El documento describe la digestión y metabolismo de proteínas y aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales. También describe la digestión, absorción, transporte y destinos metabólicos de los aminoácidos en el organismo.

1. DIGESTIÓN Y METABOLISMO DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS Q.F. FREDDY ESPINOZA SORIA

2. Son componentes básicos, estructurales o funcionales de los péptidos y las proteínas . Presentan: - un grupo carboxilo -COOH (ácido) - y un grupo amino -NH2 (básico) Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos (presentan el grupo amino y el grupo carboxilo unidos a un mismo carbono: carbono alfa) se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas AMINOÁCIDOS

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5. AMINOÁCIDOS: Clasificación A. ESENCIALES : Son indispensables en la dieta debido a que el organismo no los puede sintetizar. Su carencia en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible crear tejidos nuevos (para el crecimiento) o reponer las células de los tejidos que mueren. A. NO ESENCIALES : No son indispensables en la dieta, porque el organismo los puede sintetizar.

6. AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES Tirosina Tir Valina Val Serina Ser Triptofano Tri Prolina Pro Treonina Tre Glicina Gli Fenilalanina Fen Glutamina Gln Metionina Met Glutamato Glu Lisina Lis Cisteína Cis Isoleucina Ile Asparagina Asn Leucina Leu Aspartato Asp Arginina (*) Arg Alanina Ala Histidina (*) His NO ESENCIALES ESENCIALES

7. TRIPTÓFANO : Interviene en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina. FENILALANINA : Interviene en la producción del colágeno, y en la formación de diversas neurohormonas. VALINA : Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno. LEUCINA : Junto con la Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular. ISOLEUCINA : Junto con la Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. AMINOÁCIDOS ESENCIALES

8. AMINOÁCIDOS ESENCIALES TREONINA : Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en el proceso de desintoxicación. ARGININA : Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento. HISTIDINA : En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y otros aminoácidos, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos especialmente del sistema cardio-vascular. METIONINA : Colabora en la síntesis de proteínas. LISINA : En asociación con otros aminoácidos, interviene en el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

9. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES ALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa. ACIDO ASPÁRTICO : importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos para absorber toxinas del torrente sanguíneo. ASPARAGINA : Interviene en el metabolismo del S.N.C. CISTINA : interviene en la desintoxicación, en combinación con otros aminoácidos. Es muy importante en la síntesis de la insulina CISTEÍNA : Junto con la cistina, está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. ACIDO GLUTÁMICO : En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo .

10. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES GLUTAMINA : Es un nutriente cerebral. Interviene en la utilización de la glucosa por el cerebro. GLICINA : En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo. PROLINA : Está involucrada en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos. SERINA : Junto con otros aminoácidos, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos. TIROSINA: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos.

11. BIOSINTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES Los aminoácidos no esenciales pueden sintetizarse a partir de metabolitos intermediarios derivados, por ejemplo, de glucosa. Dos aminoácidos no esenciales derivan directamente de aminoácidos esenciales (tirosina y cisteína) por transaminación o desaminación. Participan coenzimas: piridoxal fosfato, folato y tetrahidrobiopterina.

12. Glutamato deshidrogenasa Glutamato α - Cetoglutarato

13. ENLACE PEPTÍDICO Es la unión que se produce entre dos aminoácidos, cuando se combinan en una reacción de condensación. Es un enlace covalente que se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

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15. PEPTIDO Es aquel que está formado por 2 ó más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos se denominan: > Dipéptidos . : formado por 2 aminoácidos. > Tripéptidos : formado por 3 aminoácidos. > Tetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos. > Oligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos. > Polipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos. La formación de péptidos ocurre de manera natural en los ribosomas

16. PEPTIDO Q.F. FREDDY ESPINOZA SORIA

17. PROTEINAS Son macromoléculas o biopolímeros formadas por largas cadenas de aminoácidos. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales

18. PROTEINAS: Funciones Estructural o plástica (colágeno y queratina) Reguladora (insulina y hormona del crecimiento) Transportadora (hemoglobina) Defensiva (anticuerpos) Enzimática Contráctil (actina y miosina)

19. PROTEINAS: clasificación SEGÚN SU FORMA > Fibrosas : presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Ejemplos: queratina, colágeno y fibrina. > Globulares : se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Ejemplos: enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, albúmina. > Mixtas : posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA > Simples : su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos: insulina y colágeno (globulares y fibrosas). > Conjugadas o heteroproteínas : su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.

20. PROTEÍNAS: Estructura

21. DIGESTION Y ABSORCIÓN DE PROTEINAS En la saliva, no existen enzimas con acción proteolítica. La hidrólisis de proteínas se inicia en el estómago donde el pepsinógeno se convierte en pepsina y continúa en el intestino delgado. La llegada del bolo alimenticio al intestino dispara la liberación de las hormonas colecistoquinina y secretina, las cuales promueven la secreción de las proenzimas pancreáticas. La enteropeptidasa activa el pepsinógeno y la tripsina activa el resto de las proteasas. Los péptidos y los aminoácidos son transportados a través de los enterocitos a la circulación portal, por transporte activo o difusión facilitada.

22. TRANSPORTE DE AMINOACIDOS Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores específicos. Pueden hacerlo por: Transporte activo secundario Difusión facilitada

23. Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y junto con los aminoácidos que proceden de la degradación de proteínas corporales forman parte de un ““fondo común” o “pool” , los cuales tienen diferentes alternativas metabólicas: a) Síntesis de nuevas proteínas especificas. b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. c) Degradación con fines energéticos. Los aminoácidos, no se almacenan en el organismo. Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis (anabolismo) y degradación (catabolismo) de proteínas corporales, es decir del balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces DESTINO DE LOS AMINOACIDOS

25. Q.F. FREDDY ESPINOZA SORIA ORIGEN UTILIZACION Absorción en intestino Degradación de proteínas Síntesis de aminoácidos Síntesis de proteínas Síntesis de Compuestos no nitrogenados Producción de Energía NH 3 Urea  cetoácidos glucosa Cuerpos cetónicos AMINOACIDOS

27. Q.F. FREDDY ESPINOZA SORIA CICLO DE KREBS ACIDOS GRASOS COLESTEROL CUERPOS CETONICOS GLUCONEOGENESIS ACETOACETILCoA ACETILCoA PIRUVATO Triptofano Phe Tir Leu Lis Leucina Isoleucina Triptofano Ala Cis Gli Ser Treonina Asparragina Aspartato Isoleu Met Val Treonina Phe Tirosina GLUTAMATO Prolina Arg Hist Glu

28. DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

29. CATABOLISMO DE AMINOACIDOS La degradación se inicia por procesos que separan el grupo  amino. Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia ( transaminación ) o de separación del grupo amino ( desaminación )

30. TRANSAMINACIÓN Es la transferencia reversible de un grupo amino a un  cetoacido, catalizada por una aminotransferasa , utilizando piridoxal fosfato como cofactor El a.a. se convierte en  cetoácido y el  cetoácido en el aminoácido correspondiente. Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un  cetoácido para formar otro aminoácido.

31. TRANSAMINACION

32. DESAMINACIÓN El grupo amino del glutamato , puede ser separado por desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato deshidrogenasa , utilizando NAD y NADP como coenzimas. Se forma  cetoglutarato y NH 3 La mayoría del NH 3 producido en el organismo se genera por esta reacción

34. BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS Muchas de las aminas biológicas formadas por descarboxilación son sustancias de importancia funcional Para este proceso de síntesis el organismo utiliza piridoxalfosfato como coenzima

35. AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA Histamina Acido  -aminobutirico ( GABA ) Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina) Hormona Tiroidea Melatonina Serotonina Creatina

36. HISTAMINA Se produce por descarboxilación de la histidina , catalizada por la histidina descarboxilasa y piridoxalfosfato como coenzima

37. Tiene acción vasodilatadora Disminuye la presión sanguínea Colabora en la constricción de los bronquiolos Estimula la producción de HCl y estimula la pepsina en estomago Se libera bruscamente en respuesta al ingreso de sustancias alérgenas en los tejidos. HISTAMINA

38. ACIDO  -AMINOBUTIRICO (GABA) Se forma por descarboxilación del ácido glutámico , generalmente en el sistema nervioso central. Utiliza piridoxalfosfato como coenzima. El GABA es un intermediario químico regulador de la actividad neuronal, actuando como inhibidor o depresor de la transmisión del impulso nervioso

39. CATECOLAMINAS: Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina Son neurotransmisores que se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal . Derivan de la TIROSINA La acción de las catecolaminas es muy variada: Son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros aumentan la frecuencia cardíaca son relajantes del músculo bronquial estimulan la glucógenolisis en músculo y la lipólisis en tejido adiposo. Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo

40. Hormonas Tiroideas Tiroxina y Triyodotironina , se sintetizan a partir de TIROSINA Existen enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria, albinismo)

41. MELATONINA Es una hormona derivada de la glándula pineal. Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina. Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación

42. SEROTONINA Es un neurotransmisor y ejerce múltiples acciones regulatorias en el sistema nervioso (mecanismo del sueño , apetito , termorregulación , percepción de dolor , entre otras)

43. CREATINA Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato) Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su síntesis. La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde donde pasa a la circulación y es captada por músculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar creatinafosfato. La creatina fosfato constituye una reserva energética utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa .

44. VIAS METABOLICAS DEL NH 3 Fuentes de NH 3 en el organismo: Desaminación oxidativa de glutamato Acción de bacterias de la flora intestinal

45. SÍNTESIS DE UREA Se lleva a cabo en las mitocondrias de los hepatocitos, en un mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, El NH 3 originado por desaminación, es un compuesto muy tóxico y es convertido a UREA en el hígado. Ésta pasa al torrente sanguíneo y es eliminada por el riñón en la orina. En el ciclo de la úrea intervienen cinco enzimas y como alimentadores ingresan NH 3 , CO 2 y aspartato , el cual cede su grupo amino

46. Comprende las siguientes reacciones: Síntesis de carbamil fosfato Síntesis de citrulina Síntesis de argininsuccinato Ruptura de argininsuccinato Hidrólisis de arginina CICLO DE LA UREA