Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son compuestos que contienen dos grupos funcionales y son quirales excepto la glicina. También describe la isomería óptica de los aminoácidos naturales que se encuentran en las proteínas y pertenecen a la serie L. Finalmente, explica que los aminoácidos pueden comportarse como ácidos, bases o neutros dependiendo de su punto isoeléctrico y el pH del medio.

2. Son compuestos que contienen dos grupos funcionales
A excepción de la glicina (que el carbono alfa tiene 2
átomos de H) todos los aminoácidos presentan al
carbono alfa como asimétrico, puesto que está unido a 4
átomos-grupos de átomos diferentes, es decir es un
átomo de carbono quiral.

3. Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínas
tienen isomería óptica y pertenecen al la serie L. Son levógiros (-),
giran el plano de polarización de la luz hacia la izquierda.
Por ejemplo:
HO-C=O O=C-OH
⌡ ⌡
H2N-C-H H-C-N2H
⌡ ⌡
CH3 H3C
L alanina (-) D alanina (+)
Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son
óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas equimolares
(mezclas racémicas) de las formas L y D, estas 2 formas son
isómeros ópticos, o enantiómeros.
El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L isómeros de los
aminoácidos.

4. ¿Cuál de estos aminoácidos es de carácter
ácido, básico o neutro? Explica

5. PROPIEDADES ÁCIDO – BASE DE LOS
AMINOÁCIDOS .
Como los grupos funcionales que presentan los aa poseen H
en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los
cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente
ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se
encuentra ionizado.
Interactúa con el H+ que Interactúa con el OH-
aporta el agua, y el grupo hibrído que aporta el agua y el
carboxílico lo acepta. grupo NH3+ cede un H+

6. Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica, y a pH alto
(básico) se encuentran en su forma aniónica . Sin embargo,
existe un pH específico para cada aminoácido, donde la
carga positiva y la carga negativa se encuentran en
equilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamente
neutro. En éste estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de zwitterion.
Por lo tanto los aminoácidos en solución acuosa pueden
comportarse como ácidos o bases, se dice que son
anfóteros.
Que predomine la forma de catión, de anión o de
ión híbrido, en un aminoácido en solución acuosa
dependerá del pH del medio.

7.  Si se logra un pH donde prevalezca la forma de ión
híbrido, se dice que se llegó al PUNTO
ISOELÉCTRICO del aminoácido (la carga de neta
del ión es 0). El punto isoeléctrico no siempre
coincide con un pH = 7.
 Si la solución tiene un pH menor a su punto
isoeléctrico, el aminoácido actuará como catión.
 Si la solución tiene un pH mayor a su punto
isoeléctrico, el aminoácido actuará como anión.
 El punto isoeléctrico depende del número de grupos
carboxílicos o aminas de la molécula de aminoácido.

8. Aminoácidos P.I
glicina 6,0
alanina 6,0
PUNTO
ISOELÉCTRICO DE triptofano 5,9
ALGUNOS aspártico 2,8
AMINOÁCIDOS . glutámico 3,2
lisina 9,7
 neutros presentan un P.I comprendido entre 6- 7.
 ácidos tienen un P.I entre 2,5 -5
 básicos presentan un P.I entre 7,5 – 10,8.

9. FORMACIÓN DE PÉPTIDOS.
Los aminoácidos al combinarse entre sí, forman PÉPTIDOS. La reacción
se da entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del
otro, con formación de agua. A esta reacción se le llama REACCIÓN DE
CONDENSACIÓN.

11. ESTRUCTURA
DE LAS
PROTEÍNAS

13. Estructura primaria

15. Estructura Secundaria.
Alfa hélice
 Hoja plegada
 Cordón

17. Estructura terciaria
Las interacciones que
estabilizan la estructura
terciaria son variadas

19. Estructura Cuaternaria
Los niveles de estructura de las proteínas se ejemplifican aquí con la
hemoglobina, la proteína de los glóbulos rojos que transportan oxígeno.
Todos los niveles de estructura de las proteínas están determinados
por la secuencia de aminoácidos, las interacciones entre los grupos R de
los aminoácidos (principalmente puentes de hidrógeno) y las
interacciones entre los grupos R y su entorno (por lo general agua o
lípidos).

20. DESNATURALIZACIÓN
Algunos factores que desnaturalizan las proteínas son:
 Físicos.- por ejemplo el calor (elimina o reduce la capa
protectora de agua, rompiendo los enlaces salinos y de
hidrógeno, dejando al descubierto grupos cargados que al
interaccionar agrupan las moléculas proteicas
precipitándolas, la proteína coagula y es un cambio
irreversible), las radiaciones, los ultrasonidos, etc.
Químicos.- por la acción de ciertos reactivos como :
Ácidos fuertes.
Sales de metales pesados
Sales neutras
pH extremos, menores que 3 o mayores que 10
La desnaturalización normalmente lleva a una disminución de
la solubilidad y a la pérdida de actividad biológica.

21. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 Su composición:
Proteínas simples
por hidrólisis producen solamente aminoácidos
Proteínas Conjugadas
por hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino
también otros compuestos orgánicos o inorgánicos
•Glicoproteínas: contienen hidratos de carbono
•Nucleoproteínas: contienen desoxirribonucleótidos o ribonucleótidos
•Fosfoproteínas: contienen grupos fosfato
•Metalproteínas: contienen átomos de metales, como el Fe, Zn o Cu
•Lipoproteínas: contienen lípidos

22. Su estructura:
Proteínas fibrosas
Son ellas las que proporcionan apoyo mecánico a las células
del individuo y a los organismos por entero.
Proteínas globulares
La mayor parte de las proteínas globulares solubles, se
localizan en la porción fluida del citoplasma (citosol), en las
regiones acuosas de los organelos, o en los líquidos
extracelulares.
Otras proteínas globulares están fijas o son parte de las
membranas biológicas.

23. Su función biológica
Queratina (piel, cabello, uñas), colágeno (tejido
ESTRUCTURALES
conectivo), fibroína (seda)
CONTRACTILES Actina, miosina (del tejido muscular)
REGULADORAS Hormonas: insulina, oxitocina, vasopresina
DE TRASPORTE Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina
DE RESERVA Ovoalbúnima, caseína, gliadina
INMUNOLOGICAS Gammaglobulinas (anticuerpos)
Enzimas: tripsina, ribonucleasa, invertasa
Toxinas: butolínica y diftérica; ponzoña de
CATALITICAS
serpiente