Este documento describe las propiedades y funciones de las proteínas en productos agroindustriales. Explica que las proteínas están formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que cumplen funciones estructurales y funcionales importantes dependiendo de su configuración primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe cómo las proteínas pueden formar y estabilizar espumas, geles y emulsiones, contribuyendo a la textura y propiedades sensoriales de muchos alimentos.

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN
CRISTÓBAL DE HUAMANGA
FACULTAD DE INGENIERÍA QUIMICA Y METALURGIA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL
CURSO: COMPOSICIÓN DE PRODUCTOS AGROINDUSTRIALES
TEMA:
PROTEÍNAS EN PRODUCTOS AGROINDUSTRIALES
DOCENTE:
INGº SAUL RICARDO CHUQUI DIESTRA
2017
Las proteínas son biomóleculas
formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
PROTEÍNAS
C- H- O -N *** S - P - Mg - Cu
Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el
nombre de AMINOÁCIDOS y serían por
tanto los monómeros unidad.
Los aminoácidos están unidos mediante
ENLACES PEPTÍDICOS.
PROTEÍNAS
PÉPTIDO: UNIÓN DE UN BAJO
NÚMERO DE AAS
OLIGOPÉPTIDO: MENOR A 10 AAS
POLIPÉPTIDO: MAYOR A 10 AAS
PROTEÍNA: MÁS DE 50 AAS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS AAS
GRUPOS:
CARBOXILO (-COOH)
AMINO (-NH2)
AMINOÁCIDOS AAS
UNIÓN
HIDRÓGENO
RADICAL

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AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
AAS ESENCIALES: VALINA, LEUCINA,
ISOLEUCINA, FENILALANINA,
TRIPTÓFANO, METIONINA, TREONINA,
LISINA, HISTIDINA (esencial para el lactante),
ARGININA (semi esencial).
AAS NO ESENCIALES: GLICINA, ALANINA,
PROLINA, SERINA, CISTEÍNA, TIROSINA,
ASPARAGINA, GLUTAMINA, ÁCIDO
ASPÁRTICO, ACIDO GLUTAMICO, 4-
HIDROXIPROLINA, 5-HIDROXILISINA
En disolución acuosa, los
aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero,
es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH.
AMINOÁCIDOS AAS
Como un ácido liberando
protones y quedando (-COO-), o
como base , los grupos -NH2
captan protones, quedando
como (-NH3
+ ), o pueden
aparecer como ácido y base a la
vez.
AMINOÁCIDOS AAS
Los péptidos están
formados por la unión de
aminoácidos mediante un
enlace peptídico.
ENLACE PEPTÍDICO

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Es un enlace covalente que se
establece entre el grupo carboxilo
de un AA y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de
agua.
PEPTIDOS
Los péptidos se hallan profusamente distribuidos.
Frecuentemente tienen acciones biológicas específicas (hormonas
peptídicas, toxinas, antibióticos).
A continuación se mencionan algunos de ellos:
GLUTATION: Se hallan distribuidos en vegetales, animales y
Mos, participa en el transporte activo de Aas.
CARNOSINA, ANSERINA, BALENINA: Se encuentran en los
músculos de los vertebrados. La carnosina predomina en el
músculo del vacuno, la anserina en el de gallina y la balenina en
la ballena.
NISINA: Producidas por Lactococcus lactis, se usa como
conservante en productos alimenticios.
PEPTIDOS DE LISINA: Se usa como lisina.
La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
* Estructura primaria
* Estructura secundaria
* Estructura terciaria
* Estructura cuaternaria. .
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria es la secuencia de AA
de la proteína.
La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura
secundaria es la
disposición de la
secuencia de
aminoácidos en el
espacio
ALFA - COMO HÉLICE
ESTRUCTURA SECUNDARIA
BETA: LAMINAR
O EN ZIG ZAG
ESTRUCTURA SECUNDARIA

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ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa
sobre la disposición de la
estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una
conformación globular.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua
y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas y
hormonales.
Esta estructura informa de la unión ,
mediante enlaces débiles ( no covalentes)
de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA

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Especificidad = FÚNCIÓN
Cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una
conformación espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización.
Es la alteración reversible o irreversible de la
conformación nativa (estructura secundaria,
terciaria, cuaternaria) de una proteína a la
estructura primaria (lineal), que se produce sin la
rotura de enlaces covalentes (con excepción de los
enlaces disulfuro, que si sufren roturas).
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la
misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente
La desnaturalización se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH, adición de
disolventes orgánicos, adición de sales.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
ESTADO NATIVO ESTADO DESNATURALIZADO
Punto Isoeléctrico
El punto isoeléctrico de una proteína es el pH al cual la
carga neta es cero, es decir electrostáticamente neutra,
esta se conoce como zwitterion o ión dipolar.
A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi
nula.
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina “grupo prostético”
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
•Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
•Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
•Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas y otras.
HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS
•Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
•Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
HETEPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍNAS
•Ribonucleasa
• Mucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormona luteinizante
•Inmunoglobulinas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones
enzimáticas, hormonales, de coagulación, etc.
HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre
NÚCLEOPROTEÍNAS
ADN más proteína
Ejm: ribosomas, cromosomas
HETEPROTEÍNAS
FOSFOPROTEÍNAS
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido.
Enzimas (caseína alfa, beta y gamma).
CROMOPROTEÍNAS
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta
coloración debido a la presencia de metales.
Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes
de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la
transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas),
pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
 FORMACIÓN Y ESTABILIZACIÓN DE SISTEMAS
COLOIDALES.
ESPUMAS: Durante el batido, las proteínas se adsorben a la
interface gracias a sus dominios hidrófobos, lo que va unido a un
plegamiento parcial (desnaturalización de superficie).
Para que una proteína sea buena formadora y estabilizadora de
espumas debe tener un bajo peso molecular, una gran
hidrofobicidad de superficie, una carga neta pequeña al pH del
producto y debe desnaturalizarse fácilmente.
Las espumas son destruidas por lípidos y disolventes orgánicos
ejemplos, alcoholes superiores.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS EN LOS PRODUCTOS
ALIMENTICIOS

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GELES: Se caracterizan por la falta de fluidez y por la
deformabilidad elástica.
Hay dos tipos de geles: Redes poliméricas (ejm. Geles
formados por gelatina y por polisacaridos como la
agarosa y carragenanos) y las dispersiones agregadas
(formadas por proteínas globulares).
EMULSIONES: Su estabilidad se realiza con
emulsionantes.
Las proteínas debido a su naturaleza anfipática,
estabilizan emulsiones (ejm. La leche)
 Son nutrientes primordiales
 Contribuyen al desarrollo del color y del gusto,
por participar en las reacciones de Maillard y otras
reacciones de paredamiento.
 En la formación de espuma de la clara del huevo,
la ovomucina es la que ejerce acción
estabilizadora.
 Las proteínas musculares retienen agua y
repercuten en el gusto, textura y color de la carne
fresca.