La hemoglobina y la mioglobina son proteínas globulares que transportan oxígeno. La hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos y transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos, así como dióxido de carbono y protones de los tejidos a los pulmones. La mioglobina se encuentra principalmente en el músculo y almacena oxígeno para su uso en la producción de energía. Ambas proteínas contienen un grupo hemo con hierro que se une reversiblemente al oxígeno, pero difieren en

1. HEMOGLOBINA Y
MIOGLOBINA

2. HEMOGLOBINA
Características
Proteína globular
Altas concentraciones en lo
glóbulos rojos
Transporta de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos
periféricos
Transporta de CO2 y protones de
los tejidos hasta los pulmones para
ser excretados.
13 – 18 g/dl
Hombre
12 – 16
g/dl
Mujer

3. HEMOGLOBINA
• Cuaternaria,
constituida por
cuatro cadenas
polipeptídicas:
alfa, beta, gamma y delta.
Estructura
• Combinación de dos
cadenas alfa y dos
cadenas beta.
Hemoglobina A
• Las que pueden
transportar cada
molécula de
hemoglobina.
Total de 4 moléculas de
oxígeno

4. FORMADO POR
GRUPO
PROTEICO
GRUPO
PROSTATICO
4 CADENAS
POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)
GLOBINA
(Proteína)
4 PORFIRINAS + HIERRO
FERROSO (Fe2+)
GRUPO
HEM
GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA
CADA UNA SE UNE A UN HIERRO
El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

5. FUNCIONES Transporte de
Oxigeno
• Proceso que ocurre
de los pulmones a
los tejidos, un 97%
del oxigeno es
transportado por la
hemoglobina.
Transporte de
Dióxido de
Carbono
• Proceso que ocurre
de los tejidos a los
pulmones, el CO2
es un producto de
desecho, el 30% del
total de este
compuesto es
transportado por la
hemoglobina.
Amortiguador o
Buffer
• Juega un papel
fundamental en la
regulación del PH
sanguíneo a traves
del aminoácido
Histidina que le da
la capacidad
amortiguadora a la
hemoglobina,
neutralizando
protones.

6. Estructura Primaria
Las hemoglobinas de todos
los mamíferos tienen un peso molecular
aproximado de 65.000
Son tetrámeros, que
constan de 4 cadenas
péptidas, cada una de las
cuales esta unida a un
grupo hem.
Las moléculas de
hemoglobina se
forman por
combinación de dos
subunidades de una
cadena peptídica
llamada a y dos de b
Las cadenas
polipeptídicas están
constituidas por
residuos;
conteniendo 141
residuos la cadena a
y 146 la cadena b
a) alfahélice
b) hoja plegada
c) al azar
El porcentaje de
contenido de
alfahélice en las
proteínas
globulares es
bastante variable (0
– 90%)
En el caso de la HB
su contenido es de
un 75%.
Estructura Secundaria
La orientación de las cadenas polipeptídicas
puede ser completamente extendida

7. La HB es casi
esférica, con un
diámetro de 55 A,
las 4 cadenas están
empaquetadas
conjuntamente en
disposición
tetraédrica.
Estructura Terciaria
La Estructura
cuaternaria
modula las
actividades
biológicas de las
proteínas.
Estructura Cuaternaria
Los grupos Hemo, están localizados
en unas oquedades cercanas al
exterior de la molécula, uno en cada
subunidad.
Tanto las proteínas transportadores,
como las enzimáticas (A,T, C-ASA)
pierden buena acción específica al
fraccionarla en subunidades.

8. Tipos de Hemoglobina
• Representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto.
Hemoglobina • Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
A o HbA
• Representa menos del 2,5 % de la hemoglobina después del nacimiento.
Hemoglobina • Formada por dos globinas alfa y dos globinas delta
A2
Hemoglobina
S
• Hemoglobina alterada genéticamente y presente en la anemia de células
falciformes.
Hemoglobina
F
• Formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma.

9. • Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro
en estado férrico, Fe (III). Se produce por una
enfermedad congénita en la cual hay deficiencia
de metahemoglobina reductasa, enzima
encargada de mantener el hierro como Fe(II).
Metahemoglobina
• Se refiere a la hemoglobina que ha unido
CO2 después del intercambio gaseoso entre los
glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carbaminohemoglobina
• Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
• El CO presenta una afinidad 210 veces mayor
que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a
éste fácilmente y produce hipoxia tisular, pero
con una coloración cutánea normal.
Carboxihemoglobina
Hemoglobina glucosilada: En patologías como la diabetes se ve aumentada.
Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.
También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland.
Éstas solo están presentes en el embrión.

10. Oxihemoglobina
La hemoglobina tiene
unido oxígeno se
denomina oxihemoglobina o
hemoglobina oxigenada, dando el
aspecto rojo o escarlata intenso
característico de la sangre arterial.
Cuando pierde el oxígeno, se
denomina hemoglobina
reducida, y presenta el color rojo
oscuro de la sangre venosa (se
manifiesta clínicamente
por cianosis).
Reacción
paso a paso
Reacción
total

11. CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA
o La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una curva de saturación de O2.
o En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)
o Tejidos: 20 mmHg.
o Musculo en trabajo: 5 mmHg.

12. DIFOSFOGLICERATO (DPG)
Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la
Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).

13. SINTESIS DE DPG

14. ADAPTACIÓN A LAS GRANDES ALTURAS
Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes alturas, incluyen:
1. Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos
2. Aumento de la concentración de Hemoglobina
3. Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)
La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno y asi incrementa la
capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los tejidos.

15. IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN
EL METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de mitocondrias.
La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de la Metahemoglobina (Fe+3)
incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual se une fácilmente al Oxigeno.

16. Disociación del grupo Hem y la Globina
Globina
Se degrada a aminoácidos para la
síntesis de nuevas proteínas o se
almacenan.
Hem
El Hierro se almacena o se
reutiliza para la formación de
nueva Hb
La Porfirina se
degrada:
BILIRRUBINA
Periodo de vida de los eritrocitos  120 días
Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.
CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

17. MIOGLOBINA
Características
Hemoproteína
encontrada
principalmente en
el tejido muscular.
Almacenamien
to intracelular
para el
oxígeno.
Contiene un grupo
hemo con un átomo
de hierro
Mayores
concentraciones de
mioglobina se
encuentran en el
músculo esquelético y
en el músculo
cardíaco.
Se requieren grandes
cantidades de O2 para
satisfacer la demanda
energética de las
contracciones.

18. MIOGLOBINA cadena
polipeptídica
sencilla de
153 residuos
aminoácidos
PM 17.000
daltons
Proteína globular
con la superficie
polar (rojo) y el
interior apolar
(amarrillo),
Sin contar los dos residuos de His que intervienen
en el proceso de fijación del oxígeno.
El interior de la mioglobina sólo contiene residuos
no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

19.  Bajo condiciones de depravación de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su
utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.
 A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la Mioglobina lo
conserva todavía.

20. Semejanzas entre la Hemoglobina y Mioglobina
Proteínas
globulares con un
núcleo de hierro
Misión de
transportar
oxígeno y por ello
tienen similitudes
estructurales
Su color depende
del estado de
oxidación del
hierro
que contienen y
de la presión
parcial de O2
Ambas contienen
grupos hemo
formado por 4
anillos pirrólicos
que complejan a
un ión hierro
divalente Fe+2

21. Diferencias entre la Hemoglobina y Mioglobina
.
La mioglobina aparece en el tejido muscular,
mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
La función principal de la hemoglobina es trasportar
por la sangre el oxígeno capturado en los
pulmones.
Forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que
la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la
hemoglobina da una marcada sigmoidea.

22. Hemopatías malignas
Hemopatías
malignas
Leucemias agudas
Síndromes
mielodisplásicos
Síndromes
mielodisplásicos /
linfoproliferativos
Síndromes
mieloproliferativos
crónicos
Síndromes
linfoproliferativos
Gammapatías
monoclonales

23. Hemopatías no neoplásicas
Hemopatías no
neoplásicas
Insuficiencias
medulares
Aplasia medular
adquirida
Anemia de Fanconi
Inmunodeficiencias
primarias
Neutropenia
crónica severa

24. Importancia biomédica
La hemoglobina y la mioglobina ilustran tanto relaciones entre
estructura y función de proteína, como la base molecular de
enfermedades genéticas, como la drepanocitosis y las talasemias.
Las proteínas
mioglobina y
hemoglobina
•Mantienen un aporte de
oxigeno esencial para el
metabolismo oxidativo.
La mioglobina
•Proteina monomérica del
tejido muscular rojo,
almacena oxigeno como
una reserva contra la
privación del mismo.
La hemoglobina
•Proteína tetramerica de los
eritrocitos, transporta O2
hacia los tejidos, y regresa
CO2 y protones hacia los
pulmones.