La hemoglobina es una proteína tetramérica compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas que transporta oxígeno en la sangre. Contiene un grupo prostético llamado grupo hemo con un átomo de hierro que se une al oxígeno. La hemoglobina puede cambiar su conformación entre una forma activa que se une al oxígeno y una forma inactiva que lo libera, lo que se conoce como alostérismo. El alostérismo permite que la hemoglobina libere oxígeno en los tejidos y se una al ox
1. Fisiología de la hemoglobina
- Estructura y Función-
Trabajo realizado por:
- José Bujalance Jordano
- Marta Fernández Izquierdo
- Elena Lafuente Jodra
- Ainhoa Murillo Lanuza
2. ¿Qué es la hemoglobina?
Interacción cadenas alpha & beta. Pocas
entre sí (alpha +alpha o beta+beta)
• Proteína tetramérica globular constituida por 4
cadenas polipeptídicas: alpha, beta, gamma y
delta.
Adultos Hemoglobina A: 2 alpha y 2 Beta.
3. • Cadena de polipeptídica 1 grupo prostético (Protoporfirina) + Fe2+
• Fe2+ 6 enlaces de coordinación:
2 perpendiculares a la porfirina.
4 con los átomos de N2 del anillo plano de la porfirina.
*evitan Fe2+ (une O 2 )Fe3+ (no une O2)
Anillo orgánico complejo grupo HEMO
• Fe2+ + O2 Cambio de propiedades (color)
1 molécula de hemoglobina 4 moléculas de oxígeno
4. ¿Qué es el alosterismo?
• Propiedad proteínas cambiar conformación y
actividad (interacción con ligandos).
• No confundir con inhibición.
• 2 tipos de conformaciones: activa e inactiva
5. Alosterismo en la Hemoglobina
• Transporte de O2
• Efecto Bohr (Transporte de CO2 y H+)
• Efecto del BPG
6. • Pulmones P y tejidos P
• 4 centros activos
Cambio estructural de la hemoglobina
7. Transporte de H+ y CO2
• ¿Qué transporta la Hemoglobina?: 40% H+ y 15/20% CO2
• CO2 pH Liberación de Oxígeno
• CO2 pH Transporte a tejidos periféricos
Efecto Bohr
8.
9. Efecto del BPG
• 2,3-bisfosfoglicerato
• Modulación alostérica heterotrópica
• Relación inversa entre el O2 y el BPG
10. El BPG y las alturas
Efecto del BPG
El BPG en el feto (subunidades gamma)