IgG: Inmunoglobulina predominante en suero, en el espacio extravascular, en las secreciones internas y en la fase secundaria de la respuesta inmunitaria.

1. UNIVERSIDAD TECNICA DE MANABI
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
ARTÍCULO DE REVISIÓN
Mayo 31 del 2017
Autora: Ana BelénArpi Alcivar
Co-autor: Dr. Jorge Cañarte
Cátedra: Inmunología
IgG: Inmunoglobulina predominante en
suero, en el espacio extravascular, en
las secreciones internas y en la fase
secundaria de la respuesta inmunitaria.
IgG: Immunoglobulin predominant in
serum, in the extravascular space, in the
internal secretions and in the secondary
phase of the immune response.
INTRODUCCIÓN
Las inmunoglobulinas son glucoproteinas
circulantes llamadas tambien como
anticuerpos sintetizados por los linfocitos B
maduros y las células plasmáticas, que se
producen en vertebrados debido a la
exposición a estructuras extrañas conocidas
como antígenos, además son los principales
mediadores de la inmunidad humoral. La
función específica de las inmunoglobulinas
consiste en atrapar al antígeno y presentarlo
a células efectoras del sistema inmunitario.
Esta función va a depender siempre de las
diferentes estructuras de distintos tipos de
inmunoglobulinas. (Akpaka, 2016)
Todas las inmunoglobulinas poseen una
estructura parecida, cada una está
conformada por dos cadenas ligeras y dos
cadenas pesadas. Las cuatro cadenas que
forman el anticuerpo van estar unidas por
enlaces de disulfuro. Cada una de las
cadenas del anticuerpo contiene una región
variable y una constante. La región
constante (Fc) permite que otras células del
sistema inmunológico reconozcan al
anticuerpo. Y la región variable (Fab)
realiza la unión o reconocimiento del el
antígeno por medio de los determinantes de
la complementariedad (CDR).
Las inmunoglobulinas se subdividen en
cinco tipos, los cuales se denominan IgG,
IgM, IgA, IgD e IgE.
En este artículo hablaremos especificamente
sobre la inmunoglubulina G donde
podremos decir que es la más abundante por
lo que representa el 80 % de todas las demás
inmunoglobulinas y la encontraremos en
secreciones internas, en el suero y en el
espacio extravascular. Es la Ig que posee la
semivida más larga aproximadamente entre
21 a 28 días además de poseer una gran
capacidad de poderse unir a los receptores
Fc neonatal en la cual cumplen con el
transporte de la IgG desde de la circulación
materna atraves de la barrera placentaria y
del intestino del recién nacido transmitiendo
de esta manera la inmunidad al neonato de
manera pasiva y natural.
La inmunoglobulina G es la responsable de
la respuesta inmunitaria secundaria, además
de poseer una gran capacidad de poder
unirse los anticuerpos donde actúa como
una opsonina para permitir el proceso de
fagocitosis de los diferentes
microorganismos.
Los subtipos de inmunoglobulina G son:
IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. La finalidad de

2. este artículo es dar a conocer todo acerca de
la IgG, sus funciones, estructura,
propiedades de los diferentes subgrupos de
IgG de manera concisa, además de saber las
causas de una baja de inmunoglobulina G,
siempre basándonos en informacion
confiable como son los artículos científicos
y libros relacionados con este tema.
DESARROLLO
Inmunoglobulina G
La inmunoglobulina G es la más abundante
proteina plasmática, y la principal clase de
anticuerpos del componente sanguíneo, la
IgG es aquella que representa el 80% de las
inmunoglobulinas séricas. Esta
inmunoglobulina la encontramos en los
líquidos internos del cuerpo como es el,
líquido cefalorraquídeo (LCR), sangre y
líquido peritoneal, y en el compartimiento
extracelular. (Soler, 2017)
La molecula IgG presentes en el suero de
las personas adultas, simboliza
aproximadamente el 15 % de las proteínas
totales incluyendo globulinas, y las
enzimas. La inmunoglobulina G se
encuentra distribuida en parte
aproximadamente iguales tanto en el espacio
intracelular como extracelular. (Bustamante,
2014)
Tiene la semivida más prolongada de unos
21 a 28 días en la circulación, entre todos
los isotipos se confiere la capacidad para
unirse a un receptor específico para Fc
neonatal (FcRn), donde participa en el
transporte de la IgG desde la circulación
materna a traves de la barrera placentaria,
además tambien interviene en la
transferencia de IgG materna atraves del
intestino del neonato. (Abbas & Lichtman,
2012)
La IgG es la principal isotopo de
inmunoglobulina que se produce durante
una respuesta inmune contra antígenos
extraños. Las funciones de protección de
IgG consisten en el resultado de la actividad
de sus dos dominios el Fab que realiza el
reconocimiento del antígeno altamente
específico y el dominio Fc que contribuye a
la actividad efectora de IgG. La actividad
efectora del dominio Fc está acompañada
por interacciones específicas del dominio Fc
con receptores Fcγ (FcγR), que son
receptores especializados ampliamente
expresados por varios tipos de leucocitos
efectores. (Jeffrey & Stylianos, 2017)
Aunque existe la definición clásica de
función efectora del dominio Fc que
corresponde a la inducción de fagocitosis
por leucocitos fagocíticos y citotoxicidad
celular dependiente de anticuerpos por
células NK, radica una evidencia sustancial
dicha por los investigadores donde sugieren
que el dominio Fc de IgG tiene la gran
capacidad de mediar un amplio espectro de
actividades efectoras a través de
interacciones precisas con diferentes tipos
de FcγRs. Todas estas actividades efectoras
abarcan varios puntos de la inmunidad
adaptativa e innata y además que pueden
influir en gran parte en la actividad
funcional de varios tipos de leucocitos a
través de la activación de distintas vías
inmunomoduladoras. (Marian & Jeanine,
2017)

3. Funciones efectora de IgG
 Inmunoglobulina responsable de la
respuesta inmunitaria secundaria.
 Posee una capacidad muy elevada de
unirse al antígeno.
 Fija complemento.
 Estimula la quimiotaxis.
 La inmunoglobulina G actúa como
una opsonina para facilitar el proceso
de la fagocitosis de los
microorganismos.
 Es la única inmunoglobulina en
poder atravesar la barrera
placentaria. (Reyes & Parra, 2016)
Estructura molecular de la IgG
La molecula IgG posee de dos cadenas
ligeras y dos cadenas pesadas. Las cadenas
pesadas están unidas entre sí por enlaces de
disulfuro y a si mismo las cadenas pesadas a
estan vinculadas a las cadenas ligera por
enlaces de disulfuro. Las dos cadenas de la
molecula IgG, tanto ligeras y pesadas son
idénticas entre sí.
La secuencia de la cadena ligera está
conformada para el primer dominio,
conocido como el dominio variable de
cadenas ligeras (VL). El otro dominio que
posee la molecula de IgG es el dominio
constante de cadena ligera (CL). Por otro
lado la cadena pesada de la inmunoglobulina
G está constituida por un dominio variable
(VH) y tres dominios constantes (CH1, CH2
y CH3).
Las cadenas pesadas y ligeras de la región
variable (VH y VL) son aquellos que se
unen en forma de asas de lámina B las
cuales conforman la región hipervariables de
la molécula de IgG y le confieren su
especificidad de unión del antígeno. Las
cadenas pesadas y ligeras de la región
variable VH y VL y de CH1 forman la zona
de unión al antígeno denominada región
(Fab) o fragmentos de unión al antígeno.
Los dominios CH2 y CH3 dependiendo de
los isotipos de anticuerpos de las dos
cadenas pesadas son aquellos que se unen
para formar el Fc o fragmento cristalizable
de la molécula de IgG. (Lopez, 2017)
Propiedades de las subclases de IgG
La inmunoglobulina G se clasifican en
cuatro subclases o subtipos los cuales se
diferencian por tener una estructura
antigénica y una concentración sérica
distinta para cada subclase o subtipo de IgG.
La IgG1 representa el 60-70 %, la IgG2 el
14-20 %, la IgG3 el 4-8 %, y la IgG4 el 2-6
%. (Jarvis, 2015)
La IgG1, IgG3 y la IgG4 son aquellas que
atraviesan fácilmente a la barrera placentaria
además juegan un papel muy importante en
la protección del feto en el momento del
embarazo. IgG2 suele realizar esta funcion
pero lo hace con más dificultad o no lo hace.
La IgG3 es el subtipo más eficaz en activar
el sistema de complemento seguida por la
IgG1. Por lo contrario la IgG2 y la IgG4 son
incapaces de poder activar el complemento.
(Jacek & Zbigniew, 2016)
La IgG1 y la IgG3 son aquellas subclases
que se unen de manera altamente eficaz a los
receptores cristalizables (Fc) de las células
fagociticas, facilitando así la opsonización.
La IgG4 y la IgG2 poseen una afinidad no
muy grande para los receptores Fc,

4. sobretodo la IgG2 tiene una afinidad
extraordinariamente débil. (Goodman, 2015)
La inmunoglobulina G1 comprende del 60 al
65% de la IgG de subclase principal total, y
es la responsable de la respuesta inmune
mediada por timo contra proteínas y
antígenos polipeptídicos La respuesta
inmune de IgG1 puede medirse en recién
nacidos y alcanza su concentración mayor
en la infancia. Un déficit en el isotipo IgG1
es un signo de una hipogammaglobulinemia.
(Thermo Fisher Scientific , 2015)
Causas de deficiencia de IgG
La deficiencia es una condición que
involucra el sistema inmune y se caracteriza
por escasez de anticuerpos tipo G. Las
personas que poseen una deficiencia de IgG
pueden presentar una cantidad reducida de
una o más de las subclases de IgG o una
escasez de los demás tipos de anticuerpos, lo
que puede ocurrir en diversas afecciones.
( Medscape, 2018)
La mayor parte de las deficiencias de
inmunoglobulina G son el producto de
enfermedades heredadas. Ademas es una
inmunodeficiencia primaria caracterizada
por una capacidad alterada de responder a
antígenos específicos, especialmente
polisacáridos. La baja IgG puede estar
causada por una macroglobulinemia,
también denominada síndrome de Hiper-
IgM. Este síndrome se refiere a que los altos
niveles de IgM interfieren con las celulas
que producen la inmunoglubulina G, así
evitando su producción. (Fernandez &
Norambuena, 2016)
Existen otras causas como son diferentes
tipos de leucemia e inmunodeficiencia
variable común y el síndrome nefrítico. Los
investigadores indican otras posibles
causas, como son la, timomas,
retinoblastoma de estadio III-IV,
agammaglobulinemia ligada al X. tambien
se piensa que ciertas drogas pueden
provocar una disminución en el nivel de
Inmnoglobulina G, como son los
inmunosupresores no esteroides y ciertos
agentes anticonvulsivantes como las
fenitoínas. Otra causa común de deficiencia
de IgG es la radioterapia. Existen algunos
factores que han sido relacionados con la
deficiencia de los niveles de IgG son: estrés
físico intenso, ejercicio excesivo, cigarrillo,
alcohol convulsiones febriles y
envejecimiento. (Ramírez & Zúñiga, 2016)
CONCLUSIÓN
Mediante este trabajo investigativo he
llegado a la conclusión desde mi punto de
vista de que la inmunoglobulina G es la más
abundante de todas la inmunoglobulinas y
posee una gran importancia ya que es la
única que puede atravesar la barrera
placentaria siendo así la responsable de la
inmunidad fetal y la del recién nacido,
además cumple muchas funciones vitales de
protección para el anfitrión ya que tiene una
enorme capacidad de unirse rápidamente
con los macrófagos y neutrófilos,
provocando la destrucción de
microorganismo patógenos. La IgG es una
inmunoglobulina predominante en suero,
espacio extravascular, secreciones internas y
en la fase secundaria de la respuesta
inmunitaria.

5. BIBLIOGRAFIA
Akpaka, P. (2016, Agosto). Revista de
Inmunología Molecular. Retrieved
Mayo 23, 2018, from
https://www.omicsonline.org/scholar
ly/immunoglobulins-journals-
articles-ppts-list.php
Soler, G. (2017, Julio 11). Revista cubana
de Inmunologia y Hematoterapia.
Retrieved Mayo 20, 2018, from
http://revhematologia.sld.cu/index.ph
p/hih/article/view/518/529
Bustamante, G. (2014, Octubre 12). Revista
de Actualización Clínica Investiga.
Retrieved Mayo 20, 2018, from
http://www.revistasbolivianas.org.bo
/scielo.php?pid=s2304-
37682011001000007&script=sci_art
text
Abbas, A. K., & Lichtman, A. (2012).
Inmunologia Celular y Molecular . In
A. K. Abbas, & A. Lichtman.
España: 7 Edicion .
Jeffrey, R., & Stylianos, B. (2017, Mayo 2).
International Inmunology. Retrieved
Mayo 23, 2018, from
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/a
rticles/PMC5890892/
Marian, B., & Jeanine, H. (2017, Septiembre
26). SCientific Reports. Retrieved
Mayo 23, 2018, from
https://www.nature.com/articles/s415
98-017-12495-0
Reyes, L., & Parra, J. (2016, Junio 20).
Concentracion de inmunoglobulina
G . Retrieved Mayo 20, 2018, from
http://www.scielo.org.co/scielo.php?
script=sci_arttext&pid=S0121-
37092016000100004
Lopez, L. (2017, Diciembre 23). Estructura
y Función de La Molécula de
Inmunoglobulina g. Retrieved Mayo
20, 2018, from
https://es.scribd.com/document/3677
93390/Estructura-y-Funcion-de-La-
Molecula-de-Inmunoglobulina-g
Jarvis, B. (2015, Enero 18). Elsevier.es.
Retrieved Mayo 20, 2018, from
http://www.elsevier.es/es-revista-
allergologia-et-immunopathologia-
105-articulo-niveles-subclases-igg-
patologia-alergica-13042840
Jacek, G., & Zbigniew, B. (2016, Agosto 6).
Postepy Dermatol Alergol. Retrieved
Mayo 23, 2018, from
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/a
rticles/PMC5004213/
Goodman, J. (2015, Mayo 15).
Immunoglobulins I: Structure and
function. Basic and clinical
immunology. Retrieved Mayo 20,
2018, from
http://www.elsevier.es/es-revista-
allergologia-et-immunopathologia-
105-articulo-niveles-subclases-igg-
patologia-alergica-13042840
Thermo Fisher Scientific . (2015, Febrero
6). Retrieved Mayo 23, 2018, from
https://www.thermofisher.com/us/en/
home/life-
science/antibodies/antibodies-
learning-center/antibodies-resource-
library/antibody-

6. methods/immunoglobulin-igg-
class.html
Medscape. (2018, Marzo 26). Retrieved
Mayo 23, 2018, from
https://emedicine.medscape.com/arti
cle/136897-clinical
Fernandez, F., & Norambuena, X. (2016,
Septiembre 7). Revista Chilena
Pediatra. Retrieved Mayo 23, 2018,
from
https://www.sciencedirect.com/scien
ce/article/pii/S037041061630119X
Ramírez, L., & Zúñiga, L. (2016, Julio 4).
Acta Pediatr Mex. Retrieved Mayo
23, 2018, from
http://www.scielo.org.mx/pdf/apm/v
37n4/2395-8235-apm-37-04-
00204.pdf