5. Metabolismo de Hemoglobina
En la mitocondria se da la condensación de 1
glicina y 1 succinilCoA a través de la enzima ácido
δ-aminolevulínico sintasa (ALAS), se da la síntesis
de acido δ-aminolevulínico . Esta reacción es la
reacción que limita la velocidad de la biosíntesis
del hem y a su vez es la reacción más regulada
El ALA se transporta al citosol, dos moleculas de
ALA se condensan para formar el porfobilinógeno
Cuatro moleculas de porfobilinogeno se reunen
para formar un tetrapirrol lineal, este se cicla
formando uroporfirinogeno III
El uroporfifrinogeno III se convierte en
PROTOPORFIRINA IX.
La insercion del hierro en la protoporfirina IX se da
por la ferroquelatasa y se tiene al grupo hemo que
estimula la sintesis de las globinas
6. Catabolismo de la hemoglobina
• 85% en los eritrocitos los cuales tienen una vida de 120
dias.
• Es oxidado por la enzima del reticulo endoplasmico
Hemo hemo oxigenasa
• La enzima utiliza oxigeno y NADPH y forma el tetrapirrol
lineal biliverdina, liberando FE y CO
Hemo • La bilirrubina es insoluble, se traslada al hígado unida a
la albumina
oxigenasa
• En el hígado, las cadenas laterales propionilo de la
bilirrubina se conjugan con dos equivalentes de acido
glucurónico con la enzima UDP glucuronil transferasa.
• Esto la vuelve soluble y facilita su excreción con la bilis.
7. La p50 es un indicador del estado
de la curva.
Es la PO2 a la cual la Hb está
saturada al 50% con O2.
P50
Su valor en condiciones normales
de reposo es de 27 mmHg.
Su aplicación práctica consiste en
que mientras mayor sea su valor,
menor será la afinidad de la Hb por
el O2, y mientras menor sea dicho
valor, mayor será la afinidad de la
Hb.