Proteinas 2 tcoa

z  Espalda de res: 29.8 %.
z  Cacahuate tostado: 26.2 %.
z  Atún aleta amarilla: 24.7 %.
z  Frijol rojo: 22.5 %
z  Carne de pollo: 22 %.
z  Haba: 20.4 %.
z  Chicharrón: 20 %.
z  Carne de res: 19 %.
z  Almendra: 18.6 %.
z  Trucha: 18.3 %
z  Camarón: 18.1 %.
z  Yema de huevo: 17 %.
z  Carne de cerdo. 16 %.
z  Avena en rollo: 14.2 %.
z  Harina de trigo integral: 13.3 %.
z  Clara de huevo: 11 %.
z  Hojuelas de salvado: 10.2 %.
z  Hojuelas de maíz con nutrimentos:
7.9 %.
z  Col de Bruselas: 4.5 %.
z  Brotes de soya: 3.1 %.
z  Espinacas: 2.9 %.
z  Brócoli: 2.8 %.
z  Guayabas: 2.6 %.
z  Alcaparras: 2.4 %.
z  Aguacate: 2 %.
CONTENIDO PROTEICO EN ALIMENTOS

FACTORES IMPORTANTES A CONSIDERAR
ACERCA DE LA QUÍMICA PROTEICA EN LOS
ALIMENTOS.
z Uno de los procesos a tomar siempre en cuenta es el de la
desnaturalización proteica.

z En una DESNATURALIZACIÓN, la estructura de una proteína se
aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su
conformación producido por movimientos de los diferentes
dominios de la proteína.
z Este cambio trae como consecuencia pérdidas en las estructuras
secundaria, terciaria o cuaternaria pero no en la primaria
(desnaturalización ≠ hidrólisis).
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

z Los enlaces que son afectados son los no covalentes, así como la
relación de esa estructura con el disolvente acuoso.
z La conformación de una molécula de proteína alcanza su mayor
estabilidad termodinámica en su ESTADO NATIVO o ACTIVO (la
que alcanza en condiciones fisiológicas).
z Los cambios conformacionales pueden ocurrir por cambios
TÉRMICOS (calentamiento, enfriamiento), QUÍMICOS (inducidos
por agentes que forman puentes de hidrógeno -urea, cloruro de
guanidinio-), cambios de pH, detergentes, cambios en la fuerza
iónica, por adición de sales, presencia de disolventes orgánicos)
o MECÁNICOS (agitación).

z La desnaturalización implica una pérdida de la estructura
ordenada de la proteína, y se traduce como un daño: hay pérdida
de funciones fisiológicas, de la actividad enzimática o una
modificación de sus propiedades funcionales.
z Pueden ocurrir fenómenos de agregación o insolubilización.
z No todo es negativo: la desnaturalización puede ser deseable
cuando se pretende elevar la digestibilidad de las proteínas por
cocción, para aumentar las propiedades de espumado y
emulsificación (cuando el desdoblamiento permite la exposición
de grupos R no polares.

¿CÓMO SEGUIR EL PROCESO DE
DESNATURALIZACIÓN?
z Dispersión óptica rotatoria.
z Dicroísmo circular.
z Absorción UV.
z Mediciones de la viscosidad.
z Resonancia magnética nuclear.
z Calorimetría.

DESNATURALIZACIÓN?
z La conformación de una proteína es consecuencia de una
delicada cooperación de una enorme cantidad de enlaces no
covalentes de baja energía.
z La pérdida de la estructura nativa globular implica la exposición
significativa de residuos de aminoácidos hidrofóbicos expuestos
al disolvente. La agregación de las proteínas desplegadas es una
consecuencia de ello.
z Si no existe alguna molécula que estabilice los sitios
hidrofóbicos expuestos, la agregación será la forma en que se
disminuya su exposición al agua, lo que implica dar lugar a una
desnaturalización no reversible.

DESNATURALIZACIÓN?

APLICACIONES DE LOS MÉTODOS TÉRMICOS
z El calor es uno de los agentes desnaturalizantes empleados en
alimentos debido a que facilita la digestión de las proteínas y
logra desnaturalizar a los inhibidores de proteasas que
frecuentemente se hallan en alimentos basados en proteínas de
leguminosas.

z Existen casos en donde la proteína no
puede almacenarse a T bajas: al
aplicar frío a la carboxípeptidasa A
bajo se corre el riesgo de
desactivarla.
z Otro caso es el de la mioglobina,
cuya actividad es máxima a 30 ºC. Si
su temperatura disminuye se
desestabiliza.
z Las proteínas con mayor cantidad de
interacciones hidrofóbicas se
conservan mejor a temperatura
ambiente que en refrigeración, como
sucede con la glicinina de soya.

z De lo anterior se deduce que
un factor más, involucrado en
la termodesnaturalización, es
el contenido y tipo de
aminoácidos predominante
en las protelnas: las proteínas
que posean altos contenidos
de residuos de aminoácidos
hidrofóbicos como valina 1,
isoleucina 2, leucina 3 y
fenilalanina 4 resultan por lo
general más estables a
temperatura ambiente que a
temperaturas bajas.
1
2
3
4

z Una aplicación práctica de la desnturalización térmica se maneja
durante el procesamiento de alimentos: de esta manera, en las
verduras que serán congeladas es necesario lograr la
desactivación de enzimas como lipoxidasas y lipoxigenasa.
z La lipoxidasa por ejemplo destruye los carotenos y la vitamina A
al actuar sobre los dobles enlaces de los compuestos insaturados.

z En la leche se utiliza la degradación de la enzima reductasa
bacteriana como prueba de plataforma para demostrar que se ha
realizado un tratamiento térmico y la enzima se usa como un
indicador.

z La prueba consiste en incubar a 37 ºC una
muestra de 10 mL de leche aséptica
mezclada con 1 mL de una solución
estándar de azul de metileno. La reductasa
microbiana reducirá a esta sustancia
decolorando la muestra, y el tiempo que
ello precise puede interpretarse como
inversamente proporcional a la carga
microbiana presente.
Calidad de la leche
Tiempo de
decoloración
No. estimado de
bacterias por mL
Buena 5 horas 100 000 – 200 000
Regular a mala 2 – 4 horas 200 000 – 2 000 000
Mala Menos de 2 hotas 2 000 000 - 10 000 000

DESNATURALIZACIÓN POR CAMBIOS DE pH
z Otro proceso que induce
desnaturalización de proteínas son los
cambios de pH. Éstos pueden dar lugar a
modificaciones importantes en la
conformación de la proteína debido a
uniones o remociones de H+ de las
cadenas laterales con carga, lo que afecta
a los puentes eléctricos.
z Una desnaturalización alcalina implica la
remoción del H+ del átomo de N de las
cadenas residuos de lisina 5, histidina 6 y
arginina 7, y una ácida la protonación de
los grupos carboxilato de las cadenas
residuos de aspartato 8 y glutamato 9.
5
6
7
8
9

APLICACIONES DE LOS CAMBIOS DE pH
z El tratamiento alcalino se aplica con mayor
frecuencia en los procesos tecnológicos que
involucran la obtención de AISLADOS
PROTEÍNICOS VEGETALES. Un ejemplo es la
preparación de proteína de almacenaje de
los cotiledones de la soya, para lo cual se
hace uso de base diluida (pH 7-9).
z La proteína de soya se usa en sopas, como
sustituto de la carne picada (carne vegetal),
bebidas en polvo, quesos, nata no láctea,
postres congelados, sustituto de la crema
batida, panes, cereales para desayuno, pasta,
fórmulas infantiles, comida para mascotas,
etc.

APLICACIONES DE LOS CAMBIOS DE pH
z En estas condiciones es frecuente encontrar que una porción de
las moléculas que han sufrido hidrólisis.

DESNATURALIZACIÓN POR UREA Y CLORURO
DE GUANIDINIO
z La urea 10 y el cloruro de guanidinio 11,
muy solubles en agua (forman soluciones
acuosas hasta 12 M) y son capaces de
penetrar fácilmente en las moléculas de las
proteínas gracias a su pequeño tamaño.
11
10

DESNATURALIZACIÓN POR UREA Y CLORURO
DE GUANIDINIO
z Ambas moléculas se
insertan entre los puentes
de hldrógeno
intramoleculares
proteicos, afectando
directamente a las
interacciones
hidrofóbicas. Además, de
esto, pueden
interaccionar con el agua
ligada al interior de las
proteínas causando más
modificaciones.

DESNATURALIZACIÓN POR DETERGENTES
z Un ejemplo es el laurilsulfato de sodio 12:
por debajo de la CONCENTRACIÓN MICELAR
CRITICA (CMC) esta sustancia sólo penetra
superficialmente a la molécula globular de
proteína acomodando sus cadenas alifáticas
(la parte no polar de la molécula) hacia su
interior, mientras que las cabezas polares
(donde se halla el grupo sulfato, con carga)
afectan las interacciones electrostáticas del
exterior.
12

DESNATURALIZACIÓN POR DETERGENTES
z Por arriba de la CMC, las micelas logran
desplegar a la molécula formando MICELAS
MEZCLADAS alrededor de las zonas
hidrofóbicas que logran mantenerse
expuestas al ambiente acuoso porque dichas
micelas las estabilizan.

DESNATURALIZACIÓN CON DISOLVENTES
ORGÁNICOS
z Las proteínas sufren cambios en su
conformación cuando se exponen a
un disolvente orgánico.
z Se vuelven más o menos solubles
dependiendo del disolvente..
z El cambio puede darse por unión
directa con el disolvente orgánico a la
molécula de la protema y por un
cambio en la constante dieéctrica del
medio.

ORGÁNICOS
z La CONSTANTE DIELÉCTRICA ε (relative permittivity) es, desde la
perspectiva de la Química, una medida de los disolventes para
poder solvatar cargas (en este caso, iones); en Física, ε
representa la capacidad de un material para abatir una diferencia
de potencial.
CCl4 CH3OH HOCH2CH(OH)CH2OH H2O HCONH2
ε = 2.2 ε = 32.6 ε = 42.5 ε = 78.5 ε = 182.4

ORGÁNICOS
z Los MAPAS DE DENSIDAD ELECTROSTÁTICA permiten visualizar
la manera en la que se distribuye la densidad electrónica en una
molécula. Una molécula con una distorsión elevada
normalmente tiene asociada una mayor capacidad para solvatar
iones y una ε elevada.
CCl4 CH3OH H2O

z En presencia de agua (ε alta) las
interacciones entre moléculas de
proteína con cargas opuestas
provenientes de los resíduos de -
otra vez- lisina 5, histidina 6,
arginina 7, aspartato 8 y glutamato
9 se abaten, lo que permite que las
moléculas puedan disolverse.
z Lo anterior a su vez explica el
fenómeno de precipitación
proteínas al adicionarse disolventes
miscibles con el agua, como metano
o etanol.
5
6
7
8
9
ORGÁNICOS

ORGÁNICOS
z En presencia de un disolvente orgánico el desdoblamiento, que
es parcial, tiene lugar gracias al rompimiento de las
interacciones hidrofóbicas.

z Las proteínas son fuertemente afectadas por esfuerzos físicos. Al
bombear una solución proteínica a través de tuberías se pueden
desdoblar las estructuras oligoméricas, y el rompimiento de
algunos enlaces puede acarrear desnaturalización. Otro tipo de
afectaciones mecánicas son la agitación y el mezclado, que
comunmente se aplican para disolver sustratos o para mantener
en suspensión algún componente del proceso.
LESIONES MECÁNICAS DE LA MOLÉCULA.

z Las operaciones como cocimiento,
evaporación, secado, pasteurización,
esterilización, fermentación, irradiación,
etc., o bien la presencia de lípidos
rancios, azúcares reductores o
microorganismos puede ocasionar
cambios en la proteínas.
z La aplicación de calor puede formar
sustancias tóxicas, pero es necesaria para
mejorar digestibilidad y las propiedades
sensoriales de los alimentos, además de
evitar las reacciones de alergenicidad
(como ocurre con algunas proteínas de
soya y de leche).
CAMBIOS FISICOQUÍMICOS.

z Son benéficos debido a que la
desnaturalización de las
p r o t e í n a s f a c i l i t a s u
digestión.
z Uno de estos procesos es el
ESCALDADO, que consiste en
un tratamiento breve con
agua u otro líquido hirviendo.
Con el que se logran inactivar
e n z i m a s c o m o l a
polifenoloxidasa (para evitar
oscurecimiento indeseado en
champiñones y papas) y las
lipoxigenasas.
TRATAMIENTOS TÉRMICOS MODERADOS.

z  O t r o p r o c e s o e s e l d e l a
PASTEURIZACIÓN, con el que se
inactivan las lipasas de la leche.
z En la INACTIVACIÓN TÉRMICA DE
TOXINAS se busca eliminar el peligro
que representan proteinas tóxicas de
organismos patógenos, como las de
C l o s t r i d i u m b o t u l i n u m y
Staphylococcus aureus (a T > 100"C).
z En ciertos productos, como las
leguminosas, lo que se persigue es la
INACTIVACIÓN DE INHIBIDORES, como
los de tripsina y quimotripsina.
TRATAMIENTOS TÉRMICOS MODERADOS.

z El ASADO de carnes (a T >
200 ºC) a la parrilla o a
fuego directo ocasionan
pirólisis de los α-
aminoácidos, generando
compuestos mutagénicos.
TRATAMIENTOS TÉRMICOS DRÁSTICOS.

z Un ejemplo de este tipo de compuestos son las CARBOLINAS α
(15), β (16) y γ (15), que se generan a partir del triptofano 13.
N
H
NH2
O
OH
N
H
N
R
R'
N
H
N
R
N
H
N
R'
R
13
16
14 15+

z Otros compuestos mutagénicos (21-23) se forman en el pescado
a la parrilla al condensarse lisina 5, glicina 17, treonina 18 o
alanina 19 con creatinina 20 y azúcares a T = 190 – 200 ºC:
5 17 18 19
20 21 22 23
N
N
N
CH3
NH2
N
N
N
CH3
NH2
CH3
N
N
N
N
CH3
NH2
CH3

z 21 = IQ = 2-amino-3-metIl-3H-imidazo[4,5-f]quinolina.
z 22 = MeIQ = 2-amino-3,4-dimetil-3H-imidazo[4,5-f]quinolina.
z 23 = MeIQx = 2-amino-3,8-dimetil-3H-imidazo[4,5-f]
quinoxalina
21 22 23
N
N
N
CH3
NH2
N
N
N
CH3
NH2
CH3
N
N
N
N
CH3
NH2
CH3

z Proceso mediante el cual se obtiene una mezcla racémica de L y
D-α-aminoácidos. Tiene lugar durante los tratamientos alcalinos.
RACEMIZACIÓN DE L-α-AMINOÁCIDOS.
+ -:B
- H-B - -:B
+ H-B

z Las proteínas sufren racemización 10 veces más fácilmente que
los L-α-aminoácidos.
z La racemización puede propiciar la formación de aminoácidos
no proteicos, como la transformación de arginina 7 en omitina
24.
7
24
NH
N
H
H2N OH
O
NH2
H2N OH
O
NH2

z Las consecuencias de la racemización por el
empleo de medio alcalino son (1)
favorecimiento de las reacciones de
entrecruzamiento, y (2) disminución del
valor nutricional de los componentes de la
proteína.

z Un ENTRECRUZAMIENTO tiene lugar cuando, a partir de una
modificación química, un grupo R de un residuo de α-
aminoácido de una cadena proteica puede condensarse
químicamente con otra.
ENTRECRUZAMIENTOS.
HN OH
O
- H2O
OH(ac)
HN
O
+
NH
O
H2N
HN
O
H
N
NH
O
H
serina deshidroalanina
ornitina
entrecruzamiento

z En el ejemplo considerado en la lámina anterior se produce el
AMINOÁCIDO ENTRECRUZADO LAL (lisinoalanina) 25, que no
deja disponible como nutriente al α-aminoacido esencial lisina,
uno de los más deficientes en la dieta de los mexicanos (está
presente en cereales). En adición, aunque no se ha comprobado
su toxicidad en humanos en la escala a la que se consume, es
nefrotóxica en ratas (100 ppm de LAL pura o 3 000 ppm de LAL
ligada a proteínas), por lo que es deseable minimizar su
producción durante el procesamiento de los alimentos.
ENTRECRUZAMIENTOS.
H2N
O
OH
H
N
NH2
O
HO
25

z La lisina se “pierde” también al condensarse con otros α-
aminoácidos, como el aspartato y el glutamato, al ser tratados los
alimentos en condiciones drásticas durante procesos de
esterilización.
z Los enlaces isopeptldicos así formados no son digeribles y se
presentan con mayor frecuencia en alimentos altos en proteínas
y bajos en carbohidratos (que de otra forma producirían
reacciones de Maillard).
ENTRECRUZAMIENTOS.

ENTRECRUZAMIENTOS.
Alimento LAL (mg/g proteina)
Leche secada por aspersión 0
Tostadas 170
Tortillas de maíz 200
Leche UHT 160 - 370
Aislado de proteína de soya 0 - 370
Papas fritas 390
Proteína vegetal hidrolizada 40 - 500
Leche evaporada 590 - 860
Caseinato de calcio 370 – 1 000
LECHE HTST 260 – 1 030
Clara de huevo en polvo 160 – 1 820
Caseinato de sodio 430 - 6900
Agente para batido 6 500 – 50 000

z Los agentes para batido (bases de proteína que facilitan la
incorporación de aire) cuentan con un elevado contenido de
LAL, gracias a que las proteínas que los componen han sido
tratadas para facilitar el proceso.
z La leche evaporada y el caseínato de Na son los alimentos con
valores más altos de pérdida de lisina.
z A pesar del proceso de nixtamalización previo a su elaboración
(cocción fuertemente alcalina), los valores de LAL para las
tortillas son de los más bajos.
ENTRECRUZAMIENTOS.ENTRECRUZAMIENTOS.

z Las radiaciones ionizantes son capaces de formar
entrecruzamientos que dañan el valor nutricional de las
proteínas. En este mecanismo interviene el radical libre ·OH,
proveniente de la escisión del agua:
P-H + ·OH è P· +H,O
P· + P· - P-P
ENTRECRUZAMIENTOS.ENTRECRUZAMIENTOS.
z Otra forma de entrecruzamiento es el intercambio de puentes de
disulfuro de la cistina 26 que ocurre por calentamientos
moderados (70-90 °C), si bien ésta no daña el valor nutricional
de los aminoácidos esenciales.
26

z Cuando se emplean agentes oxidantes para inhibir crecimiento
bacteriano (como H2O2 o NaClO) algunos resíduos de
aminoácido, como los de metionina 27, cistina 26 y triptofano
13, pueden sufrir modificaciones severas en su estructura.
ENTRECRUZAMIENTOS.OXIDACIONES.
26
27 13

z En los embutidos es indispensable adicionar NaNO2 para evitar
el crecimiento de C. Botulinum y el tinte rosado carácterístico en
ellas. El problema es que con los residuos de algunos
aminoácidos como triptofano 13, cisteina 27 y prolina 28.
z También las glicosilaminas producidas en las reacciones de
Maillard (productos de Amadori y de Heyns) reaccionar con
facilidad con los nitritos.
ENTRECRUZAMIENTOS.NITROSACIONES.
13 27 28

z La adición de sulfitos previene el oscurecimiento de Maillard y
el enzimático pero logra reducir puentes de disulfuro de la
cistina 29 formando un tiosulfato. Los puentes se restauran, no
obstante, en las condiciones ácidas del estómago.
ENTRECRUZAMIENTOS.RUPTURA DE PUENTES DE DISULFURO.
26

z La acrilamida 29, compuesto altamente neurotóxico,
teratogénico y mutagénico, se encuentra presente en niveles
significativos en productos ricos en carbohidratos como
consecuencia de los procesos térmicos a altas temperaturas.
z Los mecanismos propuestos implican a la asparagina 30 como el
aminoácido involucrado en la formación de acrilamida, y hay
evidencias de que una disminución en los niveles de este
aminoácido permite reducir su formación.
ENTRECRUZAMIENTOS.FORMACIÓN DE ACRILAMIDA A T ALTAS.
229 30

z En los procesos tradicionales donde se fermenta la masa para el
leudado (fermentación de la masa con levadura) se reducen de
forma significativa los niveles de asparagina disponibles para la
posterior reacción química en el horneado gracias a la
fermentación y a que la levadura consume el aminoácido.
z Desafortunadamente, las prácticas modernas de panificación
hacen uso de enzimas para alcanzar los niveles de azúcares
fermentables, lo que genera niveles altos de acrilamida en el pan.

z La población más vulnerable es la
infantil, por lo que deben revisarse
los posibles niveles de exposición
causados por las prácticas actuales
del procesado de alimentos.

z Entre los productos que más acrilamida poseen se encuentran las
papas fritas y a la francesa, el café tostado, las galletas, las
botanas, tostadas, totopos y mantequillas

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