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INTEGRANTES:
Susana sivi muñoz
Augusta carola Ojopi gualugna
Jeancarla gumiel rosel
 PROTEINA: HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
DOCENTE: Dr. Roxana Selaya
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
 Son dos proteínas globulares con un núcleo de
hierro. La Mioglobina es el pigmento que
aparece en el músculo esquelético de los
animales, mientras que la hemoglobina
aparece en la sangre.
Ambas contienen grupos hemo
formado por 4 anillos pirrólicos que
complejan a un ión hierro divalente
Fe+2. El grupo hemo va unido al
resto de la proteína.
La función principal de la
hemoglobina es transportar
por la sangre el oxígeno
capturado en los Pulmones.
La Mioglobina, que tiene una
afinidad por el oxígeno
superior a la hemoglobina, “se
lo quita” cuando la sangre llega
al músculo, actuando como
aceptor y reserva de oxígeno
del músculo.
Propiedades:
Las principales propiedades de
estas proteínas son:
• Ligan oxígeno
• Son coloreadas
• Su color (rojo vivo,
pardo, violaceo)
depende del estado de
oxidación del hierro que contienen y de
la presión parcial de O2
• También ligan
moléculas como CO ó NO
HEMOGLOBINA
 Es un pigmento de color rojo que
interacciona con el oxígeno tomando
un color rojo escarlata (sangre arterial)
o rojo oscuro (sangre venosa) abreviada
Hb con masa molecular 64,000 (64 kDa
transporta oxígeno desde el
sistema respiratorio hasta los
tejidos, es la proteína más
abundante en los glóbulos
rojos.
ESTRUCTURA
Formada por cuatro cadena poliptidicas (globinas), a cada una de ella
se une un grupo hemo el cual esta formado por:

Oxihemoglobina
Cuando la hemoglobina tiene un
oxigeno se denomina
oxihemoglobina o hemoglobina
oxigenada, dando un color rojo
escarlata intenso y cuando la
hemoglobina pierde el oxigeno de
denomina hemoglobina reducida y
presenta un color rojo oscuro
TIPOS DE HEMOGLOBINA
 Hemoglobina A (HbA)
 Hemoglobina S
 Hemoglobina F
 Oxihemoglobina
 Metahemoglobina
 Carbaminohemoglobina
 Carboxihemoglobina
 Hemoglobina glicosilada
 Hemoglobina Gower 1, gower 2
RECIEN NACIDO 13.5 a 19.5
gr/dl
A LOS 3 MESES 9.5 a 12.5
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AL AÑO DE EDAD 11 a 13
gr/dl
ENTRE LOS 3 Y 5
AÑOS
12 a 14
gr/dl
DE LOS 5 A LOS 15
AÑOS
11.5 a 15
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HOMBRE ADULTO 13 a 16
gr/dl
MUJER ADULTA 11.5 a 14.5
gr/dl
NIVELES ALTOS DE
HEMOGLOBINA
Los niveles altos de hemoglobina podrían ser
indicativos de policitemia, una enfermedad rara
en la sangre. Esta ocasiona que el cuerpo
forme demasiados glóbulos rojos, lo que hace
que la sangre sea más espesa de lo usual.
Esto puede ocasionar coágulos, ataques
cardíacos y apoplejías
 NIVELES BAJOS DE HEMOGLOBINA
 Los niveles bajos de hemoglobina
usualmente indican que una persona tiene
anemia. Hay varios tipos de anemia
 La anemia por deficiencia de hierro es el
tipo más común
 anemia relacionada con el embarazo es una
clase de anemia por deficiencia de hierro,
 La anemia por deficiencia de vitamina
aparece cuando existen niveles bajos de
nutrientes, como la vitamina B12
MIOGLOBINA
 La Mioglobina es una
hemoproteína monomérica
encontrada principalmente en el
tejido muscular donde sirve como
sitio de almacenamiento
intracelular para el oxígeno.
 La estructura terciaria de la
mioglobina es la de una proteína
típica globular soluble en agua
Descripción
 La mioglobina es una
hemoproteína que está presente
en el corazón y el músculo
esquelético. También se le
conoce como Miohemoglobina
o Hemoglobina Muscular.
Cada molécula de mioglobina contiene un
grupo prostético hem insertado en la
hendidura hidrofóbica de la proteína.
Cada residuo del hem contiene un átomo
central de hierro Fe2+, en estado ferroso de
oxidación
 Cumple funciones muy importantes en el
organismo, dentro de las cuales se puede
destacar que, en el tejido muscular actúa
como reservorio y transportador de
oxígeno, incrementando la velocidad de
transporte de la molécula O2 en la célula
muscular
Estructura:
 Esta compuesta por una sola
cadena polipeptídica de 153
aminoácidos y su secuencia
completa ha sido
determinada en mioglobinas
de diferentes especies
Este grupo Hem de la
mioglobina confiere al tejido
muscular su color rojo.
Transportación
 No tiene transporte a través de la
membrana porque se produce en
el sarcoplasma. Así que ahí se
produce y ahí efectúa su función,
todo internamente porque no sale
de la célula secretora.
¿CUAL ES LA IMPORTANCIA DE LA HEMOGLOBINA Y
LA MIOGLOBINA EN EL CUERPO?
 La mioglobina y la hemoglobina
son hemoproteínas cuya
importancia fisiológica se
relaciona principalmente con su
capacidad de unirse al oxígeno
molecular. La mioglobina es una
hemoproteína monomérica
encontrada principalmente en el
tejido muscular donde sirve
como sitio de almacenamiento
intracelular para el oxígeno.
Durante períodos de privación
de oxígeno la oximioglobina
libera el oxígeno almacenado
que se utilizara en los procesos
metabólicos.
MIOGLOBINA BAJA
• Artritis reumatoide
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Hemoglobina mioglobina

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Hemoglobina mioglobina

  • 1. INTEGRANTES: Susana sivi muñoz Augusta carola Ojopi gualugna Jeancarla gumiel rosel  PROTEINA: HEMOGLOBINA MIOGLOBINA DOCENTE: Dr. Roxana Selaya
  • 2. HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA  Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. La Mioglobina es el pigmento que aparece en el músculo esquelético de los animales, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre. Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2. El grupo hemo va unido al resto de la proteína.
  • 3. La función principal de la hemoglobina es transportar por la sangre el oxígeno capturado en los Pulmones. La Mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
  • 4. Propiedades: Las principales propiedades de estas proteínas son: • Ligan oxígeno • Son coloreadas • Su color (rojo vivo, pardo, violaceo) depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2 • También ligan moléculas como CO ó NO
  • 5. HEMOGLOBINA  Es un pigmento de color rojo que interacciona con el oxígeno tomando un color rojo escarlata (sangre arterial) o rojo oscuro (sangre venosa) abreviada Hb con masa molecular 64,000 (64 kDa transporta oxígeno desde el sistema respiratorio hasta los tejidos, es la proteína más abundante en los glóbulos rojos.
  • 6. ESTRUCTURA Formada por cuatro cadena poliptidicas (globinas), a cada una de ella se une un grupo hemo el cual esta formado por:  Oxihemoglobina Cuando la hemoglobina tiene un oxigeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando un color rojo escarlata intenso y cuando la hemoglobina pierde el oxigeno de denomina hemoglobina reducida y presenta un color rojo oscuro
  • 7. TIPOS DE HEMOGLOBINA  Hemoglobina A (HbA)  Hemoglobina S  Hemoglobina F  Oxihemoglobina  Metahemoglobina  Carbaminohemoglobina  Carboxihemoglobina  Hemoglobina glicosilada  Hemoglobina Gower 1, gower 2 RECIEN NACIDO 13.5 a 19.5 gr/dl A LOS 3 MESES 9.5 a 12.5 gr/dl AL AÑO DE EDAD 11 a 13 gr/dl ENTRE LOS 3 Y 5 AÑOS 12 a 14 gr/dl DE LOS 5 A LOS 15 AÑOS 11.5 a 15 gr/dl HOMBRE ADULTO 13 a 16 gr/dl MUJER ADULTA 11.5 a 14.5 gr/dl
  • 8. NIVELES ALTOS DE HEMOGLOBINA Los niveles altos de hemoglobina podrían ser indicativos de policitemia, una enfermedad rara en la sangre. Esta ocasiona que el cuerpo forme demasiados glóbulos rojos, lo que hace que la sangre sea más espesa de lo usual. Esto puede ocasionar coágulos, ataques cardíacos y apoplejías  NIVELES BAJOS DE HEMOGLOBINA  Los niveles bajos de hemoglobina usualmente indican que una persona tiene anemia. Hay varios tipos de anemia  La anemia por deficiencia de hierro es el tipo más común  anemia relacionada con el embarazo es una clase de anemia por deficiencia de hierro,  La anemia por deficiencia de vitamina aparece cuando existen niveles bajos de nutrientes, como la vitamina B12
  • 9. MIOGLOBINA  La Mioglobina es una hemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno.  La estructura terciaria de la mioglobina es la de una proteína típica globular soluble en agua
  • 10. Descripción  La mioglobina es una hemoproteína que está presente en el corazón y el músculo esquelético. También se le conoce como Miohemoglobina o Hemoglobina Muscular.
  • 11. Cada molécula de mioglobina contiene un grupo prostético hem insertado en la hendidura hidrofóbica de la proteína. Cada residuo del hem contiene un átomo central de hierro Fe2+, en estado ferroso de oxidación
  • 12.  Cumple funciones muy importantes en el organismo, dentro de las cuales se puede destacar que, en el tejido muscular actúa como reservorio y transportador de oxígeno, incrementando la velocidad de transporte de la molécula O2 en la célula muscular
  • 13. Estructura:  Esta compuesta por una sola cadena polipeptídica de 153 aminoácidos y su secuencia completa ha sido determinada en mioglobinas de diferentes especies Este grupo Hem de la mioglobina confiere al tejido muscular su color rojo.
  • 14. Transportación  No tiene transporte a través de la membrana porque se produce en el sarcoplasma. Así que ahí se produce y ahí efectúa su función, todo internamente porque no sale de la célula secretora.
  • 15. ¿CUAL ES LA IMPORTANCIA DE LA HEMOGLOBINA Y LA MIOGLOBINA EN EL CUERPO?  La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es una hemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Durante períodos de privación de oxígeno la oximioglobina libera el oxígeno almacenado que se utilizara en los procesos metabólicos.
  • 16. MIOGLOBINA BAJA • Artritis reumatoide • Miastenia grave • Anticuerpos contra la mioglobina en la sangre