteínas altamente
especificas, qué solo actúan en contra de
determinados patógenos, como si fueran una
imagen espectacular de estos que los neutralizan.
Las enzimas son catalizadores biológicos que
hacen la ocurrencia de reacciones vitales para los
organismos, que de forma no ocurrirían o para
las cuales serian necesarias temperaturas
demasiado altas para permitir la supervivencia de
dicho organismo.

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proteinas

  • 1.
  • 2. Son polímeros de aminoácido. Debido a que influyen , por lo general muchas unidades , son compuestos de elevado peso molecular.
  • 3. La unión entre los aminoácidos ocurre atreves se la reacción entre el oh de grupo carboxilo de uno delos aminoácidos y el grupo amino de otro, con perdida de una molécula de agua. O H2N OH H2N C O C H2N C OH SERINA(SER) CH2OH H O N H H3C C H ALANINA(ALA) C C C O C H H3C H OH CH2OH ALANILSERINA(ALA-SER)
  • 4. De acuerdo con el numero de aminoácidos que se encuentren acoplados, las cadenas se denominan en: Di, tri ,tetra o polipéptidos. Un péptido es una proteína relativamente pequeña, de 50 o menos aminoácidos.
  • 5. : Se compone únicamente de aminoácidos. Posee compuestos orgánicos en su estructura ,como carbohidratos, líquidos o fosfatos.
  • 6. Esta constituida por cadenas lineales de polipéptidos, arreglados en filamentos, por lo que suelen ser de consistencia oleosa e insolubles en agua. Son semiesféricas, compactas, poseen cierta movilidad y son solubles en agua, razones por las cuales son,en su mayoría son, enzimas.
  • 7. NOMBRE FUNCIÓN/OCURRENCIA Colágenos Pezuñas de los animales y tendones Vasos sanguíneos y ligamentos Intervienen en la coagulación de la sangre Piel, lana,plumas,seda,uñas,etc Músculos Transporte de oxigeno Respuesta inmune Regulación de metabolismo de la glucosa elastinas Frinogenós Queratinas Miosinas Hemoglobina Inmunoglobinas insulina
  • 8. Cuando las proteínas se calientan, se exponen a la acción de radiación ultravioleta o se tratan con soluciones de diferente naturaleza como: alcohol, ácidos o bases diluidas, etc. experimentan cambios muy notables en su solubilidad y en sus propiedades biológicas.
  • 9. Dado que los extremos N-terminal y Cterminal de una proteína conservan la capacidad de ionizarse dependiendo del medio donde se encuentre dicha proteína, es posible definir el punto isoeléctrico de un polipéptidos como el pH al cual los iones positivo y negativo se encuentran en equilibrio
  • 10. Existen una serie de pruebas químicas para determinar la presencia de proteínas en una solución o para identificar tipos específicos de aminoácidos. Al mezclar una solución diluida de sulfato cúprico y urea con una solución de proteína débilmente alcalina aparece un color entre rosa y violeta.
  • 11. El acido nítrico concentrado reacciona con los núcleos aromaticos de los aminoácidos, formando nitrados de color amarillo intenso. Los enlaces peptídicos de una proteína cual quiera se puede romper si se la trata con acido fuerte (por ejempló, HCL ) a altas temperaturas (100°). Si las condiciones son mas suaves, se consigue un hidrólisis parcial en la cual se obtienen pigmentos peptídicos mas pequeños que los iniciales
  • 12. La mayoría delas propiedades biológicas, físicas y químicas de las proteínas, dependen de la forma tridimensional de las moléculas. Describe la sucesión de aminoácidos que forma la cadena polipeptídica, sin tener en cuenta las interacciones internas entre diferentes aminoácidos de dicha cadena, que puedan ocasionar su plegamiento.
  • 13. En este nivel de estructura se describe la interacción entre diferentes secciones polares de la cadena peptídica. Generalmente, estas interacciones se dan entre los grupos amino ( especialmente NH) y carboxilo (residuos C=O) de diferentes aminoácidos, dando como resultado la formación de puentes de hidrogeno.
  • 14. Describe el plegamiento de estructuras secundarias como hélices y laminas, sobre si misma. Las fuerzas causantes de doblar estas estructuras son: puentes disulfuro formados por aminoácidos como cisteínas y metionina y, fuerzas de repulsión y atracción entre aminoácidos hidrófobos e hidrófilos con respecto al medio acuoso circundante.
  • 15. Se refiere a la forma en que se agrupan varias proteínas( con una estructura terciaria definida) para formar grandes agregados, multiméricos. Las diferentes proteínas se unen a través de enlaces débiles, no covalentes como puentes de hidrogeno y uniones electrostáticas.
  • 16. Las proteínas son el material del cual están hechas muchas estructuras de soporte y protección externa, como la membrana celular, los músculos y las telarañas entre otras
  • 17. Algunas proteínas transportan sustancias de un lugar a otro dentro de organismo. Por ejemplo la hemoglobina presente en los glóbulos rojos de la sangre, es responsable de la fijación y el transporte de oxigeno.
  • 18. Los anticuerpos, que defienden al organismo de los agresores externos son proteínas altamente especificas, qué solo actúan en contra de determinados patógenos, como si fueran una imagen espectacular de estos que los neutralizan.
  • 19. Las enzimas son catalizadores biológicos que hacen la ocurrencia de reacciones vitales para los organismos, que de forma no ocurrirían o para las cuales serian necesarias temperaturas demasiado altas para permitir la supervivencia de dicho organismo.