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Alumno:
Balbuena Carrillo, Juan Osvaldo
FISIOLOGÍA MÉDICA
ASESOR: Dr. Luis Alberto García González
GPO
IV-3
Poteína encontrada en los eritrocitos,
que le da la coloración rojo pardo
característico y es encargada de
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Cadena β Cadena β
Cadena α
Cadena α
Grupo Hem
Hemoglobina
V.N.
Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL
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Hemoglobina: el grupo Hem
El grupo Hem esta formado por 4 anillos
pirroles y en el centro se encuentra el
átomo Fe+2 (forma reducida “hierro
ferroso”) el cual se combina con la
molécula de O2 . Por tanto , una molécula
de Hemoglobina se puede combinar con
hasta 4 moléculas de oxígeno. Al unirse la
hemoglobina con el oxígeno se forma
oxihemoglobina, cuando el O2 se libera y
el hierro del grupo Hem sigue en su forma
reducida se llama hemoglobina reducida.
El átomo de Fe+2 que se encuentra en el centro del
anillo de porfirina tiene seis valencias. El hierro está
unido al nitrógeno de los cuatro anillos pirrol por
cuatro de sus valencias mediante puentes de
metilideno, su quinta valencia se une al nitrógeno
de la histidina proximal o nitrógeno imidazólico y la
sexta está ocupada por oxígeno.
Formación de Hemoglobina
La biosíntesis de la Hb guarda estrecha
relación con la eritropoyesis. La expresión
genética y el contenido de Hb acompañan la
diferenciación de las unidades formadoras de
colonias eritroides (UFC-E) en precursores
eritroides. Cada una de las cadenas
polipeptídicas de la Hb cuenta con genes
propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son
independientes y se ubican en cromosomas
distintos . El grupo α, se localiza en el brazo
corto del cromosoma 16 y contiene además
los codificadores de la cadena z. El grupo β se
localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e
incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε. El
grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos
los tejidos, pero su síntesis es más
pronunciada en la médula ósea y el hígado,
debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb
y los citocromos, respectivamente.
En resumen, la Hemoglobina termina de
formarse poco antes de que el normoblasto
salga a ciculación como reticulocito.
Destrucción de Hemoglobina
Cuando el eritrocito muere por su extrema fragilidad,
aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos
100 a 120 días), Su membrana celular se rompe y
la hemoglobina liberada es fagocitada por los macrófagos tisulares del
organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea.
En esta degradación de la hemoglobina, se separan, por un lado, la
molécula de globina y, por otro, el grupo hem.
La hemo-oxigenasa degrada el grupo hem en los macrófagos, abriendo
el anillo tetrapirrólico para dar origen a una molécula lineal de 4 anillos
pirrólicos llamada biliverdina, además de hierro libre (se oxida el Fe2+ a
Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por
la enzima biliverdina reductasa para dar bilirrubina (indirecta o no
conjugada). Durante las horas o los días siguientes los macrófagos
liberan el hierro de la hemoglobina que será transportado por la
transferrina hasta la médula ósea para formar nuevos eritrocitos.
La bilirrubina indirecta viaja unida a
la albúmina (proteína transportadora) por el torrente sanguíneo al
hígado, donde se separan y se le da un proceso adecuado de
degradación a la bilirrubina para formar parte de la bilis, y la bilirrubina
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  • 1. Alumno: Balbuena Carrillo, Juan Osvaldo FISIOLOGÍA MÉDICA ASESOR: Dr. Luis Alberto García González GPO IV-3
  • 2. Poteína encontrada en los eritrocitos, que le da la coloración rojo pardo característico y es encargada de enlazarse con el O2, y así el O2 se transportada por todas partes del cuerpo. Cada molécula de Hemoglobina (Hb) consta de 4 cadenas polipeptídicas llamadas globinas, dos cadenas α (de 141 Aminoácidos cada una) y dos cadenas β (de 146 A.a. cada una). Cada cadena polipeptídicas cuenta con una molécula de pigmento orgánico en forma de disco que contiene un átomo de hierro (Fe+2), y es llamado grupo prostético Hem. Cadena β Cadena β Cadena α Cadena α Grupo Hem Hemoglobina V.N. Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL
  • 3. Hemoglobina: el grupo Hem El grupo Hem esta formado por 4 anillos pirroles y en el centro se encuentra el átomo Fe+2 (forma reducida “hierro ferroso”) el cual se combina con la molécula de O2 . Por tanto , una molécula de Hemoglobina se puede combinar con hasta 4 moléculas de oxígeno. Al unirse la hemoglobina con el oxígeno se forma oxihemoglobina, cuando el O2 se libera y el hierro del grupo Hem sigue en su forma reducida se llama hemoglobina reducida. El átomo de Fe+2 que se encuentra en el centro del anillo de porfirina tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos pirrol por cuatro de sus valencias mediante puentes de metilideno, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal o nitrógeno imidazólico y la sexta está ocupada por oxígeno.
  • 4.
  • 5.
  • 6. Formación de Hemoglobina La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son independientes y se ubican en cromosomas distintos . El grupo α, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε. El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado, debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb y los citocromos, respectivamente. En resumen, la Hemoglobina termina de formarse poco antes de que el normoblasto salga a ciculación como reticulocito.
  • 7. Destrucción de Hemoglobina Cuando el eritrocito muere por su extrema fragilidad, aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos 100 a 120 días), Su membrana celular se rompe y la hemoglobina liberada es fagocitada por los macrófagos tisulares del organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea. En esta degradación de la hemoglobina, se separan, por un lado, la molécula de globina y, por otro, el grupo hem. La hemo-oxigenasa degrada el grupo hem en los macrófagos, abriendo el anillo tetrapirrólico para dar origen a una molécula lineal de 4 anillos pirrólicos llamada biliverdina, además de hierro libre (se oxida el Fe2+ a Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por la enzima biliverdina reductasa para dar bilirrubina (indirecta o no conjugada). Durante las horas o los días siguientes los macrófagos liberan el hierro de la hemoglobina que será transportado por la transferrina hasta la médula ósea para formar nuevos eritrocitos. La bilirrubina indirecta viaja unida a la albúmina (proteína transportadora) por el torrente sanguíneo al hígado, donde se separan y se le da un proceso adecuado de degradación a la bilirrubina para formar parte de la bilis, y la bilirrubina (conjugada) se secreta por la bilis dándole el color amarillo-verdoso de la bilis y se degrada junto con las heces.