Tema 28

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA METROPOLITANA
Unidad Xochimilco
Tronco Divisional
Módulo: Procesos Celulares Fundamentales
LUCERO EDITH GONZÁLEZ CRUZ
2152025817
DR. JORGE ANTONIO AMÉZQUITA LANDEROS
OCTUBRE 7 DEL 2015
Estructura, composición, función e importancia de:
envoltura viral, cápside (capsómeros), complejos núcleo-
proteína y proteínas no estructurales.

Capsómeros
Dra. Teresa Uribarren Berrueta, “GENERALIDADES DE VIRUS” en: http://www.facmed.unam.mx/deptos/microbiologia/virologia/generalidades.html
revisado el 5 de Octubre del 2015 a las 5:15
Son hilos de polipéptidos
entretejidos de tal manera que
semejan "bolas de lana". Esta
protección también le es útil al
virus en la penetración de las
células.
Son de origen proteico y su
disposición es característica de
un tipo de virus en particular.

Cápside
Cubierta proteica que protege al material genérico de un virus de la acción
de nucleas y otros factores adversos del medio exterior.
Su estructura está determinada por el ácido nucleico viral y representa la
mayor parte de la masa de un virus. El material genético de los virus puede
ser DNA o RNA.
Asimismo, las proteínas de la cápside contienen los determinantes
antigénicos contra los que el sistema inmune del huésped elaborará la
respuesta de anticuerpos en defensa del organismo.
Tortora, Gerad J. “Introducción a la Microbiología” Ed. Medica Panamericana, 9na edición, Buenos Aires, 2007 pág. 389

Hay dos tipos básicos de estructura que pueden presentar las cápsides virales:
 simetría icosaédrica, de forma poliédrica
 simetría helicoidal, aparenta filamentos tubulares
Cada cápside está compuesta por pequeñas unidades denominadas Capsómeros.

Clasificación de los virus
Los virus se pueden clasificar según la arquitectura de su cápside en 3
grupos:
 Virus Helicoidales.
El ácido nucleico de estructura helicoidal se encuentra dentro de una
cápside cilíndrica y hueca por lo que aparentan ser bastones
alargados y pueden ser flexibles o rígidos.

 Virus Poliédricos o Icosahédricos.
La cápside se caracteriza por tener una forma geométrica particular que presenta 20 caras
triangulares con 12 ángulos.

 Virus complejos
Se caracterizan por que la cápside se une a otras estructuras, como son: la cola, la placa base y las
fibras de la cola. Son más comunes los virus de tipo bacteriano.

Envoltura viral
En algunos virus la cápside está cubierta por una envoltura que suele estar
compuesta por una doble capa lipídica asociada a glicoproteínas que pueden
proyectarse en forma de espículas desde la superficie de la partícula viral
hacia el exterior y le ayudan a adherirse al huésped.
A los virus que cuentan con una envoltura se les denominan “Virón”. Partícula
viral completa.

Las glicoproteínas virales que forman las espículas son proteínas integrales
de membrana que atraviesan la bicapa de lípidos presentando tres dominios
topológicamente diferenciables:
1) un gran dominio hidrofílico hacia el exterior de la membrana
2) un pequeño dominio hidrofóbico formado por 20-27 aminoácidos que
atraviesa la capa lipídica y ancla la glicoproteína a la membrana
3) un pequeño dominio hidrofílico hacia el interior de la partícula viral que
interactúa con las proteínas de la matriz.
Universidad Nacional del Nordeste, Fac. de Agroindustrias, Saenz Peña, Chaco República Argentina “ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS VIRUS” en:
http://www.biologia.edu.ar/viruslocal/estructurayclasificacion.htm

Las glicoproteínas virales cumplen diversas funciones biológicas durante el
ciclo de vida de un virus, siendo esenciales para la infectividad, ya que actúan:
1) En la adsorción a la célula huésped
2) En el proceso de fusión que permite la entrada de la cápside viral al
citoplasma
3) En la salida del virus envuelto a partir de la célula infectada.
Además las glicoproteínas son el blanco de reacción para el sistema inmune
tanto en la respuesta humoral como celular.
Universidad Nacional del Nordeste, Fac. de Agroindustrias, Saenz Peña, Chaco República Argentina “ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE LOS VIRUS” en:
http://www.biologia.edu.ar/viruslocal/estructurayclasificacion.htm

Estructura y función de
las proteínas virales

Nucleoproteína (NP).
Las NPs oscilan entre 489 y 553 aminoácidos (aa). La comparación de las
secuencias de las proteínas y datos obtenidos por digestión con proteasas
sugirieron que la NP contiene dos dominios. El 80 % de la región amino
terminal (N-terminal) de la proteína es bastante conservada entre los virus
relacionados, mientras que el 20 % de la región carboxilo terminal (C-terminal)
es pobremente conservado.
La NP tiene varias funciones en la replicación viral, interviene en la
encapsulación del ARN genómico, se asocia con la P-L polimerasa durante la
transcripción y la replicación, y es muy probable que interactúe con la proteína
M durante el ensamblaje del virus.
Biblioteca virtual de la salud en Cuba – “Libros de autorescubanos” en:
http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0preclini--00-0----0-10-0---0---0direct-10---4-------0-1l--11-hi-50---20-help---00-0-1-00-0-0-11-1-0gbk-
00&a=d&c=preclini&cl=CL3.1&d=HASH26ea03730901565fb70770.6.15.4

Fosfoproteína (P).
El nombre de la proteína P se debe a que está altamente fosforilada. Dentro
de los virus de la familia, esta proteína es muy variable en su longitud y está
compuesta por dos dominios el N-terminal y el C-terminal, separados por
una región hipervariable.
La proteína P desempeña una función fundamental en la síntesis de ARN,
junto con la proteína L forman la polimerasa viral (P-L) y junto con la NP
forman un complejo que posiblemente active la encapsulación del ARN.

Proteína L.
La proteína L de los paramixovirus tiene una longitud muy similar
(aproximadamente 2 200 aa). Esta proteína es la menos abundante de las
proteínas estructurales, por su tama?o, longitud y su localización activa en
la transcripción viral, se sugiere que podría ser la polimerasa viral. Las
proteínas P y L forman un complejo que es requerido para la actividad
polimerasa con la NP y la cadena de ARN molde.

Proteína Matriz (M).
Es la más abundante en el virón, tiene de 341 a 375 aa, es una proteína
básica y algo hidrofóbica. La asociación entre ellas y su contacto con la
nucleocápsula puede ayudar en la formación de la partícula viral.

Glicoproteínas de la envoltura
La proteína de superficie en los parainfluenzavirus y los rubulavirus se
denomina HN, constituyendo el mayor determinante antigénico y una
proteína multifuncional. Tiene actividad hemaglutinanate y neuraminidasa.
La HN contiene de 565 a 582 aa y es una proteína integral de membrana
de tipo dos. Esta proteína contiene un dominio hidrofóbico localizado en el
N-terminal que actúa como señal de anclaje a la membrana.
La proteína de unión a los Morbilivirus (H) tiene actividad hemaglutinante y
carece de actividad neuraminidasa, es también una proteína integral de
membrana tipo dos.

Proteína de fusión (F).
Son un factor crítico en la infección y la patogenia de los Paramixoviridae.
Induce la fusión de la envoltura viral con la membrana plasmática de la
célula huésped. También se encarga de la fusión entre células, la cual
permite la propagación directa del virus. Para adquirir actividad biológica el
precursor debe escindirse por acción de una proteasa extracelular para
generar dos subunidades F1 y F2 las cuales permanecen unidas por
puente disulfuro.

Proteínas no estructurales de los Pneumovirus (NS1 y NS2).
Los Pneumovirus contienen 2 genes NS1 y NS2 que codifican proteínas de
139 y 124 aa respectivamente, se expresan abundantemente en las células
infectadas. Se conoce muy poco acerca de estas proteínas en el ciclo viral.

Bibliografía:
 Tortora, Gerad J. “Introducción a la Microbiología” Ed. Medica Panamericana, 9na edición, Buenos Aires, 2007 pág. 389
 Dra. Teresa Uribarren Berrueta, “GENERALIDADES DE VIRUS” en:
http://www.facmed.unam.mx/deptos/microbiologia/virologia/generalidades.html
 Universidad Nacional del Nordeste, Fac. de Agroindustrias, Saenz Peña, Chaco República Argentina “ESTRUCTURA Y
CLASIFICACIÓN DE LOS VIRUS” en: http://www.biologia.edu.ar/viruslocal/estructurayclasificacion.htm
 Biblioteca virtual de la salud en Cuba – “Libros de autorescubanos” en:
http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0preclini--00-0----0-10-0---0---0direct-10---4-------0-1l--11-hi-50---20-
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