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UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
SALUD E INFECCIÓN INMUNOLOGÍA, VIROLOGÍA,
MICOLOGÍA
Autora: Loor Cedeño Cinthya Lorena
Coautor: Dr. Jorge Cañarte-Especialista en Inmunología Clínica
Docente de la Universidad Técnica de Manabí
INMUNOGLOBULINA G
RESUMEN
El sistema inmunitario posee variadas formas de proteger al organismo, la inmunidad
Humoral es una de ellas, es en esta etapa donde se despliegan y surgen sustancias
proteicas especializados, las denominadas inmunoglobulinas, una de ellas IgG la cual es
la más representativa tanto por su número abundante en el organismo y cualidades propias
y únicas, esta inmunoglobulina va a estar presente en el organismo desde la etapa fetal,
cumpliendo desde ese mismo instante una función protectora, primordial para la defensa
del feto, va a poseer características no solo en su función, sino también en su estructura
que le dan una importancia relevante en el sistema inmune, así como también su déficit
va a marcar un cuadro clínico grave y crónico que sin un manejo adecuado y eficaz puede
llevar al individuo a graves complicaciones.
PALABRAS CLAVE: Inmunoglobulina G, sistema inmunitario, inmunidad humoral.
ABSTRACT
The immune system has several ways to protect the body, Humoral immunity is one of
them, it is at this stage where specialized protein substances, the so-called
immunoglobulins, are deployed and one of them is IgG, which is the most representative
for its number abundant in the organism and own and unique qualities, this
immunoglobulin will be present in the organism from the fetal stage, fulfilling from that
moment a protective function, essential for the defense of the fetus, will possess
characteristics not only in its function, but also in its structure that give it a relevant
importance in the immune system, as well as its deficit will mark a serious and chronic
clinical picture that without proper and effective management can lead the individual to
serious complications.
KEYWORDS: Immunoglobulin G, immune system, humoral immunity
Introducción
El organismo humano está compuesto de
grandes sistemas de entre los cuales uno
de los más representativos es el
inmunológico, tanto con su inmunidad
innata y adaptativa, es aquí en la
inmunidad adaptativa específicamente
en la inmunidad celular donde
intervienen componentes especializados
de relevante importancia funcional para
el bienestar del organismo, las
denominadas inmunoglobulinas, las
cuales son proteínas plasmáticas
sintetizadas por los linfocitos B maduros
y que actúan como anticuerpo en
respuesta a la estimulación por un
antígeno, estas son específicas para la
defensa del organismo.
La más representativa tanto por sus
cualidades y cantidad de las
inmunoglobulinas es la IgG, esta tiene
características propias que la hacen una
de las más importantes entre las cinco
inmunoglobulinas principales, esta
posee una característica única, la
capacidad de atravesar la placenta
encontrándose en casi todos los líquidos
del cuerpo en un rango de 70 a 80%, es
la inmunoglobulina más pequeña de
todas pero la más importante
funcionalmente en procesos infecciosos
causado por bacteria y virus.
Desarrollo
Características como el traspaso
placentario y su mayor cantidad en el
organismo son dos pilares que hacen de
esta inmunoglobulina un foco de
atención para cientos de estudios y
análisis, esto hizo posible que en la
década de los 60, se pudiera descubrir y
exponer la clasificación de la
inmunoglobulina IgG, logrando así
detallar cuatro subtipos de
inmunoglobulina G, descartando
también la idea de que solo existía un
solo tipo proteico de inmunoglobulina G,
a estos subtipos se los denominó IgG1,
IgG2, IgG3, IgG4, en la actualidad se
conoce que varias patologías están
relacionas directamente a la disminución
de subclases de la inmunoglobulina G.
Sin embargo, aunque las disminuciones
de las subclases de la inmunoglobulina G
no representan un riesgo de mortalidad,
se ha podido detallar los principales
síndromes relacionados a su disminución
adyacente, entre las cuales Se ha
establecido que “deficiencias de IgG1
y/o IgG3 están relacionadas con
infecciones respiratorias bajas, crónicas
o recurrentes, mientras que deficiencias
de IgG2 y/o IgG4 con otitis o sinusitis”.
(1)
Características generales de la
inmunoglobulina IgG
Las inmunoglobulinas G siendo
específicamente derivaciones de las
células plasmáticas tienen una estructura
típica de los anticuerpos humorales u
otras inmunoglobulinas, su
conformación es de dos cadenas ligeras
y dos cadenas pesadas, la IgG se
encuentra en la clasificación de
inmunoglobulinas monoméricas ya que
actúan tanto como receptor para el
antígeno, o pueden secretarse al medio
extracelular.
Es característico de la IgG ser la
principal o el elemento primordial en las
respuestas secundarias a diferencia de la
IgM la cual actúa de forma inmediata en
las respuestas primarias, esta al igual que
la IgM tiene la capacidad de fijación de
complemento, y como característica
única tiene el traspaso de la placenta y la
opsonización bacteriana.
Una molécula de IgG presenta una
estructura básica de cuatro cadenas: dos
cadenas pesadas gamma y dos cadenas
ligeras kappa o lambda.
Esta estructura hace que en función de
sus cadenas se diferencien los cuatros
subclases de IgG ya mencionadas, las
cuales cumplen una función de suma
importancia en la inmunidad del
organismo.
Función de la IgG
Las inmunoglobulinas en su general
deben tener la capacidad de actuar ante
la presencia de antígenos y ser
especificas en su función, por tal motivo,
las IgG son generalmente de mayor
afinidad que los anticuerpos IgM
primarios y constituyen una gran
mayoría de la respuesta de memoria.
Las IgG tienen cuatro funciones
efectoras principales: neutralización,
opsonización, fijación del complemento
y citotoxicidad mediada por células
dependiente de anticuerpos. Cada una de
las subclases de IgG tiene estructuras
ligeramente diferentes que dictan su
capacidad para realizar las funciones
efectoras enumeradas anteriormente.
Las cuatro subclases de IgG tanto
en humanos (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4)
como en ratones (IgG1, IgG2a, IgG2b e
IgG3). Dentro de cada una de estas dos
especies, las subclases de IgG son
idénticas en un 95% a nivel de
aminoácidos. Las diferencias
relativamente menores tienen diferencias
funcionales bastante importantes. Sin
pasar por todos los cambios individuales,
las diferencias se encuentran
principalmente en el tamaño y la
configuración de la región de la bisagra,
los sitios de glicosilación y las
estructuras, así como algunos cambios de
aminoácidos clave que afectan la
capacidad de interactuar con el
complemento y los receptores Fc (Figura
1). (2)
La estructura da a las inmunoglobulinas
características interesantes que hacen
posible su diferenciación y relación
fundamental con detalladas patologías,
una de estas características es distinguir
la valencia, “IgG1 e IgG3 son
monoméricas, tienen 2 cadenas pesadas
y 2 cadenas ligeras y bivalentes 2
regiones variables.” (3)
Esto detalla que cada subclase de IgG
tiene sus características propias que le
sirven para el funcionamiento y
especificidad en la actividad inmunitaria
humoral. “IgG2 tiene un patrón de enlace
disulfuro distinto que permite que dos
anticuerpos IgG2 monoméricas formen
una estructura dimérica (y tetravalente) a
través de enlaces disulfuro
intermoleculares únicos.” (4)
Dentro de las subclases de IgG el isotipo
IgG, mediante los análisis de estudios
bioquímicos ha demostrado tener una de
las características más únicas o propias
que los demás tres subtipos, su
característica tiene que ver o está
comprometida con el enlace disulfuro
intracadena de cadena pesada. “Los
enlaces disulfuro intracadena (hay dos)
se pueden reducir, lo que genera una
estructura monovalente. Además, las
estructuras monovalentes pueden
reformar los enlaces disulfuro, pero
pueden no ser la misma cadena
monovalente IgG4; lo que significa que
la IgG4 resultante será un monómero
bivalente, pero tendrá dos regiones
variables diferentes.” (5)
Receptores de la inmunoglobulina G
Fc
La inmunoglobulina G tiene un receptor
que se denomina Fc𝝲Rs, este cumple tres
funciones específicas en la inmunidad
humoral, la activación celular, inhibición
celular y reciclaje y transporte. “Hay
varios Fc𝝲Rs tanto en humanos como en
ratones. Fc𝝲RIIB es el receptor
inhibitorio tanto en humanos como en
ratones y actúa como un circuito de
retroalimentación para prevenir el
desarrollo de nuevas respuestas de
anticuerpos a antígenos que el huésped
Figura 1 estructura de la inmunoglobulina G
ya está produciendo anticuerpos
IgG. “(6)
En el organismo del ser humano este
receptor solo presenta en células B y una
pequeña porción en células dendríticas,
su perfil de expresión no es tan amplio,
pero participa en procesos complejos
inmunitarios, “El FcRn participa en el
transporte a través de barreras tisulares
(placenta, intestino y otros), así como en
el reciclaje de IgG de los endosomas
ácidos y su liberación de la célula.” (7)
Variación funcional de la
inmunoglobulina G
La función principal y efectora de los es
eliminar a sustancias patógenas y toxinas
con un lineamiento mucho más
específico, preciso y eficaz, “Las toxinas
deben neutralizarse y, por lo tanto, los
anticuerpos que pueden unirse a la toxina
evitarán que la toxina realice su función
biológica.” (8)
No solo se deben neutralizar a la toxina,
ya que para el bienestar del organismo
esta se deben eliminar para la protección
de las células y tejidos del huésped, “El
complejo IgG-toxina estará unido por la
fagocitosis de activación de Fc𝝲Rs y la
degradación de la toxina. La IgG puede
salvarse de la degradación en el
endosomas por FcRn. “(9)
“Un proceso similar se lleva a cabo para
los patógenos microbianos y
virales. Como estas son células o
partículas complejas, muchos
anticuerpos pueden cubrir la superficie
del virus o patógeno microbiano, un
proceso denominado opsonización.”
(10), hay que recalcar que la
opsonización es un proceso que lo
realizan varias células inmunitarias entre
ellas las células presentadoras de
antígenos.
Para los virus, los Fc𝝲Rs
reconocerán el complejo de virus IgG e
inducirán la fagocitosis y degradarán el
virus en el endosomas. Una célula
microbiana patógena puede eliminarse
de esta manera o la IgG puede "fijar" el
complemento en la superficie celular lo
que aumenta la activación de la
fagocitosis e inducir el complemento
para inducir la muerte celular. (11)
“El tipo final de función efectora del
anticuerpo es ADCC, que dirige
(predominantemente las células NK) a
una célula diana infectada con un
patógeno y activa la célula NK para
destruir la célula diana.” (12), este
sustrato es muy importante porque las
células presentadoras de antígenos son
aquellas que predominantemente van a
llevar a activación a todas las
inmunoglobulinas, por tanto, esta es una
forma de variación de inmunidad.
“la IgG puede "fijar" el complemento en
la superficie celular lo que aumenta la
activación de la fagocitosis e inducir el
complemento para inducir la muerte
celular (esencialmente perforando
agujeros en la membrana).” (13), este
proceso es eficaz en todos los agentes
patógenos a acepción de los virus, los
cuales al no contar con una membrana
para poder fijarlo y atacarlo, esta función
del complemento queda invalida ante
estos patógenos.
Sintetizando la función del anticuerpo es
reconocer al antígeno de una manera
específica y dar como resultado final la
eliminación tanto del patógeno como de
las toxinas. “La especificidad está
mediada por la región variable y la
función está mediada por la región
constante, específicamente Fc.” (14)
“Cada uno de los subtipos (G1, G2, etc.)
tienen diferentes habilidades para ser
reconocidos por Fc𝝲Rs o complemento
y, por lo tanto, resultan en diferentes
resultados de la función efectora.” (15),
como se detalló anteriormente, esta
variabilidad hace que la inmunidad
humoral, detallando a la IgG y sus
subtipos sea tan específica, en su forma
de reconocimiento y su forma o proceso
de eliminación de patógenos y toxina.
Conclusión
La inmunidad humoral basa su eficacia y
especificidad en sus tipos celulares, la
IgG sin duda es una de los anticuerpos de
relevancia importancia en los procesos
inmunitarios, ya que posee
características propias y únicas que le
dan renombre, dar una inmunidad al feto
o el simple hecho de tener la capacidad
de atravesar la pared placentaria, tanto la
inmunoglobulina principal como sus
subtipos participan en procesos
inmunitarios que requieren de
especificidad, su función es vital, ya que
interviene no solo su número que es
mayoritario sino también su cualidades
de vida que es más largo que las demás
inmunoglobulinas, esto hace que un
déficit de IgG promueva un estado en el
que organismo sea víctima de varios
síndromes crónico y agudos en los cuales
un descontrol prolongado de las IgG
puede atentar contra la vida del
individuo.
Bibliografía
(1). Miriam, S. (2016). Tratamiento con
Inmunoglobulina G subcutánea
enfermos con inmunodeficiencias
primarias. Revista Cubana de
Hematología, Inmunología y
Hemoterapia.
(2). A, A. (2015). Inmunología Celular
y Molecular. México, Elsiever.
(3). Alberto, A. (2014). Composición de
las inmunoglobulinas. Revista Cuba
Farm.
(4). Pelsue, S. (2014). Desarrollo de
Anticuerpos, Actas Pediátricas.
(5). Scheffler, S. (2014).
Inmunoglobulina e Inmunodeficiencia.
Mainbiotechnology.
(6). Y, M. (2014). Inmunoglobulinas,
Actualización Medica.
(7). Armando, G. (2014). Niveles de
inmunoglobulina. Hospital Materno
infantil.
(8). Salazar, T. (2014).
Inmunoglobulina Endovenosa en el
manejo de Ictericia, Cuba Farm.
(9). Bequer, M. (2013). Anticuerpos,
Medicus Uss.
(10). Víctor, S. (2015). Anticuerpos,
propiedades, aplicaciones y
perspectivas. Medica Uss.
(11). Wilson, A. (2014)
Inmunoglobulinas en el manejo de
polimositis, Científica Redalyc.
(12). López, T. (2015).
Inmunoglobulinas, InfoFarmacia.com.
(13). Salvador, R. (2014).
Inmunoglobulinas, EMEI.
(14). Pablo, S. (2013). Guía Clínica para
el uso de Inmunoglobulinas, Sociedad
Española de Farmacia.
(15). García, M. (2015).
Determinaciones de IgG, Scielo.

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INMUNOGLOBULINA G - ARTÍCULO CIENTÍFICO

  • 1. UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MANABÍ FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD CARRERA DE MEDICINA SALUD E INFECCIÓN INMUNOLOGÍA, VIROLOGÍA, MICOLOGÍA Autora: Loor Cedeño Cinthya Lorena Coautor: Dr. Jorge Cañarte-Especialista en Inmunología Clínica Docente de la Universidad Técnica de Manabí INMUNOGLOBULINA G RESUMEN El sistema inmunitario posee variadas formas de proteger al organismo, la inmunidad Humoral es una de ellas, es en esta etapa donde se despliegan y surgen sustancias proteicas especializados, las denominadas inmunoglobulinas, una de ellas IgG la cual es la más representativa tanto por su número abundante en el organismo y cualidades propias y únicas, esta inmunoglobulina va a estar presente en el organismo desde la etapa fetal, cumpliendo desde ese mismo instante una función protectora, primordial para la defensa del feto, va a poseer características no solo en su función, sino también en su estructura que le dan una importancia relevante en el sistema inmune, así como también su déficit va a marcar un cuadro clínico grave y crónico que sin un manejo adecuado y eficaz puede llevar al individuo a graves complicaciones. PALABRAS CLAVE: Inmunoglobulina G, sistema inmunitario, inmunidad humoral. ABSTRACT The immune system has several ways to protect the body, Humoral immunity is one of them, it is at this stage where specialized protein substances, the so-called immunoglobulins, are deployed and one of them is IgG, which is the most representative for its number abundant in the organism and own and unique qualities, this immunoglobulin will be present in the organism from the fetal stage, fulfilling from that moment a protective function, essential for the defense of the fetus, will possess characteristics not only in its function, but also in its structure that give it a relevant importance in the immune system, as well as its deficit will mark a serious and chronic clinical picture that without proper and effective management can lead the individual to serious complications. KEYWORDS: Immunoglobulin G, immune system, humoral immunity
  • 2. Introducción El organismo humano está compuesto de grandes sistemas de entre los cuales uno de los más representativos es el inmunológico, tanto con su inmunidad innata y adaptativa, es aquí en la inmunidad adaptativa específicamente en la inmunidad celular donde intervienen componentes especializados de relevante importancia funcional para el bienestar del organismo, las denominadas inmunoglobulinas, las cuales son proteínas plasmáticas sintetizadas por los linfocitos B maduros y que actúan como anticuerpo en respuesta a la estimulación por un antígeno, estas son específicas para la defensa del organismo. La más representativa tanto por sus cualidades y cantidad de las inmunoglobulinas es la IgG, esta tiene características propias que la hacen una de las más importantes entre las cinco inmunoglobulinas principales, esta posee una característica única, la capacidad de atravesar la placenta encontrándose en casi todos los líquidos del cuerpo en un rango de 70 a 80%, es la inmunoglobulina más pequeña de todas pero la más importante funcionalmente en procesos infecciosos causado por bacteria y virus. Desarrollo Características como el traspaso placentario y su mayor cantidad en el organismo son dos pilares que hacen de esta inmunoglobulina un foco de atención para cientos de estudios y análisis, esto hizo posible que en la década de los 60, se pudiera descubrir y exponer la clasificación de la inmunoglobulina IgG, logrando así detallar cuatro subtipos de inmunoglobulina G, descartando también la idea de que solo existía un solo tipo proteico de inmunoglobulina G, a estos subtipos se los denominó IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, en la actualidad se conoce que varias patologías están relacionas directamente a la disminución de subclases de la inmunoglobulina G. Sin embargo, aunque las disminuciones de las subclases de la inmunoglobulina G no representan un riesgo de mortalidad, se ha podido detallar los principales síndromes relacionados a su disminución adyacente, entre las cuales Se ha establecido que “deficiencias de IgG1 y/o IgG3 están relacionadas con infecciones respiratorias bajas, crónicas o recurrentes, mientras que deficiencias de IgG2 y/o IgG4 con otitis o sinusitis”. (1) Características generales de la inmunoglobulina IgG
  • 3. Las inmunoglobulinas G siendo específicamente derivaciones de las células plasmáticas tienen una estructura típica de los anticuerpos humorales u otras inmunoglobulinas, su conformación es de dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas, la IgG se encuentra en la clasificación de inmunoglobulinas monoméricas ya que actúan tanto como receptor para el antígeno, o pueden secretarse al medio extracelular. Es característico de la IgG ser la principal o el elemento primordial en las respuestas secundarias a diferencia de la IgM la cual actúa de forma inmediata en las respuestas primarias, esta al igual que la IgM tiene la capacidad de fijación de complemento, y como característica única tiene el traspaso de la placenta y la opsonización bacteriana. Una molécula de IgG presenta una estructura básica de cuatro cadenas: dos cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras kappa o lambda. Esta estructura hace que en función de sus cadenas se diferencien los cuatros subclases de IgG ya mencionadas, las cuales cumplen una función de suma importancia en la inmunidad del organismo. Función de la IgG Las inmunoglobulinas en su general deben tener la capacidad de actuar ante la presencia de antígenos y ser especificas en su función, por tal motivo, las IgG son generalmente de mayor afinidad que los anticuerpos IgM primarios y constituyen una gran mayoría de la respuesta de memoria. Las IgG tienen cuatro funciones efectoras principales: neutralización, opsonización, fijación del complemento y citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos. Cada una de las subclases de IgG tiene estructuras ligeramente diferentes que dictan su capacidad para realizar las funciones efectoras enumeradas anteriormente. Las cuatro subclases de IgG tanto en humanos (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) como en ratones (IgG1, IgG2a, IgG2b e IgG3). Dentro de cada una de estas dos especies, las subclases de IgG son idénticas en un 95% a nivel de aminoácidos. Las diferencias relativamente menores tienen diferencias funcionales bastante importantes. Sin pasar por todos los cambios individuales, las diferencias se encuentran principalmente en el tamaño y la configuración de la región de la bisagra, los sitios de glicosilación y las estructuras, así como algunos cambios de aminoácidos clave que afectan la
  • 4. capacidad de interactuar con el complemento y los receptores Fc (Figura 1). (2) La estructura da a las inmunoglobulinas características interesantes que hacen posible su diferenciación y relación fundamental con detalladas patologías, una de estas características es distinguir la valencia, “IgG1 e IgG3 son monoméricas, tienen 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras y bivalentes 2 regiones variables.” (3) Esto detalla que cada subclase de IgG tiene sus características propias que le sirven para el funcionamiento y especificidad en la actividad inmunitaria humoral. “IgG2 tiene un patrón de enlace disulfuro distinto que permite que dos anticuerpos IgG2 monoméricas formen una estructura dimérica (y tetravalente) a través de enlaces disulfuro intermoleculares únicos.” (4) Dentro de las subclases de IgG el isotipo IgG, mediante los análisis de estudios bioquímicos ha demostrado tener una de las características más únicas o propias que los demás tres subtipos, su característica tiene que ver o está comprometida con el enlace disulfuro intracadena de cadena pesada. “Los enlaces disulfuro intracadena (hay dos) se pueden reducir, lo que genera una estructura monovalente. Además, las estructuras monovalentes pueden reformar los enlaces disulfuro, pero pueden no ser la misma cadena monovalente IgG4; lo que significa que la IgG4 resultante será un monómero bivalente, pero tendrá dos regiones variables diferentes.” (5) Receptores de la inmunoglobulina G Fc La inmunoglobulina G tiene un receptor que se denomina Fc𝝲Rs, este cumple tres funciones específicas en la inmunidad humoral, la activación celular, inhibición celular y reciclaje y transporte. “Hay varios Fc𝝲Rs tanto en humanos como en ratones. Fc𝝲RIIB es el receptor inhibitorio tanto en humanos como en ratones y actúa como un circuito de retroalimentación para prevenir el desarrollo de nuevas respuestas de anticuerpos a antígenos que el huésped Figura 1 estructura de la inmunoglobulina G
  • 5. ya está produciendo anticuerpos IgG. “(6) En el organismo del ser humano este receptor solo presenta en células B y una pequeña porción en células dendríticas, su perfil de expresión no es tan amplio, pero participa en procesos complejos inmunitarios, “El FcRn participa en el transporte a través de barreras tisulares (placenta, intestino y otros), así como en el reciclaje de IgG de los endosomas ácidos y su liberación de la célula.” (7) Variación funcional de la inmunoglobulina G La función principal y efectora de los es eliminar a sustancias patógenas y toxinas con un lineamiento mucho más específico, preciso y eficaz, “Las toxinas deben neutralizarse y, por lo tanto, los anticuerpos que pueden unirse a la toxina evitarán que la toxina realice su función biológica.” (8) No solo se deben neutralizar a la toxina, ya que para el bienestar del organismo esta se deben eliminar para la protección de las células y tejidos del huésped, “El complejo IgG-toxina estará unido por la fagocitosis de activación de Fc𝝲Rs y la degradación de la toxina. La IgG puede salvarse de la degradación en el endosomas por FcRn. “(9) “Un proceso similar se lleva a cabo para los patógenos microbianos y virales. Como estas son células o partículas complejas, muchos anticuerpos pueden cubrir la superficie del virus o patógeno microbiano, un proceso denominado opsonización.” (10), hay que recalcar que la opsonización es un proceso que lo realizan varias células inmunitarias entre ellas las células presentadoras de antígenos. Para los virus, los Fc𝝲Rs reconocerán el complejo de virus IgG e inducirán la fagocitosis y degradarán el virus en el endosomas. Una célula microbiana patógena puede eliminarse de esta manera o la IgG puede "fijar" el complemento en la superficie celular lo que aumenta la activación de la fagocitosis e inducir el complemento para inducir la muerte celular. (11) “El tipo final de función efectora del anticuerpo es ADCC, que dirige (predominantemente las células NK) a una célula diana infectada con un patógeno y activa la célula NK para destruir la célula diana.” (12), este sustrato es muy importante porque las células presentadoras de antígenos son aquellas que predominantemente van a llevar a activación a todas las
  • 6. inmunoglobulinas, por tanto, esta es una forma de variación de inmunidad. “la IgG puede "fijar" el complemento en la superficie celular lo que aumenta la activación de la fagocitosis e inducir el complemento para inducir la muerte celular (esencialmente perforando agujeros en la membrana).” (13), este proceso es eficaz en todos los agentes patógenos a acepción de los virus, los cuales al no contar con una membrana para poder fijarlo y atacarlo, esta función del complemento queda invalida ante estos patógenos. Sintetizando la función del anticuerpo es reconocer al antígeno de una manera específica y dar como resultado final la eliminación tanto del patógeno como de las toxinas. “La especificidad está mediada por la región variable y la función está mediada por la región constante, específicamente Fc.” (14) “Cada uno de los subtipos (G1, G2, etc.) tienen diferentes habilidades para ser reconocidos por Fc𝝲Rs o complemento y, por lo tanto, resultan en diferentes resultados de la función efectora.” (15), como se detalló anteriormente, esta variabilidad hace que la inmunidad humoral, detallando a la IgG y sus subtipos sea tan específica, en su forma de reconocimiento y su forma o proceso de eliminación de patógenos y toxina. Conclusión La inmunidad humoral basa su eficacia y especificidad en sus tipos celulares, la IgG sin duda es una de los anticuerpos de relevancia importancia en los procesos inmunitarios, ya que posee características propias y únicas que le dan renombre, dar una inmunidad al feto o el simple hecho de tener la capacidad de atravesar la pared placentaria, tanto la inmunoglobulina principal como sus subtipos participan en procesos inmunitarios que requieren de especificidad, su función es vital, ya que interviene no solo su número que es mayoritario sino también su cualidades de vida que es más largo que las demás inmunoglobulinas, esto hace que un déficit de IgG promueva un estado en el que organismo sea víctima de varios síndromes crónico y agudos en los cuales un descontrol prolongado de las IgG puede atentar contra la vida del individuo.
  • 7. Bibliografía (1). Miriam, S. (2016). Tratamiento con Inmunoglobulina G subcutánea enfermos con inmunodeficiencias primarias. Revista Cubana de Hematología, Inmunología y Hemoterapia. (2). A, A. (2015). Inmunología Celular y Molecular. México, Elsiever. (3). Alberto, A. (2014). Composición de las inmunoglobulinas. Revista Cuba Farm. (4). Pelsue, S. (2014). Desarrollo de Anticuerpos, Actas Pediátricas. (5). Scheffler, S. (2014). Inmunoglobulina e Inmunodeficiencia. Mainbiotechnology. (6). Y, M. (2014). Inmunoglobulinas, Actualización Medica. (7). Armando, G. (2014). Niveles de inmunoglobulina. Hospital Materno infantil. (8). Salazar, T. (2014). Inmunoglobulina Endovenosa en el manejo de Ictericia, Cuba Farm. (9). Bequer, M. (2013). Anticuerpos, Medicus Uss. (10). Víctor, S. (2015). Anticuerpos, propiedades, aplicaciones y perspectivas. Medica Uss. (11). Wilson, A. (2014) Inmunoglobulinas en el manejo de polimositis, Científica Redalyc. (12). López, T. (2015). Inmunoglobulinas, InfoFarmacia.com. (13). Salvador, R. (2014). Inmunoglobulinas, EMEI. (14). Pablo, S. (2013). Guía Clínica para el uso de Inmunoglobulinas, Sociedad Española de Farmacia. (15). García, M. (2015). Determinaciones de IgG, Scielo.