Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros complejos compuestos por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También explica cómo se forman las proteínas a través de la síntesis de polipéptidos en los ribosomas y las funciones básicas de las proteínas en el cuerpo.
Las proteinas. Clasificacion de las proteinasFangirl Academy
1. Las proteínas son componentes esenciales de los organismos y participan en funciones como la estructura, el movimiento, la defensa, la regulación y el transporte.
2. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adquieren estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias mediante el plegamiento de la cadena polipeptídica.
3. Existen diversos tipos de proteínas como enzimas, proteínas fibrosas, globulares y conjugadas, que
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que cumplen funciones estructurales y metabólicas diversas en los seres vivos. Muestran gran complejidad estructural y funcional, desde su estructura primaria hasta su plegamiento tridimensional definitivo, determinando sus propiedades y funciones específicas como enzimas, hormonas, anticuerpos y componentes celulares. Juegan un papel fundamental en todos los procesos vitales.
Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Detalla los 20 tipos de aminoácidos y sus propiedades, incluyendo 8 aminoácidos esenciales. Además, describe la estructura cuaternaria de las proteínas, que incluye la estructura primaria de la secuencia de aminoácidos, la estructura secundaria de dobleces y la estructura terciaria tridimension
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas agrupados en 4 categorías según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de la proteína y es clave para definir las demás estructuras y funcionalidad. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales a través de fuerzas intermoleculares que permiten una gran variedad de func
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
El documento describe los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que el ADN contiene la información genética de los seres vivos y está formado por desoxirribonucleótidos unidos en doble hélice. El ARN se forma a partir del ADN y ayuda a sintetizar proteínas siguiendo el flujo de información genética de ADN a ARN a proteínas.
Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Su estructura está compuesta por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en plantas y animales, y son esenciales para la vida.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de estructura secundaria como las alfa hélices y láminas beta. También habla sobre la desnaturalización proteica y la clasificación de proteínas en holoproteínas y heteroproteínas.
Las proteinas. Clasificacion de las proteinasFangirl Academy
1. Las proteínas son componentes esenciales de los organismos y participan en funciones como la estructura, el movimiento, la defensa, la regulación y el transporte.
2. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adquieren estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias mediante el plegamiento de la cadena polipeptídica.
3. Existen diversos tipos de proteínas como enzimas, proteínas fibrosas, globulares y conjugadas, que
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que cumplen funciones estructurales y metabólicas diversas en los seres vivos. Muestran gran complejidad estructural y funcional, desde su estructura primaria hasta su plegamiento tridimensional definitivo, determinando sus propiedades y funciones específicas como enzimas, hormonas, anticuerpos y componentes celulares. Juegan un papel fundamental en todos los procesos vitales.
Este documento describe la estructura y clasificación de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Detalla los 20 tipos de aminoácidos y sus propiedades, incluyendo 8 aminoácidos esenciales. Además, describe la estructura cuaternaria de las proteínas, que incluye la estructura primaria de la secuencia de aminoácidos, la estructura secundaria de dobleces y la estructura terciaria tridimension
Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas agrupados en 4 categorías según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de la proteína y es clave para definir las demás estructuras y funcionalidad. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales a través de fuerzas intermoleculares que permiten una gran variedad de func
Los péptidos se forman por la unión de dos o más aminoácidos a través de enlaces peptídicos, que tienen características intermedias entre enlaces simples y dobles. Los péptidos pueden ser oligopéptidos (2-10 aminoácidos), polipéptidos (10-100 aminoácidos) o proteínas (más de 100 aminoácidos). Las proteínas pueden estar formadas por más de una cadena polipeptídica unidas, como ocurre en la hemoglobina.
El documento describe los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que el ADN contiene la información genética de los seres vivos y está formado por desoxirribonucleótidos unidos en doble hélice. El ARN se forma a partir del ADN y ayuda a sintetizar proteínas siguiendo el flujo de información genética de ADN a ARN a proteínas.
Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Su estructura está compuesta por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en plantas y animales, y son esenciales para la vida.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas. Describe la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de estructura secundaria como las alfa hélices y láminas beta. También habla sobre la desnaturalización proteica y la clasificación de proteínas en holoproteínas y heteroproteínas.
El documento resume la historia, descubrimiento y estructura del ADN y ARN. Friedrich Miescher aisló por primera vez el ácido nucleico en 1869. Watson y Crick propusieron en 1953 la estructura de doble hélice del ADN, trabajo por el cual recibieron el Premio Nobel. El ADN almacena y transmite la información genética a través de las generaciones. El ARN tiene diferentes tipos y funciones como transportar aminoácidos y formar parte de los ribosomas.
Replicación, Transcripción y Traducción del ADNKarol110694
Este documento describe los procesos de replicación, transcripción y traducción del ADN. En 3 oraciones: El ADN almacena y transmite la información genética. La replicación duplica el ADN, la transcripción crea ARNm a partir del ADN, y la traducción usa el ARNm para producir proteínas en los ribosomas mediante el ensamblaje de aminoácidos. Estos procesos son fundamentales para la expresión de los genes y el desarrollo y funcionamiento de los organismos vivos.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y cumplen múltiples funciones en el organismo. Los 20 aminoácidos codificados en el genoma forman las proteínas mediante enlaces peptídicos. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales definidas por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario que determinan su función biológica.
Las enzimas son proteínas producidas por las células que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo y reducen la energía necesaria para iniciar dichas reacciones. Las enzimas actúan específicamente sobre un sustrato sin sufrir cambios durante la reacción y aumentan la velocidad de formación de productos. Existen factores como la temperatura, el pH y la concentración de enzimas y sustratos que afectan la actividad enzimática.
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
El documento describe la estructura del ADN y ARN. Explica que el ADN tiene forma de doble hélice y está compuesto por nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster. Cada nucleótido contiene una pentosa, base nitrogenada y grupo fosfato. El ADN almacena y transmite la información genética de una célula a su descendencia a través de la replicación.
El documento presenta información sobre Fabrizio Marcillo Morla, un profesor de la ESPOL con experiencia en producción, administración, finanzas e investigación. Describe brevemente los lípidos, incluyendo su clasificación en saponificables e insaponificables, y discute los ácidos grasos, triglicéridos, fosfolípidos y otras moléculas lipídicas importantes.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos y que existen 20 aminoácidos estándar que forman miles de proteínas diferentes. También describe las características químicas y estructurales de los aminoácidos como sus cadenas laterales, su capacidad de actuar como ácidos o bases, y la formación del enlace peptídico rígido al unirse dos aminoácidos.
El documento presenta información sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos y desempeñan funciones fundamentales para la vida. Además, detalla los diferentes tipos de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Por último, resume algunas de las funciones clave de proteínas específicas como la hemoglobina, colágeno y queratina.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster. El ADN almacena y transmite la información genética de forma hereditaria a través de su estructura de doble hélice, mientras que el ARN juega un papel importante en la expresión génica al transferir información desde el ADN hasta la síntesis de proteínas.
El documento describe los carbohidratos. Explica que son compuestos formados por carbono, hidrógeno y oxígeno. Se clasifican en monosacáridos, disacáridos y polisacáridos dependiendo de si pueden hidrolizarse en moléculas más pequeñas. Los monosacáridos presentan isomería debido a la posición de los grupos hidroxilo y pueden ser enantiómeros, diasteroisómeros u epímeros.
Estructura y función de Ácidos nucleicosEvelin Rojas
El documento describe las características fundamentales de los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que el ADN almacena y transmite la información genética en forma de doble hélice, mientras que el ARN articula los procesos de expresión genética al transcribir el ADN y traducirlo en proteínas. También señala las diferencias clave entre ambos, como que el ADN contiene la base uracilo mientras que el ARN contiene timina, y cumplen funciones distintas en la célula.
Este documento proporciona información sobre bioquímica. Explica que la bioquímica estudia los compuestos químicos y reacciones que ocurren en seres vivos o participan en procesos biológicos. Describe las macromoléculas, carbohidratos, lípidos, proteínas y vitaminas que son componentes fundamentales de los seres vivos. También explica conceptos como enzimas, coenzimas y metabolismo que son importantes para entender los procesos químicos de la vida.
Los ácidos nucleicos como el ADN y el ARN almacenan y transmiten la información genética de las células a través de la replicación, transcripción y traducción. Están compuestos de nucleótidos formados por bases nitrogenadas, azúcares y grupos fosfato. El conocimiento de su estructura y función es esencial para comprender procesos como la herencia y enfermedades.
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por carbono e hidrógeno. Se clasifican en lípidos saponificables como los triglicéridos que forman las grasas y aceites, y lípidos insaponificables como los terpenos, esteroides y prostaglandinas. Cumplen funciones estructurales, de reserva energética y transporte en los seres vivos.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, propiedades y funciones. Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Poseen una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, defensivas y de transporte, entre otras.
Este documento describe los diferentes tipos de lípidos, incluyendo ácidos grasos, lípidos simples como acilglicéridos y ceras, lípidos complejos como fosfolípidos y glucolípidos, terpenos como carotenoides y esteroides como colesterol. Explica las propiedades, funciones y clasificaciones de estos lípidos, que son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por carbono e hidrógeno que cumplen funciones estructurales y de almacenamiento de energía en los organismos.
Los ácidos nucleicos son biomoléculas formadas por polímeros de nucleótidos que cumplen funciones cruciales como transportar energía a través de grupos fosfato, transportar átomos mediante coenzimas y transmitir los caracteres hereditarios al codificar proteínas. El ADN almacena y transmite la información genética de generación en generación a través de su autorreplicación.
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.
El documento resume la historia, descubrimiento y estructura del ADN y ARN. Friedrich Miescher aisló por primera vez el ácido nucleico en 1869. Watson y Crick propusieron en 1953 la estructura de doble hélice del ADN, trabajo por el cual recibieron el Premio Nobel. El ADN almacena y transmite la información genética a través de las generaciones. El ARN tiene diferentes tipos y funciones como transportar aminoácidos y formar parte de los ribosomas.
Replicación, Transcripción y Traducción del ADNKarol110694
Este documento describe los procesos de replicación, transcripción y traducción del ADN. En 3 oraciones: El ADN almacena y transmite la información genética. La replicación duplica el ADN, la transcripción crea ARNm a partir del ADN, y la traducción usa el ARNm para producir proteínas en los ribosomas mediante el ensamblaje de aminoácidos. Estos procesos son fundamentales para la expresión de los genes y el desarrollo y funcionamiento de los organismos vivos.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y cumplen múltiples funciones en el organismo. Los 20 aminoácidos codificados en el genoma forman las proteínas mediante enlaces peptídicos. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales definidas por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario que determinan su función biológica.
Las enzimas son proteínas producidas por las células que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo y reducen la energía necesaria para iniciar dichas reacciones. Las enzimas actúan específicamente sobre un sustrato sin sufrir cambios durante la reacción y aumentan la velocidad de formación de productos. Existen factores como la temperatura, el pH y la concentración de enzimas y sustratos que afectan la actividad enzimática.
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y existen en forma L y D. Se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua. Las proteínas adoptan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Cumplen funciones como la catálisis, el transporte y la regulación.
El documento describe la estructura del ADN y ARN. Explica que el ADN tiene forma de doble hélice y está compuesto por nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster. Cada nucleótido contiene una pentosa, base nitrogenada y grupo fosfato. El ADN almacena y transmite la información genética de una célula a su descendencia a través de la replicación.
El documento presenta información sobre Fabrizio Marcillo Morla, un profesor de la ESPOL con experiencia en producción, administración, finanzas e investigación. Describe brevemente los lípidos, incluyendo su clasificación en saponificables e insaponificables, y discute los ácidos grasos, triglicéridos, fosfolípidos y otras moléculas lipídicas importantes.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos y que existen 20 aminoácidos estándar que forman miles de proteínas diferentes. También describe las características químicas y estructurales de los aminoácidos como sus cadenas laterales, su capacidad de actuar como ácidos o bases, y la formación del enlace peptídico rígido al unirse dos aminoácidos.
El documento presenta información sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos y desempeñan funciones fundamentales para la vida. Además, detalla los diferentes tipos de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Por último, resume algunas de las funciones clave de proteínas específicas como la hemoglobina, colágeno y queratina.
Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster. El ADN almacena y transmite la información genética de forma hereditaria a través de su estructura de doble hélice, mientras que el ARN juega un papel importante en la expresión génica al transferir información desde el ADN hasta la síntesis de proteínas.
El documento describe los carbohidratos. Explica que son compuestos formados por carbono, hidrógeno y oxígeno. Se clasifican en monosacáridos, disacáridos y polisacáridos dependiendo de si pueden hidrolizarse en moléculas más pequeñas. Los monosacáridos presentan isomería debido a la posición de los grupos hidroxilo y pueden ser enantiómeros, diasteroisómeros u epímeros.
Estructura y función de Ácidos nucleicosEvelin Rojas
El documento describe las características fundamentales de los ácidos nucleicos ADN y ARN. Explica que el ADN almacena y transmite la información genética en forma de doble hélice, mientras que el ARN articula los procesos de expresión genética al transcribir el ADN y traducirlo en proteínas. También señala las diferencias clave entre ambos, como que el ADN contiene la base uracilo mientras que el ARN contiene timina, y cumplen funciones distintas en la célula.
Este documento proporciona información sobre bioquímica. Explica que la bioquímica estudia los compuestos químicos y reacciones que ocurren en seres vivos o participan en procesos biológicos. Describe las macromoléculas, carbohidratos, lípidos, proteínas y vitaminas que son componentes fundamentales de los seres vivos. También explica conceptos como enzimas, coenzimas y metabolismo que son importantes para entender los procesos químicos de la vida.
Los ácidos nucleicos como el ADN y el ARN almacenan y transmiten la información genética de las células a través de la replicación, transcripción y traducción. Están compuestos de nucleótidos formados por bases nitrogenadas, azúcares y grupos fosfato. El conocimiento de su estructura y función es esencial para comprender procesos como la herencia y enfermedades.
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por carbono e hidrógeno. Se clasifican en lípidos saponificables como los triglicéridos que forman las grasas y aceites, y lípidos insaponificables como los terpenos, esteroides y prostaglandinas. Cumplen funciones estructurales, de reserva energética y transporte en los seres vivos.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, propiedades y funciones. Las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Poseen una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, hormonales, defensivas y de transporte, entre otras.
Este documento describe los diferentes tipos de lípidos, incluyendo ácidos grasos, lípidos simples como acilglicéridos y ceras, lípidos complejos como fosfolípidos y glucolípidos, terpenos como carotenoides y esteroides como colesterol. Explica las propiedades, funciones y clasificaciones de estos lípidos, que son biomoléculas orgánicas formadas principalmente por carbono e hidrógeno que cumplen funciones estructurales y de almacenamiento de energía en los organismos.
Los ácidos nucleicos son biomoléculas formadas por polímeros de nucleótidos que cumplen funciones cruciales como transportar energía a través de grupos fosfato, transportar átomos mediante coenzimas y transmitir los caracteres hereditarios al codificar proteínas. El ADN almacena y transmite la información genética de generación en generación a través de su autorreplicación.
Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Existen distintos niveles de estructuración de las proteínas, desde la estructura primaria que es la secuencia lineal de aminoácidos, hasta la estructura cuaternaria que es la asociación de subunidades proteicas. Las proteínas cumplen funciones esenciales y diversas en el cuerpo.
Este documento describe las proteínas, incluyendo que son polipéptidos formados por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se clasifican en proteínas fibrosas, globulares y de membrana dependiendo de su forma y solubilidad. También se clasifican por su estructura secundaria como hélice alfa, hoja plegada beta u otras. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte entre otras.
1) Las proteínas son macromoléculas biológicas que cumplen múltiples funciones en los seres vivos. 2) Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. 3) Cumplen funciones enzimáticas, hormonales, estructurales, de transporte, defensa y movimiento, siendo esenciales para la vida.
Las proteínas son biomoléculas complejas que desempeñan múltiples funciones cruciales en los organismos vivos. Son polímeros formados por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias bien definidas que determinan su función. Las proteínas pueden clasificarse según su función, estructura o composición y experimentan desnaturalización cuando se ven expuestas a condiciones extremas.
Este documento describe los principales compuestos químicos que componen los seres vivos, incluyendo hidratos de carbono, lípidos, ácidos nucleicos y proteínas. Explica la estructura y función de cada uno de estos compuestos a nivel molecular, con énfasis en las diferentes estructuras y niveles de organización de las proteínas (estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria). También define el proceso de desnaturalización proteica y cómo afecta a la estructura de las proteínas.
Este documento describe las proteínas, sus componentes (aminoácidos), estructura y funciones. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Presentan diferentes niveles de estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que determinan su forma y función. Las proteínas cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en todos los seres vivos.
1) Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales. 2) Tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 3) Se clasifican por su solubilidad en albúminas, globulinas, prolaminas, glutelinas e histonas, y por su composición en proteínas simples y conjugadas.
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que cumplen funciones estructurales y metabólicas esenciales en los seres vivos. Constituyen alrededor del 50% del peso seco de las células animales y desempeñan un papel fundamental en la estructura, función y metabolismo celular. Las proteínas se clasifican según su solubilidad, origen y función, y presentan estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su forma
Este documento describe las generalidades de las proteínas. Explica que las proteínas son sustancias orgánicas nitrogenadas que cumplen funciones estructurales y catalíticas esenciales en los organismos. Describe las cuatro estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y cómo factores como el pH, la temperatura y los iones metálicos pueden alterar su estructura. También explica que las proteínas son necesarias para la síntesis de tejidos, enzimas y otras molé
1) Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. 2) Cumplen múltiples funciones en los seres vivos como enzimas, hormonas, estructurales, de transporte y defensa. 3) Poseen diferentes niveles de estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria que determinan su función.
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen grupos funcionales y cadenas laterales diferentes que determinan las propiedades de cada proteína. Las proteínas adquieren una estructura cuaternaria a través de uniones no covalentes que les permite realizar funciones estructurales, catalíticas y de regulación.
Este documento discute las proteínas y los aminoácidos esenciales. Explica que las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos y que algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta. También describe las estructuras primaria, secundaria y terciaria de las proteínas, y clasifica las proteínas según su forma y composición, como proteínas globulares, fibrosas, y conjugadas.
Este documento resume las principales biomoléculas que forman parte de los seres vivos, incluyendo agua, sales minerales, glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos, vitaminas y sus funciones. Describe la estructura y clasificación de cada biomolécula, así como sus propiedades físico-químicas y roles en los organismos vivos.
Las proteínas son macromoléculas esenciales compuestas principalmente por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen dos tipos principales de proteínas según su forma: proteínas globulares, solubles en agua con alta actividad funcional; y proteínas fibrosas, poco solubles que forman tejidos de sostén. Las proteínas cumplen funciones estructurales, reguladoras y de transporte vitales para los seres vivos.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su definición como moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, su clasificación en proteínas simples y conjugadas, y sus estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También explica cómo las proteínas pueden desnaturalizarse por cambios en el pH o la temperatura, perdiendo su forma tridimensional funcional.
Este documento describe las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, la secundaria son las formaciones en hélice alfa u hoja plegada, la terciaria es la forma tridimensional globular y la cuaternaria es la asociación de múltiples cadenas polipeptí
Las proteínas son compuestos químicos complejos formados por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, enzimáticas y de transporte en el cuerpo. Están presentes en todos los tejidos y fluidos corporales, y son esenciales para el crecimiento y la síntesis de tejidos. Las proteínas se clasifican según su estructura, solubilidad y función.
Las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diferentes estructuras y funciones. Las proteínas adoptan cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y su conformación tridimensional.
Este documento describe las macromoléculas llamadas proteínas. Explica que están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adoptan estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. También clasifica los aminoácidos y describe las diferentes estructuras y funciones de las proteínas, como funciones estructurales, enzimáticas y de transporte.
Similar a PROTEÍNAS. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, hemoglobina, mioglobina). (20)
En la ciudad de Pasto, estamos revolucionando el acceso a microcréditos y la formalización de microempresarios informales con nuestra aplicación CrediAvanza. Nuestro objetivo es empoderar a los emprendedores locales proporcionándoles una plataforma integral que facilite el acceso a servicios financieros y asesoría profesional.
Soluciones Examen de Selectividad. Geografía junio 2024 (Convocatoria Ordinar...Juan Martín Martín
Criterios de corrección y soluciones al examen de Geografía de Selectividad (EvAU) Junio de 2024 en Castilla La Mancha.
Soluciones al examen.
Convocatoria Ordinaria.
Examen resuelto de Geografía
conocer el examen de geografía de julio 2024 en:
https://blogdegeografiadejuan.blogspot.com/2024/06/soluciones-examen-de-selectividad.html
http://blogdegeografiadejuan.blogspot.com/
La necesidad de bienestar y el uso de la naturaleza.pdf
PROTEÍNAS. Generalidades (estructura, clasificación, aminoácidos esenciales y no esenciales, hemoglobina, mioglobina).
1. PROTEINASPROTEINAS
Ing. Mg. María Teresa Pacheco
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERIA EN ALIMENTOS
Carrera de Ingeniería en Alimentos
MODULO: QUIMICA DE LOS ALIMENTOS II
Quinto Semestre
2. • Las proteínas so n sustancias
básicas para la vida: fo rman
parte de nuestras células y se
o btienen de la dieta y del
metabo lismo interno del
cuerpo .
• Las co ntienen las ho rmo nas
(la insulina es una proteína),
elsistema inmunitario (lo s
anticuerpo s so n pro teínas ), el
sistema genético (el ADN, en
realidad, es una pro teína), etc.
8. Plegamento de la cadena
polipeptídica
Cadenas polipeptídicas
lineales enrolladas
Ej. tropomiosina, colágeno,
queratina y elastinaactina y fibrina
De acuerdo a la
forma
14. SolubilidadSolubilidad
Solvatación deSolvatación de
la proteínala proteína
(pH)(pH)
Absorción de aguaAbsorción de agua
Enlaces de hidrógeno
Gelificación
Atrapamiento de agua
ViscoelasticidadViscoelasticidad
Emulsificación
Adsorción y
formación de
una película en
la interfase
Enlazando
aceite libre
Absorción
Formación deFormación de
EspumaEspuma
17. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
1. POR ADICIÓN DE ÁCIDOS O BASES:
•Proteína + HCl conc. o NaOH al 25%
coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•Glucoamilasa (enzima) + 2,5 ml NaOH 1 M +
calor 5 min. PH 4,5 desnaturalización.
18. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
2. POR EFECTO DEL CALOR:
•Proteína + Temperatura de 55 a 60ºC
coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•Albúmina + calor a ebullición en baño de agua
desnaturalización.
19. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
3. POR EFECTO DEL ALCOHOL:
•Proteína + etanol coágulo o precipitado.
•Ejemplo:
•5ml de Albúmina + 5 ml de etanol al 85%
desnaturalización.
20. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
4. POR CONTACTO CON METALES PESADOS:
•Proteína + Au, Hg, Pb, Ag, Cu coágulo o
precipitado.
•Ejemplo:
•5 ml de Albúmina + HgCl2 al 5% o Pb(NO3)2 al
5%. desnaturalización.
21. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
5. POR AGENTES QUÍMICOS:
•Ácidos, sales coágulo o precipitado.
•Ejemplos:
•3ml de sol. de Albúmina + 3ml de Reactivo de
Esbach (ác. Pícrico + ác. Cítrico 1:1 en 100ml)
desnaturalización.
22. • En el embarazo o en la lactancia aumentan las
necesidades de proteínas, de determinadas
vitaminas como el ácido fólico y la vitamina D, y
de ciertos minerales como el hierro, calcio y
magnesio. Por tanto, hay que aumentar su
ingesta a través de la dieta (únicamente se deben
tomar suplementos bajo prescripción médica).
Un síntoma muy habitual en las embarazadas es el estreñimiento.
Este se corrige bebiendo agua en abundancia , aumentando el
consumo de alimentos ricos en fibra (fruta, verduras, cereales
integrales, etc.) y haciendo ejercicio cada día.
NECESIDADES:
23. • En la dieta diaria la combinación con las
proteínas de las lentejas o los garbanzos,
especialmente ricas en lisina, hacen que el plato
resultante aporte una cantidad de proteínas de
gran calidad biológica, igual o superior a las que
proporcionan la mayoría de productos de
origen animal.
Otros ejemplos de esta complementación proteínica:
cereales con leche o yogur, el arroz con leche, un
bocadillo de queso o una pizza casera.
24. • Para una persona adulta, la cantidad
de proteínas necesaria puede oscilar
entre: 40-60 g de proteínas al día.
• En caso de embarazo, de ejercicio físico
intenso, de niños y adolescentes, entre
otros, se puede necesitar algo más.
25. Que proteínas?
• Las proteínas están compuestas por 20 pequeñas
moléculas llamadas aminoácidos, ocho de los
cuales han de obtenerse de la dieta diaria, pues
el cuerpo no los fabrica por sí mismo (por eso se
llaman aminoácidos esenciales). Si faltara alguno,
las proteínas no podrían formarse.
32. La síntesis de los polipéptidos es una suma secuencial de aminoácidos
(estructura primaria), la cual tiene varias formas, que nos dan las siguientes
estructuras.
ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas
33. ESTRUCTURA:ESTRUCTURA: Son las biomoléculas más versátiles y diversasSon las biomoléculas más versátiles y diversas
Estructura PrimariaEstructura Primaria
Estructura SecundariaEstructura Secundaria
Estructura TerciariaEstructura Terciaria
Estructura CuaternariaEstructura Cuaternaria
34. Es la secuencia lineal de aminoácidos en un polipéptid; sin ninguna referencia
a como la molécula se arregla en un espacio tridimensional.
Estructura Primaria
Se representa como una secuencia de
aminoácidos usando abreviaciones de tres
letras: por ejemplo al-glu-asp.
Debido a que todos lo polipéptidos son
sintetizados empezando por la
terminación N del aminoácido, es común
describir la estructura primaria con la
terminación N en la izquierda y el
carboxilo o terminación C en el lado
derecho.
Estas cadenas pueden ser desde dos hasta cientos de aminoácidos.
35. Estructura Secundaria
Formación de puentes de
hidrógeno entre los grupos
C=O y N-H
Plegamiento de una cadena
de polipéptidos
Estructura helicoidal llamada
hélice Alfa.
Se refiere a arreglos regulares por los cuales los polipéptidos se doblan en
formas más compactas, estabilizadas por puentes de hidrógeno.
(Para mayor claridad, no se muestran
hidrógenos en el modelo de bola y
palos).
36. Otro tipo de estructura secundaria, es la lámina plegada o beta
(parecida a un acordeón), donde la cadena polipeptídica se une por
puentes de hidrógeno entre el C=O y el N-H, agrupando regiones
diferentes del polipéptido o parejas entre dos diferentes
polipéptidos.
37. Estructura Terciaria
En la estructura terciaria existen varios tipos de enlaces:
*El puente de hidrógeno que une entre cadenas de aminoácidos,
aparte de los existentes en la estructura secundaria.
*Enlaces iónicos entre aminoácidos cargados positivamente y
negativamente.
*Uniones hidrofóbicas, donde el lado hidrofóbico de las cadenas,
se asocian para remover agua.
*Uniones covalentes de dos grupos -SH para formar puentes
disulfuro -S-S. Estas uniones covalentes le dan fuerza extra a la
estructura.
38. Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos,
dando como resultado la estructura cuaternaria.
Estructura Cuaternaria
Una de las proteínas más grandes, es la
piruvato deshidrogenasa, que se localiza
en las mitocondrias, contiene 72 cadenas
polipeptídicas. Los polipéptidos individuales
son subunidades de una gran proteína.
Las estructuras cuaternarias se unen por
los mismos tipos de uniones químicas
encontradas en la estructura terciaria,
incluyendo una variedad de uniones débiles
y de los puentes de disulfuro
39.
40. • La fosfatasa alcalina es un ejemplo de una
proteína con muchos niveles de estructura.
• Consiste de dos cadenas de polipéptidos
que al plegarse, contiene regiones
considerables de estructuras secundarias
Alfa y Beta, así como también menos
regiones plegadas sólidamente de espiral
aleatoria.
Subunidad de fosfatasa alcalina
Las regiones de hélices Alfa, están
representadas por listones enrollados
turquesa, y las regiones Beta están
representadas por los listones azul
obscuro listones planos. Las regiones
de espiral aleatoria (ninguna estructura
regular) se muestran con las hebras
más delgadas.
La molécula de fosfatasa alcalina, contiene dos cadenas polipeptídicas, cada con un sitio activo
capaz de hidrolizar el fosfato. Este es un ejemplo de un homomultímero, donde ambas
subunidades son idénticas.
Algunas proteínas como la seda, contienen
únicamente estructura secundaria Beta; otros,
como mioglobina, contienen únicamente hélices
Alfa.
41. • No confundir el término "polipéptido" con el término
"proteína“. Polipéptido refiere a la estructura de una cadena
única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (la
terminación N y un grupo carboxilo (la terminación C).
• Proteína se refiere a la unión funcional total, creada cuando
uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades
funcionales. Algunas proteínas consisten en una cadena de
polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen
múltiples polipéptidos y átomos inorgánicos como el zinc, el
hierro y el magnesio.
42. • Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que
libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos"
aminoacídicos forman un dipéptido.
• Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido.
• Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que
están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-
aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono
alfa, es decir al carbono contiguo al grupo carboxilo.
Aminoácidos - Generalidades
43. Existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas
polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas
cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la
masa molecular total supera las 5.000 uma.
44. Estructura general de un aminoácido
La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de
un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y la cadena lateral:
Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas,
son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula
prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.
45. • Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran
en su forma aniónica (con carga negativa).
• Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la
carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto
de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el
aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
46.
47. Clasificación
• Existen muchas formas de clasificar los
aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes:
• Según las propiedades de su cadena
• Según su obtención
*Aminoácidos esenciales sólo para los niños.
*Aminoácidos semiesenciales (Los necesitan infantes
prematuros y adultos con enfermedades específicas).
48. Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su
cadena lateral:
•Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
•Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala,
A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M),
Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
•Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico
(Glu, E).
•Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina
(His, H).
•Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
49. Según su obtención
La carencia de a.a esenciales en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los
aminoácidos esenciales son:
1. Valina (Val)
2. Leucina (Leu)
3. Treonina (Thr)
4. Lisina (Lys)
5. Triptófano (Trp)
6. Histidina (His)
7. Fenilalanina (Phe)
8. Isoleucina (Ile)
9. Arginina (Arg)
10. Metionina (Met)
50. Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo
se conocen como no esenciales y son:
1. Alanina (Ala)
2. Prolina (Pro)
3. Glicina (Gly)
4. Serina (Ser)
5. Cisteína (Cys)
6. Asparagina (Asn)
7. Glutamina (Gln)
8. Tirosina (Tyr)
9. Ácido aspártico (Asp)
10. Ácido glutámico (Glu)
Los datos actuales en cuanto al
número de aminoácidos y de enzimas
ARNt sintasas se contradicen hasta el
momento, puesto que se ha
comprobado que existen 22
aminoácidos distintos que intervienen
en la composición de las cadenas
polipeptídicas y que las enzimas ARNt
sintetasas no son siempre exclusivas
para cada aminoácido. El aminoácido
número 21 es la Selenocisteína que
aparece en eucariotas y procariotas y
el número 22 la Pirrolisina, que
aparece sólo en arqueas o
arqueobacterias.
51.
52. Aminoácidos modificados
• Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con
frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la
proteína.
Ej. la traducción comienza con en codón "AUG" que es además de señal de inicio
significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.
53.
54.
55.
56. • Algunos aminoácidos no proteicos actúan como
neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-
alanina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) o la biotina.
Tarea: Consultar las propiedades, funciones y la fuente alimenticia de cada
uno de los aminoácidos esenciales. Ojo: evaluación.
58. Hemoglobina
• Formada por 4 cadena proteicas (globinas: 2α y 2β).
• Cada cadena de globina tiene un grupo hemo.
• Cada Fe+2
puede unirse a una molécula de O2 (unión
débil, reversible, no covalente)
• Cada molécula de hemoglobina puede transportar
hasta 4 moléculas de O2.
59. IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO:
Transporte de O2 en la sangre
Transporte de O2:
Disuelto en plasma (2%)
Unido a Hemoglobina (98%)
Sangre con CO2
Sangre con O2
60. Hemoglobina
Análisis:
El análisis de electroforesiselectroforesis de hemoglobina mide
los tipos de hemoglobina que se encuentran en el
torrente sanguíneo.
La hemoglobina, la proteína presente en los
glóbulos rojos que transporta oxígeno, tiene
varias formas moleculares, algunas normales y
otras anormales. La hemoglobina normal
transporta y libera oxígeno de manera eficiente,
mientras que la anormal no.
61. El proceso de electroforesis aprovecha el hecho de que
los tipos de hemoglobinas tienen diferentes cargas
eléctricas. Durante la electroforesis, una corriente eléctrica
pasa a través de la hemoglobina en la muestra de sangre
de una persona, lo cual hace que los tipos de hemoglobina
se separen en diferentes momentos y formen bandas. Al
comparar la forma en la que se separan con la de una
muestra de sangre normal, los médicos pueden ver los
tipos y las cantidades de hemoglobina existentes en la
muestra de sangre.
62. Algunos de los tipos más comunes de hemoglobina
normal son los siguientes:
Hemoglobina F: el tipo normal que se encuentra en el
feto y en el recién nacido. Es reemplazada por la
hemoglobina A después del nacimiento.
Hemoglobina A: el tipo normal que se encuentra con
más frecuencia en niños y adultos sanos.
Hemoglobinas S, C, D, E, M y cientos de tipos no muy
comunes: los tipos de hemoglobina anormal.
63. • La mioglobina es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la
hemoglobina.
• Proteína relativamente pequeña constituida por una
cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos
que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro,
y cuya función es la de almacenar y transportar
oxígeno.
• También se denomina miohemoglobina o
hemoglobina muscular.
Mioglobina
64. • Las mayores concentraciones de mioglobina se
encuentran en el músculo esquelético y en el
músculo cardíaco, donde se requieren grandes
cantidades de O2 para satisfacer la demanda
energética de las contracciones.
• La mioglobina fue la primera proteína a la que se
determinó su estructura tridimensional por
cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína
extremadamente compacta y globular, en la que la
mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se
encuentran en el interior y muchos de los
residuos polares expuestos en la superficie.
65. • Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una
conformación de a-hélice.
• Existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina,
designados de la A a la H.
• Dentro de una cavidad
hidrofóbica de la proteína se
encuentra el grupo prostético
hemo. Esta unidad no
polipeptídica se encuentra unida
de manera no covalente a la
mioglobina y es esencial para la
actividad biológica de unión de
O2 de la proteína.
66. • En el centro de este anillo existe un hierro
ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la
oxidación y reducción del átomo de hierro son
esenciales para la actividad biológica. Para la
mioglobina y la hemoglobina la oxidación del
Fe+2 destruye su actividad biológica.
• El movimiento en el anillo Hem produce un
cambio conformacional de algunas regiones de
la proteína, lo que favorece la liberación de
oxígeno en las células deficientes de oxígeno,
en donde éste se requiere para la generación de
energía metabólica dependiente de ATP.
67. Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por
el oxígeno
Mioglobina. Sistema de almacenaje de
O2
68. Transporte de CO2
• 70 % en forma de bicarbonato (anhidrasa
carbónica)
• 20 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb)
• 10 % disuelto en plasma
71. Reacciones de carga y descarga
Oxihemoglobina
(con O2)
Desoxihemoglobina
(sin O2)
Reacción de
descarga
Los eritrocitos con
oxihemoglobina
descargan el O2 a los
tejidos
Reacción de
carga
Los eritrocitos con
desoxihemoglobi
na
a su paso por los
pulmones
captan el O2
DesoxiHb +O2 OxiHb
Pulmones
Tejidos