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ANTICUERPOS: ESTRUCTURA,
FUNCIÓN, PROPIEDADES BIOLÓGICAS
Y SU USO EN LA MEDICINA
Aguirre Lopez Sheyla
Nieto Corona Valeria
Lopez Alvarez Armando
Introducción
● Los anticuerpos son glucoproteínas que se encuentran en mayor concentración en la
circulación sanguínea y algunas de ellas en las secreciones biológicas.
● Tiene importancia médica porque sirven como una herramienta en el diagnóstico de
enfermedades autoinmunes, alérgicas, infecciosas, tumorales y neoplásicas,
● Migran o se mueven en la región de las gammaglobulinas en una electroforesis de proteínas
del suero.
● En los seres humanos existen cinco clases o isotipos diferentes de anticuerpos que se
conocen como inmunoglobulina M o IgM, inmunoglobulina G o IgG, inmunoglobulina A o IgA,
inmunoglobulina E o IgE e inmunoglobulina D o IgD.
Las respuestas primaria y secundaria
de los anticuerpos
● La respuesta primaria de anticuerpos se caracteriza por ser "lenta". El anticuerpo que se
forma es del isotipo IgM, el cual aparece en la circulación a partir del día 3 del inicio de su
estimulación y su concentración llega al máximo alrededor del día 15 después del estímulo
antigénico.
● La respuesta secundaria de anticuerpos se caracteriza
por ser muy rápida y el anticuerpo que predomina es
IgG; estos anticuerpos son de alta afinidad comparados
con los anticuerpos IgM de la respuesta primaria.
La estructura química de los
anticuerpos
Los anticuerpos son proteínas glucosiladas constituidas por cadenas polipeptídicas
que representan del 82 al 96% del total de la molécula y por carbohidratos que
constituyen un 4 a 18% de la estructura.
● Dos cadenas ligeras
● Dos cadenas pesadas
Diferencia entre isotipos,
alotipos e idiotipos
Los isotipos son determinantes antigénicos específicos y exclusivos de una
cadena pesada de una inmunoglobulina.
Los alotipos son determinantes antigénicos presentes en cadenas ligeras
o pesadas que sólo se presentan en un alelo.
Idiotipo se refiere a un determinante antigénico presente en el sitio activo de un
anticuerpo específico contra un antígeno.
La lgG y la lgA tienen
subclases o subisotipos
● Se producen cuatro subclases o subisotipos de IgG que
se llaman
○ IgGl
○ IgG2
○ IgG3
○ IgG4.
● La IgA cuenta con dos subisotipos que se denominan
○ A1
○ A2
Difieren entre sí en las secuencias
de algunos aminoácidos en la
región constante
En los seres humanos son
idénticas entre sí y por lo tanto
no tienen subisotipos;
Las cadenas ligeras kappa Las cadenas ligeras lambda
Las cadenas ligeras de los
anticuerpos
Las cadenas pesadas
de los anticuerpos
● La cadena pesada de los anticuerpos
presente un peso molecular que varía
de 50000 y 70000 daltones.
● Los aminoácidos de estas cadenas
pesadas forman una estructura
tridimensional redondeada que se le
conoce como DOMINIO.
El sitio activo del
anticuerpo
● El sitio activo del anticuerpo está
formado por el dominio variable de
las cadenas ligera y pesada.
La reacción del antígeno
con el anticuerpo
● El sitio activo del anticuerpo es la
región que interacciona de manera
específica con el antígeno durante
la reacción antígeno-anticuerpo.
● La reacción antigeno- anticuerpo es
espontánea y reversible.
● En la unión antígeno-anticuerpo no
hay uniones covalentes sino
enlaces de baja energía.
La función biológica
de los anticuerpos
● Las funciones biológicas de las
inmunoglobulinas no dependen del
sitio activos del anticuerpos y son
independientes de la especifidad.
La estructura química y las funciones
biológicas de la IgG
● La inmunoglobulina G es monomérica y la más
abundante de todas las inmunoglobulinas.
Las propiedades biológicas relevantes de la IgG
1. Los anticuerpos IgC cruzan la placenta
2. Activan el complemento
3. Son los anticuerpos predominantes en las
respuesta inmune secundaria
4. Su producción s dependiente de linfocitos T
5. Favorecen la fagocitosis por medio de la
opsonización
La estructura química y las
funciones biológicas de la IgM
● Es la más pesada de las inmunoglobulinas y la primera en producirse
en respuesta a un estímulo antigénico.
● Es la inmunoglobulina con mayor capacidad aglutinante y de
activación de complemento por la vía clásica.
● Predomina en la respuesta inmune primaria.
● Puede producirse sin aparente estímulo antigénico como anticuerpo
natural.
La estructura química y la función
biológica de la IgA
● Circula en la sangre, como manómetro.
● Es el más abundante de los anticuerpos
después de la IgG.
● Es la más abundante de las secreciones
biológicas y se encuentra en forma de
dímeros unidos por la pieza J: además
contiene un componente secretor.
● El componente secretor le confiere
resistencia a la degradación por las enzimas
digestivas y se une de manera inespecífica a
patógenos intestinales y virus.
IgA1
IgA2
Inmunoglobulina D
● No circula en la sangre
● No se conoce su utilidad clínica
● Abunda en la superficie de linfocitos B
● Participa en la diferenciación de linfocitos B
La estructura química y las funciones biológicas de la
lgE
La estructura química de este
anticuerpo puede resumirse así:
es un monómero formado por dos
cadenas pesadas llamadas épsilon
(e). Estas cadenas pesadas cuentan
con un dominio extra en la región
constante de la porción Fe, que
interacciona con los receptores de
alta y baja afinidad, y dos cadenas
ligeras como la IgG
Los receptores para la porción Fe de las
inmunoglobulinas G, A y E
Existen receptores específicos que reconocen la porción Fe de la igG. El nombre
de estos receptores se abrevia oficialmente de la siguiente manera
FcyRI o CD64
FcyRII o CD32
FcyIII o CD16
La biosíntesis de los anticuerpos
Los anticuerpos son producidos por las células plasmáticas,
las cuales son células diferenciadas terminales que en
condiciones normales o fisiológicas mueren unos días
después de alcanzada su producción máxima de
anticuerpos.
Las células plasmáticas representan un estadio de
diferenciación y maduración de los linfocitos B que fueron
estimulados por antígenos
Los anticuerpos en la membrana de los
linfocitos B son receptores de antígen
Los linfocitos B humanos tienen en su superficie
anticuerpos de todas las clases o isotipo
Estos anticuerpos, que están fijos, se llaman anticuerpos de
membrana y funcionan como receptores para el antígeno o
BCR
Los anticuerpos monoclonale
los anticuerpos en la sangre son una mezcla heterogénea con
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  • 1. ANTICUERPOS: ESTRUCTURA, FUNCIÓN, PROPIEDADES BIOLÓGICAS Y SU USO EN LA MEDICINA Aguirre Lopez Sheyla Nieto Corona Valeria Lopez Alvarez Armando
  • 2. Introducción ● Los anticuerpos son glucoproteínas que se encuentran en mayor concentración en la circulación sanguínea y algunas de ellas en las secreciones biológicas. ● Tiene importancia médica porque sirven como una herramienta en el diagnóstico de enfermedades autoinmunes, alérgicas, infecciosas, tumorales y neoplásicas, ● Migran o se mueven en la región de las gammaglobulinas en una electroforesis de proteínas del suero. ● En los seres humanos existen cinco clases o isotipos diferentes de anticuerpos que se conocen como inmunoglobulina M o IgM, inmunoglobulina G o IgG, inmunoglobulina A o IgA, inmunoglobulina E o IgE e inmunoglobulina D o IgD.
  • 3. Las respuestas primaria y secundaria de los anticuerpos ● La respuesta primaria de anticuerpos se caracteriza por ser "lenta". El anticuerpo que se forma es del isotipo IgM, el cual aparece en la circulación a partir del día 3 del inicio de su estimulación y su concentración llega al máximo alrededor del día 15 después del estímulo antigénico. ● La respuesta secundaria de anticuerpos se caracteriza por ser muy rápida y el anticuerpo que predomina es IgG; estos anticuerpos son de alta afinidad comparados con los anticuerpos IgM de la respuesta primaria.
  • 4. La estructura química de los anticuerpos Los anticuerpos son proteínas glucosiladas constituidas por cadenas polipeptídicas que representan del 82 al 96% del total de la molécula y por carbohidratos que constituyen un 4 a 18% de la estructura. ● Dos cadenas ligeras ● Dos cadenas pesadas
  • 5. Diferencia entre isotipos, alotipos e idiotipos Los isotipos son determinantes antigénicos específicos y exclusivos de una cadena pesada de una inmunoglobulina. Los alotipos son determinantes antigénicos presentes en cadenas ligeras o pesadas que sólo se presentan en un alelo. Idiotipo se refiere a un determinante antigénico presente en el sitio activo de un anticuerpo específico contra un antígeno.
  • 6. La lgG y la lgA tienen subclases o subisotipos ● Se producen cuatro subclases o subisotipos de IgG que se llaman ○ IgGl ○ IgG2 ○ IgG3 ○ IgG4. ● La IgA cuenta con dos subisotipos que se denominan ○ A1 ○ A2
  • 7. Difieren entre sí en las secuencias de algunos aminoácidos en la región constante En los seres humanos son idénticas entre sí y por lo tanto no tienen subisotipos; Las cadenas ligeras kappa Las cadenas ligeras lambda Las cadenas ligeras de los anticuerpos
  • 8. Las cadenas pesadas de los anticuerpos ● La cadena pesada de los anticuerpos presente un peso molecular que varía de 50000 y 70000 daltones. ● Los aminoácidos de estas cadenas pesadas forman una estructura tridimensional redondeada que se le conoce como DOMINIO. El sitio activo del anticuerpo ● El sitio activo del anticuerpo está formado por el dominio variable de las cadenas ligera y pesada.
  • 9. La reacción del antígeno con el anticuerpo ● El sitio activo del anticuerpo es la región que interacciona de manera específica con el antígeno durante la reacción antígeno-anticuerpo. ● La reacción antigeno- anticuerpo es espontánea y reversible. ● En la unión antígeno-anticuerpo no hay uniones covalentes sino enlaces de baja energía. La función biológica de los anticuerpos ● Las funciones biológicas de las inmunoglobulinas no dependen del sitio activos del anticuerpos y son independientes de la especifidad.
  • 10. La estructura química y las funciones biológicas de la IgG ● La inmunoglobulina G es monomérica y la más abundante de todas las inmunoglobulinas. Las propiedades biológicas relevantes de la IgG 1. Los anticuerpos IgC cruzan la placenta 2. Activan el complemento 3. Son los anticuerpos predominantes en las respuesta inmune secundaria 4. Su producción s dependiente de linfocitos T 5. Favorecen la fagocitosis por medio de la opsonización
  • 11. La estructura química y las funciones biológicas de la IgM ● Es la más pesada de las inmunoglobulinas y la primera en producirse en respuesta a un estímulo antigénico. ● Es la inmunoglobulina con mayor capacidad aglutinante y de activación de complemento por la vía clásica. ● Predomina en la respuesta inmune primaria. ● Puede producirse sin aparente estímulo antigénico como anticuerpo natural.
  • 12. La estructura química y la función biológica de la IgA ● Circula en la sangre, como manómetro. ● Es el más abundante de los anticuerpos después de la IgG. ● Es la más abundante de las secreciones biológicas y se encuentra en forma de dímeros unidos por la pieza J: además contiene un componente secretor. ● El componente secretor le confiere resistencia a la degradación por las enzimas digestivas y se une de manera inespecífica a patógenos intestinales y virus. IgA1 IgA2
  • 13. Inmunoglobulina D ● No circula en la sangre ● No se conoce su utilidad clínica ● Abunda en la superficie de linfocitos B ● Participa en la diferenciación de linfocitos B
  • 14. La estructura química y las funciones biológicas de la lgE La estructura química de este anticuerpo puede resumirse así: es un monómero formado por dos cadenas pesadas llamadas épsilon (e). Estas cadenas pesadas cuentan con un dominio extra en la región constante de la porción Fe, que interacciona con los receptores de alta y baja afinidad, y dos cadenas ligeras como la IgG
  • 15. Los receptores para la porción Fe de las inmunoglobulinas G, A y E Existen receptores específicos que reconocen la porción Fe de la igG. El nombre de estos receptores se abrevia oficialmente de la siguiente manera FcyRI o CD64 FcyRII o CD32 FcyIII o CD16
  • 16. La biosíntesis de los anticuerpos Los anticuerpos son producidos por las células plasmáticas, las cuales son células diferenciadas terminales que en condiciones normales o fisiológicas mueren unos días después de alcanzada su producción máxima de anticuerpos. Las células plasmáticas representan un estadio de diferenciación y maduración de los linfocitos B que fueron estimulados por antígenos
  • 17. Los anticuerpos en la membrana de los linfocitos B son receptores de antígen Los linfocitos B humanos tienen en su superficie anticuerpos de todas las clases o isotipo Estos anticuerpos, que están fijos, se llaman anticuerpos de membrana y funcionan como receptores para el antígeno o BCR
  • 18. Los anticuerpos monoclonale los anticuerpos en la sangre son una mezcla heterogénea con todas las especificidades y afinidades del repertorio de cada persona